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Resumen Investigado
3.1. LAS ENZIMAS
Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones
químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que
son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que
cualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos ya que
cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de
otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.
Las enzimas son proteínas “especialistas” y controlan TODAS las reacciones
químicas de nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo que está vivo. Se dice que
son catalizadores, porque cada reacción química necesita una enzima para que se
realice, es decir, todo lo que se transforma lo hace gracias a una enzima. Cada
enzima actúa sobre una sustancia concreta, como una llave y una cerradura.
Con el afán de entender qué son las enzimas, cuál es su función y su importancia,
es necesario establecer la definición de los siguientes conceptos:
Catalizador
Conocemos como catalizador a cualquier sustancia que acelera la velocidad de
una reacción, pero sin participar químicamente en ella.
Enzima
Las reacciones de los sistemas biológicos suceden en tiempos apreciables debido
a que están catalizadas por agentes, en su gran mayoría de naturaleza proteica,
llamados enzimas. Por lo que podemos concluir que las enzimas son los
catalizadores de los sistemas biológicos.
Ribozima
Una ribozima es una enzima de naturaleza ribonucleica, es decir, está formada por
una o varias cadenas de ARN. Son necesarias para la expresión correcta de los
genes
Cofactor
Es una molécula químicamente diferente a la enzima, que está unida a esta y es
necesaria para que ésta pueda tener una actividad catalítica. Existen tres tipos:
coenzimas, grupos prostéticos e iones metálicos.
Coenzima
Es una molécula pequeña que está químicamente unida a la enzima y es necesaria
para su función catalítica, ya que forma parte de su sitio activo (el lugar de la enzima
que realiza la reacción). No todas las enzimas necesitan coenzimas, pero aquellas
que lo hacen no pueden trabajar sin su coenzima. A la parte proteica de la enzima
se le llama apoenzima, y a la unión de apoenzima y coenzima se le conoce como
holoenzima.
Grupo prostético
Es una molécula con características químicas diferentes a la enzima (como una
coenzima), que está unida a ella, pero que no participa como parte del sitio activo.
3.1.1. Nomenclatura
Con el fin de distinguir una enzima de otra, a cada una se le designa con un nombre.
Para ello, se toma el nombre del sustrato (reactivo de la reacción que cataliza) y se
le agrega el sufijo –asa.
Esto creo confusión porque varias enzimas pueden tener el mismo sustrato. Por
ello, se sistematizó la forma de ponerles nombres a las enzimas con los siguientes
pasos.
Se toman el (los) sustratos de la enzima.
Se separan con dos puntos (:).
Se escribe la actividad de la enzima
Por ejemplo, existe una enzima que transfiere un grupo fosfato del ATP a la glucosa
en el carbono 6. Por lo tanto se llamará: ATP: D-glucosa6-fosfotransferasa.
Sin embargo, con el fin de evitar la simplicidad y la complejidad excesivas, se
recomienda que se nombre primero el sustrato y después la actividad que tiene la
enzima sobre el mismo. Por ejemplo, en vez de ATP: D-glucosa 6-fosfotransferasa,
es más sencillo escribir glucosa cinasa (las cinasas son enzimas que transfieren
grupos fosfato.
3.1.2. Clasificación
3.1.3. Propiedades
El sitio activo de la enzima es la región conformacional de la misma que está
directamente involucrada en la reacción que se cataliza.
El número de recambio es la cantidad de sustrato Anhidrasa carbónica humana (en
moles) que una cantidad de enzima (también en moles) convierte en producto por
unidad de tiempo (en minutos). Por ejemplo, la anhidrasa carbónica puede catalizar
la hidratación de 105 moléculas de CO2 a HCO3-1 en un segundo.
Especificidad significa que una enzima sólo puede reconocer a un, y sólo a un,
sustrato.
Enzimas Propiedades Finalmente, es necesario que las enzimas estén reguladas,
ya que pueden agotar sus sustratos o producir demasiado producto. Hay varios tipos
de regulación:
Alostérica
Por catabolitos
Inhibidores
Estadios inactivadas
Factores externos
4. Resumen Según mi Interpretación
Antes de entender a las enzimas debemos de comprender lo que es una reacción
Química, ésta se define como un fenómeno en el cual intervienen una serie de
moléculas llamadas reactivos o sustratos conformados por un conjunto de atomos
que están unidos mediante enlaces químicos y ordenados de una determinada
manera, esos enlaces se debilitan, por lo que sus atomos se reorganizan para dar
lugar a otra sustancia o molecula llamada Producto, por lo que en una Reacción
química un sustrato o reactivo va a dar lugar a que se forme un determinado
producto. En un ser vivo ocurren miles de esas reacciones en todo momento, como
ejemplo podemos mencionar al Metabolismo que es la base química de la vida. En
un organismo una reacción química ocurre en 0.1 segundos, mientras que fuera de
éste una reacción tardaría unos 10 minutos, éste aumento en la velocidad de
reacción se debe a ciertos factores que son:
La Concentración de sustrato
La Temperatura
Presencia de un Catalizador: Es una sustancia que aumenta o modifica la
velocidad de una reacción pero sin participar químicamente en ella, es decir
que no es producto ni sustrato.
Con esto podemos ya definir lo que es una Enzima, ésta no es mas que un
Catalizador orgánico o un biocatalizador que se encargara de aumentar la velocidad
de una reacción específicamente metabolica, cada enzima actua sobre un sustrato
determinado, es decir que son específicas. La naturaleza de las enzimas es proteíca
a excepción de las ribozimas, aunque éstas son minimas en un organismo.
Según la estructura de las enzimas, encontramos a un grupo con una parte proteíca
(enzimas solo proteícas) y a enzimas que tienen una parte proteíca llamada
apoenzima y tienen una parte no proteíca que se llama cofactor, ésta parte es
inorgánica y generalmente son iones no metálicos, existe otra parte no proteíca pero
a diferencia de la anterior ésta es organica y recibe el nombre de Coenzima,
generalmente son vitaminas.
A la parte no proteíca de de la enzima llamada Apoenzima se une la parte proteíca,
que puede ser un Cofactor o una Coenzima, ésta unión constituye a una
Holoenzima, ésta se une al sustrato mediante el Centro activo, que es la parte que
participa en la catálisis, En éste se encontraran dos sitios:
Sitio de Fijación: Establece una serie de enlaces de distinta naturaleza y es
el que hace que el sustrato se una a la Holoenzima.
Sitio Catalitico: Va a facilitar que ocurra la Catalisis, produciendo la reacción
determinada
El ciclo de Krebs comienza con la conversión de Piruvato en acetil CoA, éste ultimo
es el principal precursor del ciclo, la Enzima que interviene acá es la Piruvato
Deshidrogenasa, ésta Reacción es de oxidoreducción, ya que el NAD+ se reduce
a NADH; en la segunda Reacción la Acetil CoA se convierte en Citrato por
intervención de la enzima Citrato Sintasa, Esta es una reacción de Hidrolisis ya
que esta presente una molecula de Agua; si el citrato requiere ATP se convertirá en
Cis-Aconitato y éste pasara a transformarse en Isocitrato, la enzima que interviene
es la Aconitasa, ésta Reacción es de Hidrolisis; El Isocitrato se convierte en alfa
Cetoglutarato por intervención de la enzima Isocitrato deshidrogenasa, ésta
reacción es de Oxidoreducción; el alfa cetoglutarato pasara a transformarse
enSuccinil CoA por medio de la enzima Alfa cetoglutarato deshidrogenasa, Esta
Reacción al igual que la anterior es de Oxidoreducción; La succinil CoA pasa a
succinato por intervención de la enzima Succinil CoA sintetasa, Esta enzima es
una Ligasa; el succinato pasa a Fumarato por medio de la enzima succinato
deshidrogenasa, ésta Reacción es de Oxidoreducción; El Fumarato se convierte
en malato por intervención de la enzima Fumarasa, ésta Reacción es de Hidrolisis;
el malato se convierte en oxalacetato mediante la enzima Malato Deshidrogenasa,
ésta reacción es de Oxidoreducción y finalmente el oxalacetato vuelve a Citrato.
5. TAREA DE INVESTIGACIÓN
5.1. Función de las Enzimas que participan en el Ciclo de Krebs
Piruvato Deshidrogenasa
PDH es un complejo multienzimático formado por múltiples copias de tres proteínas
catalíticas (E1 (α2β2), E2 y E3) y otras estructurales y reguladoras (fosfatasa,
quinasa). Requiere, a su vez, diferentes coenzimas (tiamina, ácido lipoico) para su
buen funcionamiento. Dada su enorme importancia en un punto clave de la
producción de energía, está altamente regulada.
Citrato Sintasa
Es la primera del ciclo de Krebs que oxida el grupo acetil de la molécula acetil Co A
para unirlo a la molécula llamada oxaloato y formar el ácido cítrico.
Aconitasa
Tiene como función formar el ácido aconitato quitando moléculas de agua a las
moléculas de ácido cítrico.
Isocitrato deshidrogenasa
Oxida las moléculas de isocitrato provocando que se liberen moléculas de CO2, y
que también se liberen pares de hidrógeno que son transportados hasta la cadena
respiratoria por la coenzima NAD.
Alfa Cetoglutarato Deshidrogenasa:
Tiene la misma función que la isocitrato deshidrogenasa, también se liberan CO2 y
pares de hidrógenos que son transportados a la cadena respiratoria por la coenzima
NAD. Su diferencia es que está en otro sustrato.
Succinoato sintetasa:
Tiene como función eliminar moléculas de Agua y CO2.
Succinoato Deshidrogenasa:
La función es liberar pares de hidrógenos a la molécula succinato y que sean
transportados hasta la cadena respiratoria por la coenzima FAD, y también se libera
moléculas de ATP.
Fumarasa:
Actúa en la molécula de ácido fumarato y la función que tiene es introducir
moléculas de agua a las reacciones bioquímicas.
Malato Deshidrogenasa:
Es la última enzima que actúa en el ciclo de Drebs y va a quitarle hidrógenos a la
molécula de malato y son transportados a la cadena respiratoria por la coenzima
NAD.