ESCALDADO DE ALIMENTOS
Alexandra Herrera (1329764), Gabriela Palencia (1528498), Víctor A. Potosí G. (1510070)
Escuela de Ingeniería de Alimentos. Facultad de Ingeniería. Universidad del Valle. Cali.
Mayo 13 de 2017
INTRODUCCIÓN
El escaldado es un tratamiento térmico
entre 95°C y 199°C que dura pocos
minutos,por lo general se aplica a frutas
y hortalizas o a sistemas tisulares como
etapa previa a otras operaciones como la
congelación, enlatado, liofilización o
secado. Con el escaldado previo a la
congelación se busca la destrucción de
enzimas que afectan el color, sabor,
contenido vitamínico y la textura. Hay
dos enzimas ampliamente distribuidas en
diversos alimentos que son resistentes al
calor como lo son la peroxidasa y la
catalasa. Otros beneficios del escaldado
son: reducción de microorganismos
patógenos, facilidad de pelado y
despulpado, reafirmación de color,
eliminación de gases en los tejidos y
ablandamiento (Orrego,2003).
La medida de la ausencia de actividad de
las enzimas como la peroxidasa se usa
normalmente como indicador de la
efectividad del escaldado; siendo así
como se determinan los tiempos de
escaldado para cada alimento.La
actividad de la peroxidasa en frutas o
verduras puede evaluarse si al mezclar
peróxido de hidrógeno y guayacol,
aparece un color café-rojizo. (Sharma,
2003).
Esta práctica se realizó con el objetivo de
determinar el tiempo óptimo de
escaldado que garantice la inactivación
de enzimas en diferentes frutas y
verduras y compararlo con el valor
teórico. Así mismo, observar el efecto del
escaldado en la calidad de color y
textura de éstas. También se realizó con
el fin de comparar el proceso de
escaldado con otros procesos para
inactivación de enzimas como la
utilización de soluciones de sacarosa y
de bisulfito de sodio.
EQUIPO Y MATERIALES
 Olla (escaldador de vapor)
 Plátano, papa, brócoli, lulo
 Solución de guayacol (1% v/v)
 Peróxido de hidrógeno al 0.5%
 Solución de sacarosa al 35%
 Solución de bisulfito de sodio
(NaHSO4) al 0.25%
 Cuchillo, bandejas
 Pipetas, cajas petri
DISCUSIÓN DE RESULTADOS
De manera resumida, el procedimiento
consiste en diluir una muestra, inmersión
en agua caliente a diferentes
temperaturas y se le adiciona peróxido
de hidrógeno (H2O2) + guayacol. Si hay
cambio de color la peroxidasa está
activa. Si no hay cambio de color, la
peroxidasa está inactiva.
Guayacol + H O → Guayacol oxidado +
2 2
HO+O
2 2
El proceso de escaldado de la papa, lulo,
brócoli y guineo se realizó por el método
de inmersión en agua caliente a una
temperatura controlada de 95°C
sumergiendo diferentes muestras cada
30 segundos. En el caso de la papa, en
la figura 1 se puede observar que se
presentó una diferencia significativa de la
actividad enzimática entre la muestra 1
(sin escaldar) y la muestra 4 (escaldada),
es decir, que la actividad enzimática
disminuyó considerablemente después
de 120 segundos, en dónde se inactivó la
enzima (peroxidasa). Cabe resaltar que a
los 180 segundos (muestra 5) se logró
observar la presencia de ésta enzima,
ocurriendo así, el pardeamiento
enzimático. Este resultado se pudo haber
presentado dado que el alimento sufrió
contaminación cruzada con otro tipo de
alimento (lulo). El cambio de color
disminuye debido a que la enzima se
está inactivando a consecuencia de su
desnaturalización térmica (Mendoza, &
Herrera, 2012).
Los resultados obtenidos durante el
tiempo de escaldado son similares a los
que se presentan en la literatura, dado
que el tiempo de inactivación de la
peroxidasa en la papa cortada es de 2
minutos (Figura 2, Anexos). Asimismo
sucedió para el caso del guineo y el
brócoli que su tiempo de de inactivación
fue de 3 minutos (Figura 6 y 4).
Luego, muestras de papa, lulo, brócoli y
guineo se sumergieron durante 15, 5, 5 y
6 minutos respectivamente, en solución
de sacarosa al 35%. La determinación de
la actividad enzimática de peroxidasa de
la papa se llevó a cabo mediante
ensayos de cada 8 minutos, haciendo
reaccionar 1 mL de solución de guayacol
(1% v/v) y 1 mL de solución de peróxido
de hidrógeno al 0,5 %. Este mismo
procedimiento se realizó sumergiendo las
muestras en solución de bisulfito de
sodio (NaHSO4) al 0.25%, tomando las
muestras cada 15 minutos. En la Figura
3 y 6, de papa y brócoli, con respecto a
la actividad enzimática no se presentaron
diferencias significativas dado que el
color obtenido siguió siendo el mismo
entre la muestra inicial y final. En el caso
del guineo (Figura 5), el tiempo de
inactivación de enzima para la inmersión
en sacarosa ocurrió a los 120 minutos.
Por lo tanto, la peroxidasa y los sustratos
fenólicos, entran en contacto
generándose las reacciones de
pardeamiento (Mendoza& Herrera,
2012).
Entonces, la peroxidasa es una enzima
que cataliza la oxidación de ciertos
compuestos dadores de hidrógeno, como
fenoles (guayacol, pirogalol) por medio
de peróxidos (H2O2). Asi que el sustrato
oxidable más usado es el guayacol, que
es oxidado a un completo coloreado de
tetraguayacol en presencia de
peroxidasa.
El método se basa en la oxidación del
guayacol (incoloro) a tetraguayacol (rojo
ladrillo). El sustrato es el guayacol-
peróxido de hidrógeno y la reacción es
catalizada por la enzima peroxidasa. La
velocidad de formación del color rojo
ladrillo puede ser utilizada como medida
de la actividad enzimática (Villanueva,
s.f).
Específicamente, el proceso de
escaldado del lulo se realizó en las
mismas condiciones que los demás
alimentos. En la Figura 7, se puede
observar que la actividad enzimática
disminuyó considerablemente entre la
muestra 1 y la muestra 2, por lo tanto la
enzima se inactivó pasados los 30
segundos de estar inmersa en agua
caliente. Por otro lado, se puede
observar que las muestras 4 y 5,
sufrieron un cambio brusco de color, esto
se pudo haber presentado debido a que
no hay un corte uniforme de la muestra o
posiblemente por haber ocurrido una
contaminación cruzada con otro tipo de
alimento.
En general, la actividad enzimática en las
muestras de lulo fue muy baja cuando se
colocó a reaccionar la solución de
guayacol (1% v/v) y peróxido de
hidrógeno al 0,5 %. Teniendo en cuenta
que la temperatura y el pH son factores
importantes que influyen de la actividad
de las enzimas y considerando que el pH
del lulo es bajo comparándolo con la
papa, se puede deducir que el pH redujo
la actividad de la enzima notablemente y
por ello la diferencia en el color después
de 60 min es mínima (Figura 8, Anexos).
Resultados similares encontraron
Fernández et, al; en su estudio sobre la
caracterización cinética de la enzima
polifenol oxidasa en seis estadios de
maduración en lulo.
Es importante agregar que en la industria
de alimentos, la enzima peroxidasa es
utilizada como enzima indicadora para
comprobar la eficiencia de un proceso de
escaldado, porque al ser desactivada
durante el tratamiento térmico demuestra
que éste se ha realizado en forma
eficiente, asumiendo que también ha
ocurrido la inactivación de otras enzimas
deteriorativas mejorando la estabilidad
del producto (Mendoza, 2012); por lo
tanto la peroxidasa presenta mayor
resistencia térmica que el resto de las
enzimas presentes.
Además, los tratamientos térmicos son
ideales para el control del pardeamiento
enzimático ya que la eficiencia del
proceso depende de diferentes factores
como la termo sensibilidad de la enzima,
el pH, la presencia de sales y la aeración
(Badui, 1999).
CONCLUSIÓN
Como la mayoría de las enzimas, la
peroxidasa puede ser inactivada por el
calor siendo una de las que precisa
mayor temperatura y más tiempo para su
inactivación, por ello la importancia de la
evaluación del efecto tiempo-temperatura
sobre la reducción de la enzima, donde
se precisa su presencia inicialmente por
el cambio de color. Asimismo, se
determinó el tiempo óptimo de escaldado
en los diferentes alimentos usados en la
práctica, comparándose con los valores
teóricos.
Se considera necesario realizar estudios
más detallados sobre las diferentes
enzimas que componen los alimentos,
por medio de la determinación de
parámetros cinéticos que aporten mayor
información, igualmente, cómo el uso de
equipos necesarios como el
espectrofotómetro.
También se logró concluir que el método
de tratamiento térmico es más eficiente
que el tratamiento con el uso de bisulfito
y sacarosa, pues se requiere de más
tiempo para inactivar las enzimas y
quizás, que estén a mayor
concentración.
BIBLIOGRAFÍA
 Acerete, A.(1950). Frutas y
verduras congeladas. Estación
experimental del aula DEI.
Zaragoza. Página 24-28.
 Alvarez, L.,Murillo, L.(2012).
Comportamiento cinético de la β-
xilosidasa durante la maduración
del lulo solanum quitoense.
Tomado
de: https://repository.javeriana.ed
u.co/bitstream/handle/10554/1185
6/MurilloCaviedesLinaMarcela201
2.pdf?sequence=1&isAllowed=y.
Bogotá. Pagina 12-13.
 Badui, S; Química de los
alimentos; Ed. Pearson
Educatión: 1999, pp 323
  Barreiro J; Sandoval A.. (2006).
Operaciones de conservación de
alimentos por bajas temperaturas.
Venezuela , Caracas: Equinoccio.
 Color y Textura en Papa Criolla
(Solanumtuberosum Grupo
phureja) sometida a tres
Condiciones de Escaldado.
Scielo, 23(4), 73-82.
 Gimferrer Morató, N. (2012).
Escaldado de alimentos para
mayor inocuidad | Eroski
Consumer. [online] Tomado
de: http://www.consumer.es/segur
idad-alimentaria/ciencia-y-
tecnologia/2009/05/25/185488.ph
p [Ingresado 10 Mayo 2017]
 Mendoza R., Herrera A. (2012).
Cinética de Inactivación de la
Enzima Peroxidasa,
 Orrego, Carlos E. Procesamiento
de alimentos. Universidad
Nacional de Colombia.2003
Pág.145.
 Sabogal, D., Torres, Y.,Serna, J.,
Torres,
L..(2015). Aprovechamiento de
pulpa y cáscara de plátano (musa
paradisiaca spp) para la
obtención de maltodextrina.
Biotecnología en el Sector
Agropecuario y Agroindustrial Vol
13 No. 2 (76-85).
 Sharma, S.K., Mulvaney, S.J.,
Rizvi, S.S.H. Ingeniería de
Alimentos. Operaciones unitarias
y prácticas de laboratorio.
LimusaWiley, Mexico, 2003. Pág.
53.
 Villanueva, N. (s.f.).
Determinación de peroxidasa. 1st
ed. [libro electrónico] pp.1, 2.
Dosponible en:
http://www.academia.edu/884370
7/DETERMINACI%C3%93N_DE_
PEROXIDAS_OBJETIVO
[Consultado 12 May 2017].

ANEXOS

PREGUNTAS DE INTERÉS

1. Por qué algunas enzimas son más estables al tratamiento térmico que otras?

R/: Algunas enzimas son más estables al tratamiento térmico que otras porque poseen
unas estructuras más complejas que las que son menos resistentes a estos tratamientos,
debido a que para las complejas se necesita más energía para romper los enlaces
químicos estructurales que para las otras.

2. Enumerar algunas enzimas que causan problemas en las verduras congeladas si no

se inactivan. Por qué?
R/:

 La polifenoloxidasa: conocida como catecol oxidasa, fenolasa, o o-difenol

oxigeno oxireductasa Causa el pardeamiento enzimático.
 La peroxidas: Causa el pardeamiento enzimático
  Lipoxigenasa: Produce enranciamiento de lipidos y la degradación de
carotenoides.
 Clorofilasa: Produce degradación en la clorofila.
 Catecolasa: Causante de hidrólisis.

3. Investigar las enzimas que se encuentran en los alimentos estudiados.

R/:

 Plátano: polifenoloxidasas, catecolasa, peroxidasa, amilasa, diastasa y zimasa.

 Papa: polifenoloxidasas, pectinesterasa, diastasa y zimasa.
 Brócoli: peroxidasa, peroxidasa, polifenoloxidasa y glucuronidasa.
 Lulo: poligalacturonasa, β-galactosidasa, endo-β-1,4-glucanasa,
pectinmetilesterasa, α-L-arabinofuranosidasa, pectinesterasa, poligalacturonasa y
pectato liasa

FIGURAS

Figura 1. Muestras de papa sometida al tratamiento térmico de escaldado a 95°C cada 30

segundos.
Figura 2.Tiempo de inactivación enzimática de diferentes alimentos en agua caliente o
vapor (tabla tomada del libro operaciones de conservación de alimentos por bajas
temperaturas)

Figura 3. Muestras de papa inmersas en solución de NaHSO4 al 0.25% y solución de

sacarosa al 35%.

Figura 4. Muestras de guineo sometidas al tratamiento térmico de escaldado a 95°C cada

30 segundos.
Figura 5. Muestras de guineo inmersas en solución de NaHSO4 al 0.25% y solución de
sacarosa al 35%.

Figura 6. Muestras de brócoli sometidas al tratamiento térmico de escaldado a 95°C cada

30 segundos.

Figura 7. Muestras de lulo sometidas al tratamiento térmico de escaldado a 95°C cada 30

segundos
Figura 8. Reacción del guayacol (1% v/v) y peróxido de hidrógeno al 0,5 % en las
muestras de lulo inmersas en solución de NaHSO4 al 0.25% y solución de sacarosa al
35%.