UNIVERSIDAD NACIONAL DE JULIACA

ING. INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

TEMA:
AMINOACIDOS
Importancia de los aminoácidos
Propiedades físicas y químicas
Clasificación
Nomenclatura
Fuentes y derivados de los aminoácidos
Proteínas
Péptidos
Autor:
Curso:
Profesor:

Puno-Perú
 Importancia de los aminoácidos
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).
Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de
las proteínas, juegan en casi todos los procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la
base de las proteínas.
Las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces pépticos. Tanto los
aminoácidos que las componen, como la secuencia en que éstos están organizados, es lo que
otorga a cada proteína sus características y funciones individuales.

Aminoácido de forma estructural.

 Propiedades físicas y químicas

Propiedad Física:

Son compuestos iónicos que forman sólidos cristalinos solubles en agua, debido a su carga iónica
son poco solubles en benceno y éter.
Presentan isomería espacial óptica: Los aminoácidos al igual que los glúcidos presentan isomería
geométrica debido a la presencia de carbonos asimétricos. También se denomina con la letra ”D” y
“L” , de acuerdo a la ubicación del grupo amino. Si el grupo amino está a la derecha, es “D”
aminoácido y si está a la izquierda es un “L” aminoácido.

Propiedad Química:
Auto-neutralización: el grupo ácido (carboxilo) y el grupo básico (amino) presente en los
aminoácidos reaccionan entre sí formando iones híbridos (que presentan las dos cargas),
denominadas Zwitteriones.

Clasificación
Se pueden clasificar en 2, polares y apolares:

Apolares: son aquel grupo de aminoácidos que su cadena lateral no tiene carga.
1. Alifáticos, en este caso su cadena lateral carece de enlaces dobles conjugados.
1. Glicina (R=H) No tiene isomería óptica ya que tiene dos enlaces del Cα con Hidrógeno.
Es uno de los aminoácidos que más flexibilidad proporciona a las proteinas, ya que al tener
una cadena lateral pequeña, no obstaculiza el movimiento de los aminoácidos que lo
flanquean.
2. Alanina (R=CH3) Es un aminoácido apolar y no puede participar en ningún mecanismo
catalítico por lo que tiene una función meramente estructural.
3. Valina (R=CH2-(CH3)2) También su función es estructural.
4. Leucina (R=CH2-CH-(CH3)2)
 5. Isoleucina (R=CH3H-CH2-CH3) Es un isómero de la leucina con una cadena lateral igual
pero los átomos se distribuyen de otra forma. Pero presenta un segundo carbono asimétrico,
siempre en configuración S.
6. Metionina (R=CH2-CH2-S-CH3) Es un tioéter que incluye un átomo de azufre en la
cadena lateral. Aunque es apolar, el átomo de azufre aparece ocasionalmente implicado en
reacciones bioquímicas en algunas enzimas, ya que tiene un electro que puede actuar como
agente nucleofílico.

Esquema 2: Aminoácidos apolares

2. Aromáticos, y en este, su cadena lateral tiene enlaces conjugados. Son responsables de la

absorbencia a280nm, típica de las proteínas. Se encuentran en hibridación sp2. Las aromáticos
pueden actuar como aceptores de puentes de hidrógeno o formar interacciones con grupos cargados
positivamente.
1. Fenilalanina (R=CH2-Benceno)
2. Tirosina (R=CH2-Benceno-OH)
3. Triptófano (R=C(CH-NH)-Benceno

Esquema 3: Aminoácidos aromáticos

 Polares, son aquellos que su cadena lateral tiene carga.
1. Sin carga. Son aminoácidos que carecen de carga, en principio, pero tienen posibilidades
de tener asimetría en la distribución de las cargas, por la presencia de un átomo de O ó N.
1. Serina (R=CH2OH). Es un alcohol y forma parte esencial del centro catalítico de
muchas enzimas.
2. Treonina (R=CH(OH)-CH3). También es un alcohol. Presenta un segundo centrol
quiral, en el carbono β al igual que la isoleucina.
3. Cisteina (R=CH2-SH). Es un tiol y su función es similar a la serina, aunque éste
pierde el -H del -SH con mayor facilidad que la serina. También tiene una función
estructural importante ya que puede formar puentes disulfuro (-S-S-) con otras
regiones de la proteína o con otras subunidades. Normalmente las proteínas que
presentan estos puentes disulfuro son extracelulares.

4. Prolina (R*=CH2-CH2-CH2-NH2-). En este caso la cadena lateral termina

uniéndose por su extremo con el grupo amino del carbono alfa. Lo cual le otorga
rigidez además de no poder doner hidrógenos cuando está en un enlace con otro
aminoácido.

5. Asparagina (R=CH2-C(NH2)=O). Es la amida del ácido aspártico.

6. Glutamina (R=CH2-CH2-C(NH2)=O). Es la amida del ácido glutámico.

Esquema 4: Aminoácidos sin carga

2. Con carga. Son aminoácidos con un grupo ácido o básico extra en su cadena lateral.
1. Aspartato (R=CH2-COO–). Tiene un grupo ácido y a pH neutro está fuertemente
ionizado.

2. Glutamato (R=CH2-CH2-COO–). Tiene un grupo ácido y a pH neutro está

fuertemente ionizado. Junto al Aspartato actúan en mecanismos de catálisis
ácido/base.

Esquema 4: Aminoácidos con carga

3. Lisina (R=CH2-CH2-CH2-CH2-NH3+). Grupo amino. Captan hidrógenos y se

cargan positivamente a pH neutro (también arginina e histidina).
4. Arginina (R=CH2-CH2-CH2-C(NH2)=NH2). Grupo guanidino.
5. Histidina (R=CH2-C(NH-CH=N)-CH). Grupo imizadol. Por su pK próximo a 7 es el
catalizador ácido-base por excelencia en las enzimas.

Esquema 5: Aminoácidos con carga

 Nomenclatura
Los aminoácidos tienen dos sistemas de nomenclatura:
1. El clásico sistema de tres letras, que permite la representación de la estructura primaria
de una proteína mediante el enlace de cada triplete de letras mediante guiones, disponiendo a la
izquierda el aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo:
Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gly
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal es alanina (Ala) y
cuyo aminoácido C-terminal es glicina (Gly).
2. El actual sistema de una sola letra, impuesto en genética molecular e imprescindible para
el uso de bases de datos, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína
mediante la disposición consecutiva de letras sin espacios ni signos intermedios, disponiendo a la
izquierda el aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo:
LSIMAG ... AYSSITH
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal es leucina (L) y cuyo
aminoácido C-terminal es histidina (H).
Tabla de correspondencia:
 Fuentes y derivados de los aminoácidos

Las fuentes alimentarias de aminoácidos son fundamentalmente alimentos con alto contenido en
proteínas:

Alimentos de origen animal: leche y derivados lácteos (yogurt, queso,

mantequilla…), huevos, pescado y carne.

Alimentos de origen vegetal: cereales, legumbres, verduras y hortalizas, semillas y frutos secos.

Ya que cada alimento tiene un contenido diferente de aminoácidos, tradicionalmente se han

combinado los alimentos proteicos de tal forma que aportemos a la dieta todos los aminoácidos
esenciales: garbanzos con avena, trigo con habas, lentejas con arroz, etc. En definitiva legumbres
con cereales.

 Proteínas
Las proteínas (del francés: protéine, y este del griego' πρωτεῖος, proteios, ‘prominente’, ‘de
primera calidad’) o prótidos son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
Por sus propiedades fisicoquímicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples
(holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas
(heteroproteidos), formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas
derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las
proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 %
del protoplasmadeshidratado de toda célula), pero también por sus
funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son
proteínas).
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles
y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad
de funciones diferentes, entre las que destacan:
Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej.: colágeno)
Contráctil (actina y miosina)
Enzimática (Ej.: sacarasa y pepsina)
Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón
químico)
Inmunológica (anticuerpos)
Producción de costras (Ej.: fibrina)
Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibrinógeno)
Transducción de señales (Ej.: rodopsina).
Las proteínas están formadas por aminoácidos. Las proteínas de todos los seres vivos están
determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos
antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran
medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las
codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas
expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.
 Péptidos
Los péptidos (del griego πεπτός, peptós, digerido) son un tipo de moléculas formadas por la unión
de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables de un
gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número es alto, a una
proteína, aunque los límites entre ambos no están definidos. Orientativamente:
Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.
Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos.
Proteína: más de 100 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se
denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena
polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.1
Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de 10.000 o
12.000 Daltons de masa) y que las proteínas pueden estar formadas por la unión de varios
polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un ejemplo de polipéptido es la insulina, compuesta por
51 aminoácidos y conocida como una hormona de acuerdo a la función que tiene en
el organismo de los seres humanos.
El enlace peptídico es un enlace, covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el
grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la
unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una
molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida
sustituido. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH
terminal.
Para nombrar un péptido se empieza por el aminoácido que porta el grupo –NH2 terminal, y se
termina por el aminoácido que porta el grupo -COOH. En el sistema clásico cada aminoácido se
representa por tres letras, y en el moderno, impuesto por la genética molecular, por una letra. Si el
primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido
alanil-serina, Ala-Ser, o AS.

Oligopéptido
(tetrapéptido)
 Bibliografía:

https://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna

https://sociedaddemente.wordpress.com/tag/quimicas/

https://www.zonadiet.com/nutricion/aminoacidos1.htm

https://es.wikipedia.org/wiki/Nomenclatura_de_amino%C3%A1cidos