RESULTADOS Y DISCUSION DE RESULTADOS:

 IDENTIFICACION DE PROTEINAS
 REACCION DE BIURET
En un tubo de ensayo se colocó una alicouta de 2 mL de una
solución de albúmina al 10%, y se agregó unas gotas de NaOH al
20. Luego se añadió1 ó 2 gotas de CuSO4 al 0,5% y se obtuvo la
siguiente reacción:

El reactivo de biuret es un compuesto conformado de hidróxido de

sodio y sulfato cúprico, el procedimiento consiste en identificar a
las proteínas formando un complejo de color violeta, el ion cu +2 se
enlaza con el enlace péptico formando el complejo en un medio
fuertemente básico. Este tipo de reacciones solo las producen los
péptidos las proteínas.

.
 REACCION XANTOPROTEICA:
En un tubo de ensayo se colocó una alícuota 2 mL de solución de
ovoalbúmina al 10%, y se agregó gota a gota ácido nítrico
concentrado, se calentó la muestra hasta ebullición y se obtuvo lo
siguiente:

Este tipo de reacciones se debe a la formación de un compuesto

aromatico nitrado de color amarillo, las proteínas al reaccionar
con el acido primero forman un precipitado blanco que cambia
amarillo al incrementar la temperatura.
La prueba da resultado positivo en aquellas proteínas con
aminoácidos portadores de grupos, tirosina, fenilalanina y
triptofano, obteniéndose nitrocompuestos de color amarillo
 REACCIÓN CON LA NINHIDRINA
En un tubo de ensayo coloco una alícuota de 1 mL de solución de
ovoalbúmina al 10% y se agregó gotas de ninhidrina al 0.1%, se
llevó al baño maría hasta la aparición de un color purpura.
q

La reacción de la ninhidrina es específica para proteínas y

aminoácidos, los α-aminoácidos contenidos en la proteína dan
lugar a la formación de un complejo color purpura(base de schiff).
Esta base se descompone con la liberación de anhídrido
carbónico y por hidrólisis da el compuesto 2 amino-1,3-diceto
hidrindeno y un aldehído.
NOTA:
Esta prueba es positiva tanto para proteínas como para
aminoácidos. Por ejemplo, en aquellos casos donde la prueba de
Biuret es negativa y positiva la de Ninhidrina, indica que no hay
proteínas, pero si hay aminoácidos libres.
 ACCIÓN DE LOS AGENTES FÍSICOS Y QUÍMICOS
Los agentes físicos o químicos causan desnaturalización de las
proteínas debido a que alteran su estructura tridimensional
(estructura secundaria, terciaria y cuaternaria). Cualquier factor
que modifique la interacción de la proteína con el disolvente
disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la
precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la envoltura
acuosa, la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo
o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitarán la agregación
intermolecular y provocará la precipitación de la proteína.
Veremos las acciones donde podemos desnaturalizar a las
proteínas.
 ACCION DE CALOR.
Mediante el calor podemos desnaturalizar a las proteínas,
en este caso usamos ovoalbúmina.

Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía

cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la
envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan las
proteínas, además el aumento de temperatura destruye las
interacciones débiles y se desorganiza y se desorganiza la
estructura de la proteína.

 ACCION DE SOLVENTES ORGANICOS.

Agregamos un 1ml de etanol a nuestra solución de
ovoalbúmina al 10% y se observó precipitado al momento
de reaccionar.
 Los disolventes orgánicos como el etanol interaccionan con
el interior hidrofóbico de las proteínas y desorganizan la
estructura terciaria, provocando su desnaturalización y
precipitación
 ACCION DE METALES PESADOS.
Agregamos a nuestra alícuota de ovoalbúmina al 10% una
solución de acetato de plomo en un medio básico.
Esta reacción se basa en la separación del azufre de los
aminoácidos en medio básico, el cual al reaccionar con
una solución de acetato de plomo, forma el sulfuro de
plomo formando un precipitado de color negruzco.

 ACCION DE ACIDOS INORGANICOS.