CUESTIONARIO DE ANTIGENO ANTICUERPO (LA QUE TIENE IMAGEN AL FONDO)

1. ¿Cuál es la función de los anticuerpos?

- Fijar antígenos extraños encontrados en el huésped
- Mediar funciones efectoras para neutralizar o eliminar invasores extraños.
2. ¿Dónde residen los anticuerpos? ¿Además de la principal que otras secreciones lo
contienen?
EN el suero sanguíneo, además leche, lagrimas, saliva y bilis
3. ¿Qué produce el reconocimiento de un inmunogeno por los Ac de superficie de la célula
B?
Inicia la proliferación y diferenciación en linfocitos B de memoria y células plasmáticas.
4. ¿Qué comprende el plasma?
Todas las moléculas pequeñas y macromoléculas solubles de la sangre, incluidas las
fibrinas y otras proteínas necesarias para la formación de coágulos sanguíneos.
5. ¿Qué contiene el suero?
Globulos rojos
Leucocitos
Plaquetas
6. ¿Quién es el padre de la inmunoquimica cuantitativa?
Elbin Kabat
7. ¿Qué estudio y en que fecha realizo Kabat con Tiselius?
Demostraron que los anticuerpos estaban contenidos en fracciónes proteínicas en el año
1939.
8. ¿Quién es el padre de la electroforesis?
Arne Kaurin Tiselius
9. ¿Por qué se les denomino inmunoglobulinas?
Porque la fracción Gamma de las globulinas era la que contenia los anticuerpos séricos.
10. ¿Cuál es la estructura de una molecula de anticuerpo?
Cuatro cadenas peptídicas, dos ligeras (L) y dos pesadas (H)
11. ¿Cómo están unidas las cadenas anteriores?
Por un enlace de disulfuro e interaccione no covalentes como: puentes salinos, enlaces de
H e interacciones hidrófobas.
12. ¿Cómo queda la estructura de los anticuerpos?
(H-L)2
13. ¿Cómo se conocen a los segmentos de secuencias muy varibales, es decir los primeros 110
aa?
Regiones variables V: VL para las ligeras y VH para las pesadas.
14. ¿Qué parte de las regiones variables (V) se encuentra la mayor parte de diferencias de los
Acs? ¿Qué constituyen?
Regiones determinantes de complementaridad (CDR); constituyen los sitios de unión del
Ag.
15. ¿Cómo se conoce a los segmentos de secuencia constantes?
Regiones C: CL para las ligeras y CH para las pesadas.
16. ¿Cómo se descubrió las 3 estructuras de los anticuerpos?
A través de la digestión de IgG con dos enzimas una con papaína y otra con pepsina
17. ¿Qué productos salieron con la digestión con papaína?
Dos estructuras idénticas donde se unía el Ag: Fab
Una diferente que se cristalizaba: Fc
18. ¿Qué productos salieron con la digestión con pepsina?
Dos estructuras idénticas: F(ab`)2
Una estructura que desaparecía: Fragmentos peptídicos
19. ¿A que nos referimos cuando hablamos de un espectro heterogéneo de Acs?
Que la fracción de gammaglobulina contaba de muchos Acs distintos, cada uno presente e
pequeñas cantidades.
20. ¿Qué células se utilizaron para analizar la correcta estructra de un Acs y porque?
Clona de celulas plasmáticas de personas con Mieloma Multiple, ya que se proliferan
desmesuradamente y no necesitan activación por presencia de Ag.
21. ¿Cómo se le denomino al Acs de estas personas?
Proteina de Mieloma que contituia alrededor del 95% de las inmunoglobulinas séricas
22. ¿Cómo se les denomino al inicio a estas proteínas de mielomas?
Protienas de Bence-Jones
23. ¿Cómo se conoce a las porciones variables y constantes?¿Que función tiene cada una?
Varibles porción aminoterminal; fx de union al Ag.
Constante  porción carboxiloterminal; fx efectora.
24. ¿Cuántas secuencias de aminoácidos básicas contenia la porción caboxilo terminal?
Dos razón por la cual se descubrieron que solo exitian dos cadenas ligeras
25. ¿Cuáles son esas dos cadenas ligeras y sus porcentajes en el ser humano?
K (60%) y ƛ (40%)
26. ¿Cuántos tipos de cadenas ligeras puede contener un Acs normal?
Solo una ya sea k o ƛ.
27. ¿De donde se originan los 4 subtipos de las cadenas ligeras?
De la región C de las cadenas ligeras.
28. ¿ Cuales son las 5 regiones diferentes de las cadenas pesadas?¿Y como se le conocen?
Se le conocen como isotopos y son:
IgM  µ
IgGƴ
IgAα
IgDδ
IgEƐ
29. ¿Cuáles son las longitudes de las diferentes cadenas?
δ/ α son de 330 a.a
µ/ Ɛ son de 440 a.a
30. ¿Cuáles de estas isotipos tenían ligeras diferencias en su sencuencia de a.a?
Los isotipos α y ƴ
31. ¿Cuántos subisotipos tenían cada una y sus subclases?
Dos subisotipos α: α 1 / α 2 ; Dos subclases IgA 1 e IgA 2
Cuatro subisotipos ƴ: ƴ1, ƴ2, ƴ3, ƴ4; cuatro subclases IgG 1, IgG 2, IgG 3, IgG 4
32. ¿Cómo se les denomina a las unidades homologas de cada cadenas que contiene 110 a.a?
Dominios
33. ¿Cuántos dominios y de qué tipo tiene cada cadena?
Las cadenas ligeras tienen un dominio variable VL y uno constante CL.
Las cadenas pesadas tienen un dominio variable VH y cuatro constantes CH1, CH2, CH3, CH4.
34. ¿Cómo se diferencias los dominios variables y cuantas hay?
A través de las regiones hipervariables que son 3, también conocida como la Region
determinante de complementaridad (CDR):
HV-1, HV-2, HV-3.
35. ¿Cómo se le denomina al grupo de las dos dominios restantes (VL y VH)?
Regiones Armazón (FR)
36. ¿Cuántos CDR tiene cada región FAB?
Seis CDR.
37. ¿Qué dominio es el que mas prevalece a la hora de unión con el Ag?
El dominio de cadena pesada VH.
38. ¿Qué conjunto de dominios facilita la rotación de los brazos Fab a la hora de la unión con
el Ag? ¿otra función?
El Conjunto CH1 y CL. Mantener a unión de VL con VH.
39. ¿Cuáles isotopos conforman la región bisagra y los dos aa prominenetes en esta?
Isotopos α, δ, ƴ. Contienen en abundancia residuos de prolina y cisteína.
40. ¿Qué ventajas le da la presencia de cada una de estos a.a en la región bisagra?
Prolina – Flexibilidad
Cisteína- Uniones intercadena entre las cadenas pesadas.
41. ¿Que incluyen las cadenas pesadas en IgE e IgM?
Incluyen 4 dominios de región constante y ninguna región de bisagra
42. ¿Qué han revelado los análisis cristalográficos con rayos X?
Que los 3 dominios Ch2 IgA, IgD e IgG (y los dominios ch3 de IgE e IgM) están separados
por cadenas laterales de oligosacáridos que impiden el contacto entre los dominios unidos
entre si. Estos dominios globulares son muy accesible para el ambiente acuoso.
43. Como se designa el dominio carboxilo terminal
Ch3/ch3 en IgA, IgD e IgG y ch4/ch4 en IgE e IgM
44. Como se pueden expresar las 5 clases de anticuerpos y sus subclases
Inmunoglobulina secretada (slg) o inmunoglobulina unida a membrana (mlg)
45. Funciones efectoras de los anticuerpos son
 Aglutinación de partículas
 Opsonización
 Actúan como receptores de linfocitos b (BCR)
 Activación de complemento
 La citotoxicidad mediada por células dependientes de A y c
 Participan en reacciones de hipersensibilidad
 Algunos anticuerpos pueden cruzar capas epiteliales por transcitosis
46. Que es la transcitosis
El transporte de Ac a la superficie mucosas de las vías respiratorias, digestivas y
urogenitales, así como la exportación de la leche materna requiere del paso de las IgS a
través de capas epiteliales.
47. Cual es la principal Ac que lleva este proceso a cabo
IgA
48. Cual se transfiere en mayores cantidades de la madre al feto
Las subclases de IgG
49. Que tipo de inmunización es la transferencia de IgG de la madre al feto
Inmunización pasiva(es la adquisición de inmunidad por la recepción de anticuerpos
preformados)
50. Cual es la clase de Ig mas abundante en el suero
La Igg constituye alrededor de 80 % del total de la igs séricas
51. Cuáles son las 4 subclases de la IgG
Igg1
Igg2
Igg3
Igg4
52. ¿Cuales son los rasgos que diferencias estas subclases?
 E tamaño de la región de la bisagra , el numero y a posición de los en laces de
disulfuro entre las cadenas pesadas.
53. Como afectan las diferencias en aminoácidos entre las subclases de igg
 Igg1, igg3 e igg4: cruzan con facilidad la placenta y tienen un papel importante en
la protección del feto en desarrollo
 Igg3: es el activador de complemento mas eficaz seguido por la igg1
 Igg2: en menos eficiente. Tiene muy poca afinidad.
 Igg4: no es capaz de activar el complemento en lo absoluto. Tiene afinidad
intermedia.
 IgG1 e IgG3: se unen con facilidad a los receptores Fc en las células fagocíticas y
median la opsonización
54. ¿Quién produce la IgG?
Es producida por células plasmáticas del bazo, medula ósea y nódulos linfáticos.
55. Cuales son las de menor tamaño
 Igd
 Igg
Las cuales les permite atravesar el endotelio vascular para accesar a los focos
inflamatorios
56. A que receptores específicos se una la igG
Los de tipo Fcyr, como en la respuesta anamnesica en la superficie del linfocito b
57. Donde se encuentran los tipo de fcyR
 FcyR1: se encuentra en los macrófagos neutrófilos eosinófilos y células dendríticas
 FcyR2: se ubican en los macrófagos, eosinófilos, mastocitos, neutrófilos, células
dendríticas, y plaquetas
 Fcir3: se localizan en macrófagos, neutrófilos, eosinófilos, NK y mastocitos
58. En que participa la IgG
 En las reacciones de aglutinación y precipitación
 Favorece la neutralización de toxinas bacterias y virus
 Participa en reacciones de hipersensibilidad de tipo 2 y 3
  Actúa como opsonina junto a factores como c3b en la fagocitosis
59. Que representa la IgM?
Representa del 5 al 10 % del total de Igs, con una concentración sérica promedio de 1.5
mg/dl.
60. ¿Como se presenta la IgM?
Se presenta como un ac unido a la membrana de la célula B
61. ¿De qué forma secreta las células plasmáticas la IgM?
En la forma de un pentámero en las cual 5 unidades de monómeros se unen entre si por
enlaces disulfuros.
62. ¿Como se disponen las 5 unidades monoméricas?
Están dispuestas con sus regiones Fc en el centro del pentámero y los 10 sitios de unión a
antígeno en la perdería de la molécula.
63. Características de la IgM:
 Es la primera que se produce en una respuesta primaria a antígeno
 Es la primera que se sintetiza en el recién nacido
 Por su tamaño no se difunde bien por lo tanto se encuentra en bajas
concentraciones en los líquidos intracelulares de los tejidos.
 Se encuentran en las secreciones que bañan las superficies mucosas
 Es la segunda de mayor concentración en la sangre
 Es producida en bazo , nódulos linfáticos y medula ósea.
 No posee región de bisagra
64. ¿Cuánto constituye la IgA?
Del 10 al 15% de las Ig séricas
65. ¿Donde predomina la IgA?
En las secreciones externas, como la leche materna, saliva, lágrimas y moco de las vías
bronquiales, genitourinarias y digestivas.
66. ¿En qué forma esta la IgM en el suero?
En forma de monómero , en ocasiones en forma de polímero( dimeros, trmeros y todas
incluyen un polipéptido de cadena J
67. ¿Como se llama y de que consta la IgA de las secreciones externas?
Se llama IgA secretora (su producción es mayor que cualquier otra), consta de un dímero o
tetrámero, un péptido de cadena J y una cadena polipeptídica (componente secretorio).
68. ¿A dónde se concentran las células plasmáticas que secretan IgA?
A lo largo de las superficies mucosas
69. ¿Cuánto libera un humano de IgA?
Todos los días libera de 5 a 15 gramos de IgA secretora hacia las secreciones mucosas.
70. La IgA secretora es una línea de defensas de bacterias como:
 Salmonella
 vibrio cholerae
 Nisseria
 Gonorreae
 Virus como los de la poliomielitis y la gripe
71. ¿Cual es la concentración sérica de la IgE?
0.3 microg/ml
72. que median los ACs IgE?
Median las reacciones de hipersensibilidad inmediata que causan síntomas de la rinitis
alérgica, asma, urticaria y choque anafiláctico.
73. Quienes demostraron un componente sérico que provoca reacciones alérgicas?
En 1921, K. Prausnitz y H. Kustner
74. ¿Quiénes identificaron la IgE?
En 1996, K. y T. Ishizaka
75. ¿A quién se une la IgE?
Se une a receptores Fc en las membranas de los basófilos y células cebadas de los tejidos.
76. ¿Que provoca la liberación de sustancias almacenadas en los gránulos de células cebadas
o basófilos?
El enlace cruzado con antígenos (alérgenos) de moléculas IgE unidas al receptor de
membrana
77. ¿Cuál es la concentración sérica de la IgD y cuánto constituye?
30 microg/ml y constituye un 0-.21% de las Igs séricas
78. ¿Qué es la discrasia de las células plasmáticas?
 Representa un grupo de enfermedades caracterizadas por la sobreproducción de
inmunoglobulinas o sus fragmentos por una célula plasmática clonal única.
 Causan susceptibilidad a infecciones
 El producto monoclonal anormal se llama paraproteina
 La mas importante es el mieloma múltiple
79. Otras enfermedades importantes de discrasia son:
 Macroglobulinemia de Waldestrom
 Gramapatia monoclonal benigna
 Amiloidosis primaria
 Enfermedad de cadena pesada
80. ¿En que consiste el mieloma multiple?
 Es un tumor de células plasmáticas de la medula osea sobreproduce una case de Ig
por lo general IgG
 Su principal característica es la demostración del componente M en la sangre ,
orina o ambas.
 El componente M consiste en acs monoclonales cadenas H, cadenas L solas o en
combinación
81. ¿Características de la proteína de Bence Jones(dímero de cadena L hallada en la orina)?
 Fatiga, debilidad
 Dolor oseo
 Fracturas patológicas
 Infiltración de medula ósea por células plasmáticas anormales
 Anemia normocítica normocrómica
 Falla renal
82. De que se trata la macroglobulinemia de Waldenstrom:
 Linfoma linfocitico que se caracteriza por la sobreproducción de células
plasmáticas y linfocitos.
  Los elevados niveles de IgM monoclonal en suero. Se puede observar proteínas de
Bence Jones en orina.
83. Características clinicas:
 Hiperviscosidad sanguínea por los elevados niveles de IgM séricos la que puede
ser severa
 Anemia
 Linfoadenopatias
 Leucemia linfocítica cronica
 PREGUNTAS ANTIGENO –ANTICUERPO (SIN IMAGEN)
1. ¿Cuáles son las moléculas emblemáticas del sistema inmune adaptativo?
 Anticuerpo
 Receptor de linfocito T (TCR)
2. ¿Cuáles es las funcione de estos anticuerpos?
Reconocer determinantes antigénicos o epítopos específicos
3. ¿Qué son los epítopos?
Son las regiones con actividad inmunitaria de un inmunógeno que se unen a receptores de
membrana especificas en los linfocitos Acs secretados.
4. ¿Cuáles son las 2 formas en que existen los anticuerpos unidos a epítopos?
Unidos a membrana de la célula B o como moléculas solubles secretadas por células
plasmáticas.
5. ¿Cuándo es heterogénea?
Cuando la población de anticuerpos es producida en respuestas a un estímulo antigénico
especifico
6. ¿Qué es la producción de las células plasmáticas de una misma clona en células B?
Es un anticuerpo monoclonal que se une de manera específica a un mismo determinante
antigénico.
7. ¿A qué se le llama de manera colectiva inmunoglobulina?
A los miembros de las familias de proteínas de anticuerpos que tienen características
estructurales en común.
8. ¿Como se definen los antígenos de manera específica?
Como moléculas que interactúan en el receptor de inmunoglobulina de las cellas B o con
el recetor de células T cuando se encuentra en forma de complejo con MHC.
9. ¿Qué es inmunogenicidad?
Es la capacidad de inducir una respuesta inmunitaria humoral o mediad por células
10. ¿Qué es inmunógeno?
Es una sustancia con capacidad de inducir una respuesta inmune:
 Linfocito B + Ag = células efectoras- células plasmáticas- ACS+ células de memoria
 Linfocito T + Ag = células T efectoras (linfocitos citotóxicos, TH, etc)- secretan
citosinas y factores citotóxicos + células T de memoria
11. ¿Que es antigenicidad?
 Capacidad de combinarse de manera especifica con los productos finales de las
respuestas anteriores (ACS secretados o TSRs o ambos)
 Todas las moleculas con inmunogenicidad también presentan antigenicidad pero
lo contrario no siempre ocurre.
12. ¿Qué son haptenos?
Son moléculas pequeñas antigénicas pero incapaces de inducir una respuesta inmunitaria
especifica por si misma.
13. ¿Qué propiedades debe tener un inmunogeno?
a. Alteridad
b. Tamaño molecular
c. Composición y complejidad química
 d. Capacidad de ser procesado y presentado en una molécula MHC en a superficie
de un célula presentadora de antígeno o una célula propia alterada
e. Degradabilidad
f. Ruta de administración
g. Naturaleza del huésped
h. Dosis del Ag
14. ¿Como se conoce a una falta de respuesta específica a lo Ags propios?
Tolerancia de lo propio
15. ¿De que depende el grado de inmunogenidad?
Depende del grado de alteridad
16. ¿Cómo es la relación inmunogenicidad-tamaño molecular?
Entre mayor el tamaño de la molecula mayor inmunogenicidad
17. ¿Cuáles son los niveles de organización de la proteína?
Primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
18. ¿Cuáles son los inmunogenos y su grado de inmunogenicidad?
Proteinas  mas potentes
Polisacaridos Debiles
Acidos nucleicos No inmunogenos
19. ¿Qué factor determina la reactividad inmunitaria?
Genotipo del receptor
20. ¿Cómo influye la constitución genética (genotipo) de un animal inmunizado?
Influye en el tipo de respuesta inmunitaria que manifiesta y, asimismo, en el
grado de la reacción.
21. ¿Qué proceso inducirá una reacción inmunitaria máxima en un animal particular?
Alguna combinación de dosis y vía de administración óptimas
22. ¿Qué produce una falta de respuesta inmunitaria, o tolerancia?
Ciertos intervalos de dosis bajas
23. ¿Cuál es la función principal de administración de refuerzos?
Aumentan la proliferación clonal de células T o B específicas de antígeno y, por
consiguiente, aumentan las poblaciones de linfocitos específicos para el inmunogeno
24. ¿Cómo se administran los inmunogenos?
a. Intravenosa (IV): por la vena
b. Intradérmica (ID): dentro de la piel
c. Subcutánea (SC): debajo de la piel
d. Intramuscular (IM): en un músculo
e. Intraperioneal (IP): dentro de la cavidad abdominal
f. Intratecal (IT): dentro del canal espinal
g. Sublingual (SL): debajo de la lengua
25. ¿Cuáles son las vías del antígeno administrado via IV o SC?
IV- Pasa primero al bazo
SC- pasa primero por las ganglios locales
26. ¿Qué son los coadyuvantes?
Son sustancias que cuando se mezclan o se inyectan con un Ag, aumentan su
inmunogenicidad
27. ¿Cómo se le conoce a estos coadyuvantes y cual es su función?
Ligandos de los receptores tipo Toll presentes en la superficie de células dendríticas y
macrófagos y por tanto estimulan las inmunorreacciones a través de la activación del
sistema inmunitario innato.
28. ¿Cuáles son los principales efectos de los coadyuvantes?
a. Prolongación de la persistencia del Ag
b. Intensificación de señales coestimuladoras
c. Aumento de la inflamación local
d. Estimulación de la proliferación inespecífica de linfocitos
29. ¿Qué son los epitopos y que otro nombre reciben?
sitios discretos que identifican los linfocitos en la macromolécula, también se le conoce
como determinantes antigénicos
30. ¿Cuáles son los tres tipos de determinantes antigénicos?
Lineal, tridimensional y neo antigénico.

31. ¿Cómo se clasifican los aminoácidos presentes en una proteína según su posición?
Hidrófilos – parte externa
Hidrófobos- parte interna
32. ¿cómo actúan los epitopos en las células B y T?
Los epitopos de las células B lo hacen a través de libre captación, mientras que los
epitopos de células T, deben primero estas últimas captar el antígeno y formar complejo
MHC.
33. ¿Dónde se localizan los epitopos de las células B?
Los epítopos de célula B tienden a localizarse en regiones flexibles de un inmunógeno y a
menudo muestran movilidad de sitio.
 PREGUNTAS DE INMUNIDAD INNATA
1. ¿Cuáles son los dos principales sistemas de inmunidad?
Innata y Adaptativa
2. ¿Qué incluye el isistema innato?
Barreras físicas, químicas y celulares
3. ¿Cuáles son las primeras barreras físicas y químicas?
FISICAS  piel y mucosa
QUIMICASacidez del contenido del estomago y moléculas solubles
especializadas conactividad antimicrobiana.
4. ¿Canto demora la respuesta innata luego que se superan las barreras?
Minutos después de la invasion
5. ¿Cómo se le conoce al segundo sistema de defensa?
Sistema de Inmunidad Adaptativa o Adquirida
6. ¿Quiénes actúan en una respuesta adaptativa y que tiempo toma?
Los linfocitos T y B, demoran alrededor de una semana o más antes de ser
totalmente eficaz.
7. ¿Qué características tiene la inmunidad adaptativa?
Más lenta pero más especifica
Utiliza la memoria inmunitaria
Tiene sensores que son los TCR y Acs
8. ¿Qué tejido conforma la dermis y este último que contiene?
Tejido conectivo que contiene:
 Vasos sanguíneos,
 Folículos pilosos,
 Glándulas sebáceas
 Glándulas sudoríparas
9. ¿Cómo se conoce a la proteína con potente actividad antibacteriana contra la
Escherichia coli?
Psoriacina
10. ¿Qué factores constituyen vías de infección que podrían ser fácilmente
aprovechadas por microorganismos patógenos si no existieran las defensas
bioquímicas?
Rasguños, punciones, abrasiones, mordeduras o picaduras
11. ¿Qué sistemas están cubiertos de membranas mucosas?
Aparto urogenital, ojos (lagrimas), sistema digestivo (saliva y flora bacteriana
normal), piel y vías respiratorias (moco y cilios).
12. ¿Cómo se adhieren los patógenos a las mucosas?
A través de las fimbrias o pilos y ciertas glucoproteínas o glucolipídos.
13. ¿Cuáles son las dos funciones criticas del sistema inmunitario a invasiones?
a. Detecta al invasor por medio de sensores
b. Y lo ataca con un elaborado mecanismo de respuesta
14. ¿Cuándo ocurre el primer fenómeno de detección?
Cuando el invasor interactúa con moléculas solubles o unidas a membranas del
hospedador capaces de discriminar lo propio (el hospedador) y lo extraño (el patógeno)
15. ¿Cómo se le conoce a los sensores que detectan los patrones moleculares de un invasor?
Rceptores de reconocimiento de patrón (PRR)
16. ¿Cómo se le conoce a estos cuando ya se detectan en el patógeno?
Patrones molesculares relacionados con patógenos (PAMP)
17. ¿Qué PAMP son reconocidos los PRR?
a. Combinaciones de azúcares
b. Determinadas proteínas
c. Moléculas portadoras de lípidos específicos
d. Algunos motivos (estructuras repetitivas) de ácidos nucleicos
18. ¿Cuáles son los dos sensores de la inmunidad adaptativa?
Acs y TCR
19. ¿Cuál es la base de una enfermedads autoinmunitaria?
Una disfunsion de reconocimiento ocasional de Ags propios por los receptores de la
inmunidad adaptativa.
20. ¿Cuáles son los mediadores solubles iniciadores dl sistema de complemento?
Lectina de unión a Manosa (MBL)
Proteina C reactiva (CRP)
21. ¿Cómo se conoce al sistema que ocupa una posición intermedia entre el sistema inmune e
innato?
Sistema de Complemento
22. ¿Cómo se relacionan los dos tipos de inmunidad en este sistema?
la cascada del complemento, que desemboca en la opsonización o lisis de los invasores,
puede ser activada por moléculas que reconocen PAMP (inmunidad innata) o por
anticuerpos (inmunidad adaptativa) que se unen a antígenos extraños específicos.
23. ¿Qué otro nivel de respuesta da el sistema de complemnto?
promueven la inflamación y por tanto llevan leucocitos al sitio de infección, con lo que
lanzan otro nivel de respuesta
24. ¿Cuántos receptores tipo Toll se han descubierto y donde podemos encontrarlos?
Hasta el momento se han encontrado 11 y podemos encontrarlos en los macrófagos del
tejido invadido y en células dendríticas inmaduras.
25. ¿Qué molécula liberan los macrófagos activados?
Citocinas
26. ¿Qué citosinas son liberadas en reacciones inflamatorias?
Interleucinas 1 (IL-1)
Interleucina 6 (IL-6)
Factor de necrosis tumoral α (TNF-α)

27. ¿Qué actividad se conoce como el puente entre una actividad innata y adaptativa?
Las células dendríticas inmaduras presentes en el sitio de infección internalizan y
procesan el Ag, maduran y migran al tejido linfoide, donde la presentación del Ag a las
células T es el paso clave en el inicio de una inmunorreacción adaptativa
28. En la respuesta adaptativa ¿Quiénes detectan y destruyen patógenos que acechan las
células del hospedero?
Las células T citotóxicas
29. ¿Cuál es la función de los Acs en la respuesta adaptativa?
Neutralizan la capacidad del invasor de infectar otras células
Elevan la probabilidad de que el invasor sea fagocitado por macrófagos y neutrófilos