Generalidades

Las proteínas son los compuestos orgánicos más
abundantes en los vertebrados (aprox. 50% del peso
seco) y tienen numerosas funciones, como por ejemplo:
energética (aportan aprox. 4 Kcal/gr), contráctil (actina y
miosina), estructural (colágeno y queratina), de defensa
(inmunoglobulinas), hormonal (insulina), catalizadora
(enzimas) y de transporte (hemoglobina).
Todas son compuestos cuaternarios, que poseen
carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (casi todas
poseen también azufre), por su gran tamaño se
consideran macromoléculas, constituidas por gran
número de unidades estructurales, por tanto son
polímeros (poli: mucho; meros: partes). Las proteínas
están constituidas por unidades más pequeñas llamadas
“aminoácidos”, de los cuales existen 20 especies
diferentes, ya que los aminoácidos son los componentes
con los que se construyen las proteínas, éstos se
estudiarán primero.
Aminoácidos
Son compuestos que poseen un grupo ácido carboxilo,
uno básico amina, un hidrógeno y un radical orgánico
que constituye la llamada “cadena lateral” la cual es
diferente para cada aminoácido, todos estos elementos
están unidos al carbono alfa (Cα)
contienen algún otro elemento químico (un átomo de S
o N) en un grupo que es compatible con el
mantenimiento de la apolaridad. Ej: Glicina (Gly), Alanina
(Ala), Valina (Val), Leucina (leu), Triptófano (Trp),
Isoleucina (Ile), Metionina (Met), Prolina (Pro),
Fenilalanina (Phe).
2) Polares con carga neutra: poseen en sus cadenas
laterales grupos hidrofílicos que aumentan su
solubilidad. Ej: Serina (Ser), Treonina (Thr), Cisteina (Cys),
Asparagina (Asn), Glutamina (Gln), Tirosina (Tyr).
3) Aniónicos o ácidos: tienen en su cadena lateral un
segundo grupo carboxilo que les confiere una carga
negativa y características ácidas. Ej: Aspartato o ácido
aspártico (Asp), Glutamato o ácido glutámico (Glu).
4) Catiónicos o básicos: existe en su cadena lateral un
grupo nitrogenado que les confiere una carga positiva y
características básicas. Ej: Histidina (His), Arginina (Arg),
Lisina (Lys).

Clasificación de los aminoácidos

Según las características de las cadenas laterales, los
aminoácidos se clasifican en 4 grupos:

1) Hidrófobos o de cadena apolar: tienen cadenas

laterales de naturaleza básicamente hidrocarbonada, o

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 Aminoácidos no proteicos
Son aquellos que no se incorporan a la proteína pero
desempeñan otras funciones específicas en el
metabolismo celular. Se clasifican en:
1- D-aminoácidos: la D-Ala y el D-Glu forman parte de la
pared celular de las bacterias.
2- Alfa-aminoácidos no proteicos: la L-ornitina y
L-citrulina son importantes intermediarios en el
metabolismo del nitrógeno, la creatina sirve como
reserva energética, también pertenecen a este grupo la
homoserina y la homocisteína.
3- Omega-aminoácidos: en estos el grupo amino
sustituye al último carbono (carbono ω), no al carbono
alfa. La Beta-alanina forma parte de algunas coenzimas,
y el ácido γ-aminobutírico es un importante
neurotransmisor.
Propiedades ácido-base de los aminoácidos
La existencia simultánea de grupos ácido y básico, da a
los aminoácidos propiedades eléctricas particulares. El
grupo carboxilo se comporta como ácido o dador de
protones.
El grupo amina acepta protones, actúa como base
En soluciones acuosas los aminoácidos se encuentran
disociados, con cargas positivas y negativas sobre la
misma molécula, por esta razón se dice que son iones
dipolares o anfóteros, el vocablo alemán “zwitterion”
también se usa para este tipo de iones. En soluciones
muy ácidas el ion dipolar capta un hidrógeno a nivel de
su carboxilo, el cual, en esas condiciones se comporta
como una base, el aminoácido se convierte entonces en
un ion con carga positiva o “catión”.
En soluciones alcalinas, el grupo amino cede un
hidrógeno, el cual reacciona con iones hidroxilo para
formar agua, y entonces el aminoácido queda cargado
negativamente (anión). Es decir que a un pH muy
alcalino, el grupo amino actúa como ácido.
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La carga eléctrica del aminoácido depende del pH del
medio en el cual esta disuelto. Hay un valor de pH
característico para cada aminoácido, en el cual la
disociación de cargas positivas y negativas se iguala y, por
lo tanto, la carga total es nula, a este valor de pH se le
denomina punto isoeléctrico (pHi o pl).
Enlace peptídico
Desde el punto de vista químico, el enlace peptídico es
un enlace amida entre el grupo α-carboxilo de un
aminoácido y el grupo α-amino de otro, con liberación de
una molécula de agua. En esta condensación se forma un
péptido. La unión de dos aminoácidos origina un
dipéptido, pero, la formación de nuevos enlaces
peptídicos con otros aminoácidos da lugar
sucesivamente a tripéptidos, tetrapéptidos,
pentapéptidos, etc.
Formación del enlace peptídico:
En general se denominan polipéptidos a los polímeros
que poseen entre 10 y 100 aminoácidos unidos por
enlaces peptídicos, cuando la cadena polipeptídica
supera los 100 aminoácidos, la molécula es considerada
una proteína (excepto en el caso de la insulina que posee
sólo 50 aminoácidos).
Toda cadena polipeptídica tiene un extremo en el cual
queda un aminoácido con su grupo amina libre, por
convención, se considera a este como el comienzo de la
cadena, y se denomina extremo N-terminal. La otra
punta posee el grupo carboxilo unido al carbono alfa,
este es el extremo final o C-terminal. Los aminoácidos
que forman péptidos o proteínas, pierden en la unión
peptídica un H del grupo amina y un OH del carboxilo;
por ello una vez integrados en la cadena, las unidades
que forman el polímero son “residuos de aminoácidos”.
Estructura molecular
La estructura de proteínas es muy compleja, por lo cual
se describe a varios niveles de organización, estos son:

1- Estructura primaria: viene determinada por la

secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es
Péptidos de importancia biológica
decir, el número de aminoácidos presentes y en el orden
En la naturaleza, tanto en animales como vegetales, en que están enlazados.
existen péptidos que cumplen funciones importantes,
aunque por lo general están compuestos solo de
aminoácidos, algunos de ellos tienen características
peculiares. Entre éstos podemos mencionar:

1-Glutatión: participa en sistemas enzimáticos de óxido-

reducción, en glóbulos rojos y otras células ayuda a
prevenir daños oxidativos.

2-Encefalinas: presentes en el sistema nervioso central,

actúan como analgésicos.
2-Estructura secundaria: Es el plegamiento que la
3-Hormonas: como por ejemplo; angiotensina 2,
cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de
vasopresina, oxitocina, bradicinina, calidina, gastrina 1,
enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el
melanocito estimulante, secretina, glucagón, calcitonina,
enlace peptídico. Esta puede ser de 2 formas (hélice-alfa
colecistoquinina-pancreozimina y adenocorticotropina.
y lámina-beta u hoja plegada).

Proteínas
Los principios anteriormente expuestos (propiedades
físico-químicas) sobre aminoácidos, se aplican también
para las proteínas. Las proteínas son polímeros formados
por 100 o más aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos. Según su forma molecular se consideran 2
grandes grupos:

1-Globulares: la molécula se pliega sobre sí misma y

adquiere forma esférica, con sus 3 ejes de longitud
similar. En general tienen gran actividad funcional:
enzimas, anticuerpos, hormonas, hemoglobina, etc. Son
solubles en medios acuosos.
2-Fibrosas: las cadenas polipeptídicas forman fibras o
láminas extendidas, en donde predomina el eje
longitudinal. Suelen ser poco solubles o insolubles en
agua, forman parte de estructuras de sostén, como por
ejemplo, fibras de tejido conjuntivo.
Puede ocurrir que la cadena polipetídica no posea una
estructura regular, en cuyo caso se habla de
enrollamiento al azar, esto no significa que la cadena siga
una orientación imprevisible, pues tiende a adoptar la
orentación espacial más favorable. Las proteínas
globulares presentan generalmente segmentos en
hélice, hoja plegada y al azar, mientras que las fibrosas
presentan únicamente un tipo de plegamiento, sea en
hélice u hoja plegada.

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3-Estructura terciaria: Es el modo en el que la cadena
polipeptídica se pliega en el espacio. Es aquí donde
finalmente adquiere una de las formas moleculares antes
mencionadas: globular o fibrosa.
4-Estructura cuaternaria: es el nivel que afecta a la
disposición de varias cadenas polipeptídicas en el
espacio. Comprende la gama de proteínas oligoméricas,
es decir, aquellas proteínas que constan de más de una
cadena polipeptídica.
Clasificación de las proteínas
De acuerdo a su composición se clasifican en 2 grupos:
simples y conjugadas.
Proteinas simples
Compuestas exclusivamente por aminoácidos (en
algunos casos poseen una muy pequeña porción de
carbohidratos).
-Albúminas: solubles en agua, de forma globular, se
encuentran en tejidos animales y vegetales.
-Globulinas: solubles en soluciones salinas diluidas, de
forma globular, se hayan en el plasma sanguineo, clara
de huevo, leche, tejidos animales y vegetales.
-Histonas: fuertemente básicas, se las encuentra en los
núcleos celulares asociadas al ADN.
-Glutelinas y gliadinas: se encuentran principalmente en
granos de cereales.
-Escleroproteinas: insolubles, presentes en tejidos
animales, de forma fibrosa, integran tejidos de sostén,
las más importantes son queratina, colágeno y elastina.
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Proteínas conjugadas
En estas moléculas se asocian una proteina simple y otro
tipo de compuesto. Se denomina apopotreina a la
porción proteinica y grupo prostético al otro compuesto.
Según las características del grupo prostético se
clasifican en:
-Nucleoproteinas: compuestas por una apoproteina tipo
histona y un grupo prostético como los ácidos nucleicos.
-Cromoproteinas: proteina simple asociada a un grupo
prostético coloreado, ejemplo, hemoglobina,
citocromos, rodopsina, etc.
-Glicoproteinas: proteinas unidas a carbohidratos.
-Fosfoproteinas: actúan como reservorios de fosfato,
ejemplos, caseína de leche y vitelina de yema de huevos.
-Lipoproteinas: el grupo prostético suelen ser lípidos de
diverso tipo, transportan lípidos insolubles en medios
acuosos.
-Metaloproteinas: el grupo prostético es un elemento
metálico (Fe, Cu, Zn, Mg, Mn) esencial para su estructura
y función.
Desnaturalización de las proteínas
La desnaturalización proteica consiste en la pérdida de la
configuración espacial característica, que es la que
tienen en estado nativo, es decir, la determinada por las
condiciones celulares, adoptando una configuración al
azar lo que conlleva a una pérdida de la función biológica.
En la desnaturalización se alteran los enlaces que
estabilizan las estructuras secundarias, terciaria y
cuaternaria, con lo que cambian los plegamientos
propios de la molécula que adopta una conformación al
azar. Entre los factores que pueden provocar la
desnaturalización proteica se encuentran las variaciones
de presión y temperatura, agentes físicos y las
variaciones de pH, así como los cambios en
concentración salina o determinados agentes químicos.
 Las proteínas en la alimentación
Los glúcidos y lípidos de los alimentos cumplen función
de aporte energético, en el caso de las proteínas, esta
función es secundaria, siendo su papel principal
estructural o plástico, (formación de estructuras del
organismo) no reemplazable por otro elemento de la
dieta.

De los 20 aminoácidos que existen en las proteinas, 8 no

pueden ser sintetizados por el organismo (fenilalanina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano
y valina), a estos se les considera “aminoácidos
esenciales” y deben ser suministrados con la dieta. Otros
2 aminoácidos, arginina e histidina, se requieren en
mayores cantidades en situaciones como el crecimiento,
embarazo o lactancia, en estas circunstancias se
consideran también esenciales.

La calidad nutritiva de las proteinas depende de su

contenido en aminoácidos esenciales. Las proteinas de
origen animal (carnes rojas y blancas, visceras, huevos y
leche) tienen en general mayor valor nutritivo que las de
alimentos vegetales, por lo que una buena dieta debe
incluir proteinas de origen animal.

Referencias bibliográficas
 Blanco Antonio, Blanco Gustavo, Química
biológica 9na Ed, editorial El Ateneo 2012.

 Lozano et al., Bioquímica y Biología Molecular,

3ª Ed. McGraw Hill, 2005.

 http://www.biorom.uma.es/contenido/UPV_EH
U/aa/aa3.htm

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