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Bibliografía: http://bibliotecadigital.ilce.edu.mx/sites/ciencia/volumen2/ciencia3/059/htm
Las reaccionhs químicas que ocurren en los sistemas vivientes son tan
variadas como complejas. Sin embargo, la naturaleza provee velocidades de
reacción en condiciones por demás suaves, que harían avergonzar al mejor
químico. La mayoría de las reacciones que ocurren en los sistemas vivos son
catalizadas por proteínas conocidas con el nombre de enzimas. Cientos de
enzimas han sido aisladas y probablemente existen cientos de miles en la
naturaleza. Su estructura es muy compleja, y puede ser representada como
se muestra en la figura 4.
El hecho de que puedan existir esos dos tipos de grupos ácidos y básicos al
mismo tiempo es posiblemente la explicación química del efecto tan selectivo
observado en la catálisis por enzimas, ya que el ataque simultáneo por las
dos especies ácida y básica debe traducirse en una mejoría muy notable de
la velocidad y la selectividad, con un mecanismo que podría llamarse de
"estira y afloja". El equivalente en catálisis heterogénea podría ser un
mecanismo bifuncional (que comprende dos funciones con dos tipos de sitios
diferentes), con la salvedad de que en la enzima los dos activos pueden actuar
sobre la misma molécula al mismo tiempo y en la heterogénea esto no es
posible.
11 k1
E1+1S1 1ES
xxxk-1
k2111
E1S E+P
III
v = k2 [Eo]
y la cinética es orden cero respecto al sustrato. En ambos casos el orden es
b>1 para la concentración de enzima. La ecuación III da cuenta entonces del
comportamiento observado en la figura 5.
Figura 5. Dependencia típica de la velocidad de una reacción enzimática como
función del sustrato S.
zzzKb ka
EH2 EH E
zzzKb ka
EH2 EHS ES
EH2 EH E
EH2S EHS ES
K2
EH +P
Figura 6. Variación de la velocidad en función del pH, para una reacción enzimática.
E
Reacción Catalizador T° C k k0
Kcal/mol
Una enzima sin su cofactor se denomina apoenzima; el enzima completo activo catalíticamente
se llama holoenzima.
Apoenzima + cofactor = holoenzima
Los cofactores se subdividen en dos grupos: metales y moléculas orgánicas pequeñas llamadas
coenzimas. Con frecuencia derivados de las vitaminas, estas coenzimas pueden estar unidas a la
enzima fuerte o débilmente.
Si la unión es muy fuerte se denominan grupos prostéicos. Las coenzimas asociadas débilmente
son más bien cosustratos, ya que se enlazan a la enzima y son liberados de él como lo hacen los
sustratos y los productos.
La utilización de la misma coenzima por distintas enzimas y su origen a partir de las vitaminas,
diferencian a las coenzimas de los sustratos normales.
Los cofactores deben estar presentes en el medio que rodea a la enzima para que se realice la
catálisis. Los cofactores más comunes son los iones metálicos. Las enzimas que requieren como
cofactor un ion metálico se denominan enzimas activadas por metales.
Centro activo y tipos de catálisis enzimática.
La extrema especificidad por el sustrato y el alto desempeño de las enzimas refleja la existencia
de un ambiente delicadamente ajustado a una sola reacción, este medio conocido como sitio
activo.
Los sitios activos de las enzimas multiméricas suelen localizarse en la interfase entre subunidades
e incluyen residuos de más de un monómero. La configuración tridimensional del sitio activo
protege a los sustratos contra el disolvente y facilita la catálisis. Los sustratos se unen al sitio
activo en una región complementaria de una parte del sustrato que no experimenta cambio
químico durante el curso de la reacción.
Con esto se alinean en forma simultanea partes del sustrato que podrían experimentar cambios
con los grupos funcionales de los residuos peptidilo aminoacilo. El sitio activo también enlaza y
orienta cofactores o grupos prosteícos.
La capacidad de las enzimas para lograr el aumento de las velocidades de catálisis de las
reacciones químicas se atribuye a los siguientes mecanismos:
Para que las moléculas reacciones deben aproximarse entre sí a la distancia de formación de
enlace. Al aumentar la concentración se favorece el encuentro de unas con otras y se incrementa
la velocidad de reacción.
Catálisis ácido-base:
Los grupos funcionales ionizables de las cadenas laterales de aminoacilo y grupos prostéicos
contribuyen a la catálisis al actuar como ácido y bases. Esta catálisis puede ser específica o
general.
En la catálisis ácida especifica o base específica, la velocidad de reacción es sensible a cambios en
la concentración de protones pero independiente de la concentración de otros ácidos (donadores
de protones) o bases (aceptoras de protones) presentes en la solución o en el sitio activo.
Se dice que las reacciones cuyas velocidades responden a todos los ácidos o bases presentes están
sujetas a catálisis ácida o básica general.
El proceso de la catálisis covalente tiene que ver con la formación de un enlace entre la enzima y
uno o más sustratos. La enzima modificada se convierte entonces en un reactivo. La catálisis
covalente introduce una nueva vía de reacción que es más favorable energéticamente y, por
consiguiente, más rápida que la trayectoria de reacción en solución homogénea. No obstante, la
modificación química de la enzima es momentánea. Al complementarse la reacción, la enzima
vuelve a su estado original no modificado.
La catálisis covalente en común entre las enzimas que catalizan reacciones de transferencia de
grupos.
NOVEDAD
El proyecto está liderado por el catedrático del departamento de Química Física José Manuel
Sánchez Ruiz, quien dirige el grupo de investigación de Biomoléculas, ha informado hoy la
Universidad.
Se trata de la primera vez que un investigador de la UGR obtiene una de las prestigiosas ayudas
otorgadas por HFSPO desde el año 1989.
En este período de tiempo, 26 de los investigadores que han logrado conseguir una de ellas han
recibido posteriormente el Premio Nobel.
La investigación liderada por la UGR plantea obtener enzimas artificiales altamente eficaces y
entender el origen de la catálisis enzimática observada, con el uso de metodologías de Química
Cuántica Computacional de última generación.
Como explica Sánchez Ruiz, las enzimas son catalizadores biológicos capaces de acelerar
innumerables reacciones químicas que se producen en los seres vivos.
En presencia de enzimas, sin embargo, estos procesos pueden ocurrir en escalas de tiempo de
segundos o incluso inferiores.
El origen preciso de los enormes incrementos de velocidad de reacciones químicas causados por
enzimas es objeto de discusión actualmente, y puede considerarse como uno de los más
importantes problemas científicos aún sin resolver.
El desconocimiento acerca del origen preciso de la catálisis enzimática se refleja muy claramente
en la incapacidad de obtener enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones no-naturales con
niveles de eficacia similares a los que presentan las enzimas naturales.
FUENTE: http://www.lavanguardia.com/local/sevilla/20170406/421498401374/una-
investigacion-para-obtener-enzimas-artificiales-recibira-11-millones.html
NOVEDAD
De la catálisis enzimática a la
básica para mejorar la producción
de biodiésel
Viernes, 06 de marzo de 2015
Buscaron en el páncreas del cerdo; luego se desplazaron a almazaras de aceite, donde
encontraron una bacteria potencialmente productora de enzimas del género Terribacillus; e
incluso dieron con la levadura Candida antarctica, que es la lipasa comercial más conocida y
aplicada en la industria. Científicos de la Universidad de Córdoba (UCO) llevan casi diez años
investigando el empleo de una lipasa idónea, asequible económicamente y eficaz, que mejore la
producción de biodiésel. Tras la búsqueda, han llegado a la conclusión de que “en vez de una
catálisis enzimática, buscamos ahora un control cinético mediante una catálisis básica o ácida”.
Los investigadores proponen la producción de un nuevo biodiésel que no genera glicerina. Tras
localizar e investigar con enzimas, principalmente lipasas (pancreáticas de cerdo y microbianas
comerciales de almazaras y de fabricación del pan), que pudieran mejorar el proceso, Carlos Luna,
del departamento de Química Orgánica de la UCO, concluye que, “en vez de una catálisis
enzimática, buscamos ahora un control cinético mediante una catálisis básica o ácida”. Para ello
aplican condiciones más suaves en la reacción y afirman haber logrado resultados prometedores
que ha publicado la revista científica Energies.
El fin último en todo este proceso es lograr que la producción de biodiésel sea viable en plantas
experimentales pequeñas o que desde la empresa de base tecnológica Séneca Green Catalyst se
pueda asesorar en la producción a pequeñas empresas productoras. Desde la UCO aseguran que
“los científicos necesitan desarrollar la tecnología de obtención de sus propias lipasas a partir de
cultivos de microorganismos o desarrollar más profundamente la catálisis mediante control
cinético”. Carlos Luna advierte de que para lograr este objetivo “nos marcamos un plazo de unos
diez años”.
FUENTE: https://www.energias-renovables.com/biocarburantes/de-la-catalisis-enzimatica