Universidad Central de Nicaragua (UCN)

Medicina Veterinaria

Bioquímica
Msc. Manuel Tavares

Trabajo:

 Metabolismo de las proteínas.

Autor: Jader Reyes Galeano.

 Proteínas

Concepto:las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de

aminoácidos. Son moléculas de gran tamaño, constituidas por un gran número de
unidades estructurales o polímeros(poli: muchos; meros: partes).

Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de

aminoácidos.Son polímeros naturales complejos. Se les considera herramientas
moleculares que realizan una sorprendente variedad de funciones.

Éstas facilitan el transporte y almacenamientode sustancias vitales, el

movimiento coordinado, el soporte mecánico y proteccióncontra
enfermedades.

Además sirven como materialesestructurales en todos los organismos vivos, (por

ejemplo: actina y miosina en las célulasmusculares animales), las proteínas
participan en funciones tan diversas comola catálisis, la regulación metabólica,
el transporte y defensa.

Las proteínas estáncompuestas de uno o más polipéptidos, polímeros no

ramificados de 20 aminoácidosdistintos. Los genomas de la mayoría de los
organismos especifican las secuenciasde aminoácidos de miles o decenas de
miles deproteínas.

Utilidad

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas

constituyentes de los seres vivos. En los vertebrados son los compuestos
orgánicos más abundantes, pues representan el 50%aproximadamente del
peso seco de los tejidos.

Todos los procesos biológicos prácticamente dependen de la presencia o actividad

de estas sustancias.

Son proteínas casi todas las enzimascatalizadoras de reacciones químicas en los

organismos vivientes; también muchas hormonas, reguladoras de actividades
celulares; igual la hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en
la sangre.

Asimismo anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra

infecciones o agentes extraños. Los receptores de las células a los cuales se fijan
las moléculas, capaces de desencadenar una respuesta determinada; la actina y
miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la
contracción; el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en el tejido
de sostén.

Todas las proteínas contienen: carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno; y casi

todas poseen azufre. Si bien, hay algunas variaciones, el nitrógeno representa en
algunas proteínas, el 16% de la masa total de la molécula, es decir cada 6,25
gramos de proteína, contiene un gramo de nitrógeno.

Fuentes de obtención

Las proteínas constituyen los ladrillos del cuerpo. Los seres vivos: animal o
humano, las necesitan para producir músculos.

Para los animales las fuentes de obtención de proteínas están en alimentos como:
alfalfa, legumbres, trébol y leguminosas.

Los seres humanos igual que los animales no pueden fabricar sus propias
proteínas, por eso está obligado a ingerirlas a través de los alimentos.

Esta ingesta de las proteínas vía alimentos debe ser constante porque el
organismo es incapaz de almacenarlas por largos períodos. Si estas no se
ingieren, el organismo las obtiene de los músculos, lo que produce la destrucción
de los mismos.

Para los seres humanos las fuentes de obtención de proteínas están en alimentos
como: garbanzos, muslos de pollo,salmón, pasta de trigo, atún, pan, arroz,
leche, col, espinacas, calabacín, aguacates, cebollas, zanahorias, plátanos.

Carencias en el organismo

Las proteínas son uno de los macronutrientes esenciales para que el organismo
funcione. Se ocupan de tareas tan básicas como: la formación y reparación de
tejidos, como músculos, tendones y el transporte de oxígeno. Además
aportan energía y ayudan al sistema inmunológico.

Si un animal no ingiere en su alimentación suficientes proteínas, no se desarrolla

bien, disminuye su producción de leche y afecta sus crías. Las proteínas son
imprescindibles para el crecimiento y desarrollo del organismo.

La carencia de éstasen animales, origina problemas, como falta de celo(ciclo

estral), crecimiento insuficiente de los huesos y pérdidas de pelo o lana. Por otra
parte, puede causar problemas, como ceguera e inflamaciones articulares.

No ingerir las suficientes proteínas puede provocar una malnutrición y raquitismo

por las carencias de estas en el organismo.
Si los animales no obtienen suficientes cantidades de nutrientes, disminuyen su
rendimiento y pueden morir por un proceso conocido como enfermedad
carencial.

La creación y reparación de tejido muscular es una de las funciones de las

proteínas, así que su déficit hará perder masa muscular. También la carencia de
proteínas propicia un desarrollo más lento en las especies, así como: problemas
cardiovasculares o diabetes por desequilibrio entre insulina y glucagón.

Metabolismo de las proteínas

El conjunto de las reacciones químicas que tienen lugar en el seno de los

tejidos, constituye el llamado metabolismo o más bien el metabolismo
intermedio.

Las reacciones del proceso de digestión, previo a la absorción de sustancias en el

tracto gastrointestinal son consideradas etapas premetabólicas.

El metabolismo intermedio comprende procesos de naturaleza muy variada,

dirigidos a cumplir los siguientes fines:

 Obtener energía y poder reductor a partir de los alimentos.

 Degradar los compuestos ingresados en productos más simples, utilizables
como precursores para la síntesis de moléculas constituyentes de tejidos y
órganos (proteínas, ácidos nucleicos, polisacáridos, lípidos
complejos) y otras sustancias necesarias para su funcionamiento. Los
procesos degradativos, corresponden al catabolismo y los de
biosíntesis al anabolismo.

Las transformaciones metabólicas tanto de degradación como de síntesisse

realizan a través de series de reacciones catalizadas por enzimas, ordenadas en
una secuencia definida. Cada una de esas series de reacciones llamadas vías
metabólicas, convierte un compuesto precursor o inicialen un determinado
producto final.

Debido al gran tamaño que tienen las proteínas cuando se dispersan en un

solvente adecuado, forman obligadamente soluciones coloides (sustancia que al
encontrarse un líquido se dispersa), con las características que las distinguen
de soluciones de moléculas pequeñas.

Por hidrólisis (ruptura de un enlace covalente por adición de agua) las

moléculas proteínicas son escindidas en numerosos compuestos relativamente
simples, de pequeño peso, que son las unidades fundamentales constituyentes de
las macromoléculas. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen
veinte especies diferentes. Cientos o miles de estos aminoácidos pueden
participar en la formación de la gran moléculapolimérica de una proteína.

Los aminoácidos son los grandes bloques o “ladrillos” con los que se construye el
gran edificio molecular de las proteínas. Estos son los constituyentes de las
proteínas, compuestos por un grupo ácido carboxilo(-COOH) y un grupo básico
amina (-NH2), unido al carbono α(el carbono α de un ácido orgánico es el
inmediato al carboxilo). Son entoncesα-aminoácidos y su fórmula general es:

Donde R corresponde a la cadena lateral, diferente para cada uno de los veinte
aminoácidos distintos que se obtienen de la hidrólisis de las proteínas.

Las proteínas tienen gran importancia como integrantes de la dieta. Los glúcidos
y lípidos de alimentos cumplen principalmente una función de aporte energético.
En las proteínas el papel energético es secundario, ya que suministran las
unidades o bloques estructurales (aminoácidos) esenciales para la síntesis de
proteínas(anabolismo), constituyentes del propio organismo.

Su función principal es estructural o plástica, no reemplazable por otros

principios de la dieta. Del total de aminoácidos existentes en las proteínas, ocho
(fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y
valina), no pueden ser sintetizados por el organismo humano. Estos aminoácidos
son considerados esenciales o indispensablesy deben ser necesariamente
suministrados con las proteínas de los alimentos para mantener el funcionamiento
normal del organismo.

En el caso de la mayoría de los animales sus aminoácidos esenciales son:

arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptófano y valina.

La arginina (aminoácido semi-esencial importante enel ciclo hepáticode

transformación de los compuestos amoniacales tóxicos en urea para su
eliminación vía urinaria,en el tratamiento de enfermedades cardíacas y presión
arterial)e histidina (aminoácido esencialimportantísimo en el mantenimiento
de las vainas de mielina, las cuales protegen las diferentes células nerviosas),el
animal puede sintetizarlas, aunque en cantidades insuficientes para satisfacer los
requerimientos corporales, particularmente durante las etapas tempranas del
crecimiento o para los altos niveles requeridos en la producción.

Un aspecto interesante es que casi ningún animal (incluido el ser humano) puede
sintetizar lisina(aminoácido componente de las proteínas sintetizadas,
necesario para el crecimiento).

El papel principal de los aminoácidos es servir de unidades estructurales de

proteínas y como materia prima para síntesis de una variedad de productos
nitrogenados con actividad fisiológica. También pueden ser utilizados como
combustible, pero esta función energética es absolutamente secundaria y
reemplazable con ventajas por carbohidratos y grasas. En cambio su participación
en la constitución de componentes celulares, hormonas y otras sustancias
funcionalmente importantes es una función insustituible.

A diferencia de carbohidratos y grasas, los aminoácidos no se almacenan en el

organismo. Sus niveles dependen del equilibrio entre biosíntesis y
degradaciónde proteínas corporales, es decir el balance entre anabolismo y
catabolismo, conocido como: balance nitrogenado, ya que las proteínas son
las principales fuentes de nitrógeno.

Durante la digestión las proteínas de la dieta son hidrolizadas hasta sus

aminoácidos constituyentes; éstos son absorbidos en el intestinoy
transportados por sangre a los tejidos por diferentes alternativas metabólicas:
a) utilización sin modificación alguna, en síntesis de proteínas específicas, b)
transformación en compuestos no proteicos de importancia fisiológica, c)
degradación para su aprovechamiento con fines energéticos.

Las proteínas tisulares sufren permanente renovación. Proteasas intracelulares se

encargan de la hidrólisis de proteínas que han cumplido su ciclo vital. La
reposición es total; se produce degradación completa de aminoácidos y resíntesis
de nuevas moléculas.

En el metabolismo de proteínas no existe alargamiento o acortamiento de

cadenas preexistentes, como en glucógeno o ácidos grasos, en los cuales el
reemplazo molecular es frecuentemente parcial.

Los aminoácidos liberados por degradación de proteínas endógenas se mezclan

con los sintetizados en las células y procedentes de alimentos. Todos ellos pasan
a la sangre y se distribuyen en los tejidos, sin distinción de aminoácidos de
diferente origen. Este conjunto de aminoácidos libres constituye un fondo común
(Pool, en literatura inglesa), al cual se acude para sintetizar nueva proteína o
compuestos relacionados. Un adulto degrada 400 gramos de proteína por día.
Alrededor del 75% de los aminoácidos liberados son reutilizados en la síntesis de
proteínas. El resto es destinado a glucogénesis, cetogénesis y síntesis de
compuestos con diversas funciones. Los aminoácidos sustraídos al fondo
común son reemplazados por los provistos con las proteínas de la dieta o son
sintetizados en el mismo tejido.

Síntesis de proteínas (anabolismo): el nivel de cada proteína en las células,

resulta del balance entre las actividades de síntesis y degradación. Las
macromoléculas proteicas son ensambladas en las células por unión de los
aminoácidos mediante enlaces peptídicos (unión de aminoácidos mediante
enlaces amidas) en el orden indicado de los genes.

Globalmente se puede considerar que la digestión de proteínas comienza en el

estómago, por la acción de la pepsina (enzima digestiva que se secreta en el
estómago y que hidroliza las proteínas en este) que produce unas proteínas de
tipo intermedio llamadas peptonas y que va a facilitar el ataque de las proteasas.

Dichas peptonas (polipéptidos formados durante la degradación enzimática

de proteínas. Son la principal fuente de nitrógeno en el medio orgánico para
el cultivo de bacterias), se degradan posteriormente en el intestino delgado,
bajo la acción de la tripsina (enzima que es segregada por el páncreas e
interviene en la digestión de las proteínas), la quimotripsina, la
carboxipeptidasa (enzima que hidroliza un enlace péptido), las
aminopeptidasas y las dipeptidasas produciendo los L-aminoácidos (una de las
formas de aminoácidos que se fabrican en las células), constituyentes de cada
una de las proteínas ingeridas en la dieta, realizándose su absorción por las
células de la mucosa intestinal con su paso posterior a sangre y su
distribución ulterior a los tejidos tras su paso por el hígado.
Degradación de proteínas (catabolismo): la degradación y síntesis de proteínas
celulares (recambio), suceden en todas las formas de vida. Cada día, hay
recambio de 1 a 2% de la proteína corporal total de seres humanos,
principalmente proteína muscular. Los tejidos que están pasando por
reordenamiento estructural, por ejemplo, el tejido del útero en el transcurso de la
gestación, el músculo estriado en la inanición y el tejido de la cola del renacuajo
durante la metamorfosis, tienen índices altos de degradación de proteína.

Alrededor de 75% de los aminoácidos liberados por degradación de proteína se

vuelve a utilizar; sin embargo, los aminoácidos libres excesivos no se almacenan.
Los que no se incorporan de inmediato hacia nueva proteína se degradan con
rapidez. La principal porción de los esqueletos de carbono de los aminoácidos se
convierte en intermediarios anfibólicos, mientras que en seres humanos el
nitrógeno amino se convierte en urea y se excreta en la orina.

Las rutas degradativas de los aminoácidos conllevan la separación del grupo

amino, y la oxidación total del resto de la molécula (denominado esqueleto
carbonado) hasta CO2 y H2O. Este camino catabólico sólo se realiza cuando los
aminoácidos no son necesarios para la síntesis, cuando hay un exceso debido a
una ingesta elevada, o bien cuando por ayuno o por alteraciones en el
metabolismo se convierten en el único material combustible accesible.

Con pocas excepciones, el primer paso de la degradación de aminoácidos

consiste en la eliminación del grupo α-amino, proceso que suele realizarse a
través de varios mecanismos:
Transaminación: es el sistema de cesión de los grupos amino a moléculas
aceptoras. Las reacciones tienen lugar en el citoplasma de las células y están
catalizadas por un grupo de enzimas denominados en general transaminasas o
aminotransferasas; todas tienen como característica común su grupo prostético:
el fosfato de piridoxal, un derivado de la vitamina B6, capaz de fijar primeramente
un grupo amino, pasando a piridoxamina, y posteriormente se los cede a la
molécula aceptora. Las moléculas aceptoras de los grupos amino son en términos
generales cetoácidos que al recibir el grupo amino se convierten en aminoácidos
y el aminoácido original pasa a ser un cetoácido.

Las reacciones de transaminación se producen en todos los tejidos del organismo,

en particular en hígado, riñón y encéfalo.

Desaminación oxidativa:

Muchos aminoácidos, a través de las reacciones de transaminación, ceden su

grupo amino al α-cetoglutarato formando glutamato. Este aminoácido, es
transportado al interior de la mitocondria por un sistema de transporte específico
y en la matriz mitocondrial separa su grupo amino.

Esta reacción produce la eliminación directa de un grupo amino en forma de

amoniaco. Se denomina desaminación y es catalizada por la glutamato
deshidrogenasa, un enzima denominado así porque en el proceso se produce
además una reacción de oxidorreducción. Puede utilizar como coenzimas tanto
el NAD como NADP, y el producto de la reacción es el α-cetoglutarato

Bibliografía

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