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Enzimas regulatorias

Las vías metabólicas están compuestas por


grupos coordinados de enzimas que realizan
específicamente un proceso metabólico. En
general, de las muchas enzimas que los
componen, sólo algunas están reguladas.
Las enzimas regulatorias catalizan
reacciones que limitan la velocidad de todo el
proceso o son un paso cometido, es decir
que luego de traspuesto el proceso llegará
hasta el final.
Las 2 formas principales de
regulación:

1) control de la cantidad de enzima


(gruesa) o de los sustratos presentes
(fina)

2) alteración de la eficiencia catalítica


(fina)
Mecanismos:

1.compartimentación
2.cantidad de enzima
3.concentración de sustrato
4.inhibición reversible por productos
5.regulación alostérica
6.unión a proteínas
7.modificación covalente
8.escisión proteolítica
1.Compartimentación:
Metabolismo de AG
2. Cambios en la cantidad de
enzima

• Sistemas constitutivos

• Sistemas adaptativos: inducibles (el S


provoca la síntesis) o represibles (el
producto final inhibe la síntesis)
Cambios en la cantidad de enzima: operones

Control positivo: el producto del gen regulador (o su interacción con una


proteína) activa la expresión de los genes.

Control negativo: el producto del gen regulador (o su interacción con una


proteína) reprime o impide la expresión de los genes.
3. Cambios en la concentración de sustrato
Figura 2
120
Rango de la [S]
in vivo

100 + activador
Velocidad relativa (%)

actividad sin efectores


80

60
+ inhibidor

40

20

[S]
4. Inhibición reversible por productos u otros
metabolitos
Retroinhibición

Retroinhibición por producto


final en un camino lineal
E1 E2 E3 E4 E5 E6
A B C D E F P
5. Regulación alostérica

Fosfofructokinasa
6. Unión a proteínas

Calmodulina
7. Modificación covalente

1. Fosforilación
2. Reducción de –SH
3. Acilación
4. Adición de nucleótidos
Fosforilación: glucógeno sintetasa, glucógeno
fosforilasa, PEP carboxilasa, etc. etc. Se da en varios
aminoácidos.

-OH + ATP  P + ADP

Prot-OH + ATP  Prot-O-PO3- + ADP


Fosfotreonina Fosfoserina Fosfotirosina
O
P-arginina
N OH

N NH2
2-
O3 P P-histidina

P-lisina
Reducción de –SH
Glutamato
Glutationilación
Cisteina

g-Glutamilcisteína

Glicina

Glutation
8. Escisión proteolítica

1 122 136 201 245 QUIMOTRIPSINÓGENO


(inactivo)
S-S S-S

Tripsina

Arg
1 245
S-S S-S

¶ Quimotripsina
2 péptidos
Leu Ile Tyr Ala
1 146 149 245
S-S S-S
Tripsina

Val-(Asp)4-Lys-Ile

enteropeptidasa

Val- (Asp)4 - Lys Ile7

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