“AÑO DEL DIÁLOGO Y LA RECONCILIACIÓN NACIONAL”

“UNIVERSIDAD NACIONAL DE PIURA”

“FACULTAD DE ZOOTECNIA”

“ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA VETERINARIA”

“BIOQUIMICA Y METABOLISMO”

TRABAJO ENCARGADO:

DOCENTE:

M.Sc. LUCIANO RONDOY INFANTE

ALUMNO:

ADRIAN ANTONY GORDILLO MORENO

PIURA-PERÚ
2018
Enzimas que influyen en el estrés
oxidativo de la Perdiz
 Introducción

Lo oxidación es un proceso bioquímico de pérdida de electrones

siempre asociado a otro proceso de captación que es la reducción.
Esta oxidación es fundamental para la vida porque participa en los
procesos de obtención de energía celular. Sin embargo cuando existe
un exceso de oxidación aparece el estrés oxidativo que trae consigo
problemas a nivel biológico.
  Estrés Oxidativo

El estrés oxidativo es una situación bioquímica que se caracteriza por un

desequilibrio entre la producción de especies derivadas del oxigeno
(radicales libres y los peróxidos) y la capacidad de un sistema biológico
de decodificar rápidamente los reactivos intermedios o reparar el daño
resultante.

La mayoría de estas especies derivadas del oxigeno se producen en un

nivel bajo en condiciones normales de metabolismo aeróbico y el daño
que causa a las células es reparado constantemente.

Sin embargo, bajo los graves niveles de estrés oxidativo que causa la
necrosis, el daño produce agotamiento de ATP impidiendo la muerte
celular por apoptosis controlada, provocando simplemente que la
célula se desmorone.

 Perdiz (Alectoris rufa)

La perdiz roja es un ave principalmente terrestre y sedentaria, que forma

bandadas fuera de la temporada de reproducción. En general se
alimenta de semillas y demás materia vegetal, pero los jóvenes en
particular gustan de los insectos como un suplemento proteico esencial.

Los ornamentos coloreados de muchos animales son producto de la

selección sexual ya que indican la calidad del animal. Una
investigación, con participación española, ha descubierto que en el
caso de las perdices, para lucir su característica coloración roja deben
sufrir cierto nivel de estrés oxidativo además de ingerir carotenoides. Este
mecanismo podría explicar la evolución de las coloraciones rojas en
muchas especies de anfibios, peces, reptiles y aves.
En la imagen se pueden apreciar las tonalidades rojas que ha alcanzado este macho
de perdiz roja, Alectoris rufa.

Según un estudio en el que han participado investigadores del Museo

Nacional de Ciencias Naturales (MNCN) y del Instituto de Investigación
en Recursos Cinegéticos (IREC), ambos centros del Consejo Superior de
Investigaciones Científicas, la perdiz roja, Alectoris rufa, además de
ingerir carotenoides a través de la dieta, debe sufrir cierto nivel de estrés
oxidativo para lucir en toda su intensidad su característica coloración
roja. Esta coloración probaría la fortaleza del animal, aumentando sus
posibilidades de dejar más descendencia. Aquellos individuos con
colores más vivos tienen más probabilidad de ser escogidos como
pareja o evitados por los competidores, obteniendo más descendencia.

Los ornamentos coloreados de muchos animales son producto de la

selección sexual ya que indican la calidad del animal

Los tonos amarillos, naranjas y rojos de muchos vertebrados están

producidos por ciertos pigmentos llamados carotenoides que, al no
poder ser sintetizados por el organismo, solo se obtienen con la dieta. La
presencia de estas tonalidades puede así ser una prueba de su
capacidad para encontrar suficiente pigmento con la comida.

Sin embargo, los carotenoides son a menudo de color amarillento o

naranja y necesitan ser transformados en el cuerpo del animal mediante
reacciones enzimáticas de oxidación para producir pigmentos más
llamativos, los rojos.

"La transformación de estos pigmentos podría ser fisiológicamente

costosa, ya que sería necesario cierto nivel de estrés oxidativo para que
sea eficaz", contextualiza Carlos Alonso, investigador del MNCN. El estrés
oxidativo se produce cuando hay un desequilibrio en el organismo entre
los niveles de antioxidantes y radicales libres, lo que provoca fallos
celulares relacionados con el envejecimiento y diferentes
enfermedades.

Las aves expuestas a cierto nivel de estrés oxidativo desarrollaban picos

más rojos y depositaban mayor cantidad del pigmento rojo en los
ornamentos

"La necesidad de cierto nivel de este tipo de estrés para la

transformación de los pigmentos implicaría que solo los animales de
mejor calidad serían capaces de producir una señal roja intensa,
revelando de manera fiable la calidad del animal a su potencial pareja
o competidor", continúa.

Para el desarrollo del estudio, los autores manipularon los niveles de

distintos carotenoides en la dieta de varios ejemplares de perdiz roja,
una especie con ornamentos rojos producidos por carotenoides.

Además los animales fueron sometidos a cierto estrés oxidativo

administrándoles en el agua una substancia que genera radicales libres.
"Como esperábamos, comprobamos que el color y la cantidad de
pigmentos rojos dependían de la abundancia de los carotenoides
anaranjados de la dieta (luteína y zeaxantina), que eran transformados.
Pero además, descubrimos que las aves expuestas a cierto nivel de
estrés oxidativo desarrollaban picos más rojos y depositaban mayor
cantidad del pigmento rojo (astaxantina) en los ornamentos", aclara
Alonso.

En resumen, la coloración roja intensa de la perdiz dependería de la

composición de la dieta y de cierto nivel de estrés oxidativo. Este
mecanismo podría contribuir a explicar la evolución de las coloraciones
rojas en muchas especies de peces, anfibios, reptiles y aves. (1)
  Enzimas que influyen en el estrés oxidativo

Ya se conoce bastante bien como la célula se defiende del estrés

oxidativo. Para combatirlos, ellas utilizan componentes enzimáticos y
componentes no enzimáticos. Los componentes enzimáticos son
básicamente tres: la enzima superóxido dismutasa (SOD), la enzima
glutation peroxidasa (GSHPx) y la enzima catalasa (CAT). La enzima SOD
destruye a los radicales libres superóxido. Su actividad se relaciona con
las células aeróbicas (que requieren oxígeno). La enzima GSHPx, se
relaciona principalmente con las membranas celulares. Destruye a los
peróxidos orgánicos formados en los ácidos grasos poli-insaturados de
las membranas, como producto del ataque de radicales libres
oxigenados. También reacciona activamente con el peróxido de
hidrógeno, destruyéndolo. Finalmente, la enzima CAT destruye al
peróxido de hidrógeno formado en los peroxisomas (organelo
intracelular), como producto de la actividad metabólica. Esta enzima es
particularmente importante en el glóbulo rojo, ya que en estas células,
que no poseen peroxisomas en su estado maduro, la enzima está libre
en el citoplasma cumpliendo una actividad citoprotectora de gran
relevancia.

Los componentes no enzimáticos del sistema de defensa antioxidante

son muy numerosos. Sin embargo, los más importantes son el glutation
reducido (GSH), la ceruloplasmina (proteína transportadora de cobre en
el plasma), la ferritina (proteína transportadora de hierro), el ácido úrico,
la vitamina E, la vitamina C, el betacaroteno (pro vitamina A), y los
aminoácidos derivados de la taurina e hipotaurina. La actividad
antioxidante de estas moléculas no sólo depende del metabolismo
celular, sino también de la nutrición, ya que algunas de estas moléculas
no son sintetizadas por el organismo y deben ser aportados por la dieta
de los animales. (2)
Superóxido Dismutasa o S.O.D.

La enzima superóxido dismutasa SOD está englobada dentro de

los antioxidantes naturales por su acción en el cuerpo. Está presente en
los glóbulos rojos del torrente sanguíneo. Hay tres diferentes variantes de
la superóxido dismutasa, o SOD:

SOD1 que está presente en el citoplasma celular

SOD2 presente en la mitocondria celular
SOD3 presente en el líquido extracelular

La Superóxido dismutasa, consigue descomponer los elementos

superóxido O2 (un radical libre potente y muy nocivo) en peróxido de
hidrógeno H2O2 con efectos menos dañinos para la vida, y como
consecuencia, ayuda a el cuerpo de forma efectiva a disminuir la
oxidación celular, o estrés que produce el oxígeno.
Es una enzima proteica que para su funcionamiento necesita de la
participación de algunos minerales. Estos minerales son: cobre,
magnesio, cinc y selenio.

Propiedades para el cuerpo de la superóxido dismutasa, o S.O.D.

Está considerado como el principal antioxidante de origen natural. Se

encarga de reparar daños celulares, causados por la oxidación
(radicales libres) y por lo tanto es el anti edad más potente que hay. (3)
Glutation Peroxidasa

La glutatión peroxidasa es una de las enzimas que participan en las

transformaciones de especies reactivas del oxígeno, catalizando la
reducción del peróxido o lipoperóxido, para lo cual utiliza como agente
reductor al glutatión reducido. Esta enzima desempeña un importante
papel en la defensa antioxidante por su localización en todos los
órganos y tejidos, como parte del sistema antioxidante del glutatión, por
lo que está involucrada en la fisiopatología de varias enfermedades. En
el presente artículo se tratan los aspectos más importantes de sus
características estructurales y funcionales y su papel biológico en la
fisiopatología de algunas enfermedades.

La alteración de la actividad de la GPx provoca un aumento de los

niveles de H2O2 y de lipoperóxidos, lo que puede ser fatal para la célula
y aún más para el organismo, razón por la cual, esta alteración se
encuentra implicada en un sinnúmero de enfermedades y procesos
fisiológicos.

Cáncer. En células tumorales resistentes a la terapéutica se ha

observado un aumento de la actividad de la GPx-c. (4)
Catalasa

La Catalasa es una enzima presente en muchos tipos de células. Su

función es proteger a las células del efecto tóxico del peróxido de
hidrógeno (agua oxigenada) producido en distintas reacciones redox
Cataliza la reacción: 2 H2O2 -----------> 2 H20 + O2

El mecanismo completo de la catalasa no se conoce, aun así

la reacción química se produce en dos etapas:

H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E

H2O2 + O=Fe(IV)-E → H2O + Fe(III)-E + O2

Fue una de las primeras enzimas purificadas y ha sido muy estudiada. Es

una de las enzimas más eficientes con una velocidad de
aproximadamente 200,000 transformaciones/segundo/subunidad.

En algunas especies también contiene una molécula de NADP por

subunidad cuya función es proteger a la enzima de la oxidación por su
sustrato H2O2. (5)
 Bibliografía
o Esther García-de Blas, E., Mateo, R., Alonso-Álvarez. C. 2016. (1)

http://www.agenciasinc.es/Noticias/La-coloracion-roja-de-las-
perdices-depende-de-la-dieta-y-el-estres-oxidativo

o Veterinaria Digital-1086, 18th floor, Tower Lippo Center, 89

Queensway, Hong Kong.(2)

http://www.veterinariadigital.com/articulos/antioxidantes-y-
radicales-libres

o © 2009 Copyright Línea y Salud. (3)

http://www.lineaysalud.com/que-es/superoxido-dismutasa-s-o-d

o Rev Cubana Invest Biomed 1997. (4)

http://bvs.sld.cu/revistas/ibi/vol16_1_97/ibi02197.htm

o ©Mª Belén Garrido Garrido 2002. (5)

http://sebbm.es/BioROM/contenido/proteinas3d/practica/catalas
aboton.html