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2018 - I
PRACTICA #1
PH Y ACIDEZ GASTRICA
CURSO
Laboratorio de Fisiología
INTEGRANTES
FECHA DE PRÁCTICA
HORARIO
MESA
04
1. Introducción:
2. Objetivos:
3. Base teórica:
Los carbohidratos de la dieta deben ser procesados para que todos sus nutrientes
sean aprovechados en el organismo esto se da mediante la digestión de los
glúcidos.
El bolo alimenticio después de su formación por acción mecánica y enzimática inicial por
la amilasa salival es transportado al estómago por medio del esófago y su reflujo es
evitado por el cierre del esfínter gastroesofágico.
Una vez el bolo alimenticio se acumule en el estomago por presión genera distención de
la pared estomacal y los reflejos vago-vagal generan impulsos estimuladores de células
precursoras que van a desencadenar la liberación de hormonas que dan inicio la segunda
fase digestiva.
Importancia biomédica:
Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que
hacen posible la vida tal como la conocemos. La presencia y el mantenimiento de
un conjunto completo y equilibrado de enzimas son esenciales para la
desintegración de nutrientes a fin de que proporcionen energía y bloques de
construcción químicos; el montaje de esos bloques de construcción hacia
proteínas, DNA, membranas, células y tejidos, y la utilización de energía para
impulsar la motilidad celular, la función neural y la contracción muscular. Con la
excepción de las moléculas de RNA catalíticas, o ribozimas, las enzimas son
proteínas. La capacidad para valorar la actividad de enzimas específicas en la
sangre, otros líquidos hísticos, o extractos celulares, ayuda en el diagnóstico y el
pronóstico de enfermedad. Las deficiencias de la cantidad o la actividad catalítica
de enzimas clave pueden sobrevenir por defectos genéticos, déficit nutricionales o
toxinas. Las enzimas defectuosas pueden producirse por mutaciones genéticas o
infección por virus o bacterias patógenos (p. ej., Vibrio cholerae). Los científicos
médicos abordan desequilibrios de la actividad de enzimas al utilizar fármacos
para inhibir enzimas específicas, y están investigando la terapia génica como un
medio para corregir déficit de la concentración de enzimas o la función de las
mismas. Además de servir como los catalizadores para todos los procesos
metabólicos, su impresionante actividad catalítica, especificidad para sustrato y
estereoespecificidad permiten a las enzimas desempeñar funciones clave en otros
procesos relacionados con la salud y el bienestar de seres humanos. La
estereoespecificidad absoluta de enzimas es en particular valiosa para uso como
catalizadores solubles o inmovilizados para reacciones específicas en la síntesis
de un fármaco o antibiótico. Las enzimas proteolíticas aumentan la capacidad de
los detergen tes para eliminar suciedad y colorantes. Las enzimas tienen
importancia en la producción de productos alimenticios o el aumento del valor
nutriente de los mismos tanto para seres humanos como para animales. Por
ejemplo, la proteasa quimosina (renina) se utiliza en la producción de quesos,
mientras que la lactasa es empleada para eliminar lactosa de la leche y beneficiar
a quienes sufren intolerancia a la lactosa por deficiencia de esta enzima hidrolítica.
[ CITATION Har10 \l 10250 ].
La reacción o prueba de Bennedict es un método muy empleado para la
identificación de carbohidratos, ésta reacción es específica para azúcares
reductores (lactosa, glucosa, maltosa y celobiosa). Es un método cualitativo muy
parecido al usado por Fehling que contiene ión cúprico 2 (otorgado por el sulfato
cúprico) el cual se reduce a ión cobre 1 en medio alcalino caliente, esto por efecto
del grupo aldehído del azúcar. El ión cobre 1 se oxida y precipita en forma de
óxido cuproso, lo que proporciona la coloración positiva de la reacción
generalmente rojo naranja o rojo ladrillo. La coloración dependerá de la
concentración de óxido de cobre y ésta a su vez de la reducción del cobre; va
desde verde, amarillo, anaranjado o rojizo, dependiendo de la coloración.
El reactivo de Benedict consta de: sulfato cúprico, hidrato de sulfato de sodio o
cloruro, carbonato anhidro de sodio, además de ello emplea NaOH (hidróxido de
sodio) para alcalinizar el medio.
COLORACIÓN RESULTADO
Azul o negro positivo( presenta almidón)
Color del iki (Pardo) negativo(( no presenta almidón)
Gris almidón intermedio
4. Resultados:
Procedimiento:
HCL
HCL HCL
(pH
1,5)
Ph4 pH2,5 pH1,5
Anti
acido Omeprasol
Leche
- Experimento 02:
Digestión de carbohidratos
Procedimiento:
1. Cada alumno ingiere y mastica una galleta de soda hasta triturarla y luego
coloca el bolo triturado en la práctica y coloca 2 o 3 gotas de lugol y se
observa el cambio de color de la mezcla y define el sabor percibido hasta el
momento.
2. Posteriormente introduce otra galleta y la mastica sin deglutirla por 15
minutos para luego deglutir el bolo triturado, ahora define el nuevo sabor
percibido.
Procedimiento:
4. Discusión:
Prueba 1:
En este ejemplo observamos que el bolo alimenticio formado por la galleta no está
formado como debería ya que el tiempo de exposición a la saliva ha sido corto y
pudimos demostrar la poca actividad enzimática ya que al colocar 2 gotas de lugol,
el cual se emplea frecuentemente como desinfectante y antiséptico,
para la desinfección de agua en emergencias y como un reactivo para la
prueba del yodo en análisis médicos y de laboratorio, en este caso lo hemos
empleado para detectar la presencia de almidón dando como positivo su
coloración oscura en la superficie del bolo.
En esta prueba se tornó oscuro y pudimos detectar la presencia del almidón que
no está degradado por la ptialina y pensamos que esto se debe a la falta de
exposición y tiempo de la galleta a los componentes salivales.
Prueba 2:
- Placa Petri2; en esta segunda prueba se diluyo en la placa Petri, que contiene
ácido clorhídrico, Leche. Minuto después de diluirse aparecieron grumos
conformados por el contenido proteico desnaturalizado por el acidez del ácido
clorhídrico y la solución se tornó ligeramente amarillenta. Según lo investigado
en los informes publicados en medical plus, cuando la leche entra en contacto
con los ácidos se cambia el pH y se neutraliza esto se debe a la caseína que
es una proteína que la leche posee y estimula la producción de algunas
hormonas encargadas de controlar la producción de ácidos grasos. Como
resultado obtuvimos que el pH del resultante de la mezcla fue pH 2,5
demostrando la función neutralizante que tiene algunos componentes de la
leche.
Se diferencian por el grado de temperatura. A simple vista ambos tubos tienen los mismos
componentes pues presentan: Almidón, que es el sustrato o carbohidrato a degradar; la
amilasa, la enzima encargada de degradar el almidón, temperatura y pH óptimos para el
funcionamiento de la amilasa, a si que el resultado tendría que ser negativo para los dos
tubos, mejor dicho no presenta almidón. Pero aquí hay una diferencia entre ambos tubos,
es que el tubo 1 sufrió un aumento de temperatura por encima de los 37°C .la enzima
pierde su función.
No presenta almidón.La prueba sale negativo para almidón, pues este no a sido utilizado.
pues el test de IkI es especifico a almidon, pero en este caso no fue utilizado dicho
azúcar.Presenta la enzima, agua y PH y temperatura óptimas, pero no el sustrato que es
el almidón para que la enzima pueda hacer su efecto de degradación.
No presenta la enzima (amilasa salival) . En este caso, a diferencia del tubo 3, este
presenta el carbohidrato pero no la enzima para degradarlo, la prueba o test de IKI
detecta cuanto almidón hay en cada tubo. El almidón en el tubo 4 está sin sufrir efectos.
En primer lugar la razón por la que sale negativo es que la prueba de IKI detecta
presencia de almidón, en este tubo se encuentra el disacárido maltosa, esté producto de
la hidrolización del almidón, así que es normal que salga negativo.
En segundo lugar que pasaría si hubiera la amilasa salival, pues el resultado seguiría
siendo negativo, pues como ya lo explique, la maltosa es un producto de la hidrólisis del
almidón, la amilasa salival no puede degradar la maltosa ya que eso se encuentran
enzimas especializadas en la degradación de disacáridos en el intestino, además sigue
sin presentar almidón como carbohidrato de degradación. además la prueba de IKI es
específico para almidón, no para sus derivados.
En este caso los tubos presentan el carbohidrato, la amilasa, la temperatura optima, pero
el PH no es el óptimo. La enzima salival solo funciona con un pH entre 6.8 – 7.4 .en este
caso los pH de cada tubo es de pH 2 (muy acido) y pH 9 (muy básico) . En este caso la
enzima pierde su función en la degradación del carbohidrato.
Reacción de Benedict:
Una vez realizada las prueba de Benedict en los tubos de ensayo se discute lo siguiente:
La aparición de un precipitado marrón o ladrillo indicará por tanto que será positiva
la prueba de Benedict, demostrando la presencia del azúcar reductor.
El pH también tiene un rol importante en la acción de la enzima ya que la amilasa
actúa en medios alcalinos (pH de 6 o 7), entonces al estar a un pH alcalino su
acción seguirá su curso tal como sucede en el tubo 2.
En el tubo 6 ante la presencia de un buffer de medio ácido, y al calentar, el almidón
se hidroliza, es decir, incorpora una molécula de agua y se descompone en
maltosa y luego en glucosa, este último si es un azúcar reductor.
Pero hay que recordar que la amilasa actúa sobre un medio alcalino a un pH de 6
o 7, entonces la hidrólisis es parcial apreciando una coloración verde en el
preparado.
El tubo 7 al haber un buffer 9, es decir un medio muy alcalino, ocurrirá también
una hidrólisis parcial por la incorporación de una molécula de agua.
[ CITATION Bri15 \l 10250 ], [ CITATION Agu14 \l 10250 ].
5. Conclusiones:
el test de IKI es específico para almidón, solo logra identificar este polisacárido.
como dice diferentes estudio la prueba es positiva a almidón si colorea negruzco ,
resultado que se logró con otras investigaciones
6. Referencias bibliográficas:
Brilliant biology student. Benedict’s test for reducing sugars [Internet]. 2015
[consultado el 10 de Marzo], disponible en:
http://brilliantbiologystudent.weebly.com/benedicts-test-for-reducing-sugars.html
Manuela Martin Sánchez, María teresa Martín Sánchez, reactivo de lugol: Historia
de su descubrimiento y aplicación didáctica, Universidad autónoma de México,
publicado 25 de noviembre 2013.
http://www.scielo.org.mx/pdf/eq/v24n1/v24n1a6.pdf