Antígenos membranales

•Gram positiva •Gram negativa

http://iescarin.educa.aragon.es/depart/biogeo/varios/BiologiaCurtis/Seccion%205/5%20-%20Capitulo%2027.htm
 Bacterias Gram positivas
•Glicopolímeros de Pared Celular (CWGs)

Choline-binding proteins (CBPs) in S. pneumoniae,

S-layer proteins (S-LPs) in B. anthracis

Nature Reviews Microbiology 6, 276-287 (April 2008)

Glicopolímeros anclados a
la pared celular (P-CWGs)

Están conectados a la
pared celular por enlaces
fosfodiester entre el ácido
N-acetilmurámico y una
unión especial formada
por N-acetilglucosamina y
N-acetilmanosamina
 Glicopolímeros anclados a la
membrana citoplasmática
(M-CWGs)

Non-glycosyl residues: A, d-alanine; C, choline; M, mycolic acid; P, phosphate; S, succinate;

Y, pyruvate. Glycosyl residues: AAT-Gal, 2-acetamido-4-amino-2,4,6-trideoxy-d-galactose;
Ara, arabinose; Gal, galactose; GalNAc, N-acetylgalactosamine; Glc, glucose;
GlcA, glucuronic acid; Gro, glycerol; Ins, inositol; Man, mannose;
ManNAc, N-acetylmannosamine; Rha, rhamnose; Rto, ribitol.
Glicopolímeros de
pared Celular
(CWGs)
•Zwitteriónicos. Cargas por la
presencia de los grupos P- y
Alanina+. WTA y LTA.
•Aniónicos. Cargas negativas
por la presencia de otros
componentes aniónicos (ej.
ácido urónico).
•Sin carga. Descritos en
actinomicetos. Muchos de
estos polímeros son ramificados
y contienen manosa arabinosa
y/o galactosa.
Nature Reviews Microbiology 6, 276-287 (April 2008)
•Las mutantes individuales no
manifiestan cambios en Funciones
condiciones de laboratorio.
•Podrían repeler sustancias
(antagónicas) cargadas o
impedir su acción.
•Anclaje y mantenimiento
de las envolturas (ej. cápsula).
•CWGs cargados podrían
mantener el gradiente de
protones.
•TA tienen afinidad a cationes
divalentes. Podrían ser un
almacenaje de Mg2+.
•División celular.
•Receptores.
•Reconocimiento y colonización.
Nature Reviews Microbiology 6, 276-287 (April 2008)
Microorganismo-Hospedero.
 Bacterias Gram negativas
•Membrana externa
 Antígenos de
membrana
externa

Essentials of Glycobiology, 2nd edition

Cold Spring Harbor (NY): Cold Spring Harbor Laboratory Press; 2009.
 Lipopolisacáridos

•Lípido A
•Core
•Antígeno O

En E. coli, existen
aproximadamente 106
moléculas de LPS por
célula, esto constituye
el 75% del área de la
ME.
LPS
•Región I. Antígeno O

Unidades repetidas de
azúcares, la alteración de la
estructura da un cambio en
la especificidad
inmunológica.
 LPS
•Región II. Core
Core externo, presenta
una alta moderada
variabilidad.
Core interno, tiene una
variabiliadad estructural
muy baja entre organismos
del mismo género, no así
con otros Gram negativos.
Azúcar octosa. Ácido 2-
ceto-3-desoxioctulosónico
(KDO) es componente
constante en muchas
bacterias Gram negativas.
 LPS
•Región III. Lípido A
Formada por unidades de
un disacárido de D-
glucosamina con los grupos
hidroxilo sustituidos por los
azúcares del core o por
ácidos grasos.
Los ácidos grasos son de
cadena larga como laúrico,
misrístico y palmítico. El más
común es el ácido β-
hidroximirístico.

El lípido A, une al resto de la cadena con la membrana externa, no hay

un mecanismo exacto, pero se supone que este anclaje esta asociado
a Proteínas de Membrana Externa (OMPs), particularmente con OmpA.
 Síntesis de LPS

1-2 La enzima glicosiltranasferasasa adiciona los residuos de azúcar

a un acarreador lipídico (undecaprenol-P) para formar el polímero.
3-4 El antígeno O sisntetizado es transportado a través de la MI por
un transportador ABC.
5 El antígeno O es ligado al Lípido A-Core por una reacción que
involucra una ligasa.
http://www.uoguelph.ca/~cwhitfie/lps_o_antigens.html
Lípido A. Endotoxina
 Endotoxinas
El LPS constituye la endotoxina de las
bacterias Gram-negativas. La
función como endotoxina se debe a
la región del lípido A. Sus
propiedades como endotoxina están
en el origen de muchos síntomas
patológicos propiciados por
patógenos Gram negativos:

•Pirogenicidad (inducción de fiebre)

•Hipotensión.
•En casos graves, choque letal, por fallo
cardíaco.
•Actividad necrótica de tejidos.
Pero igualmente, tiene efectos benéficos: estimula una serie de
mecanismos defensivos del hospedador, incluyendo la
activación del complemento, que puede ocasionar la lisis de la
bacteria, mejora las propiedades de los fagocitos, etc.
Antígenos
de E. coli
 Detección de antígenos
•Aglutinación
 Detección de antígenos
•Precipitación
 Detección de antígenos
•Inmunofluorescencia directa

•Inmunofluorescencia indirecta (detección/anticuerpos)

Detección de
antígenos
•Enzyme-Linked
Immunosorbent Assay
(ELISA)
Detección de antígenos
•Ejemplo hGC (hormona
Gonadotrofina Coriónica)
 Proteínas de membrana externa
Proteína Funciones
OmpA Estabilización de la membrana externa y receptor
del fago Tull, conjugación y colicinas K y L.
Lipoproteína En conjunción con OmpA estabiliza la célula.
Omp B (porina) Canal de difusión de varios metabolitos incluyendo
maltosa.
LamB (maltoporina) Porina específica de para maltosa y maltodextrina;
receptor del bacteriófago λ.
OmpC (porina) Canal de difusión de pequeñas moléculas; receptor
de los fagos TuIb y T4.
OmpF (porina) Canal de difusión de pequeñas moléculas; receptor
de los fagos TuIb y T2.
OmpT Proteasa.
PhoE (proteína E) Canales de difusión anión-selectiva inducido bajo
limitación de fosfato.
 Proteínas de membrana externa
Proteína Funciones
Proteína P Canales de difusión anión-
selectiva en Pseudomonas
aeruginosa inducido bajo
limitación de fosfato.
TolA Mantenimiento de la integridad
de la ME; actividad de colicina
grupo A.
TonA Sideróforo de ferricromo,
receptor de los fagos T1, T5, 80 y
colicina M. Receptor de colicina

TonB Sideróforo, transportador de

vitamina B12 extracellular side
Tsx Canal específico para periplasmic side
nucleósidos, receptor del fago T
y colicina K http://opm.phar.umich.edu/
 Lipoproteínas
Mutantes de lpp y ompA
forman estructuras esféricas y
son susceptibles a algunos
antibióticos

OmpA

Algunas LPP pueden extenderse hacia el medio extracelular como

LbpB y TbpB que son componentes del receptor de lactoferrina y
transferrina en Neisseria meningitidis
 Porinas
Son OMPs que facilitan la entrada de diversas sustancias a la
célula como vitaminas, fierro, maltosa, entre otras. OmpC y
OmpF son porinas que permiten el transporte de moléculas
hidrofílicas de menos de 700.
OmpF y OmpC son estructuralmente similares y en funciones
pero sus genes ompF y ompC son regulados en direcciones
opuestas por la osmolaridad del medio de crecimiento.

OmpC OmpF
Porinas
•PhoE. Fosfoporina de E. coli.
•OmpF. Tiene un canal de hacia
el espacio periplasmico y tres
canales hacia el exterior. E. coli.
•Proteína P. Un solo canal con
filtro(s) con tres lisinas cargas
PhoE positivamente (anión-selectivo)

OprP