TRADUCCIÓN DEL ARN

O SÍNTESIS DE
PROTEÍNAS EN
PROCARIOTAS

Blga. FELIÍCITA KARINA CAMARGO PAREDES

TRADUCCIÓN DEL ARN EN PROCARIOTAS
Consiste en la síntesis de proteínas mediante la
unión de aminoácidos según el orden establecido por
la secuencia de nucleótidos del ARNm y el código
genético.
COMPONENTES DE LA TRADUCCIÓN DEL ARN

1. Acido ribonucleico:
a) Acido Ribonucleico
mensajero (ARNm).
Son segmentos de 3 nucleótidos (codón)
que lleva las instrucciones para hacer una
proteína en particular.

Presenta en el extremo 5´ el codón de

iniciación.
Se encuentran las secuencias
codificadoras (codones) para la
formación de una proteínas
En el extremo 3´ encuentra los codones
sin sentido. Terminan la síntesis de
proteínas.
b) Acido ribonucleico de transferencia (ARNt)

Función. Transporta aminoácidos

Su estructura es:
Tridimensional, semejante a letra “L”
Bidimensional a hoja de trébol.

Presenta un extremo aceptor de

aminoácidos y tres o mas asas o lazos
El asa 2 presenta el anticodón que son
complementarios a un codón del ARNm.

Se clasifican según los aminoácidos con

los que se activa.
Ej. ARNt activado con valina. ARNt Val.
(Se lee Valil – ARNt)
La activación de aminoácidos se realiza en el citoplasma.
La célula procariota tiene 20 aminoacil ARNt sintetasa, una por
cada aminoácido.

Estructura secundaria del tRNA

Unión del
aminoácido al
extremo 3’
del tRNA
c) Acido ribonucleico ribosómico (ARNr)
Son segmentos de nucleótidos que forman parte del
ribosoma. Es el más abundante de los ARN celulares.
Formas en tallo y bucles del ARNr.
El apareamiento de bases en los tallos es responsable de la
estructura secundaria.

buclé

tallo
2.Ribosoma. Son partículas ribonucleares
citoplasmáticas, junto al ARNt, traducen la información
codificada en el ARNm.

Todos los ribosomas tienen dos subunidades diferentes, tanto en

función como estructura.

Antes de iniciar la traducción la subunidad 16S del ARNr

reconoce la secuencia de complementariedad AGG AGG del
ARNm. A esto se le denomina hipótesis Shine Dalgarno.
Subunidad pequeña se une ARNm
Subunidad grande se unen Aminoácidos

Solo se unen cuando van a sintetizar proteínas

 DIVERSOS FACTORES PROTEICOS IMPLICADOS EN LA TRADUCCIÓN DEL
ARNm EN E. COLI
ETAPAS FACTOR FUNCIÓN
Iniciación de la FI1 Estabiliza la subunidad 30S
traducción FI2 Une el ART-fMet al complejo 30S/ARNm;
se une a GTP y estimula la hidrólisis.
FI3 Une la subunidad 30S al ARNm; disocia a
los monosomas en unidades después de la
terminación.
Elongación del FE-Tu Se une al GTP; lleva el aminoacil ARNt al
polipéptido sitio A del ribosoma.
FE-Ts Genera Fe-Tu activo
FE-G Estimula la translocación; dependiente de
GTP
Terminación de la FT1 Cataliza la liberación de la cadena
traducción y polipeptídica del ARNt y disocia el
liberación del complejo de translocación; es especifico de
polipéptido
los codones de terminación UAA y UAG
FT2 Se comporta como FT1; es especifico de
los codones UGA y UAA
FT3 Estimula a FT1 y FT2
 ETAPAS DE LA TRADUCCIÓN DEL ARN

1.- INICIACIÓN: «Formación del complejo de iniciación»

 La sub unidad 30S se une a factores de iniciación: FI3

y FI1 y este complejo se une al ARNm.

 En esta unión el ribosoma reconoce al ARNm

mediante la hipótesis Shine Dalgarno.
 El FI2 facilita la unión del formilmetionina cargado al
ARNt (fMetARNt) a la subunidad pequeña en
respuesta al triplete AUG.
 Se requiere de energía en forma de guanosina
trifosfato (GTP).
 Fusión de los componentes anteriores. Este
agregado es el complejo de iniciación.
 En este paso «se ajusta» la fase de lectura para que
se lean adecuadamente todos los grupos posteriores
de tres ribonucleótidos.
A este agregado
complejo de iniciación
se le une la subunidad
ribosómica grande.

 Se forma el ribosoma
70 S paralelo a ello, se
forman los sitios: A
(sitio aminoacil), P
(sitio peptidil) y el E
(sitio de salida del
ARNt vacío).

 En este proceso se
hidroliza una molécula de
GTP, que suministra la
energía y se libera los
factores de iniciación 1 y 2.
2.- ELONGACIÓN.

a) Colocación de un 2do ARNt.

 El 2do ARNt se coloca en el sitio A del ribosoma, formándose
espontáneamente puente de hidrógeno entre el anticodón y el 2do
codón del ARNm.

 El ARNt requiere del complejo FE-Tu/GTP para ingresar al sitio A

del ribosoma.
 El GTP se
hidroliza y cambia
a GDP + Pi, esto
genera la
liberación del
complejo FE-
Tu/GDP.
 El complejo FE-
Tu/GTP se
regenera por el
FE-Ts.
 El GDP es
desplazado por el
FE-Ts y éste por
el GTP.
b) Formación del enlace peptídico.

Sucede cuando dos

ARNt con sus
aminoácidos
respectivos encajan en
el sitio activo del
ribosoma.

La actividad catalítica
de la peptidil
transferasa reside en
el ARNr 23S de la
subunidad grande. Al
mismo tiempo se
hidroliza el enlace
covalente que hay
entre el aminoácido y
el ARNt
 La enzima peptidil
transferasa de la sub
unidad 50 S cataliza el
enlace de transferencia
desde el extremo carboxilo
de la fMet y el extremo
amino de la fenilalanina.

La porción del ARNm

cubierta por el ribosoma
corresponde a 6
nucleótidos.
 La energía empleada en
el enlace peptídico está
contenida en el enlace
éster entre el ARNt y su
aminoácido.

 Después de formarse el
enlace peptídico, el
ARNt con el dipéptido o
el polipéptido queda en
el sitio A y el ARNt vacío
en el sitio P.
c) Translocación. Sucede cuando:
 El ribosoma se mueve como una burbuja sobre el
ARNm, cortándose los puentes de hidrógenos
entre el codón y anticodón.

 El ARNt con el dipéptido del sitio A se desplaza al

sitio P, proceso en que se requiere del complejo
FE-G/GTP.
 El ARNt vacío es expulsado por el sitio E.
El GTP pierde un fósforo y se libera como GDP+Pi,
generándose el complejo FE-G/GDP.

El ARNt con el dipéptido queda en el sitio P.

El sitio A queda libre para el ingreso de un ARNt

cargando un nuevo aminoácido.
3. TERMINACIÓN
 Tiene lugar cuando
aparece en el sitio A uno
de los tres codones sin
sentido (UAG, UAA y
UGA).

 Los codones sin sentido

(Codones stop o de parada) son
reconocidos por los factores de
terminación (FT1 o FT2) y un
GTP.
FT1 = UAG, UAA
FT2 = UGA, UAA

 El reconocimiento de los
complejos anteriores permite el
bloqueo de la elongación.
 Por hidrólisis del GTP
la cadena
polipeptídica completa
(proteína) y el ARNt se
disocian.

 Probablemente el
FT3/GTP libera al
ARNm.

 Se disocian también
los factores de
terminación y las
unidades del
ribosoma.
 CÓDIGO GENÉTICO
 Es la relación entre las secuencias de bases en el
ADN y la secuencias de aminoácidos en las
proteínas.
 Está compuesto por ”palabras” de tres letras.
• A,T,G,C 42 = 16 (combinaciones que no son
suficientes para 20 aminoácidos)

• 43 = 64 combinaciones diferentes
 Las cuatro bases se unen en “palabras” de tres letras
(AGC, CGT y así sucesivamente) y se obtienen 64
grupos o “palabras” diferentes.
 Las 64 combinaciones son suficientes para codificar
los 20 aminoácidos diferentes.
 Las sucesiones de tres bases se llaman tripletes o codones.

 Cada triplete codifica para un solo tipo de aminoácido.

 La mayoría de los aminoácidos se codifican por más de un

triplete o codón.
 CARACTERISTICAS DEL CÓDIGO GENÉTICO

1- El código genético es universal. Todos los seres vivos lo

emplean; con ciertas excepciones, por ejemplo, el de las
mitocondrias, que tiene algunas diferencias.

2- Se trata de un código degenerado pues el número de tripletes

(64) es superior al de aminoácidos (20) existentes en las proteínas.

3- Existen tres tripletes que no codifican ningún aminoácido,

son los tripletes "sin sentido", de "paro" o "stop". Estos
tripletes marcan el final de la región a traducir, esto es, el final de la
molécula proteica.

4- La secuencia AUG codifica el principio de la región que se

va a traducir y al mismo tiempo sirve para codificar al
aminoácido metionina. Por lo tanto, todas las proteínas
comienzan por la metionina, posteriormente, esta metionina que
ocupa la posición inicial puede ser eliminada.
http://www.genomasur.com/BCH/BCH_libro/capitulo_03.htm

http://es.slideshare.net/carolinataipearteaga/practica-n14codigo-genetico
Traducción del ARN en Eucariotas

Blga. Felícita Karina Camargo Paredes

Traducción en Eucariotas Modelo de Kozak

A la lectura del código del ARNm se denomina traducción.

Se realiza en los ribosomas localizados en el citoplasma
INICIACIÓN
1. La subunidad ribosómica 40S (complejo de iniciación)
reconoce primero el extremo 5´ del ARNm, probablemente
por interacción del casquete Metil guanosina, en la que
interviene factores de iniciación.
2. Luego se desplaza a lo largo del RNAm hasta alcanzar una secuencia de
nucleótidos (típicamente 5´-ACCAUGG-3´ o secuencia Kozak) que contiene
el triplete AUG en un contexto en el cual se le puede reconocer como codón
inicial. Este proceso requiere ATP y probablemente implica el
desenrollamiento de los bucles en la horquilla.

Si falta la secuencia Kozak, el ARNt de iniciación no selecciona el codón AUG

y continúa rastreando el ARNm hasta encontrarlo. De este modo, se
encuentra en una posición similar a la secuencia de Shine-Dalgarno en el
ARNm procariótico, pero funciona de distinga forma.
No obstante , ambas facilitan la unión del ARNm a la subunidad pequeña
del ribosoma.
3. A continuación, el primer ARNt iniciador se coloca en P de la subunidad
mayor y se aparea con el codón iniciador del ARNm. Este codón iniciador que
habitualmente es 5´-AUG- 3´, que se aparea en forma antiparalela con el
anticodón del ARNt 3´-UAC- 5´.
El ARNt iniciador entrante, que se une al codón AUG, lleva el aminoácido
metionina no formilada.
Luego, se liberan estos factores de iniciación y la subunidad ribosómica mayor
se une a la subunidad menor. La energía para este paso la suministra la
hidrólisis del trifosfato de guanosina.
 ELONGACIÓN o ALARGAMIENTO

Una vez que el ribosoma completo se ha ensamblado en el codón de iniciación,

comienza la etapa de elongación.
La entrada del aminoácido-ARNt al sitio A del ribosoma requiere su unión previa con
una proteína EF1α, que en su forma activa será unida al GTP.
Al aparearse el ARNt con el ARNm, se dispara la hidrólisis del GTP por parte de EF1α
que luego se disocia, permitiendo que el aminoácido-ARNt permanezca unido por un
corto período al ARNm.

ETAPA DE ELONGACIÓN
Factor procariota Factor eucariota Función

FE-Tu eFE-1α Junto con el GTP transporta

al ARNt activado al sitio A del
ribosoma.
FE-Ts eFE-1β Recicla al eFE-1α

FE-G eFE - 2 Interviene en la

translocación.
Cuando los sitios A como P están ocupados, una enzima, la peptidil transferasa, que es
parte de la subunidad mayor del ribosoma, cataliza la formación de enlace peptídico
entre los dos aminoácidos, acoplando el primero (Met) al segundo.
El primer ARNt, entonces se libera.
TRANSLOCACIÓN
El ribosoma se mueve un codón a lo largo de la cadena de ARNm; en consecuencia, el
segundo ARNt, al cual ahora se encuentran acoplados la Met, se transfiere de la posición
«A» a la posición «P» con participación del complejo EF-2/GTP.
Un tercer aminoácido-ARNt se ubica en la ahora vacante posición A, apareado al tercer
codón del ARNm, y se repite el paso.
ETAPA DE ELONGACIÓN
Factor procariota Factor eucariota Función

FE-Tu eFE-1α Junto con el GTP transporta

al ARNt activado al sitio A del
ribosoma.
FE-Ts eFE-1β Recicla al eFE-1α

FE-G eFE - 2 Interviene en la

translocación.
 TERMINACIÓN

Codones de terminación UAA, UGA, UAG

Cuando el mensaje llega a un codón de

terminación, ya no hay ningún ARNt que tenga
su anticodón, de manera que ya no se agrega
otro aminoácido a la cadena.

Se libera el polipéptido formado, la proteína. Se

separan las dos subunidades del ribosoma y el
ARNm es liberado.
 MODIFICACIONES POST-
La proteína para
ser funcional
TRADUCCIONALES
sufre
modificaciones
Modificación Aminoácidos
modificado
Fosforilación Ser, Thr y Tyr
Hidroxilación Lys y Pro
Acetilación Lys y Ser
Metilación Lys, His y Arg
Sulfatación Tyr
Carboxilación Glu
Selenización Ser
Glicosilación Variado
Plegamiento de proteínas:

Conformación activa de la proteína por la

disulfuro isomerasa (chaperona)
 Modificación química de los aminoácidos

QUINASAS/FOSFATASAS

 Las enzimas
quinasas fosforilan
proteínas

 Las enzimas
fosfatasas remueven
el grupo fosfato

 Ej. Ser, Thr, y Tyr

son los aminoácidos
sujetos a la
fosforilación.
 Glicosilación: Reconocimiento celular (proteína de membrana)
Aumenta la solubilidad de la proteína
Glicosil transferasas
presentan especificidad por
el monosacárido transferido.

N-Glicosilación
El azúcar esta unidos al N de
un grupo amida de
Asparagina
Ocurre en RE y el Golgi

O-Glicosilación
El azúcar esta unido al
Oxígeno de un residuo Ser o
Thr
Ocurre en Golgi
 - Interacción de la proteína en las membranas
Acilación biológicas
- Anclaje de las proteínas en las membranas

Adición de ácidos grasos a las proteínas.

Formación de enlaces éster Serina y treonina.
Tioéster cisteína.

Consecuencia:
Aumento en la hidrofobicidad