Las acuaporinas son proteínas integrales de los plasmas responsables de regular el flujo de agua transmembrana.

Se encuentran en las membranas de todas las células del cuerpo humano, desempeñando un papel particularmente
importante en el crecimiento, desarrollo y mantenimiento de la salud del cuerpo.se encuentra en la membrana basal y el
lado apical de la célula túbulo epitelial contorneado proximal, asa de Henle y utensilios de membranas rectales de células
rojas de la sangre, al endotelio vascular y en el tracto gastro-intestinal. Tiene un papel en la producción de líquido
cefalorraquídeo

AQP 2 - está situado en el conducto principal de recogida de riñón y es controlado por la vasopresina (ADH). Las
mutaciones en las acuaporinas 2 diabetes insípida determinados.

AQP AQP 3 y 4 - son responsables de la absorción de agua en los conductos colectores medulares del riñón. También
juegan un papel en la secreción de fluidos de la tráquea (AQP3) y los bronquios (AQP4)

AQP 3, 7, 9 y 10 - son aquagliceroporine, glicerol y agua que lleva canal. papel fisiológico y patológico como portadores de
glicerol no se ha aclarado completamente.

De lo anterior se puede deducir que el dibujo del túbulo contorneado proximal actuando AQP 1 y 7, con un papel en la
reabsorción de agua.

Además, el nivel de Henle Ansel, AQP 2 bajo el control de ADH participa en el mismo papel.

Están presentes en el AQP3 tubo colector y 4.

Aquaporinele involucrado en la regulación de la transferencia de agua desde los riñones, tracto digestivo, cerebro,
glándulas salivales, los vasos sanguíneos, las células rojas de la sangre, los pulmones y de la lente.

Se ha identificado a un pequeño número de personas con una deficiencia grave o total de aquaporina 1. Es interesante
observar que generalmente tienen buena salud, pero tienen una deficiencia en la concentración de orina y no pueden
conservar agua en el cuerpo cuando están privados de líquido.

Los ratones con aquaporina 1 eliminados del cuerpo también tienen una deficiencia severa en la conservación de agua y
problemas urinarios

………………………………………

La AQP1 abunda sobre todo en las membranas apical y basolateral de los túbulos proximales renales y en la rama
descendente del asa de Henle. Aunque también se ha encontrado, en menor cuantía, en otros tejidos extrarrenales:
membrana plasmática de los eritrocitos

La AQP2 o AQP-CD (AQP-collecting duct) es la AQP de los túbulos colectores La principal característica del transporte de
agua en el túbulo colector es el rápido e intenso cambio de permeabilidad inducido por la vasopresina, que es capaz de
aumentar 10 veces la permeabilidad al agua de los túbulos colectores en menos de 30 s11.

Actualmente existen suficientes evidencias para asegurar que la AQP2 es el canal de agua regulado por la vasopresina.En el
túbulo colector existen dos tipos celulares, las células principales responsables de la reabsorción de agua a favor del
gradiente osmótico del intersticio renal, y las células intercaladas ligadas al transporte ácido-base. La AQP2 se localiza en la
membrana apical y en ciertas vesículas intracelulares, que sirven como reservorio de la AQP2, de las células principales de
los túbulos colectores. La unión de la vasopresina a su receptor V2 de la célula principal pone en marcha un mecanismo
dependiente del AMP cíclico que tiene como resultado final el aumento de la reabsorción de agua. Se ha postulado que se
produce una traslocación y fusión de las vesículas intracelulares que contienen AQP2 con la membrana apical de la célula,
conduciendo a un aumento del número de canales de agua funcionales, con lo que aumenta la permeabilidad a la misma.
Posteriormente, la reducción de la permeabilidad tras la disminución de las concentraciones de vasopresina se debería a un
mecanismo de endocitosis de los canales de agua de la membrana plasmática. Este mecanismo de exo-endocitosis
propuesto por Wade et al12 se ha demostrado mediante estudios de inmunolocalización. Ello, unido al descubrimiento de
una mutación en el gen de la AQP2 en pacientes con diabetes insípida nefrogénica congénita, han sido los dos hechos
fundamentales que han permitido establecer la regulación de la AQP2 por la vasopresina13. Esta AQP es la única AQP que
presenta una distribución exclusivamente renal, y cuya función está regulada fisiológicamente. Además, se ha observado
que el contenido celular de esta AQP2 aumenta en respuesta a la restricción hídrica en ratas normales o en respuesta a la
infusión de vasopresina en las ratas Brattleboro (que carecen de vasopresina endógena circulante). Así mismo, se ha
demostrado un aumento en el ARNm de la AQP2 contenida en la médula renal tras la restricción hídrica, mientras que no
se observa aumento en el contenido de AQP1 y AQP3. Estos hechos apoyan la idea de que la AQP2 es una proteína
regulada y que su respuesta representa un cambio adaptativo de los túbulos colectores para conseguir una mayor eficacia
en la conservación del agua14.

La AQP3 se expresa selectivamente en la membrana basolateral de las células principales de los túbulos colectores. A
diferencia de los otros miembros de esta familia, se ha observado que es la única AQP que posee permeabilidad tanto al
agua como a la urea. Se ha postulado que esta AQP pudiera facilitar la salida de urea de las células de los túbulos
colectores, cuyo transporte a través de las mismas en la médula interna renal es crítico para el mecanismo de
contracorriente15. Además de su expresión en el riñón, la AQP3 se ha encontrado en el colon, intestino delgado, estómago,
pulmón, bazo y vejiga urinaria15.

La AQP4 abunda en el cerebro, donde parece que actuaría como un osmorreceptor que regula el balance corporal de agua,
mediante la secreción de vasopresina. Además, también mediaría el flujo de agua dentro del SNC16.

Finalmente, se ha identificado otra AQP en las glándulas salival, lacrimal y en el pulmón denominada AQP517. Aunque su
papel fisiológico está por determinar, se piensa que su expresión pulmonar podría tener un papel en el reemplazamiento
de fluidos asociado a las pérdidas insensibles respiratorias y en la reabsorción de agua en el edema alveolar y en el pulmón
húmedo del recién nacido18.

Desde la descripción inicial de la AQP1, los avances realizados han sido numerosos, no sólo en el conocimiento de las bases
biofísicas de la permeabilidad al agua de las membranas celulares y la fisiología del transporte de agua, sino también en el
estudio de las bases fisiopatológicas de los trastornos hereditarios o adquiridos del balance de agua del organismo. La
diabetes insípida nefrogénica congénita se debe a una mutación en el gen del receptor V2 de la vasopresina situado en el
cromosoma X, que da lugar a una herencia recesiva ligada al sexo. Sin embargo, se ha observado que algunos pacientes
presentan un patrón de herencia diferente. En estos últimos se ha podido demostrar una mutación en el gen aquoporina 2,
localizado en el cromosoma 12q1314, que codifica el canal de agua proteico AQP2. El resultado es una AQP2 no
funcionante, lo que explicaría la insensibilidad de la célula de los túbulos colectores a la vasopresina y la poliuria de estos
pacientes13. Por otra parte, se ha sugerido que la diabetes insípida nefrogénica adquirida, una entidad más frecuente que
la anterior, podría deberse a un trastorno en la expresión de la AQP2. Así, en ratas tratadas con litio, que desarrollan una
diabetes insípida, se ha demostrado una disminución en la expresión de la AQP219. Recientemente, se ha objetivado que la
AQP2 se puede detectar en la orina y que la excreción urinaria de AQP2 refleja su regulación fisiológica. Así, sujetos
sometidos a deshidratación o a la infusión de un análogo de la vasopresina (DDAVP) tienen unas concentraciones elevadas
de AQP2 en la orina20. Sin embargo, pacientes con diabetes insípida central presentan en situación de restricción hídrica
unas concentraciones muy bajas de AQP2 en orina, que aumentan tras la administración de DDAVP20. La determinación de
la AQP2 en la orina tendría especial interés en el caso de la diabetes insípida nefrogénica adquirida, cuyas concentraciones
de AQP2 deberían estar disminuidas. Así mismo, se ha observado recientemente un aumento de la expresión de ARNm de
la AQP2 en ratas con cirrosis hepática y se ha especulado que este hecho podría tener un papel importante en la retención
de agua que se observa en esta enfermedad21. Este descubrimiento abre nuevas puertas para el conocimiento de las bases
fisiopatológicas, no sólo de la cirrosis, sino también de otros procesos caracterizados por la hiponatremia, como el
síndrome nefrótico y la insuficiencia cardíaca congestiva.

Menos conocido es el papel de la AQP1 en la patología humana. La amplia distribución de la AQP1 ocular podría ser
fundamental para entender ciertos procesos oculares caracterizados por un exceso o un defecto en el movimiento de
fluido ocular como el glaucoma y las cataratas. No obstante, a pesar de la importancia funcional de los canales de agua que
se deduce de las anteriores observaciones, ha resultado sorprendente el hallazgo de individuos homozigotos para una
mutación en el gen de la aquaporina 1 con ausencia de esta proteína y en los que curiosamente no se observa repercusión
clínica significativa. Hasta el momento no existe una explicación clara para este proceso y se postula que deben existir
mecanismos capaces de compensar la ausencia de AQP122.
Quizás, el aspecto clínico más relevante de las AQP sea el potencial beneficio que se puede conseguir en la modulación
(agonista y antagonista) de los canales de agua. Así, la inhibición farmacológica de la AQP2 podría ser en un futuro próximo
de gran ayuda en pacientes que no respondan a los diuréticos convencionales y especialmente en aquellos con
hiponatremia. También podrían desempeñar un papel en el tratamiento de determinadas enfermedades como la
hidrocefalia y las cataratas entre otras. En definitiva, el descubrimiento de la existencia de canales específicos para el agua
ha sido fundamental para el conocimiento del transporte de la misma y su regulación en los tejidos, pero se trata de un
campo abierto a la investigación donde todavía quedan numerosas cuestiones por resolver.

………………. La primera aquaporina identificada, CHIP 28 (channel-forming integral membrane protein of 28 kDa),
posteriormente denominada aquaporina-CHIP o simplemente aquaporina-1, fue purificada por Agre et al2 en eritrocitos
humanos en la década de los ochenta. La secuencia de su ADN complementario fue descubierta en 19913. Un año más
tarde se estableció el papel funcional de la aquaporina-1 como un canal proteico de agua4. La reconstitución de la
aquaporina-1 en proteoliposomas aumenta 100 veces la permeabilidad al agua sin modificar la permeabilidad a protones,
urea u otros solutos más pequeños4.

Ewstructura molecular de las aquaporinas se ha observado que se agrupa en homotetrámeros en la membrana plasmática
y que cada subunidad monomérica forma un canal de agua6. La gran homología en la estructura primaria de las
aquaporinas hizo pensar que todas tendrían una estructura tridimensional similar; sin embargo, se ha observado que esto
no se cumple en todas ellas. Así, recientemente se ha comprobado que la aquaporina-4 presenta una estructura
ortogonal7.

PATRON

La aquaporina-1 abunda en la membrana apical y basolateral de los túbulos proximales renales y en la rama descendente
del asa de Henle. También se ha encontrado, en menor cuantía, en otros tejidos extrarenales: membrana plasmática de los
eritrocitos, distintos epitelios (plexos coroideo del cerebro, ciliar no pigmentado y lentes oculares, hepatobiliar, vesícula
biliar, glándulas sudoríparas ecrinas) y en ciertos endotelios (corneal, capilares peribronquiales). La distribución renal de la
aquaporina-1 podría explicar el papel de los segmentos renales proximales en la conservación del agua, donde se
reabsorbe cerca del 80% del componente acuoso del filtrado glomerular

Aquaporina-2 o aquaporina-CD (aquaporin-collecting duct) Se encuentra en los túbulos colectores. La habilidad de

concentrar la orina ha sido un escalón esencial en la adaptación de los animales a la vida terrestre. Únicamente los
mamíferos y los pájaros son capaces de producir una orina hipertónica en relación al plasma. Esta capacidad de concentrar
la orina reside en la respuesta de los túbulos colectores renales a la vasopresina. La principal característica del transporte
de agua en el túbulo colector es el rápido e intenso cambio de permeabilidad inducido por la vasopresina, que es capaz de
aumentar 10 veces la permeabilidad al agua de los túbulos colectores en menos de 30 s13. En la actualidad existen
numerosas evidencias que demuestran que la aquaporina-2 es el canal de agua regulado por la vasopresina15. En el túbulo
colector hay dos tipos celulares, las células principales responsables de la reabsorción de agua a favor del gradiente
osmótico del intersticio renal, y las células intercaladas ligadas al transporte ácido-base. La aquaporina-2 se localiza en la
membrana apical y en ciertas vesículas intracelulares, que sirven como 25/8/2018 Aquaporinas, canales de membrana para
el agua. Disregulación en los trastornos del balance de agua | Endocrinología y Nutrición reservorio de la aquaporina-2, de
las células principales de los túbulos colectores. La unión de la vasopresina a su receptor V2 de la membrana basal de la
célula principal pone en marcha un mecanismo dependiente del adenosín monofosfato (AMP) cíclico (AMPc) que tiene
como resultado final el aumento de la reabsorción de agua gracias a la translocación y posterior fusión de las vesículas
intracitoplasmáticas que contienen aquaporina-2 a la membrana apical. Este aumento en el número de canales de agua
funcionales aumenta la permeabilidad a la misma. Posteriormente, al disminuir los niveles de vasopresina, se produce un
mecanismo de endocitosis de los canales de agua de la membrana apical que conduce a una disminución de la
permeabilidad de los túbulos colectores. Se ha observado también, que el contenido celular de esta aquaporina-2 aumenta
en respuesta a la restricción hídrica en ratas normales o en respuesta a la infusión de vasopresina en las ratas Brattleboro
(que carecen de vasopresina endógena circulante). Asimismo, se ha demostrado un aumento en el ARN mensajero (A RNm)
de la aquaporina-2 contenida en la médula renal tras la restricción hídrica, mientras que no se observa aumento en el
contenido de otros canales de agua. Estos hechos apoyan la idea de que la aquaporina-2 es una proteína regulada y que su
respuesta representa un cambio adaptativo de los túbulos colectores para conseguir una mayor eficacia en la conservación
renal del agua15.
Aquaporina-3

La aquaporina-3 se expresa en la membrana basolateral de las células principales de los túbulos colectores, en el tracto
gastrointestinal, en el pulmón, en el ojo y en el sistema nervioso16. A diferencia de los otros miembros de esta familia, la
aquaporina-3 posee permeabilidad tanto al agua como a la urea. Se ha postulado que ésta pudiera facilitar la salida de urea
de las células de los túbulos colectores, cuyo transporte a través de las mismas en la médula interna renal es crítica para el
mecanismo de contracorriente16. Se ha demostrado, en una línea de células epiteliales de pulmón, que los corticoides
aumentan la expresión de aquaporina-317 y se ha sugerido que este canal de agua puede favorecer la reabsorción de las
secreciones bronquiales en diversas afecciones pulmonares. Sin embargo, la ausencia de esta respuesta a los corticoides en
el tejido pulmonar durante las diversas fases de desarrollo embrionario plantea dudas sobre este posible papel fisiológico
de la aquaporina-317.

Aquaporina-4

Abunda en las células gliales y ependimales del cerebro y en menor cuantía en la retina, el epitelio de las vias aéreas, el
tracto gastrointestinal y la membrana basolateral de las células principales de los túbulos colectores18. Se ha observado
que los ratones deficientes en el gen de la aquaporina-4 presentan un menor edema cerebral como respuesta a distintas
lesiones cerebrales. Esto plantea su posible papel en la regulación del transporte de agua en el cerebro y abre las puertas a
un nuevo enfoque en el tratamiento del edema cerebral19. Se ha observado también que estos ratones presentan un
defecto en la capacidad de concentrar la orina cuando se les somete a una prueba de restricción hídrica durante 36 h20.

REGULACION DE LA PERMEABILIDAD AL AGUA DE LOS TUBULOS COLECTORES POR LA VASOPRESINA

La tonicidad del fluido corporal se regula en gran medida a través de la regulación de la excreción renal de agua. La
conservación renal de agua se produce como resultado de la función combinada del asa de Henle y del túbulo colector,
ambos segmentos están regulados por la vasopresina. El asa de Henle genera un intersticio medular hipertónico mediante
el mecanismo de multiplicación a contracorriente. El túbulo colector permite, en presencia de vasopresina, que se
produzca un equilibrio osmótico entre la orina y el intersticio medular

Estructura
Los monómeros de las aquaporinas se ensamblan en la membrana formando un homotetramero con cuatro canales
independientes. Cada uno de los canales está formado por seis hélices alfa-transmembranales (H1-H6) y otras dos
pequeñas, de longitud igual a la mitad del ancho de la membrana (HB, HE). Estas ocho hélices forman un "haz
helicoidal a la derecha" con un poro en el centro. Una característica única de esta estructura es que los extremos NH -
terminal de las hélices HB y HE se juntan en el centro de la membrana

Aquaporina 1 (AQP1): es la AQP más ampliamente estudiada por darse su descubrimiento primero que las demás.
Es la más abundante, y fue localizada en primera instancia en el eritrocito, sin embargo se ha detectado su presencia
en diferentes porciones de la nefrona, entre estas el túbulo proximal y el Asa de Henle, ambos se caracterizan por
cumplir funciones de absorción de agua y solutos, se le encuentra además en todas las variedades de endotelio y los
epitelios del cristalino y córnea.
Es importante recordar que el túbulo proximal se encarga de la absorción de más del 60 por ciento del agua filtrada
por el glomérulo, es decir que una alteración en esta Aquaporina, se constituye en una incapacidad renal para
concentrar la orina ocasionando pérdidas sensibles. En relación con la importancia de esta en el Asa de Henle, la
función de este es mantener la osmolaridad entre la médula y el interior de la nefrona, es decir que la alteración de la
absorción de agua conlleva a una alteración en la dilución (6).

Aquaporina 2 (AQP2): ésta solo se encuentra en los conductos apicales y colectores renales. Se inhibe por
compuestos mercuriales y su función depende de la acción de la hormona antidiurética. Cuando ésta se encuentra
ausente los poros se internalizan y se detienen la transcripción de los genes que la codifican, es decir no sólo se
necesita esta hormona para el posicionamiento de los poros sino para su síntesis, además también se ocasiona la
excreción renal de esta AQP en estados de deshidratación en sujetos sanos y en pacientes con diabetes central (1). Por
ello una alteración genética en la codificación de esta aquaporina ocasiona diabetes insípida,del canal, evitando que
sus hidrógenos formen puentes con moléculas vecinas, rompiendo la estructura que favorecería la conducción de
protones Aquaporina 3 (AQP3): se encuentra al igual que la AQP2, en los
conductos apicales y colectores de la nefrona. Es igualmente sensible a la presencia de hormona antidiurética pero no
depende totalmente de esta para su síntesis y posicionamiento. Se encuentra también en el tracto respiratorio, ojo y
piel. Además es una aquagliceroporina, puesto que es permeable al glicerol.

Las aquaporinas (AQPs), proteínas integrales de la membrana celular (MIPs), son los (largamente buscados)
canales o poros de agua1, a través de los cuales el agua se mueve en una sola fila (fila india) atravesando la bicapa lipídica
de la membrana celular para regular el volumen celular. Son tetrámeros de monómeros, todos
funcionales de ~28 kD de peso molecular.

La estructura que resulta es una constricción angosta que se abre más ampliamente a los lados extra e intracelular de la
membrana y que se llama el «modelo en reloj de arena».
Pero la difusión pasiva no permitía explicar la permeabilidad al agua que muestran los glóbulos rojos y las células del túbulo
renal; aquí, el fl ujo de agua a través de la membrana en presencia de un gradiente de concentración era superior al fl ujo
en ausencia de dicho gradiente. Además, la energía disipada por la interacción entre agua y membrana se acercaba a la del
movimiento del agua en solución libre. Se descubrió también que el paso del agua a través de estas membranas podía
bloquearse mediante fármacos derivados de compuestos mercuriales.

LAS ACUAPORINAS SE HALLAN PRESENTES en la mayoría de las células de nuestro cuerpo. Las células principales del túbulo
colector renal expresan AQP2, AQP3 y AQP4. Los astrocitos y células gliales de determinadas zonas cerebrales expresan
sólo AQP4. Los órganos que, como el ojo, el riñón, el pulmón, el tracto gastrointestinal o las glándulas secretoras,
se caracterizan por su alto trasiego de agua, presentan varias de estas proteínas. En el cerebro, donde escasea el fl ujo de
agua a través de la membrana celular, hay una presencia y distribución limitadas de AQP.

Conclusiones: Las acuaporinas son proteínas mediadoras del transporte de agua y las alteraciones en su funcionamiento
pueden conducir a una gran diversidad de enfermedades, por lo cual deben ser un objeto prioritario de investigación en el
futuro próximo para ayudar a comprender mejor su fisiopatología
Las acuaporinas constituyen una familia de proteínas que puede subdividirse en dos grupos: las acuaporinas clásicas y las
acuagliceroporinas19. Se diferencian fundamentalmente en que las primeras sólo son permeables a agua en forma selectiva y
las segundas también permiten el paso de glicerol y otrossolutos de bajo peso molecular.
Todas pueden ser reguladas por diversos factores intracelulares, entre los cuales son fundamentales el pH y la fosforilación,
rincipalmente mediada por proteín quinasa A. Son
AQP 2. Es expresada exclusivamente en membranas apicales en los túbulos distales y colectores renales37 y es la
responsable de la permeabilidad apical al agua de este segmento de la nefrona41; es inhibible por mercuriales y su
actividad es dependiente de Hormona antidiurética (ADH); está presente en vesículas intracelulares42 las cuales son
inducidas a la fusión con la membrana
externa por la ADH43; cuando la hormona no está presente los segmentos de membrana con AQP2 son reinternalizados, al
parecer a través de un mecanismo similar a la reinternalización de receptores. La ADH se libera desde el hipotálamo en
respuesta a estímulos como la hipovolemia o la hiperosmolaridad y al determinar la permeabilidad al agua de la nefrona
distal, determina
el grado de concentración o dilución de la orina44; esta hormona ejerce su efecto a través de la fosforilación mediada por
proteín quinasa A (PKA), secundaria a la activación de su receptor de membrana acoplado a proteínas G, además de
promover la expresión de la proteína.
Diversas mutaciones congénitas en el gen que codifica AQP2 y que inducen una alteración en las propiedades fundamentales
de la proteína, pueden producir un tipo de diabetes insípida nefrogénica45, condición caracterizada por poliuria e incapacidad
para concentrar la orina, con las consecuentes pérdida incrementada de líquidos y deshidratación, las cuales originan
polidipsia compensatoria.
AQP 3. Es expresada en membranas basolaterales de TDR y TCR46, coexistiendo con AQP2 en el mismo tipo de células; la
función de ambas acuaporinas está acoplada, pues AQP3 es la responsable de la permeabilidad al agua de la membrana
basolateral35. También puede ser regulada por ADH, pero no es dependiente completamente de su presencia como sucede
con AQP2. Esta
acuaporina también ha sido encontrada en otros tejidos como epitelios de las vías aéreas, piel y ojo, pero su función en estas
células no ha sido estudiada suficientemente, aunque también allí parece participar en la permeabilidad de membranas
basolaterales permitiendo el movimiento de agua que ha ingresadoa la célula por otra acuaporina apical, de manera similar
como sucede
en la nefrona distal. Es permeable también a glicerol, pero el papel fisiológico de esta función no es claro46. Es inactivada
por disminución de pH47 y puede ser regulada por fosforilación.
AQP4. Es la acuaporina más abundante en el cerebro48, donde fue aislada por primera vez; no es sensible a mercuriales49
y es activada por fosforilación mediada por diversos sistemas. Es expresada en células astrogliales, incluyendo células
ependimarias y endoteliales,pero no ha sido identificada en neuronas48. Es muy abundante en regiones osmosensibles, como
el núcleo supraóptico del hipotálamo, donde está presente en la región que rodea las neuronas secretoras de ADH, por lo
cual se cree que interviene en la regulación de su producción50. Se colocaliza con un canal de potasio en células de Müller
en retina en forma muy característica, aunque la significancia fisiológica de este hallazgo no es conocida;puede facilitar la
transferencia de fluídos en respuesta a flujos de potasio durante la regulación del volumen intracelular y el balance de las
concentraciones de K+51. Interviene también en la producción de líquido cefalorraquídeo, al parecer predominantemente en
la absorción49 por lo cual está Implicada en la Producción de edema cerebral y otras condiciones relacionadas48. También
se encuentra en fibras musculares esqueléticas, sobre todo las de tipo rápido, en las cuales se ha encontrado una clara
asociación con la función del citoesqueleto.
Adicionalmente se ha encontrado en riñón, sobre todo en médula, pero sólo en membranas basolaterales de las células
principales del túbulo colector, donde se colocaliza con AQP335; no es sensible a ADH ni a ninguna otra hormona; allí
parece intervenir en el flujo basolateral de agua sólo bajo máxima estimulación por ADH.
Figura 1. El canal de sodio epitelial es un heterómero con tres subunidades homólogas generalmente, 3α:3β:3γ; en algunas
ocasiones presenta una subunidad δ. Las subunidades ENaC tienen una topología similar, una región extracelular y dos
dominios transmembrana (TM1 y TM2). En la región intracelular se encuentra el dominio PY localizado en C-terminal.