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Tema: ENZIMAS

Docente: MSc. Vania Mallqui Brito

2017-II

II

Generalidades

CATALIZADOR es una molécula orgánica e inorgánica que incrementan notablemente la velocidad de las reacciones químicas

participando en ellas pero sin consumirse.

ENZIMAS son biocatalizadores de naturaleza proteica, disminuyen la energía de activación de las reacciones que

catalizan, de forma que se aceleran sustancialmente la tasa de

reacción.

Propiedades:

1.

Son eficaces en pequeñas cantidades.

2.

Participan, pero no se modifican ni consumen

durante la reacción.

3.

No cambian el equilibrio de las reacciones.

4.

No modifican las propiedades termodinámicas de las reacciones, solamente la velocidad con que se

alcanza el equilibrio.

5.

Cambian el mecanismo de las reacciones, estabilizando los estados intermedios de alta energía.

6.

Disminuye la energía de activación

Reacción enzimática simple

E +

S

Reacción enzimática simple E + S E S E P E + P E : Enzima

E S

Reacción enzimática simple E + S E S E P E + P E : Enzima

E P

Reacción enzimática simple E + S E S E P E + P E : Enzima

E

+ P

Reacción enzimática simple E + S E S E P E + P E : Enzima

E : Enzima libre

S : Sustrato ES : Complejo enzima-sustrato

EP: Complejo enzima producto

P : Producto

Diferencias entre enzimas y

catalizadores inorgánicos

1. Tamaño: las enzimas tienen pesos moleculares oscilan

12000 y 1 millón de Daltons, más grandes que catalizadores

inorgánicos. siendo algunas proteínas conjugadas, poseen un grupo prostético (glucoproteína).

2. Especificidad: muestran estéreo especificidad, extremadamente selectiva sobre un substrato específico.

3. Capacidad catalítica: Las enzimas aceleran las reacciones mucho más que los catalizadores inorgánicos, en el orden de 10 6 a 10 17 veces, comparadas con los 10 2 a 10 4 .

4. Condiciones de Trabajo: Las enzimas son activas en

condiciones de pH y Temperatura en las que la mayoría de

los catalizadores inorgánicos no funcionan.

Mecanismo de acción de los catalizadores

Mecanismo de acción de los catalizadores

ENZIMAS

Funciones:

1. Catálisis. La mayoría de las reacciones químicas del metabolismo

son lentas, las enzimas aceleran las reacciones permitiendo que el

metabolismo se efectúe a la velocidad que las células requieren.

2. Dirección. Las enzimas no permiten la formación de productos secundarios, evitan que se pierdan precursores y energía que la

célula necesita; esta característica también se conoce como catálisis negativa.

3. Control. Se puede regular para ajustarla a las necesidades del metabolismo. La velocidad del metabolismo es determinada por las enzimas.

4. Acoplamiento. Son los agentes encargados de acoplar reacciones no permitidas con reacciones espontáneas, permitiendo que se realicen.

Capacidad catalítica de las enzimas

Capacidad catalítica de las enzimas

Importancia

1.Identificar los niveles en muestras biológicas se pueden diagnosticar algunas enfermedades.

2.El conocimiento de su estructura es imprescindible

para el diseño de nuevos medicamentos, pesticidas.

3.Permite una apropiada comprensión de los procesos bioquímicos a nivel celular.

4.Posibilita la descripción de diversas patologías a nivel molecular.

5.Permite explicar las transformaciones que ocurren

en los alimentos.

Niveles de organización

1. Enzimas individuales:

Se encuentran en el citoplasma y no están asociadas entre sí.

2. Complejos enzimáticos:

Las enzimas individuales se encuentran asociadas físicamente y

actúan de manera conjunta.

3. Sistemas enzimáticos unidos a estructuras supramoleculares:

Se encuentran asociadas a estructuras celulares formando parte de

ellas.

Localización:

Endocelulares: Enzimas que realizan su actividad catalítica en el interior de las células. Ej. Hexoquinasa, RNA

polimerasa.

Exocelulares: Enzimas que ejercen su acción catalítica fuera de la célula. Ej. pepsina, tripsina.

Distribución intracelular:

Núcleo: DNA polimerasa, RNA polimerasa.

Mitocondria: Succinato deshidrogenasa, citrato sintasa.

Lisosoma: Fosfatasa ácida, DNasa.

Fracción soluble: Hexoquinasa, aldolasa.

Fracción microsomal: Glucosa-6-fosfatasa.

1. Enlaces electrostáticos. 2. Puentes de hidrógeno. 3. Fuerzas de van der Waals. 4. Interacciones

1. Enlaces electrostáticos.

2. Puentes de hidrógeno.

3. Fuerzas de van der

Waals. 4. Interacciones hidrófobas.

Ocasionalmente también se pueden formar enlaces covalentes de corta duración.

Cambio conformacional de la hexocinasa inducido por su sustrato Modelo del Sitio Activo de Fosfofructocinasa
Cambio conformacional de la hexocinasa inducido por su sustrato Modelo del Sitio Activo de Fosfofructocinasa

Cambio conformacional de la hexocinasa inducido por su sustrato

Cambio conformacional de la hexocinasa inducido por su sustrato Modelo del Sitio Activo de Fosfofructocinasa

Modelo del Sitio Activo de Fosfofructocinasa

Características de la acción enzimática 1. Especificidad de sustrato, sobre la cual ejerce su acción.

Características de la acción enzimática

1. Especificidad de sustrato, sobre la cual ejerce su acción.

2. Especificidad de acción, cada acción está catalizada por un

enzima específico.

Términos asociados a la actividad enzimática

1. Apoenzima: Es la parte proteínica de una enzima conjugada.

2. Holoenzimas: Son las enzimas conjugadas que tiene actividad

catalítica alta porque están unidos a una coenzima y/o ión metálico.

3. Grupo Prostético: Componente orgánico unido fuertemente

(covalentemente o no covalente) a la apoenzima. Es frecuente la

confusión entre cofactor y grupo prostético, pero la diferencia radica en la fuerza de su unión a la enzima. Ej. fosfato de piridoxal, flavina mononucleótido (FMN), flavina adenina dinucleótido (FAD), pirofosfato de tiamina, biotina y los iones metálicos de Co, Cu, Mg, Mn y Zn. Los metales son los grupos prostéticos más comunes “metaloenzimas”.

Estructura de las enzimas

Estructura de las enzimas

Cofactores

Iones metálicos. Favorecen la actividad

catalítica, si no están presentes no actúa, llamados

“activadores”.

Coenzimas.

Generalmente

compuestos

orgánicos, bajo peso molecular.

Generalmente compuestos orgánicos, bajo peso molecular. Muchas coenzimas, cofactores y grupos prostéticos son

Muchas coenzimas, cofactores y grupos

prostéticos son derivados de vitamina B.

Coenzimas

Tienen bajo peso molecular.

Termoestables.

Se unen a la enzima en el sitio activo con diferente fuerza de interacción.

La especificidad de la

reacción en las que

intervienen, depende de la enzima.

Varias vitaminas ejercen

su acción biológica

actuando como coenzimas.

Coenzimas:

ATP GTP UTP CoA NAD+

NADP+

FAD CoQ FMN PAL

Acido lipoico Biotina

La catálisis ocurre en el sitio activo

La presencia de sustratos hace a las enzimas más resistentes a los efectos desnaturalizantes por efecto de la Tº, Emil Fischer complejo (ES), modelo llave-cerradura “sitio activo”.

Sitio activo, proporciona un ambiente tridimensional protege a

los sustratos contra solvente y facilita la catálisis. También se

une a cualesquiera cofactores y grupos prostéticos que la catálisis pudiera requerir.

la catálisis. También se une a cualesquiera cofactores y grupos prostéticos que la catálisis pudiera requerir.
la catálisis. También se une a cualesquiera cofactores y grupos prostéticos que la catálisis pudiera requerir.

Mecanismos para facilitar la catálisis

1. Catálisis por proximidad: mientras más alta sea concentración,

con mayor frecuencia se encontrarán una con otra.

1. Catálisis ácidobásica: puede ser específica o general; por “específica” se alude a protones (H3O+) o iones OH–. En la

catálisis específica para ácido o específica para base, las

reacciones cuyos índices muestran capacidad de respuesta a todos los ácidos o bases presentes, están sujetas a catálisis por ácido general o por base general.

3. Catálisis por tención: catalizan reacciones -líticas comprenden

la rotura de un enlace covalente se unen a sus sustratos en una

conformación muy desfavorable. Linus Pauling sugirió una función para el estado de transición como un mecanismo general

mediante el cual las enzimas aceleran los índices de reacciones

químicas. Los químicos pueden diseñar y crear inhibidores de enzima más eficaces, llamados análogos de estado de transición, como farmacóforos potenciales.

4. Catálisis covalente: formación de un enlace covalente entre la

enzima y uno o más sustratos, frecuente entre enzimas que catalizan reacciones de transferencia de grupo, sigue un

mecanismo de pingpong.

LA PROTEASA DEL VIRUS DE LA INMUNODEFI CIENCIA HUMANA (VIH) ILUSTRA LA CATÁLISIS ACIDOBÁSICA

LA PROTEASA DEL VIRUS DE

LA

INMUNODEFI CIENCIA HUMANA (VIH) ILUSTRA LA

CATÁLISIS

ACIDOBÁSICA

LA QUIMOTRIPSINA Y LA FRUCTOSA-2,6- BISFOSFATASA ILUSTRAN LA CATÁLISIS COVALENTE

LA QUIMOTRIPSINA Y LA FRUCTOSA-2,6- BISFOSFATASA

ILUSTRAN LA CATÁLISIS

COVALENTE

LA QUIMOTRIPSINA Y LA FRUCTOSA-2,6- BISFOSFATASA ILUSTRAN LA CATÁLISIS COVALENTE

Isoenzimas

Son formas de enzimas distintas que catalizan la misma reacción.

Pueden mostrar diferencias sutiles como sensibilida a factores reguladores particulares o afinidad de sustrato (p. ej., hexocinasa

y glucocinasa).

Pueden aumentar la supervivencia al proporcionar una copia de “respaldo” de una enzima esencial.

Difieren en cuanto a sus propiedades cinéticas y reguladoras.

Tienen similar secuencia de aminoácidos.

Se presentan en la misma especie, tejido y aún en la misma célula.

Su diferente distribución en los tejidos se debe a:

1. Tipos de patrones metabólicos.

2. Localización.

3. Grado de diferenciación y desarrollo.

4. Forma de respuesta a los moduladores.

Participan en los procesos de regulación metabólica.

Permiten realizar el diagnóstico de ciertas enfermedades

Proenzimas o zimógenos

Precursores inactivos, son sintetizadas ciertas enzimas proteolíticas.

Constituyen una forma inactiva de enzima, que le permite a la

célula protegerse de la autodigestión.

El proceso de transformación a la forma activa de la enzima implica una hidrólisis parcial de la proenzima.

 El proceso de transformación a la forma activa de la enzima implica una hidrólisis parcial

Nomenclatura

Antiguamente fueron nombradas atendiendo al sustrato y el

sufijo “asa”; ureasa, amilasa.

El nuevo sistema divide a los enzimas en seis clases principales, cada una de las cuales se divide a su vez en subclases y éstas en sub-subclases.

1. Un nombre recomendado, generalmente corto y apropiado

para su uso habitual.

2. Un nombre sistemático que identifica la reacción que cataliza.

3. Un número de clasificación, que se emplea cuando se precisa una identificación inequívoca del enzima. Ej.

ATP + CREATINA = ADP + FOSFOCREATINA

Nombre recomendado:

Nombre sistemático:

Número de clasificación:

CREATIN-KINASA ATP:CREATIN FOSFOTRANSFERASA EC 2.7.3.2.

EC: abreviatura de Comisión de Enzimas.

Clasificación

Clasificación
Clasificación

OXIDOREDUCTASAS

OXIDOREDUCTASAS TRANSFERASAS

TRANSFERASAS

HIDROLASAS

HIDROLASAS LIASAS
HIDROLASAS LIASAS

LIASAS

ISOMERASAS

ISOMERASA S LIGASAS

LIGASAS

ISOMERASA S LIGASAS

CINÉTICA ENZIMÁTICA

Eº activación, cantidad de Eº expresada en calorías, para que

todas las moléculas de un mol, a una Tº dada alcancen el

estado reactivo.

Estado de transición es el estado rico en Eº de las moléculas que interaccionan en la cima de la barrera de activación. La

velocidad de una Rx. Química es proporcional a la

concentración del complejo en el estado de transición.

Una reacción química se puede acelerar:

- Aumentar Tº se incrementa la Eº cinética, la velocidad se duplica al aumentar la Tº en 10ºC.

- Agregando un catalizador, que disminuye la Eº

activación y aumenta la velocidad de reacción.

Una simplificación en los experimentos cinéticos consiste en medir la velocidad inicial (Vo).

[S] es saturante, variando [E], aumenta el producto a pH y Tº constante (lineal). Mantiene

[S] es saturante, variando [E], aumenta

el producto a pH y Tº

constante (lineal).

[E], aumenta el producto a pH y Tº constante (lineal). Mantiene [E] y variando [S] curva

Mantiene [E] y variando [S] curva hiperbólica, los centros activos se encuentran saturados, siendo la velocidad de reacción como la velocidad máxima.

ECUACIÓN DE MICHAELIS MENTEN

ECUACIÓN DE MICHAELIS MENTEN v = velocidad de una reacción observada Km= [S] determinada. constante de
ECUACIÓN DE MICHAELIS MENTEN v = velocidad de una reacción observada Km= [S] determinada. constante de

v=

velocidad de una reacción observada

Km=

[S] determinada. constante de Michaelis Menten

moles/litro. Vmax= velocidad máxima a concentración saturante de sustrato. Si v = Vmax/2

Km

Km = [S]

+ [S]

= 2[S]

Km es igual [S] a la semi velocidad máxima de reacción.

 La inversa Km mide aprox. La afinidad de la enzima por el sustrato. 

La inversa Km mide

aprox. La afinidad de la

enzima por el sustrato.

Más pequeño sea valor Km, mayor será la afinidad de la enzima por el

sustrato.

Varias enzimas compiten en el metabolismo por el mismo sustrato, éste será transformado

preferentemente por la

enzima con mayor afinidad.

Valor Km de -quimotripsina

Importancia del Km:

  

Establece un valor

aproximado de los

niveles de sustrato intracelular. Permite comparar

enzimas de diversas

fuentes. Posibilita determinar la concentración de

sustrato necesaria

para medir la concentración de enzima.

Valores Relativos de Vmax para la Hidrólisis de

ésteres fosfato por la Fosfatasa Alcalina

Valores Relativos de Vmax para la Hidrólisis de ésteres fosfato por la Fosfatasa Alcalina

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

Inhibición irreversible

Inhibición irreversible
Inhibición irreversible
Inhibición irreversible

Factores que afectan actividad enzimática

Factores que afectan actividad enzimática

Efecto de la temperatura

La velocidad de las reacciones enzimáticas se incrementa, a medida que aumenta la Tº.

Existe una Tª crítica asociada a una caída de la velocidad (50º a 60ºC).

La temperatura afecta la estabilidad de la enzima y los diversos parámetros cinéticos: Km, Vmax, Ki, etc.

Si la enzima absorbe mucha energía se rompe la estructura terciaria y la enzima se desnaturaliza.

La temperatura óptima es aquella en que la enzima muestra una actividad constante en un periodo de tiempo igual al del ensayo.

óptima es aquella en que la enzima muestra una actividad constante en un periodo de tiempo

Estabilidad térmica:

En la leche la lipasa y la fosfatasa alcalina son

termolábiles. La determinación de actividad de la fosfatasa

alcalina permite diferenciar leches crudas de pasteurizadas. En la papa diversas enzimas muestran diferentes susceptibilidades a la inactivación por calor, la más estable

es la peroxidasa. La peroxidasa sirve como indicador de la

inactivación de las demás enzimas. Escaldar a las arvejas suficientemente si el proceso se orienta a la inactivación de la lipooxigenasa.

INACTIVACION TERMICA PARA EVITAR DETERIORO DE LA CALIDAD DE LOS ALIMENTOS

Alimento

Prod. a base de Papas

Enzima

Fenoloxidasa

Deterioro

Pardeamiento

Prod. a base de Pescado

Proteasas

Textura

Tomate triturado

Poligalacturonasa

Textura

Productos a base de albaricoque -glucosidasa

Colores extraños

Efecto del pH

Existen sustratos no ionizables y otros

susceptibles de ionizarse.

Un cambio del pH puede alterar la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

Cuando se grafica la actividad enzimática en

función del pH se obtiene una curva con

forma de campana.

El pH en que la enzima muestra su máxima eficiencia catalítica se denomina pH óptimo.

Una variación en el pH del medio de reacción afecta a los grupos ionizables

responsables de:

a. Mantener la estructura tridimensional.

b. Interactuar con el sustrato

c. Ser responsables de la catálisis.

Una modificación del pH puede afectar el estado de ionización de ciertos sustratos.

responsables de la catálisis.  Una modificación del pH puede afectar el estado de ionización de

Efecto de los metales

Existen metales que no afectan la actividad enzimática (Na, K, etc.)

Metales como el Pb, Ag, Hg, etc. inhiben completamente a un gran número de enzimas.

Algunos metales (Fe, Cu, Ca, etc) ejercen un efecto inhibitorio parcial sobre las enzimas.

Ciertos metales incrementan la actividad enzimática o son necesarios para su actividad.

Los iones metálicos:

a. Mantienen la estructura tridimensional de la enzima.

b. Participan en el mecanismo de catálisis.

Para realizar esta función pueden:

1. Ligarse directamente a la enzima.

2. Unirse al sustrato.

El magnesio se liga al ATP, constituyéndose en sustrato

de la hexoquinasa.

El Zn2+ es requerido por la alcohol deshidrogenasa de hígado de caballo.

El fierro y el molibdeno son requeridos por la

xantinoxidasa de la leche.

El cobre se encuentra en el sitio activo de la

polifenoloxidasa.

Fosfatasa Acida Efecto de los iones divalentes

Fosfatasa Acida Efecto de los iones divalentes

ENZIMAS REGULADORAS

Enzimas reguladoras del metabolismo

1. Enzimas Alostéricas (segundos).

2. Enzimas moduladas covalentemente

(minutos).

3. Activación proteolítica de proenzimas.

ENZIMAS ALOSTÉRICAS

Estructura cuaternaria, alto peso molecular.

Cinética sigmoide; indica cooperatividad entre las subunidades. La unión de un sustrato a uno de los sitios, afecta

el enlace en los otros sitios.

Proteínas Alostéricas (enzimas, receptores, transportadores) son proteínas con múltiples sitios que interactúan entre si.

Sitio activo: unión al ligando o sustrato.

Sitio alostérico: unión al modulador.

Moduladores alostéricos:

Moduladores positivos o activadores. Moduladores negativos o inhibidores (diferente a los modelos de inhibición).

Control alostérico:

Homotrópicos (modulador propio sustrato).

Heterotrópicos (modulador diferente sustrato).

Enzimas alostéricas: forma activa e inactiva interconvertibles por efecto modulador.

 Efectos Homotrópicos: las interacciones de la unión del O2 a la Hb.  Efectos
 Efectos Homotrópicos: las interacciones de la unión del O2 a la Hb.  Efectos

Efectos Homotrópicos: las interacciones de la unión del O2 a la Hb.

Efectos Heterotrópicos,

cuando la unión de un ligando afecta la unión de otro sitio diferente. Por

ejemplo el efecto de BPG

(Bifosfoglicerato) en la afinidad de la Hb por el O2.

Inhibición por el por el producto final - Retroinhibición o

control feed-back

Control heterotrópico mediante un modulador negativo.

el por el producto final - Retroinhibición o control feed-back Control heterotrópico mediante un modulador negativo.

El Modelo Monod-Wyman-Changeux (MWC)

Proteínas Alostéricas las subunidades están en

conformación de simetría.

Protómeros (subunidades) pueden existir en dos conformaciones en equilibrio, T: tensa y R, relajada: alta

afinidad por el sustrato este unida o no al sustrato.

Ligandos pueden unirse a cada una de las conformaciones.

El cambio de conformación altera la afinidad de unión

por el sustrato

La simetría de la proteína es conservada durante el cambio conformacional: transición concertada.

ENZIMAS MODULADOS COVALENTEMENTE

Unión reversible catalizada por enzimas “enzimas moduladoras”.

Adición o eliminación de grupos fosfato, metilo, adenilato u otros.

Ej. Glucógeno fosforilasa.

 Adición o eliminación de grupos fosfato, metilo, adenilato u otros.  Ej. Glucógeno fosforilasa.
 Adición o eliminación de grupos fosfato, metilo, adenilato u otros.  Ej. Glucógeno fosforilasa.

PROENZIMAS ACTIVADAS POR PROTEOLISIS

Muchas enzimas se secretan como proenzimas o zimógenos que

son catalíticamente inactivos.

Enzimas del estomago (proteasas) se regulan de esta manera.

La quimiotripsina y la tripsina se sintetizan inicialmente en forma de quimiotripsinógeno y tripsinógeno.

manera.  La quimiotripsina y la tripsina se sintetizan inicialmente en forma de quimiotripsinógeno y tripsinógeno.
manera.  La quimiotripsina y la tripsina se sintetizan inicialmente en forma de quimiotripsinógeno y tripsinógeno.

Regulación de la enzima

Regulación ordenada y controlada. Requiere que sus componentes se encuentren en

concentraciones apropiadas. El proceso de regulación de las enzimas se realiza fundamentalmente de 2 formas:

1. Regulación de la cantidad de enzima:

2. Regulación de la eficiencia catalítica.

1. Regulación de la cantidad de enzima:

Inducción de la síntesis de enzima.

Represión de la síntesis de enzima

2. Regulación de la eficiencia catalítica:

Concentración de sustrato.

Concentración de activadores.

Concentración de inhibidores.

Concentración de iones metálicos.

Concentración de coenzimas.

Modificación de la temperatura.

Variación del pH.

Modificación covalente de la enzima.

Modificación estructural de la enzima.

El análisis de ciertas enzimas ayuda al diagnóstico

Análisis de enzimas en plasma o suero sanguíneo (lipoproteína

lipasa).

Algunas se presentan después de un daño o lesión, su detección es útil en el diagnóstico y pronóstico de la enfermedad.

Las proteínas del citoplasma tienden a aparecer con mayor rapidez que las de organelos subcelulares.

La rapidez con la cual las enzimas y otras proteínas son eliminadas del plasma varía con susceptibilidad a proteólisis y permeabilidad a través de los glomérulos renales.

Análisis cuantitativo en suero, plasma, orina.

Análisis de la actividad enzimática se emplean valoraciones cinéticas estándar de índices de reacción inicial.

Las radioinmunovaloraciones (RIA) proporcionan cuantificación de la cantidad absoluta de una enzima o de proteína no catalítica.

Los datos de la valoración enzimática deben

considerarse junto con otros factores (examen clínico

integral, edad, sexo, uso de fármacos, etc).

Los niveles de las enzimas pueden incrementarse en la sangre

por:

Necrosis celular:

Infarto del miocardio: GOT, LDH, CK.

Hepatitis aguda: GOT, GPT, LDH, ALD Proliferación tisular. Obstrucción de su excreción.

Incrementada permeabilidad de la membrana celular: Distrofia

muscular: LDH, ALD, GOT, GPT Aumento de la fuente productora de enzimas: Carcinoma:

LDH, ALD Aumento de la pérdida por los tejidos: Lesiones osteoblásticas:

LDH, ALD Alteraciones en la excreción: Ictericia obstructiva: LAP, F. Alc

Enzimas específicas del Plasma:

Ceruloplasmina

Lipasa lipoproteica. Protrombina Plasminógeno

Enzimas secretadas:

Amilasa salival

Amilasa pancreática

Enzimas celulares:

Lactato deshidrogenasa Aldolasa GOT GPT

Enzimas órgano específicas (Hígado):

Enzimas del ciclo de la urea:

Glucosa-6- fosfatasa

Aldolasa GOT GPT  Enzimas órgano específicas (Hígado): Enzimas del ciclo de la urea: Glucosa-6- fosfatasa

Enzimas séricas de uso clínico más frecuente

Enzimas séricas de uso clínico más frecuente

Las enzimas facilitan el diagnóstico de enfermedades genéticas e infecciosas

Endonucleasas de restricción, (polimorfismos de longitud de

fragmentos de restricción RFLP).

Los RFLP en la actualidad se utilizan para facilitar la detección prenatal de diversos trastornos hereditarios, entre ellos rasgo de

células falciformes, talasemia β, fenilcetonuria en lactantes y enfermedad de Huntington.

Reacción en cadena de la polimerasa PCR, además de investigar mutaciones genéticas, puede usarse para detectar e identificar agentes patógenos y parásitos.

además de investigar mutaciones genéticas, puede usarse para detectar e identificar agentes patógenos y parásitos.

Enzimas séricas

Enzimas séricas

Valores bioquímicos de enzimas específicas

Valores bioquímicos de enzimas específicas

Enzimas en tecnología de alimentos

Enzima

Glucosa oxidasa

Catalasa Glucosa isomerasa

Pectin esterasa Celulasa Papaína Lipasa

Efecto

Impide la reacción de Maillard Conservación por consumo de O 2 Incrementa sabor dulce Degrada las pectinas Mejora procesos de extracción Afecta textura de las carnes Mejora aroma del queso

ENZIMA

FUNCIÓN

Glucosa oxidasa

Eliminar glucosa y O2 de un alimento. Forma H2O2 que puede servir de oxidante, elimina oxígeno en alimentos empaquetados para evitar la oxidación de los lípidos.

Catalasa

Convierte el H2O2 en H2O + O2. Cuando la leche se pasteuriza con

H2O2 (queso), es necesario eliminar H2O2 sobrante.

Proteinasas

Hidrolizar parcialmente el glúten (harina), para que el pan tenga una textura más blanda. Fabricación del queso, mediante la utilización del cuajo. Proteinasas de origen vegetal sirven para ablandar la carne. Eliminar la turbidez de la cerveza.

α-L-Ramnosidasa

Conjuntamente con la β-glucosidasa, eliminan el sabor amargo de los zumos de cítricos por transformación de la naringina.

α y β amilasa

En panadería para degradar el almidón. En presencia de glucoamilasa y pululanasa (isoamilasa), sirven para preparar el jarabe de almidón con alto contenido de maltosa.

ENZIMA

FUNCIÓN

Lactasa

Hidroliza a la lactosa en glucosa + galactosa.Se utiliza en la preparación de concentrados de leche descremada o en helados.

Sacarasa

Hidrólisis de la sacarosa para evitar que cristalice, convirtiéndolo en glucosa y fructosa.

Celulasa y

Conjuntamente con la α y β manosidasa y enzimas pectinolíticas, sirven

hemicelulasa

para la desintegración moderada de elementos vegetales. Muy utilizado en la obtención de pulpas o purés de frutas, verduras y hortalizas.

Enzimas

Hidrolizar las pectinas, formando fragmentos de bajo peso molecular. Se utilizan para aclarar la turbidez de los zumos de frutas y verduras.

pectinolíticas

Lipasas

Preparación de leche chocolatada. Intensifica el aroma de los quesos.

Isomerasas

La glucosa isomerasa convierte la glucosa en fructosa. La fructosa tiene un sabor más dulce que la glucosa. Se usan para incrementar el sabor dulce del jarabe de almidón.

¡Gracias!

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