GD – ENZIMAS – 02 – Cinética Enzimática

1 - Embora existam métodos gráficos para a determinação acurada dos valores de Vmáx e de Km de
uma reação catalisada enzimaticamente, esses valores podem ser determinados rapidamente a
partir das velocidades iniciais obtidas em concentrações crescentes do substrato. Usando as
definições de Km e Vmáx estime os valores aproximados destas constantes para a reação
enzimática que fornece os seguintes resultados:

[S](M) Vo (µM/min)
2,5 x 10-6 28
-6
4,0 x 10 40
1 x 10-5 70
2 x 10-5 95
4 x 10-5 112
-4
1 x 10 128

2 - Os dados experimentais abaixo foram coletados durante um estudo da atividade catalítica de

uma peptidase intestinal capaz de hidrolisar o peptídio glicilglicina:

Glicilglicina + H2O → 2 glicina

[S](mM) Produto formado (µmol/min)

1,5 0,21
2,0 0,24
3,0 0,28
4,0 0,33
8,0 0,40
16,0 0,45

A partir destes dados determine, por análise gráfica, os valores de Km e de Vmáx para esta
preparação de enzima e seu substrato.

3- Baseado na tabela abaixo responder:

a) KM e Vmax na presença e ausência de inibidor

b) Que tipo de inibidor é este? Justifique.

[S] Velocidade (µmoles/min)

Sem Inibidor Com Inibidor
-5
0.3 x 10 M 10.4 4.1
0.5 x 10-5 M 14.5 6.4
-5
1.0 x 10 M 22.5 11.3
3.0 x 10-5 M 33.8 22.6
-5
9.0 x 10 M 40.5 33.8

4 – Descreva os modelos de reação enzimática envolvendo mais de um substrato. Através da

analise do gráfico destas reações enzimáticas, como podemos diferenciar o mecanismo de
reação?

5 – O que são inibidores competitivos, incompetitivos e mistos?