UNIVERSIDADE FEDERAL DO PARÁ

INSTITUTO DE TECNOLOGIA
FACULDADE DE ENGENHARIA QUÍMICA

EQ01040 – Engenharia dos Processos Bioquímicos

ENZIMAS: BREVE REVISÃO BIBLIOGRÁFICA

Adrielle de Sousa Nascimento – 201507540010

Belém- PA
2018
 Adrielle de Sousa Nascimento – 201507540010

ENZIMAS: BREVE REVISÃO BIBLIOGRÁFICA

Trabalho apresentado à Faculdade de

Engenharia Química da Universidade Federal
do Pará como parte integrante das atividades
da disciplina Engenharia dos Processos
Bioquímicos, realizadas do 2º período de
2018.

Profº Drº: Kleber Bittencourt de Oliveira

Belém
2018
1. INTRODUÇÃO

Certas reações químicas de interesse industrial ou de importância vital para os seres

vivos apresentam em condições naturais baixas velocidades, o que pode representar um
empecilho para a sua ocorrência. No entanto, a velocidade dessas reações pode ser aumentada
na presença de catalisadores, compostos capazes de reduzir a energia de ativação, energia
mínima necessária para a ocorrência da reação, sem alterar a proporção entre reagentes e
produtos encontrada no final da reação e sem serem efetivamente consumidos durante o
processo. Estes catalisadores atuam criando um novo “caminho” para a reação, para o qual a
energia de ativação é menor.

Em organismos vivos, as reações químicas geralmente são catalisadas por enzimas, as

proteínas mais notáveis e altamente especializadas, que apresentam extraordinário poder
catalítico. As enzimas aceleram as reações químicas e atuam em soluções aquosas sob
condições suaves de temperatura e pH, e devido à sua estrutura complexa, podem apresentar
alto grau de especificidade, permitindo a seleção de reações que poderão ocorrer em um
organismo, além de serem sintetizadas nas próprias células que onde atuam (NELSON &
COX, 2014).
Devido a importância das características peculiares das enzimas, os estudos
relacionados as atividades enzimáticas e sua cinética de catálise são de extremo interesse tanto
para a área da saúde, com o desenvolvimento de novos medicamentos e formas de prevenção
de doenças, quando para o setor industrial na melhoria de processos ligados, por exemplo, à
produção de alimentos, para a promoção de reações de alto rendimento e maiores velocidades.

Diante disso, esse trabalho busca apresentar uma breve revisão bibliográfica sobre o
histórico de descoberta das enzimas, o funcionamento enzimático, conformações espaciais,
nomenclaturas e aplicações de interesse industrial.

2. DESCOBERTA DAS ENZIMAS

Segundo Nelson e Cox (2014) a catálise biológica foi reconhecida e descrita no final
dos anos de 1700 em estudos da digestão de carne por secreções do estômago, que levou a
pesquisas sobre a conversão do amido em açúcar pela saliva e por extratos de plantas no
decorrer do século seguinte, resultando em meados de 1850 no postulado de Louis Pasteur
sobre a fermentação do álcool por leveduras. Esta seria catalisada por “fermentos”
inseparáveis da estrutura das células de leveduras vivas, gerando um ponto de vista chamado
de vitalismo, que prevaleceu por várias décadas.
 O autor também apresenta os principais acontecimentos relacionados a esse campo de
estudo, sendo estes: a fermentação de açúcar em álcool por extratos de levedura por Eduard
Buchner em 1897, que provou que a fermentação era feita por moléculas (posteriormente
nomeadas de enzimas por Frederick W. Kühne.) que continuavam ativas mesmo após serem
removidas das células, marcando o final da visão vitalista e alvorecer da ciência bioquímica;
o isolamento e a cristalização da urease por James Sumner em 1926, que postulou que toda
enzima é uma proteína, gerando controvérsias ; cristalização da pespsina, tripsina e outras
enzimas digestivas por John Northrop e Moses Kunitz em 1930, e a descoberta de que todas
essas são proteínas. Durante esse período, J. B. S. Haldane escreveu um tratado intitulado
Enzymes, no qual fez a notável suposição de que ligações fracas entre a enzima e seu substrato
poderiam ser usadas para catalisar a reação, ideia que ainda permanece essencial no
conhecimento da catálise enzimática. A partir da última parte do século XX, milhares de
enzimas foram purificadas, suas estruturas elucidadas e seus mecanismos explicados.
3. ESTRUTURA ENZIMÁTICA
O conhecimento a respeito da estrutura das enzimas é essencial para a melhor
compreensão das suas características e propriedades catalíticas. Segundo Borzani et al. (2001)
as proteínas são macromoléculas, com peso molecular variando entre 5000 a até 100000
dáltons, sendo proteínas globulares e heteropolímeros de vinte diferentes aminoácidos;
podendo incluir em sua estrutura grupos prostéticos, um componente não protéico.
Apresentam, com exceção da prolina, aminoácidos que possuem como porção comum um
átomo de carbono ligado a uma hidroxila, a um grupo amino e a um átomo de hidrogênio,
tendo como quarto constituinte um grupo R específico para cada aminoácido, que proporciona
propriedades particulares.
A ligação entre aminoácidos ocorre por ligação peptídica, estabelecida entre o grupo
α-carboxila de um aminoácido e o grupo α-amino do aminoácido subsequente – os grupos
carboxila e amino presentes no radical R jamais participam desta ligação –, formando uma
longa cadeia (BORZANI et al., 2001). Com relação à estrutura das enzimas, pode ser
representada por estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias. A descrição
destas estruturas presente abaixo é baseada na fornecida por Borzani et al. (2001).
Cada enzima é caracterizada pelo número e a ordem de aminoácidos componentes
desta cadeia, ou seja, a sua estrutura primária, responsável pelas estruturas de ordem superior
que a proteína exibe em sua forma celular ou nativa. A estrutura primária é formada por uma
cadeia peptídica linear, embora a cadeia com esta representação não exista em solução.
 As enzimas apresentam duas estruturas secundárias em sua conformação espacial, que
está organizada em α-hélice e folha β-pragueada, e ainda segmentos irregulares que
conectamos segmentos com arranjo definido. Os segmentos em α-hélice são formados e
estabilizados por pontes de hidrogênio, estabelecidas entre os átomos de nitrogênio e os
átomos de oxigênio providos pela ligação peptídica, que se dispõem paralelamente ao eixo da
hélice os grupos R projetados para o seu exterior; os em formato de folha β-pragueada
também são mantida por pontes de hidrogênio, porém com um arranjo paralelo de dois ou
mais segmentos de cadeias peptídicas quase totalmente distendidas, situando-se e posição
perpendicular ao eixo da cadeia polipeptídica.
A estrutura terciária é resultado indireto de sua estrutura primária e descreve a
conformação espacial real assumida pela molécula proteica em solução. Esta explica o
dobramento da cadeia polipeptídica com os rolamentos, dobras e voltas que a compõem e que
a levam a uma forma geral globular, mantida por ligações químicas formadas entre os grupos
R dos aminoácidos e as interações hidrofóbicas, ligações eletrostáticas, pontes de hidrogênio e
de pontes de dissulfeto entre os grupos R.
Já a estrutura quaternária representa a organização presente nas proteínas compostas por
mais de uma cadeia polipeptídica, descrevendo quantos e quais monômetros compõem a
molécula e como estão associados. A força que mantêm unidos os monômeros de cadeia
quaternária são as mesmas que mantêm a estrutura terciária, com exceção das pontes de
dissulfeto.
4. AÇÃO CATALÍTICA DAS ENZIMAS

As propriedades catalíticas das enzimas podem ser entendidas por meio de suas
estruturas protéicas e da análise do tamanho relativo entre enzima e substrato (reagente).
Borzani et al. (2001) explicam que as enzimas apresentam estruturas muito precisas, e para
que a ação catalítica ocorra é necessário que os substratos se liguem a estas por meio dos
grupos R em uma região específica de sua superfície, chamada de sítio ativo. Este é uma
cavidade com forma definida, o que confere especificidade à catálise, constituída por grupos
R de aminoácidos que podem estar distanciados na estrutura primária, mas que os
desdobramentos da estrutura terciária trouxeram à proximidade uns dos outros. A seletividade
das enzimas pelos substratos baseia o modelo de chave-fechadura, que explica de forma
sintética a seletividade das enzimas (Charnock e McCleary, 2006).

Por ser fortemente dependente da estrutura terciária das enzimas, a ação catalítica pode
ser influenciada por agentes que provoquem mudanças conformacionais na proteína, o que
torna a atividade enzimática dependente das características do meio, notadamente do pH e da
temperatura (BORZANI et al., 2001). Temperaturas e valores de pH fora da faixa ótima da
atuação da enzima podem provocar redução da atividade catalítica ou até a desnaturação da
proteína.

5. CLASSIFICAÇÃO E NOMENCLATURA

Seguindo as regras oficiais de classificação e nomenclatura estabelecidas pelo Comitê

de Nomenclatura da União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular, as enzimas
são divididas em seis grupos (Quadro 1) que se diferenciam pelo tipo de reação que catalisam,
e cada um desses grupos é ainda subdividido em classes e subclasses, numeradas de forma a
identificar a enzima e evitar ambiguidade.

Quadro 1—Classificação das Enzimas segundo a Enzyme Comission

CLASSE TIPO DE REAÇÃO

1- Oxidorredutases Oxidorredução

2- Transferases Transferência de Grupos

3- Hidrolases Hidrólises

Adição de grupos a duplas ligações ou remoção de

4- Liases
grupos, deixando dupla ligação

5- Isomerases Rearranjos intramoleculares

Condensação de duas moléculas, associada à hidrólise

6- Ligases
de uma ligação de alta energia

As enzimas são nomeadas de acordo com seu número de classificação EC (Enzyme

Comission), apresentando o formato EC W.X.Y.Z, no qual os números W, X e Y referem-se,
respetivamente, aos números de classe, subclasse e sub-sub-classe, e o número Z é específico
de cada enzima. A nomenclatura oficial, no entanto, é muitas vezes desobedecida em favor de
nomes mais simples ou que se tornaram clássicos. Segundo Borzani et al. (2001) a enzima
que sintetiza a síntese de glicogênio é chamada glicogênio sintase em detrimento da sua
designação oficial, por exemplo. O acesso à lista de nomes recomendados para as enzimas é
fornecido pelo Comitê de Nomenclatura da União Internacional de Bioquímica e Biologia
Molecular, podendo ser acessado em www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme, o qual também
viabiliza o acesso a detalhes importantes a respeito da enzima especificada.
6. PRINCIPAIS APLICAÇÕES

As enzimas são aplicadas em uma gama de processos industriais, e a sua utilização

data a antiguidade com a produção de bebidas e alimentos. A fermentação alcoólica, por
exemplo, é conhecida desde 3500 a.C., e a produção de vinho já se encontrava em seu apogeu
entre os egípcios e assírios. Atualmente a aplicação da ação enzimática não está limitada
apenas à indústria alimentícia (Quadro 2). De acordo com Monteiro & Silva (2009), as
enzimas também são utilizadas nas indústrias de papel e celulose, nas quais são empregadas
xilanases, pectinases e lipases; na indústria têxtil com as lacases, amilases, pectinases e etc; na
indútria farmacêutica, sendo utilizadas desde auxiliar em digestão, debridamento e
cicatrização de feridas até terapia anticâncer.

Quadro 2 – Resumo das principais enzimas utilizadas no processamento industrial de

alimentos. (FONTE: Monteiro & Silva, 2009)

REFERÊNCIAS

Nelson, David L., and Michael M. Cox. Princípios de bioquímica de Lehninger. Artmed
Editora, 2014.

BORZANI, W., SCHMIDELL, W., LIMA, U.A., AQUARONE, E. Biotecnologia

Industrial, Volume 1,. Fundamentos, 1a ed., São Paulo, Ed. Edgard Blücher Ltda., 2001

Charnock, Simon J., and B. V. McCleary. Enzymes: industrial and analytical applications.
Megazyme Rep, 2006: 1-5.
Monteiro, N.V.; Silva, R.N. Aplicações Industriais da Biotecnologia Enzimática. Revista
Processos Químicos / SENAI. Departamento Regional de Goiás - v.3, n.5 (jan/jun, 2009), p.
16-19.