2017­5­24 Agência Embrapa de Informação Tecnológica ­ Enzimáticos

   

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Enzimáticos

Autor(es): Sonia Couri ; Mônica Caramez Triches Damaso 

As enzimas já são utilizadas pelo homem há milênios, contudo o conhecimento científico da sua natureza e Refine sua pesquisa usando a 
propriedades iniciou­se somente em meados do século passado. Neste mesmo período, a Química Orgânica e BUSCA AVANÇADA.
a Química de Proteínas evoluíram e auxiliaram na posterior criação da Tecnologia Enzimática.

O  primeiro  registro  do  uso  de  enzimas  foi  em  1783,  quando  Spallanzani  observou  a  reação  de  degradação   Hiperbólica
enzimática da carne pelo suco gástrico. Já em 1814, Kirchhoff percebeu que a proteína do glúten da cevada
era  capaz  de  liquefazer  o  amido  em  açúcar.  No  entanto,  a  denominação  “enzima”,  palavra  que  em  grego
  Hipertexto
significa “em leveduras”, foi utilizada somente em 1878 por Kühne. Nesta época, acreditava­se que enzimas
só  eram  ativas  em  células  vivas,  conceito  que  perdurou  até  1897,  quando  Büchner  observou  que  o  extrato
  Links
obtido por prensagem de células de levedura possuía a propriedade de fermentar sacarose.
 Embrapa Agroindústria de
Enzimas  são  catalisadores  orgânicos  efetivos,  responsáveis  por  milhares  de  reações  bioquímicas Alimentos
coordenadas,  envolvidas  nos  processos  biológicos  dos  sistemas  vivos.  São  macromoléculas  pertencentes  à  Anvisa
classe das proteínas globulares. Algumas são holoproteínas constituídas unicamente de unidades específicas  FAO
de  aminoácidos,  enquanto  outras  são  heteroproteínas  que  possuem  uma  parte  não  protéica,  o  cofator,  OMS
necessária à atividade catalítica.  Além do Rótulo

Embora  todas  as  enzimas  sejam  produzidas  inicialmente  no  interior  das  células,  algumas  são  excretadas
através  da  parede  celular  e  funcionam  no  ambiente  em  que  está  a  célula.  Com  base  no  local  de  ação,  são Pasta de documentos
considerados  dois  tipos  de  enzimas:  intracelular  ou  endoenzima  e  extracelular  ou  exoenzima.  A  principal
função das enzimas extracelulares é de executar as alterações de determinados nutrientes, possibilitando a
entrada  dos  mesmos  na  célula,  isto  é,  a  hidrólise  de  compostos  de  alto  peso  molecular.  Como  as  enzimas Adicionar
Visualizar
extracelulares atuam no meio que circunda a célula, fora da membrana celular protetora, elas devem ter boa
estabilidade  às  variações  das  propriedades  físicas  e  químicas  do  meio.  Além  disto,  em  virtude  do  grande
volume  no  qual  a  enzima  atua  faz­se  necessário  que  a  célula  as  produza  em  grandes  quantidades.  Esses
atributos tornam as enzimas extracelulares viáveis à utilização industrial em detrimento às intracelulares. Saiba Mais

Uma  das  características  notáveis  das  enzimas  quando  comparadas  com  catalisadores  químicos  é  a
especificidade  pelo  substrato  e  sua  capacidade  de  promover  somente  uma  reação  bioquímica  com  este 0101­2061 . Extração química e
substrato, garantindo altas taxas de conversão a um determinado produto, sem a formação de subprodutos. enzimática das proteínas do fubá
de milho Mais Detalhes
 
A study of cellulases production
by filamentous fungi strains
 As vantagens no uso de enzimas em tecnologias ou em processos vivos, possibilitam uma gama de reações using experimental design Mais
e  rotinas  bioquímicas,  com  seus  benefícios  de  alta  seletividade,  condições  brandas  de  reação  (pressão, Detalhes
temperatura e pH) e menores problemas ambientais e toxicológicos . 1518­7179 . Automação de
reatores de fermentação sólida
A  aplicação  industrial  de  enzimas  é  determinada  pela  sua  especificidade,  atividade,  estabilidade  de para produção de enzimas Mais
Detalhes
armazenamento  e  uso,  disponibilidade  e  custos.  A  atividade  de  uma  enzima  é  determinada  pela  sua  
concentração e do seu substrato, concentração de cofatores, a presença, concentração e tipos de inibidores , Purification and characterisation
potencial  iônico,  pH,  temperatura  e  tempo  de  reação.  A  maneira  como  cada  uma  destas  variáveis  afeta  a of an extracellular phytase from
Aspergillus niger 11T53A9. Mais
atividade enzimática é o objeto de estudo da cinética enzimática. Detalhes

As enzimas são divididas em seis grandes classes, baseadas no tipo de reação que elas catalisam. De acordo The enzymatic technology to
com a IUPAC (1979), as seis classes representativas das enzimas industriais são: oxiredutases, transferases, improved oil extraction from
pequi pulp (Caryocar brasiliense
hidrolases, liases, isomerases e ligases. As mais comumente utilizadas na indústria de alimentos podem ser Camb.) Mais Detalhes
classificadas  em  quatro  grandes  grupos,  tais  como:  carboidrolases,  que  catalisam  a  hidrólise  de
polissacarídeos  ou  oligossacarídeos;  proteases,  que  atuam  sobre  ligações  peptídicas  de  proteínas  liberando
aminoácidos e peptídeos; lipases, que estão associadas com o metabolismo das gorduras e com processos de
degradação  dessas  substâncias  e  as  oxidoredutases  que  são  enzimas  que  oxidam  ou  reduzem  substratos,
através da transferência de hidrogênio ou elétrons.

As  enzimas  são  componentes  de  todos  os  tipos  de  células­animal,  vegetal  e  microbiana.  Os  organismos
superiores foram os primeiros a serem utilizados como fontes de enzimas. Por exemplo, estudos do processo
de  maltação  na  fabricação  da  cerveja  revelaram  a  importância  das  enzimas  do  malte  na  mobilização  de
carboidratos e reservas de proteínas, levando a utilização do extrato de malte, rico em enzimas, em outros
processos.  O  efeito  do  amaciamento  da  carne  por  mamão  papaia,  levou  a  um  expressivo  cultivo  da  planta
com  o  propósito  de  produzir  a  enzima  papaína  da  família  das  proteases.  Outras  enzimas  são  extraídas  de
órgãos  de  animais  como,  tripsina  e  quimotripsina  do  pâncreas  de  porco,  álcool  desidrogenase  do  fígado  de
cavalo  e  catalase  do  fígado  bovino.  Essas  fontes  apresentam  algumas  desvantagens  tais  como:  o  tecido
utilizado na extração da enzima pode sofrer limitações de suprimento quando a demanda aumenta, além de
requererem cultivos de grandes áreas e estarem sujeitas a intempéries.

Portanto,  reconhecidamente  as  células  microbianas  cultivadas  pelo  processo  de  fermentação  são  fontes
potenciais  de  enzimas,  oferecendo  uma  série  de  vantagens:  sua  produção  pode  ser  aumentada  facilmente
em menor tempo, ditado pelo mercado; apresentam uma natureza diversa permitindo a produção de várias
enzimas; são relativamente fáceis de serem cultivadas em condições controladas e são altamente sensíveis
às  alterações  genéticas,  o  que  permite,  usando  técnicas  da  biologia  molecular  e  celular,  a  obtenção  de
linhagens  melhoradas  quanto  à  produção  e  qualidade  da  enzima  requerida;  o  processo  de  fermentação
permite também a produção de enzimas com alta produtividade e menor custo.

As  enzimas  podem  ser  constitutivas  ou  indutivas.  As  constitutivas  são  sintetizadas  em  quantidades
independentes  do  micro­ambiente  celular  e  são  aquelas  enzimas  presentes  em  quantidades  constantes  nas
células,  independente  do  estado  metabólico  do  organismo,  por  exemplo:  enzimas  que  participam  das  vias
centrais  do  catabolismo,  como  a  seqüência  glicolítica.  As  enzimas  indutivas  são  aquelas  cuja  síntese  é
sensivelmente aumentada pela presença de um indutor no meio de cultura. Os indutores normalmente são
análogos  ou  derivados  do  substrato.  Alguns  indutores  da  síntese  de  enzimas  comerciais  são  bastante
conhecidos, como por exemplo: amido, dextrina e maltose indutores de α­amilase produzida por Bacillus sp;
lactose, sacarose e monopalmitato de celulase por Trichoderma lignorum; lactose de lactase por Aspergillus
nidulans; colesterol de lipase por Candida paralipolítica.

Atualmente, o número de enzimas identificadas que constam na lista da Comissão Internacional de Enzimas
(E.C.) é de cerca de 3000. Porém, somente cerca de 60 enzimas tem aplicação industrial e são utilizadas em
quantidades  significativas,  sendo  que  75%  correspondem  a  hidrolases.  O  mercado  está  distribuído
principalmente em enzimas utilizadas em detergentes (37%), têxteis (12%), amido (11%), panificação (8%)
e ração animal (6%), que usam em torno de 75% das enzimas produzidas industrialmente.

No que se refere à indústria de alimentos, a aplicação da tecnologia enzimática já é um fato consumado no
mundo  todo,  com  grande  potencial  no  Brasil,  devido  à  influência  de  empresas  de  setores  de  ponta  na
produção  alimentícia,  redução  de  custos  e  melhoria  da  qualidade.  Conforme  mostra  o  Quadro  1,  o  uso  de
enzimas  pelo  setor  alimentício  é  amplo,  principalmente  no  tratamento  de  tecidos  vegetais  e  de
polissacarídeos. Talvez os setores de alimentos e bebidas sejam os mais indicados para a absorção inicial de
produtos  e  processos  alternativos,  que  atendam  as  exigências  do  mercado  consumidor  ávido  por  soluções
conforme os padrões atuais considerados ideais de alimentação e saúde.

http://www.agencia.cnptia.embrapa.br/gestor/tecnologia_de_alimentos/arvore/CONT000fid5sgif02wyiv80z4s473v6o7sud.html# 1/2
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Quadro 1. Principais enzimas comercializadas e suas aplicações.

ENZIMA APLICAÇÃO

 α amilase, amiloglicosidase, ß amilase
Sacarificação  do  amido,  em  panificação  ou
produção de xaropes

Catalase Eliminação  da  água  oxigenada  no

processamento de alimentos

Lipase Hidrólise  ou  interesterificação  de  óleos  e

gorduras

Glicose isomerase Produção de isoglicose (High Fructose Syroup)

Hemicelulase ou xilanase Hidrólise da  hemicelulose  no  uso  de  resíduos

celulolíticos.

Invertase Inversão da sacarose

Lactase Hidrólise da lactose (laticínios)

Renina ou coalho microbiano Precipitação da caseína do leite­queijo

Naringinase Remoção do amargo em citrus

Pectinases Fermentação  do  cacau,  extração  de  óleo  de

oliva,  clarificação  e  extração  de  sucos,
maceração de polpas.

Celulase Produção  de  açúcares  disponíveis,

solubilização de parede celular

Protease Produção  de  proteína  hidrolisada,  maturação

de queijos, tenderização e cura de carnes

Fonte: IUPAC (1979).

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