¿Qué es una proteína G?

Las proteínas G son una familia proteica cuya función principal es llevar una señal
desde un receptor en la membrana celular hasta una o varias proteínas diana. Las
proteínas G son muy importantes en la transducción de señales. Son la tercera familia más
grande de proteínas en las células eucariotas y se han descrito centenares de ellas. Las
proteínas G intervienen en la transducción de señales muy diversas, es por eso que hay
tantos tipos diferentes de éstas proteínas. Pueden intervenir en la señalización de la
activación o silenciamiento de la traducción del ADN. Además están implicadas en la
recepción de señales hormonales, neuronales, etc.

Las proteínas G reciben su nombre porque están asociadas a GTP (Guanosina

TriFosfato, un homólogo del ATP, que en lugar de estar constituido por una adenina utiliza
una guanosina). Estas proteínas son capaces de hidrolizar la molécula de GTP a GDP
(Guanosina DiFosfato), por lo que se dice que tienen actividad GTPasa.

Existen dos tipos de proteínas G clasificadas dependiendo de su estructura molecular

en heterotriméricas y monoméricas.

Las proteínas G heterotriméricas son de gran tamaño y están constituidas por 3

subunidades (alfa, beta y gamma). Las subunidades alfa y gamma intervienen en la
integración de la proteína G en la membrana citoplasmática.. La subunidad alfa,
además, está unida a GDP, cuando la proteína G se encuentra en reposo. La proteína G
se activa cuando se une a un receptor que ha recibido un estímulo, la unión se realiza a
través del dímero beta-gamma. La subunidad alfa cuando la proteína G se une a un
receptor modifica su conformación, liberando el GDP y aumentando su afinidad por
GTP. Para facilitar el intercambio de GDP a GTP unas proteínas accesorias,
denominadas GEF (Factor de intercambio de Guanina) se unen a la subunidad alfa.

Cuando se disocian, alfa-GTP y beta-gamma son capaces de interaccionar con otros

receptores de membrana o citoplasmáticos, amplificando la señal. Entre sus dianas la
alfa-GTP puede unirse a adenilato ciclasas, que formarán AMP cíclico, que a su vez
aumentará la señal dentro de la célula.

Cuando la señal extracelular es liberada por el receptor de membrana las subunidades

beta y gamma aumentan su afinidad por la subunidad alfa, que a su vez fosforila el
GTP a GDP y se une a las otras dos subunidades, dejando el sistema en reposo de nuevo.
Para facilitar la desfosforilación del GTP a GDP la proteína GAP (proteína aceleradora
de la GTPasa) se une a la subunidad alfa.

Las proteínas G monoméricas son de un tamaño mucho menor. En una sola subunidad
tienen la actividad catalítica GTPasa y el dominio de reconocimiento de sus
interactores. Estas GTPasas son más frecuentes en el citoplasma y solo se unen a la
membrana cuando están activas.

Los receptores de señales que activan a las proteínas G suelen tener una estructura
muy característica con 7 dominios transmembrana. Los receptores siempre presentan
el dominio amino hacia el exterior celular y el dominio carboxilo hacia el interior (para
interaccionar con la proteína G).