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7.- En los enzimas alostéricos, ¿es lo mismo el centro activo que el centro
alostérico?
Los enzimas alostéricos, a diferencia de lo que ocurre con los demás enzimas,
poseen más de un centro de actividad: el centro activo y el centro alostérico o
centro regulador; ambos centros son diferentes y realizan funciones distintas.
El centro activo de un enzima alostérico es, al igual que en cualquier otro
enzima, la zona de la superficie del enzima por donde este se une al sustrato.
En este centro es donde se produce la acción catalítica. El centro alostérico o
centro regulador es una zona del enzima alostérico, diferente del centro
activo, por donde estos enzimas se unen de forma no covalente a unas
moléculas denominadas moduladores o efectores. Estos moduladores o
efectores, al unirse al centro alostérico, provocan un cambio en la
conformación de este enzima alostérico, que adoptará una forma más o
menos activa, dependiendo de cómo sea el modulador. Los moduladores
pueden ser de dos tipos: moduladores positivos o activadores y moduladores
negativos o inhibidores. Los moduladores positivos o activadores, al unirse al
centro alostérico, provocan en el enzima alostérico el cambio de la
conformación inactiva (T) a la activa (R), mientras que si es el modulador
negativo o inhibidor el que se une al centro alostérico, ocurre al revés; es
decir, el enzima alostérico pasa de la confomación activa a la inactiva.
8 .- Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como
catalizadores. ¿Qué es el centro activo?
Las principales características que presentan los enzimas alostéricos son las
siguientes: Están formados, generalmente, por más de una cadena
polipeptídica (subunidad); por tanto, tienen estructuracuaternaria. Poseen
varios centros reguladores denominados centros alostéricos. En ellos se
pueden fijar moduladores, que pueden ser positivos o activadores y negativos
o inhibidores. Estos enzimas presentan dos conformaciones diferentes
estables e interconvertibles, una, activa, llamada forma R o relajada, que
tiene gran afinidad por el sustrato, y la otra inactiva, llamada forma T o tensa,
que tiene baja afinidad por el sustrato. El paso de una conformación a otra se
produce al fijarse en el centro regulador un modulador. El paso de la forma T
(inactiva) a la forma R (activa) se produce al fijarse al centro regulador un
modulador positivo o activador alostérico. El paso de la forma R a la forma T
se produce al fijarse al centro regulador un modulador negativo o inhibidor
alostérico. Presentan efecto cooperativo entre las subunidades que las
forman; es decir que la activación o inhibición de una de ellas produce el
mismo efecto en todas las demás. La cinética de los enzimas alostéricos es
diferente de la de los demás enzimas. En los enzimas alostéricos, la gráfica de
la velocidad de la reacción en función de la concentración del sustrato es una
curva sigmoidea, mientras que en el resto de las enzimas es hiperbólica.
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