CUESTIONARIO.

-
1. Describa la catalasa
La catalasa es una enzima perteneciente a la categoría de las oxidorreductasas que cataliza la
descomposición del peróxido de hidrógeno (H202) en oxígeno y agua. Esta enzima utiliza
como cofactor al grupo hemo y al manganeso.

El peróxido de hidrógeno es un residuo del metabolismo celular de muchos organismos

vivos y tiene, entre otras, una función protectora contra microorganismos patógenos,
principalmente anaerobios, pero dada su toxicidad debe transformarse rápidamente en
compuestos menos peligrosos.
La enzima se presenta en forma de homotetrámero y se localiza en los peroxisomas. Esta
enzima puede actuar como una peroxidasa para mucha sustancias orgánicas, especialmente
para el etanol que actúa como donante de hidrógeno. Las enzimas de muchos
microorganismos, como el Penicillium simplicissimum, que exhiben actividad de catalasa y
peroxidasa, son frecuentemente llamadas catalasas-peroxidasas.

2. Describa la amilasa
La amilasa, es una enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis
de los enlaces 1-4 del componente α-amilasa al digerir el glucógeno y el almidón para
formar azúcares simples. Se produce principalmente en las glándulas salivales (sobre todo en
las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene actividad enzimática a un pH de 7. Cuando
una de estas glándulas se inflama, como en la pancreatitis, aumenta la producción de amilasa
y aparece elevado su nivel en sangre (amilasemia). El pH óptimo de la amilasa salival es de
6.9.

3. Indique que factores afectan la velocidad de una reacción catalizada por una
enzima.
Las diferentes enzimas muestran diferentes respuestas a los cambios en la concentración de
substrato, temperatura y pH.

 Concentración de substrato.
 Efecto de la temperatura en la actividad enzimática
 Efecto de la variación del pH en la actividad enzimática.
Velocidad máxima: la velocidad de una reacción (v) es el número de moléculas de substrato
convertidas en producto por unidad de tiempo y usualmente se expresa en µmoles de
producto formadas por minuto. La velocidad de una reacción catalizada por una enzima,
aumenta conforme se incrementa la concentración de substrato hasta que se llega a una
velocidad máxima (Vmax), a partir de la cual la velocidad de la reacción, es independiente
de la cantidad de substrato. El que la velocidad no pueda seguirse incrementando, refleja la
saturación del sitio activo con el substrato.

Incremento de la velocidad con la temperatura: En general, la velocidad de la reacción se

incrementa con la temperatura hasta que un punto máximo es alcanzado. Este incremento se
debe a que aumenta el número de moléculas ricas en energía que pueden pasar la barrera
energética de estado de transición, para formar a los productos.
Decremento de la velocidad con la temperatura: la elevación excesiva de la temperatura
del medio que contiene a las enzimas, resulta en un decremento de la velocidad como
resultado de la desnaturalización, es decir, la pérdida de la estructura tridimensional de las
enzimas.
Efecto del pH en la ionización del sitio activo: la concentración de H+ afecta la velocidad
de la reacción en muchas formas. Primero el proceso catalítico usualmente requiere de que
la enzima y el substrato tengan grupos químicos en una forma ionica particular para poder
interactuar. Por ejemplo la actividad catalítica puede necesitar a un grupo amino, por ejemplo
de una lisina en estado protonado (-NH3+) o no (-NH2+), el pH modifica este estado y por
tanto a la velocidad de la reacción.

Efecto del pH para la desnaturalización de la enzima: pH extremos pueden ocasionar la

desnaturalización de las enzimas, debido a que la estructura con estos cambios es posible
modificar las interacciones ionicas que intervienen en la estabilidad de la enzima en su estado
nativo:
El pH óptimo varía para las diferentes enzimas: el pH al cual las enzimas adquieren su
máxima actividad es diferente para cada una de ellas y depende de la secuencia de
aminoácidos que las conforman, por supuesto, también está relacionado con
el microambiente celular en el cual desarrollan su catálisis. Por ejemplo la pepsina que es
una enzima digestiva que actúa en el estómago, posee un pH óptimo de alrededor de 2
unidades, por el contrario otras enzimas que actúan a pH neutro, se desnaturalizan a pH
alcalino o ácido.

RECOMENDACIONES

 Para que la enzima amilasa siga funcionando se recomienda para la práctica

mantener una temperatura de 37 °C, pues a esta temperatura la enzima actuará
como si lo estuviera haciendo en el cuerpo humano y se podrá evidenciar de
mejor manera la reacción.

 Se recomienda revisar la bibliografía antes, pues existen términos que deberán

conocer antes de la práctica como parte de los prerrequisitos, de igual manera
recomendamos seguir la práctica conforme lo establecido pues está ya está
comprobada científica y experimentalmente.

 Recomendamos verificar que todas las sustancias y en especial reactivos con

que se realizará la práctica no se encuentren contaminados pues estos podrían
alterar los resultados o tardar más de lo esperado para que reaccionen.

BIBLIOGRAFÍA
Arroyo, M. (1998). Reacción de enzimas. Fundamentos, métodos y aplicaciones. Ars
Pharmaceutica, 39(2), 23-39.
«Catalasa en www.ncbi.nlm.nih.gov» (en inglés). Consultado el 10 de mayo de 2013.
«Official Symbol: CAT [...] Organism: Homo sapiens».

Levenspiel, O. (2002). Ingeniería de las reacciones químicas. Reverté.

Ramasubbu, N.; Paloth, V.; Luo, Y.; Brayer, G. D.; Levine, M. J. (1996). «Structure of
Human Salivary α-Amylase at 1.6 Å Resolution: Implications for its Role in the Oral
Cavity». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 52 (3): 435-
446. PMID 15299664. doi:10.1107/S0907444995014119.