ENZIMAS

Distribución de las enzimas en los espacios extra e intracelular

 Uniloculadas: enzimas decir que se encuentran solamente en el citosol. Por ejemplo GPT
(ALT) (glutámico-pirúvico transaminasa) ó LDH (láctico deshidrogenasa).
 Biloculadas: enzimas están en un cierto porcentaje en las organelos y otro porcentaje en el
citoplasma. Por ejemplo la AST (Glutamato-oxalacetato transaminasa) que está 60% en el
citoplasma y 40% en mitocondria, la MDH (malato deshidrogenasa) 50 % en citoplasma y 50%
en mitocondria.
En muchas enfermedades orgánicas está aumentada la salida de enzimas desde el interior celular,
esto puede deberse por un aumento de la permeabilidad de las membranas celulares, o bien por
disolución de la estructura celular.
De esta manera se originan modificaciones del nivel enzimático en el plasma sanguíneo, de
indudable valor que ayudan a realizar un diagnóstico.

Variantes enzimáticas:
Las enzimas se subdividen en 3 grupos:
1) Isoenzimas: son variaciones en la molécula de la enzima que le da características físico-
químicas (distinto pH, distinto Km, diferente acción de inhibidores y activadores) e
inmunológicas diferentes, localización o lugares de origen diferentes; de modo que realizan el
mismo tipo de reacción y actúan sobre el mismo sustrato pero en condiciones distintas.
2) Heteroenzimas: enzimas de función semejante, específica de las diversas especies
biológicas, por ejemplo la LDH del hombre y del conejo.
3) Aloenzimas: variante de enzima e isoenzima condicionadas genéticamente que solo aparecen
en determinados individuos de una misma especie. Sirven para caracterizar el tipo bioquímico
de un individuo. Por ejemplo hay aloenzimas de la Glucosa-6-Fosfato Deshidrogenasa y de la
Pseudocolinestearasa.
Fundamentos clínicos de la enzimología:
Las ez plasmáticas se clasifican de acuerdo a Bücher en 3 grandes grupos:
1) Enzimas Plasmoespecíficas: enzimas que tienen su lugar de acción en el plasma. Estas
enzimas son sintetizadas en determinados tejidos y vertidas a la sangre activamente, que es
su lugar de acción, donde se encuentran su sustrato y su coenzima. El principal interés en el
estudio de estas enzimas son sus valores inferiores; porque una disminución de su actividad
(normalmente alta en suero) indica una alteración en la síntesis, y como la mayoría son
producidas en el hígado esto nos estaría indicando una alteración de la funcionalidad
hepática.
2) Enzimas secretadas o exocitoenzimas: enzimas secretadas por glándulas o tejidos muy
especializados, su lugar de acción está alejado, es el caso de las enzimas digestivas
segregadas por el páncreas y que van al duodeno a ejercer su acción, como por ejemplo la
amilasa, lipasa, tripsina, etc.
Clínicamente, estas enzimas en sangre están en baja actividad. Aumentarían sus niveles en la
patología aguda como la pancreatitis y en casos de patología crónica, donde la glándula está
 hipofuncionante, por lo que su actividad estaría disminuida en su lugar de acción; en este
caso en duodeno.

3) Enzimas celulares o endocitoenzimas: Son todas las enzimas que tienen su lugar de acción
dentro de la misma célula que las sintetiza, no tienen acción en plasma por falta de sustrato y
de coenzima.
Se dividen en 2 grupos:
 Ubicuas: Son todas las que intervienen en el metabolismo general. Empelo: LDH, MDH,
AST.
 Organoespecíficas: Enzimas específicas de determinados órganos ó tejidos que actúan
en procesos metabólicos específicos de ciertos tejidos. Por ejemplo la GLDH, y SDH.


Para la valoración enzimática hay que tener en cuenta:

a) Distribución de las enzimas. O sea conocer la topología enzimática frente a un aumento de una
enzima para saber que correlación clínica tiene.
b) Localización de las enzimas dentro de la célula. Para poder entender qué tipo de daño sufrió la
misma.
c) Conocer el tiempo de vida media de esa enzima. Para poder interpretar los tiempos de
desaparición de esas actividades enzimáticas aumentadas.

Determinación de enzimas séricas hepáticas

1) Gammaglutamiltranspeptidasa
Conocida también como gammaglutamiltransferasa, cataliza la transferencia de
gruposgammaglutamil de un péptido a otro o de un péptido a un aminoácido.
El tejido más rico en esta enzima es el riñón, seguido del páncreas, el hígado, el bazo y el pulmón.
En las células se localiza en las membranas, fundamentalmente del retículo endoplásmico liso, en
los microsomas, en la fracción soluble del citoplasma y en los conductillos biliares. Los valores
séricos normales de GGT y difieren en ambos sexos, siendo más elevados en los varones que en las
mujeres.
Características:
 Aumenta en la mayoría de las enfermedades del hígado, por lo que su especificidad es
escasa.
 Es una enzima sumamente sensible, aumenta en menor o mayor grado en todas las
hepatobiliopatías, los mayores aumentos se ven en procesos obstructivos o neoplásicos,
también está aumentada en hepatitis.
Patologías:
Los aumentos más importantes se observan en procesos tumorales, en la colestasis intrahepática o
extrahepática por proliferación de conductillos biliares, además su síntesis es inducida por el alcohol
y también por barbitúricos.
Utilidad clínica:
Es un parámetro muy útil para el control de los pacientes alcohólicos, aunque también pueden
traducir la exposición a tóxicos industriales. La interrupción del consumo de alcohol, en ausencia de
otras causas de inducción enzimática, es seguida de una reducción inmediata de los valores
plasmáticos de γGT, hasta normalizarse completamente al cabo de 6-8 semanas.

2) Fosfatasa alcalina (FAL):

Las FAL son metaloenzimas homodiméricas que hidrolizan fosfatos unidos a nucleótidos,
proteínas, y muchos otros sustratos a pH entre 8 y 11 (básico) y en presencia de iones Zn+2 y Mg+2
y ocasionalmente de Co+2.
Su reacción catalítica se da en dos pasos: en el primero de ellos se genera un intermediario
covalente de fosfoserina y en el segundo se da un ataque nucleofílico (en medio acuoso o
alcohólico) para liberar un fosfato inorgánico y un nuevo fosfoester.

 Sustratos: Las FAL, catalizan la hidrólisis del pnitrofenil- fosfato, a un compuesto (p-nitrofenol).
Algunas catalizan reacciones de trans fosforilación en presencia de aceptores de fosfatos
mientras que otras son muy específicas a un solo sustrato.
 Cofactores: La activación de una FAl necesita de cationes divalentes como el Mg2+, Zn2+,
Mn2+,Ca2+ y Co2+ . A mayor concentración de estos iones, mayor es la actividad de la
enzima, salvo para el caso del Zn2+ (acción inversa).
 Inhibidores: Metales ionizados como el Vanadio (V) o por medio de cationes divalentes como
el berilio, plata, cobre y el estroncio.

Síntesis:
Tiene varios orígenes (hígado, riñón, placenta, intestino, huesos, leucocitos), aunque las fuentes más
importantes son el hígado, los huesos y el intestino.

Estructura de la FAL:
 Estructura primaria: Formada por una secuencia que va desde 407 hasta 596 aminoácidos.
 Estructura secundaria: Formada por dos cadenas polipeptidicas idéticas (homodimérica), con
un peso molecular que va desde los 35 000 hasta l494000 KDa (kilodalton).
 Posee estructura cuaternaria.

Patologías:
El rango normal es de 44 a 147 UI/ L (Unidades internacionales por litro). Los adultos tienen valores
inferiores a los niños, debido a que los huesos que aún están creciendo producen niveles de FAL
más altos.
 Niveles superiores a los normales pueden deberse a: Hipotiroidismo, metástasis ósea,
enfermedades hepáticas, leucemia, osteomalacia, raquitismo.
 Niveles inferiores a los normales (hipofosfatasemia) pueden deberse a: Malnutrición, falta de
Zinc, Leucemia, Anemia

Unidades internacionales: Unidad de medida de la cantidad de una sustancia, basada en sus

efectos.

Utilidad en la práctica clínica:

FAL como marcador bioquímico:
 Herramienta eficiente en técnicas inmuno histoquímicas e identificación de proteínas.
 Utilizada ampliamente en ensayos de inmunoabsorción ligando a enzimas (Método de ELISA).

FAL en biomedicina:
 Inmuno detección de TNAP (fosfatasa alcalina no específica de tejido) como marcador de
remodelación ósea.
 La actividad de fosfatasa total en orina ha sido utilizada como marcador precoz de lesión
tubular renal.
 Inhibición farmacológica de FAL asociadas a neoplasias como el poliestradiol fosfato y el
polifloretin fosfato en el cáncer de próstata.

3) Las aminotransferasas o transaminasas:

Transaminacion es la reacción entre un aminoácido y un alfa-cetoácido, en la que el grupo amino es

transferido y consentido de aquel a éste, con la consiguiente conversión del aminoácido en su
correspondiente alfa-cetoácido.
La reacción catalizada por las transaminasas es la siguiente:

aminoácido (1) + α-cetoácido (1) <==> α-cetoácido (2) + aminoácido (2)

Todas las transaminasas utilizan el mismo grupo prostético, el piridoxal fosfato (una
forma coenzimática de la vitamina B6), que es transportador temporal del grupo amino.
Localización:

La aspartatoaminotransferasa (AST o TGO) se encuentra en el hígado, miocardio, músculo

esquelético, riñones, cerebro, páncreas, pulmones, leucocitos y eritrocitos, en orden decreciente de
concentración.
La AST existe en dos isoformas; citosolica (cAST) y mitocondrial (mAST).
En individuos sanos, más del 90% de la actividad sérica de AST está representada por cAST

La alaninaaminotransferasa (ALT o TGP) se encuentra principalmente en los hepatocitos

(su aumento se debe a un daño hepático).

-Excepciones tales como las miopatías pueden ↑ALT.

La vida media de las enzimas hepáticas es de 63 horas para ALT y de 18 horas para AST.

Elevación de las aminotransferasas y evaluación del paciente con hipertransaminasemia.

La hipertransaminasemia se clasifica en tres categorías:

 Elevaciones menores a 5 veces el valor máximo normal
 Elevaciones mayores de 15 veces sus valores máximos normales
 Elevaciones intermedias.

Cuando predomina la elevación de ALT puede haber presencia de:

  hepatitis crónicas por virus C y B.
 El consumo de fármacos.
 La esteatosis/esteatohepatitis no alcohólica,
 Hemocromatosis hereditaria,
 Hepatitis autoinmune,
 Enfermedad de Wilson
 Deficiencia de alfa-1 antitripsina

Causas de hipertransaminasemia menores de 5 veces el valor máximo normal y predominantemente

de AST:
 Principalmente el abuso del alcohol.
 Metástasis hepáticas
 Hígado congestivo.
 Causas no hepáticas, como los estados hemolíticos, miopatías, etc.

Causas de hipertransaminasemia mayor de 15 veces los valores máximos normales.

 Hepatitis agudas por virus hepatotrópicos y no hepatotrópicos (Virus herpes, fármacos,
hepatitis isquémicas).
 La obstrucción aguda de la vía biliar.
 El síndrome de BuddChiari
 La ligadura de la arteria hepática.

Cuando predomina la enfermedad hepatocelular las transaminasas aumentan en promedio 5x, con
un incremento de fosfatasa alcalina menor de 2 a 3 x. Por el contrario, en la enfermedad colestática,
la fosfatasa alcalina aumenta de 3 a 5 x y las transaminasas sólo muestran un incremento discreto.

Cualquier tipo de daño celular puede ocasionar elevaciones modestas de las aminotransferasas.

Niveles de hasta 300 U/L son inespecíficos (pueden encontrarse en cualquier tipo de hepatopatía).

Elevaciones espectaculares (p. ej. > 1,000 U/L) ocurren casi exclusivamente en el daño
hepatocelular extenso:

 La hepatitis viral
 La isquemia hepática por hipotensión prolongada
 Insuficiencia cardiaca aguda
 Daño hepatocelular secundario a tóxicos o por fármacos.

Patologías asociadas a la elevación de las aminotransferasas (Transaminasas):

 Alcoholismo
Se evidencia con una relación AST/ALT de al menos 2:1.
La isoenzima mitocondrial de la AST es un marcador sensible de alcoholismo, con o sin hepatitis
alcohólica.
En alcohólicos (mAST)↑= daño mitocondrial hepático.
La razón mAST:AST total puede ser de utilidad para distinguir el daño hepático por alcohol de otras
causas no alcohólicas de hepatopatía.
La gamma glutamil transferasa Diagnóstico de la hepatopatía alcohólica pues es un marcador más
sensible aunque menos específico.
↑ Transferrina La sensibilidad de esta prueba es de 80 a 90% y su especificidad es de 90 a 100%.
 Consumo de fármacos
 Hepatitis crónica por virus B
La fatiga es un síntoma común y algunos pacientes pueden tener ictericia intermitente, anorexia y
malestar general.
 Hepatitis crónica por virus C ↑ALT.
 La esteatohepatitis no alcohólica (EHNA)
 Hemocromatosis
 Hepatitis autoinmune
 Enfermedades no hepáticas
Esteatosis (hígado graso): Acumulación excesiva de grasa en el hígado)

Deshidrogenasa Láctica (LDH o DHL en inglés):

Proteína enzimática que actúa sobre piruvatos y lactatos con una interconversión del dinucleótido de
adenina-nicotinamida (NAD), así como de su forma reducida: NADH. Normalmente, hay cinco
isoenzimas de la LDH presentes en células vivas, sus rangos normales en adulto son:
 LDH1: 22 a 36% de la actividad total (presente en miocardio y en eritrocitos).
 LDH2: 35 a 46% de la actividad total (en miocardio y en eritrocitos).
 LDH3: 13 a 26% (en tejido pulmonar).
 LDH4: 3 a 10% (en músculo estriado y en hígado).
 LDH5: 2 a 9% (en músculo estriado y básicamente en hígado).

Patologías:
El valor promedio-normal en adultos es de 50-150 U/L. En niños el rango es dependiente de la edad:
en menores de un año: 170-580 U/L, de uno a nueve años: 150 – 500 U/L y de 10 a 19 años: 120 a
330 U/L.
 Incremento de los valores está relacionado con: Anemias hemolíticas, neoplasias, Leucemias,
Enfermedades infecciosas, trastornos osteomusculares, trastornos neumológicos, Cuadros
inflamatorios.
 Disminución de los valores es indicativo de: glucogenosis XI (deficiencia congénita de esta
enzima) o en pacientes con trasudados pleurales (acumulación de líquido extravascular en el
intersticio)

Utilidad clínica:
Muy útil como prueba de evaluación en infecciones agudas, fiebre de origen desconocido y
determinación en linfoma No Hodgkin (neoplasia). El DHL elevado es un factor pronóstico adverso en
linfomas, cáncer refractario de próstata y en leucemia linfoblástica aguda.
ENZIMAS CARDÍACAS:

La ECV (enfermedad cardiovascular) representa la causa principal de muerte a nivel mundial con
15.000.000 de fallecimientos anuales a causa de cardiopatía isquémica (reducción del flujo de
sangre al corazón por acumulación de grasa en la arteria coronaria).
Es causada por factores de riesgo como la diabetes mellitus, hipertensión, tabaquismo, dislipidemia,
entre otros. Según la OMS, los tres criterios fundamentales para el diagnóstico del Infarto Agudo al
Miocardio son: Historia clínica, Electrocardiograma (ECG) y Uso de biomarcadores séricos
(determinación de enzimas séricas).
La liberación de proteínas miocárdicas en la isquemia y la necrosis cardiaca se produce de la
siguiente manera: pérdida de integridad de la membrana y las macromoléculas difunden primero
hacia el intersticio y luego hacia el torrente intravascular y/o linfático.

Un marcador ideal de lesión miocárdica debe tener las siguientes características:

 Encontrarse en altas concentraciones en el miocardio (cardioespecificidad).
 No encontrarse en otros tejidos.
 Ser liberado rápida y completamente después de una lesión.
 Ser liberado en proporción directa a la extensión de la lesión.
 Persistir en el plasma durante varias horas (mayor de 7 días) para proporcionar un diagnóstico
preciso, con un periodo de «ventana» no tan largo (de 2 a 6 horas)
 Bajo costo energético.
 Alta sensibilidad (detecta la enfermedad cuando verdaderamente está presente, es decir,
identifica los verdaderos positivos), especificidad (reconocer la ausencia de la enfermedad
cuando verdaderamente está ausente, es decir, identifica a los verdaderos negativos) y valor
predictivo.

Entre estos biomarcadores están:

1) Proteína C Reactiva (PCR): Marcador sensible de inflamación sistémica. Niveles elevados de
PCR proporcionan un valor pronóstico de: presentación del primer IAM, muerte súbita por
causas cardiacas, enfermedad arterial periférica. Los niveles de PCR < 1, de 1 a 3, y > 3 mg/L
corresponden a grupos de riesgo bajo, moderado y alto para futuros eventos
cardiovasculares.
2) Creatinfosfoquinasa CK: Enzima que participa en la transferencia de energía de la
mitocondrial al citosol. Está compuesta de tres isoenzimas diferentes de 39,000 a 42,000
Daltons, conformadas por dos subunidades M (músculo) y B (cerebro), la CK cataliza la
transferencia del fosfato de alta energía del adenosintrifosfato (ATP) a creatina, produciendo
creatina-fosfato. Las tres isoenzimas de la CK son:
 CKBB o CK-1 (constituida por dos subunidades B).
 CKMB o CK-2 (constituida por una subunidad M y una subunidad B).
 CKMM o CK-3 (constituida por dos subunidades M).
CKMB representa de 25-46% de la actividad CK total en el miocardio y se encuentra en
una pequeña proporción en el músculo esquelético. Después de lesión miocárdica la
concentración de CKMB miocárdica se incrementa; niveles elevados también han sido
observados en humanos con hipertensión, enfermedad del músculo esquelético, insuficiencia
 renal crónica, hipertrofia ventricular izquierda, enfermedad de arteria coronaria y uso de
cocaína en ausencia de IAM.
Sus niveles plasmáticos incrementan entre 6-10 horas después de establecido el
infarto, proporcionando una sensibilidad cercana a 90% y sensibilidad de 36-48% cuando se
determina en un periodo de tiempo más corto, alcanzando «pico» máximo a las 12-24 h, y
retornando a la normalidad entre 36-72 h. Los niveles pico de CK-MB desaparecen de manera
más rápida que la CK total.

3) Deshidrogenasa Láctica DHL: Tetrámero compuesto por las subunidades M (musculo) y H

(corazón) estas se codifican dando lugar a 5 isoenzimas DL-1, DL-2, DL-3, DL-4 Y DL-5. Es
responsable de la interconversión de piruvato y lactato como el paso final en la glicólisis. DL-1
es la forma predominante en el corazón pero también se encuentra en eritrocitos, cerebro,
páncreas, riñón y estómago. DL-2 también es abundante en el corazón; DL-3, DL-4 y DL-5 se
encuentran en pequeñas cantidades, sin embargo DL-5 es la isoenzima predominante en el
músculo esquelético.

4) Troponinas Cardíacas: Las troponinas son proteínas estructurales que intervienen en el

acoplamiento actina-miosina del filamento fino del miocito, regulando la fuerza y la velocidad
de la contracción muscular. Recientemente, estas proteínas contráctiles cardiacas han
demostrado ser buenas predictoras de efectos adversos a corto y largo plazo en pacientes
con casos de IAM, angina inestable, miocarditis, trauma cardiaco y complicaciones cardiacas
perioperatorias.

5) Mioglobina: La mioglobina es el primer marcador que se eleva después de daño celular

miocárdico. La función principal de la mioglobina es transportar oxígeno de la membrana
celular a la mitocondria y tiene una función de reservorio de oxígeno en el músculo. Debido a
que la mioglobina «escapa» rápidamente hacia la célula miocárdica demandante, ésta puede
ser detectada 2 horas después de ocurrido el infarto, con nivel sérico «pico» entre 3 a 15
horas.

6) Péptido Natriurético: Los péptidos natriuréticos juegan un papel importante en la

homeostasis y enfermedad cardiovascular.

7) Glucógeno-fosforilasa: Enzima dimérica cuya función principal es la regulación del

metabolismo de los carbohidratos a través de la movilización del glucógeno. Existen tres
isoenzimas diferentes en los tejidos humanos, cada una codificada por diferentes genes: LL
(hígado), MM (músculo) y BB (cerebro). La isoforma BB es la que predomina en el corazón,
pero a concentraciones tisulares similares a las encontradas en el cerebro. Esta enzima se
encuentra en el músculo esquelético fetal del humano, por lo tanto pierde su especificidad
cardiaca.

8) Enolasa: Es una enzima glicolítica abundante, presente en todos los tejidos. Cataliza la
interconversión de 2-fosfoglicerato y fosfoenolpiruvato. La enzima escapa como una
 estructura dimérica compuesta de tres subunidades distintas: α, β y γ. Cinco isoformas de
enolasa han sido descritos (αα, αβ, ββ, αγ y γγ). αβ-Enolasa es la forma predominante en el
miocardio, ββ-Enolasa representa la forma predominante en músculo esquelético y las
isoformas de las subunidades γ (αγ y γγ) están presentes en el tejido neuronal. Las isoformas
αβ y ββ pueden ser medidas mediante anticuerpos policlonales y se elevan 12 a 48 horas
después del IAM

Reacción en Cadena de la Polimerasa (PCR):

Es una técnica de laboratorio que se basa en una reacción enzimática in vitro la cual amplifica
millones de veces una secuencia específica de ADN durante varios ciclos repetidos en los que la
secuencia blanco es copiada fielmente.
La PCR requiere de:
 Taq ADN polimerasa, que proviene de una bacteria termófila llamada Thermus aquaticus, la
cual vive en condiciones de temperatura muy altas. Es un enzima termoestable; debido a su
capacidad para mantener su funcionalidad a temperaturas altas.
 Templado o molde (ADN o ADNc).
 Enzima.
 Oligonucleótidos o primers.
 Desoxirribonucleótidos trifosfatados (dNTPs: adenina, timina, citosina y guanina).
 Ión magnesio (Mg +). Es un cofactor enzimático que influye en la especificidad de la reacción,
por eso se debe tener una concentración adecuada para que no afecte el rendimiento de la
Taq polimerasa.
 Una solución amortiguadora o buffer.
 Agua. es el disolvente en la reacción y se usa en su forma destilada libre de nucleasas,
enzimas que degradan a los ácidos nucleicos.

 La ADN polimerasa se encarga de la catálisis de la reacción, sintetizando las nuevas cadenas

de ADN que llevan la secuencia blanco.

La PCR se lleva a cabo en tres etapas principales:

Desnaturalización: En esta etapa, las cadenas de ADN son calentadas y separadas a una
temperatura de 95 °C; por el tiempo necesario hasta que ocurra la ruptura de dichas cadenas (el
tiempo depende de la secuencia del templado). Esto proporciona cadenas separadas que servirán
como templado para el siguiente paso.
Hibridación: Los primers se alinean al extremo 3’ del templado previamente separado e hibridan con
su secuencia complementaria. Para que se forme el complejo templado-primers, es importante que
la temperatura de hibridación o temperatura melting (Tm) sea la óptima.
Extensión: En esta etapa, la Taq polimerasa actúa sobre el complejo templado-primers y empieza su
función catalítica a una velocidad muy rápida; agrega dNTP’s complementarios para crear las
cadenas completas de ADN. La temperatura óptima para la reacción es de 72 °C, ya que a esa
temperatura la enzima es funcional.
Al final de éste ciclo, se habrán formado los amplicones con un tamaño dictado por el número total
de pares de bases (pb) que deberá ser conocido por el investigador.
Estos amplicones son visualizados a través de una electroforesis en geles de agarosa, para saber si
la reacción transcurrió eficientemente.
PCR en tiempo real: fundamentos:
El objetivo de la PCR en tiempo real ha sido detectar y cuantificar las secuencias específicas de
ácidos nucleicos mediante el uso de reporteros fluorescentes en la reacción.
Es el método más sensible para detectar y cuantificar los ácidos nucleicos. Aun teniendo una
cantidad muy pequeña de templado, el sistema garantiza una alta sensibilidad, especificidad y
eficiencia. Una de sus aplicaciones más usadas es para cuantificar cambios muy pequeños en la
expresión génica mediante la detección de los niveles del ARNm procedente de células o tejidos.
Utilidad médica:
Mediante el uso de la PCR, una secuencia de ADN se puede amplificar millones o miles de millones
de veces y producirá suficientes copias de ADN para que se analicen mediante otras técnicas. Por
ejemplo, el ADN se puede visualizar por electroforesis en gel, enviar a secuenciar o digerir con
enzimas de restricción y clonar en un plásmido.
La PCR se utiliza en muchos laboratorios de investigación, y también tiene aplicaciones prácticas en
medicina forense, pruebas genéticas y diagnósticas. Por ejemplo, la PCR se utiliza para amplificar
genes asociados con trastornos genéticos a partir del ADN de los pacientes (o de ADN fetal, en el
caso de pruebas prenatales). La PCR también puede utilizarse para detectar el ADN de una bacteria
o un virus en el cuerpo de un paciente: si el patógeno está presente, es posible amplificar regiones
de su ADN de una muestra de sangre o tejido.