FORMAS DE EXCRECIÓN DEL AMONIO: El nitrógeno orgánico es muy importante

para los organismos, porque les cuesta mucha energía su síntesis. No obstante, el
exceso de NH4+ puede ser tóxico y se debe de eliminar del organismo. Su excreción
está muy diferenciada en las diferentes especies.
 La degradación
de los AAs se
produce en
T 29 reacciones
diferentes
situaciones:

En animales, los AA se degradan oxidativamente para producir energía en, al

menos, 3 situaciones:

1. En el recambio proteico, los AA que no son necesarios para la biosíntesis de

nuevas proteínas son degradados, NO SE ALMACENAN

2. Con una dieta rica en proteínas, si los AA ingeridos exceden las

necesidades para la síntesis de nuevas proteínas, el exceso se cataboliza; LOS
AA NO SE ALMACENAN.

3. Durante la inanición o en las condiciones en las que no se disponga de

glúcidos (diabetes m.), se recurre a las proteínas celulares como combustible
y se degradan sus AAs.
 Visión general del catabolismo de AA
Proteínas intracelulares (se marcan con
UBIQUITINA para su degradación)

Proteínas de la dieta aminoácidos

T 29 reacciones
Las proteínas para ser
degradadas son Esqueleto carbonado
marcadas con una
pequeña proteína Biosíntesis de aminoácidos, aminas
biológicas y nucleotidos
llamada ubiquitina.
Los aminoácidos α-ceto ácidos
Carbamoil fosfato
(AA) se degradan
perdiendo el grupo
α-amino y después
Conexión
su α-cetoácido se Ciclo Ciclo
de la Aspartato- ácido
integra en el Arginino-
urea cítrico
metabolismo succinato
intermediario (CAT).

1º) el grupo amino

oxalacetato
interviene en: Urea
Reacciones de: Producto para la excrección
del N
- transaminación Glucosa
- desaminación Síntesis por
-descarboxilación gluconeogénesis
 Destino metabólico del grupo amino
Los AAs trasladan el grupo amino hasta el hígado y en allí, para
su degradación, tienden a eliminarlo de la cadena carbonada,
mediante diferentes reacciones:
Proteínas celulares Hígado
T 29- reacciones
AA de las (1)
1. TRANSAMINACIÓN proteínas
Transaminasa: ingeridas
aminoácidos α-ceto ácidos
α-AA1 + α-CA2
α-CA1 + α-ΑΑ2
ΑΑ2

2. DESAMINACIÓN
Glutamato DHasa: α-ceto glutarato Glutamato
Glutamato + H2O (2)
α-cetoglutarato + NH4+
(3’)
(3) GLN del
3. DESAMINACIÓN
ALA del músculo y
Glutaminasa: músculo otros tejidos

Glutamina + H2O Alanina Piruvato Glutamina

Glutamato + NH4+
NH4, urea, úrico
 Reacciones de transaminación
SUSTRATOS: α-amino-ácido 1 y α-ceto-ácido 2
PRODUCTOS: α-ceto-ácido 1 y α-amino-ácido 2
ENZIMAS: aminotransferasas o transaminasas
T 29- reacciones
COENZIMA: piridoxal fosfato (PLP)

Los AAs en degradación ceden su grupo amino (NH4+) al α-cetoglutarato

que se convierte en glutamato y ellos pasan al cetoácido correspondiente .
Todos los AA, excepto Thr y Lys, ceden su grupo amino por transaminación
α-ΑΑ1
ΑΑ1 + α-KA2 α-AA2 + α-KA1

Aminotransfera
o transaminasa

α-cetoglutarato Aminoácido * Glutamato α-cetoácido *

 Reacciones de transaminación: centro
activo de las transaminasas
Enzimas: transaminasas
CENTRO ACTIVO
T 29- reacciones de las
TRANSAMINASAS

La
coenzima
es el
el PLP se
fosfato de une
piridoxal Piridoxal fosfato
covalente-
(PLP)
mente al
centro
activo de la
enzima
que se
modifica a (forma un
fosfato de enlace
piridoxamina transitorio
que se ha de
romper
Piridoxamina para la
fosfato
catálisis)
 1º.-Entra el AA Mecanismo de la
(ALA), que dona el
NH4+ y sale como transaminación (1)
a-ceto ácido
(piruvato)
T 29- reacciones

α-ceto
(1) α-amino ácido1
ácido 1
el PL-P
forma un
enlace
aldimina con
el grupo
amino del
AA, que
después se PLP con el AA,
hidroliza Piridoxal fosfato, base de Schiff, Piridoxamina
liberando el forma aldimina aldimina fosfato
a-cetoácido sobre la enzima
y dejando
unida al E la
piridoxamin
a-fosfato.
 2º.-Entra el a-ceto
Mecanismo de α-
ácido (α
cetoglutarato), que (2)
transaminación se lleva el grupo
(2) NH4+ y sale como
el AA (GLU)
T 29- reacciones

α-ceto
α-amino ácido2
ácido 2
Entra el 2º
a-cetoácido
y forma otro
enlace
aldimina con
la
piridoxamin
a-fosfato PLP con el AA,
ligada al E, Piridoxal fosfato, base de Schiff, Piridoxamina
que a aldimina fosfato
forma aldimina
continuación
se hidroliza, sobre la enzima
liberando el
PLP y el 2º
AA.
 Transaminasas de interés clínico

T 29- reacciones
transaminasa
Hay dos transaminasas, GPT o ALAT
GOT y GPT , cuyos niveles
en suero tienen un
importante significado en Alanina α-cetoglutarato Piruvato Glutamato
el diagnóstico clínico.

Estas enzimas,
abundantes en corazón e
hígado, son liberadas
cuando los tejidos sufren
una lesión, por lo tanto sus transaminasa
niveles altos en suero GOT o ASAT
pueden ser indicativos de
infarto de miocardio,
hepatitis infecciosa, u Aspartato α-cetoglutarato Oxalacetato Glutamato
otros daños orgánicos.
 Reacción de desaminación
oxidativa del GLU
La enzima: glutamato deshidrogenasa (alostérica, 6S)
La coenzima: NADPH y NAD+
T 29- reacciones

Glutamato deshidrogenasa
(mitocondrial)

Glutamato α-cetoglutarato

Es una reacción reversible y de alto interés metabólico:

1º) permite liberar el grupo amino de los AA hasta NH4+ (degradación de AA) y
2º) puede fijar nitrógeno sobre una cadena carbonada (síntesis de AA)
Es una reacción muy regulada
 Reacciones de descarboxilación:
Generación de aminas biógenas
Mediante descarboxilación de AA (PLP) se obtienen aminas, que se les
denomina biógenas y tienen funciones importantes en los organismos.
T 29- reacciones

Triftófano

DOPA descarboxilasa

Triptamina

Serotonina
neurotransmisor
 CONJUNTO DE REACCIONES FRECUENTES DE LOS AMINOÁCIDOS

1. Transaminasa:
α-AA1 + α-CA2
α-AA2 + α-CA

2. Glutamato DHasamit:
Glutamato + H2O
α-cetoglutarato + NH4+

La GLN almacena NH4+

3. Glutamina Sintetasa:
Glutamato + ATP + NH4+
Glutamina + ADP + Pi

4. Glutaminasa:
Glutamina + H2O
Glutamato + NH4+