Guia de Estudos: Aminoácidos

Um aminoácido é uma molécula orgânica que contém um grupo amina e um grupo

carboxila. Alguns aminoácidos também podem conter enxofre. A forma mais importante dos
aminoácidos, os alfa-aminoácidos, que formam as proteínas, tem, geralmente, como estrutura
um carbono central (carbono alfa, quase sempre quiral) ao qual se ligam quatro grupos: o
grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio e um substituinte característico de
cada aminoácido. Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, formando os
peptídeos e as proteínas. Para que as células possam produzir suas proteínas, elas precisam de
aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem fabricadas pelo próprio
organismo. Os aminoácidos são classificados, de acordo com a polaridade do grupo R, em duas
grandes categorias: aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico) e aminoácidos polares (grupo
R hidrofílico).

Os aminoácidos apolares ("oleosos", porque são hidrofóbicos como os lipídeos) têm

grupos R constituídos por cadeias orgânicas com caráter de hidrocarboneto, que não
interagem com a água. Têm geralmente uma localização interna na molécula de proteína,
quando esta é globular (nas proteínas de membrana, ficam mergulhadas na bicamada lipídica).
Pertencem a este grupo: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina,
fenilalanina e triptofano.

Os aminoácidos classificados como polares são os que têm, nas cadeias laterais,
grupos com carga elétrica líquida ou grupos com cargas residuais, que os capacitam a interagir
com a água. São geralmente encontrados na superfície da molécula protéica. Estes
aminoácidos são subdivididos em três categorias, segundo a carga apresentada pelo grupo R
em soluções neutras: aminoácidos básicos, se a carga for positiva; aminoácidos ácidos, se a
carga for negativa; e aminoácidos polares sem carga, se a cadeia lateral não apresentar carga
líquida. Os aminoácidos básicos são lisina, arginina e histidina. O valor de pK' do grupo
ionizável presente na cadeia lateral de lisina e arginina (amino e guanidino, com pK’ = 10,54 e
pK' = 12,48, respectivamente) mostra que, em pH neutro, esses grupos estão protonados. Os
aminoácidos ácidos são os dicarboxilicos: aspartato e glutamato. O pKa de suas cadeias laterais
é 3,90 e 4,07, respectivamente, e, portanto, em pH neutro, estão desprotonadas (dissociadas).
Os aminoácidos polares sem carga são serina, treonina e tirosina, com um grupo hidroxila na
cadeia lateral; asparagina e glutamina, com um grupo amida; e cisteína, com um grupo
sulfidrila.
 Todos os aminoácidos livres podem servir como tampões, assim como os aminoácidos
que apresentam carga quando ligados às cadeias peptídicas. O carbono α de cada aminoácido
(com exceção da glicina) está ligado a quatro diferentes grupos químicos e é, portanto, um
átomo de carbono quiral ou opticamente ativo. Apenas a forma L dos aminoácidos é
encontrada nas proteínas sintetizadas pelo corpo humano.

Aminoácidos e doenças: FENILCETONÚRIA - Doença causada pela falta de uma enzima que
transforma a fenilalanina - um aminoácido presente em todas as proteínas - em tirosina.
Ocorre o acúmulo de fenilalanina - que poderá afetar o cérebro e levar à deficiência mental. O
nome da doença deve-se ao fato de haver eliminação excessiva de fenilalanina na urina, que
fica com um odor semelhante ao do mofo. As crianças nascem normais, mas à medida que
recebem alimentos ricos em fenilalanina, passam a acumulá-la no corpo sem conseguir
metabolizá-la. A frequência dessa doença é de 1 caso em cada 10.000 recém-nascidos.