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LABORATORIO Nº 3
Proteínas
OBJETIVOS
* Reconocer los que tipos de aminoácidos están presentes en una proteína mediante
reacciones específicas.
* Comprobar los distintos factores que pueden desnaturalizar a una proteína.
INTRODUCCIÓN TEÓRICA
Las proteínas son compuestos biológicos constituidos por -aminoácidos unidos
linealmente por enlaces peptídicos. Las proteínas conocidas están formadas por una
combinación de 20 aminoácidos unidos en una secuencia determinada, propia de cada
proteína (estructura primaria).
Una de las propiedades más características de los aminoácidos es su naturaleza
anfótera. En soluciones acuosas pueden encontrarse como iones bipolares o
zwitteriones, los cuales en presencia de ácidos se comportan como bases y toman
protones mientras que en presencia de bases se comportan como ácidos cediendo
protones.
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas,
fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si la unión de
aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si
es superior a 10 se llama polipéptido y si la unión es superior a 50 aminoácidos se
habla ya de proteína.
1. AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo COOH
(-COOH) y un grupo amino (-NH2). Las otras dos valencias del
carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable H C NH2
denominado radical R. R
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3. PROPIEDADES DE PROTEÍNAS
a) Especificidad: se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada
función y la realiza porque posee una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la
proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las
proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas
específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de
órganos transplantados.
b) Desnaturalización: consiste en la pérdida de todas las estructuras, con
excepción de la primaria, ya que se rompen las interacciones forman dichas
estructuras. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación,
muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una
proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.
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ACTIVIDADES
I. REACCIONES DE COLORACIÓN
2) Reacción Xantoproteica:
Fundamento: se produce la nitración de los anillos bencénicos presentes en los
aminoácidos triptófano, fenilalanina y tirosina, obteniéndose nitrocompuestos de color
amarillo.
La adición de ácido nítrico concentrado a la solución proteica generalmente
produce la formación de un precipitado blanco que cambia al amarillo cuando se
calienta la solución.
a) En un tubo de ensayo colocar 2 mL de la solución de proteína.
b) Añadir 1 mL de HNO3 concentrado.
c) Calentar a baño maría durante un minuto.
d) Dejar enfriar y añadir lentamente 1 o 2 mL de solución de NaOH al 40 %.
e) Observar el cambio.
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CUESTIONARIO
1. ¿Qué son los aminoácidos? ¿En qué forma se presentan en la naturaleza?
2. Esquematice una unión peptídica. ¿A qué se denomina péptido?
3. ¿Cuáles son las diferentes estructuras de las proteínas? Indique brevemente
qué indica cada una de ellas.
4. ¿A qué se denomina especificidad y desnaturalización de una proteína?
5. Esquematice las reacciones que hará en el presente laboratorio, indicando el
fin de cada una de ellas.
BIBLIOGRAFÍA
Morrison, Boyd. Química Orgánica. Fondo Educativo Interamericano. S.A.
México. 1996.
Fox, Mary. Química Orgánica. Segunda edición. Addison Wesley. México.
2000.
Blanco, A. Química biológica. Séptima edición. Editorial El Ateneo.
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