Estructura secundaria de las proteínas

Una representación 3D de la estructura de la proteína de la mioglobina: las hélices alfa se muestran en

color y la bobina aleatoria en blanco; no se muestran hojas plegada betas. Esta proteína fue la primera
que tuvo su estructura resuelta mediante cristalografía de rayos X, gracias a Max Perutz y Sir John
Cowdery Kendrew en 1958, lo que les supuso recibir el Premio Nobel de Química en 1962.

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre

residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Este tipo de estructura de las
proteínas se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógenoentre los
grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en los enlaces
peptídicos de aminoácidos cercanos en la cadena. Estos también se los encuentra en forma
de espiral aplana.

 Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se desarrolla en espiral sobre sí

misma debido a los giros producidos en torno al carbono beta de cada aminoácido. Esta
estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre
el grupo -C=O del aminoácido "n" y el -NH del "n+4" (cuatro aminoácidos más adelante en
la cadena). Un ejemplo particular es la Hélice de colágeno: una variedad particular de la
estructura secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido
conectivo. Existen otros tipos de hélices: Hélice 310 (puentes de hidrógeno entre los
aminoácidos "n" y "n+3") y hélice Π (puentes de hidrógeno entre los aminoácidos "n" y
"n+5"), pero son mucho menos usuales.

 Hoja plegada beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus
enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada cadena beta.
Algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí
estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces
peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la
estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas
polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antiparalelas (que corren en
direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y
diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene
una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.
 Giros beta: Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, a menudo
están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas,
con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la
cadena principal de un polipeptido.
Linus Pauling utilizó la cristalografía de rayos X para deducir la estructura secundaria de las
proteínas.1 La estructura secundaria fue introducida por Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang en
la Universidad de Stanford en 1952.