2.

¿Debido a que característica una porina (una proteína presente en bacterias y en la membrana
externa mitocondrial) puede atravesar la membrana celular? Señale además la diferencia con
una proteína que atraviesa la membrana con un hélice alfa.

Las porinas son una clase de proteína transmembrana cuya estructura difiere radicalmente de
las otras proteínas integrales. Su característica principal nos dice que su secuencia de
aminoácidos son predominante polares y no contienen los segmentos hidrófobos largos típicos
de las proteínas integrales con dominio α helicoidales que atraviesan la membrana. La
cristalografía por rayos x revelo que las porinas son trímeros de subunidades idénticas. En cada
subunidad, 16 cadenas β conforman una estructura con forma de barril con un poro en el centro.
A diferencia de las proteínas globulares típicas solubles en agua, una porina tiene un interior
hidrófilo y un exterior hidrófobo; en este sentido, las porinas tienen el interior hacia afuera, por
lo que les permite atravesar así la membrana celular. Las proteínas de la membrana están
suspendidas en forma individual o en grupos dentro de la estructura lipídica, formando los
canales por los cuales entran a las células. La selectividad de los canales de proteínas le permite
a la célula controlar la salida y entrada de sustancias así como los transportes entre
compartimientos celulares. Si hablamos de proteína transmembrana en primer lugar sabemos
que pasa a través de la membrana y tiene características hidrofóbicas (que repele el agua) para
interactuar con los lípidos de la bicapa lipídica (membrana celular). Además, un dominio
citosólico y otro extracitosólico en contacto con el interior y exterior de la célula
respectivamente, de carácter hidrofílicos ("les gusta el agua"). El resultado es una proteína
anfipática. Como proteína integral que es, sólo se puede aislar de la bicapa mediante la
aplicación de detergentes, como SDS. Las principales funciones son servir como canales
transportadores de iones o moléculas, como por ejemplo las acuaporinas que transportan agua
a través de la membrana; recepción de señales celulares, anclaje al citoesqueleto o a la matriz
extracelular, etc.

En cambio una alfa hélice presenta una estructura secundaria con una longitud de unos 25 a 30
aminoácidos. Los residuos laterales han de ser en su mayoría hidrofóbicos, como alanina,
leucina, isoleucina, etc. para poder interaccionar con el interior de la bicapa por fuerzas
hidrofóbicas y de Van der Waals. Es importante señalar que el interior de la hélice está ocupado,
y no sirve como canal. En los extremos de la hélice, pueden estar residuos con carga, que
interaccionan con la cabeza polar de los fosfolípidos de la bicapa.

Referencia.

 Alberts, B. & Bray, D. (2006). Introducción a la Biología, (2da edic.), Buenos Aires,
Argentina. Médica Panamericana
 Gutierrez Ramirez J. 1 [Internet]. Scribd. 2016 [cited 16 March 2018]. Available from:
https://es.scribd.com/document/342979588/1