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Precursores de macromoléculas

Aspectos Aminoácidos Nucleótidos Monosacáridos

Elementos Grupo carboxilo, Base nitrogenada, Grupo carbonilo,
constantes grupo amino y Azúcar, Uno o varios Cadena carbonada
enlace peptídico grupos fosfato Polihidroxilada

Elementos R- Cadena lateral Tipo de azúcar, Base Posición del

variables con los grupos nitrogenada, Numero grupo carbonilo,
presentes en ella y de grupos fosfatos. Número de
la formación de átomos de
anillo cíclico. carbono, Serie
Estérica, Tipo de
anómero
Enlace Enlace peptídico β N-gliosídico Glicosídico
polimerizante (Uniendo el
heterociclo con el
azúcar,
Ester fosfato (Entre el
fosfato y el azúcar),
Anhídrido de ácido
(Entre los grupos
fosfato)
Precursores de Precursores de ácidos Precursores de
Funciones proteínas nucleicos polisacáridos
Fuente de C para la Al catabolizarse Fuente energética
formación de otras liberan energía Síntesis de
biomoléculas Cofactores aminoácidos y lípidos
Fuente de energía enzimáticos Componentes de
Fuente de Regulación del otras biomoléculas
nitrógeno metabolismo como las
Algunos son NT o Ceden parte de su glicoproteínas,
precursores de estructura en la glicolípidos y
ellos. síntesis de otras estructura de los
Precursores de biomoléculas nucleótidos
hormonas.

Nucleótidos.
Compuestos formados por una base nitrogenada, un azúcar y uno o varios grupos fosfatos. La base
nitrogenada está unida al azúcar mediante un enlace ß-N-Glicosídico y el enlace que une a la pentosa con el
grupo fosfato es un éster fosfato. Si el nucleótido posee más de un grupo fosfato estos se unen entre sí por
enlaces anhídrido de ácido. Los nucleótidos son los precursores más complejos desde el punto de vista
estructural y son los constituyentes de los ácidos nucleicos.

Clasificación:
 Según su base nitrogenada:
Purínicos (adenina, guanina, hipoxantina).
Pirimidínicos (citocina, timina, uracilo).
 Según el tipo de azúcar:
Ribonucleótidos.
Desoxirribonucleótidos.
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 Según la cantidad de grupo fosfato
Monofosfatado (1).
Difosfatado (2).
Trifosfatado (3).

Características generales:
 Solubles en soluciones acuosas por tener grupo amino, ceto, hidroxilo y fosfato.
 Tienen carga negativa por la presencia de grupo fosfato, por lo que pueden interactuar con proteínas
catiónicas.
 Por la presencia de átomos de oxígeno y nitrógeno pueden establecer puentes de hidrógeno.
 Pueden formar enlaces éster por los OH del azúcar o por los grupos fosfatos.

Función:
(Cumplen con el principio de multiplicidad de utilización)
 Son precursores de los ácidos nucléicos.
 Forman parte de algunos cofactores enzimáticos.
 Participan en la transmisión de energía.
 Actúan como activadores o inhibidores en la acción enzimática.

Formación del enlace fosfodiéster: Los nucleótidos se unen entre sí y forman los ácidos nucleicos al
reaccionar el OH del carbono 3’ del azúcar de un nucleótido con el fosfato del carbono 5’ del azúcar de
otro nucleótido. El fosfato queda así unido por dos enlaces de tipo éster fosfato, por ello este enlace
recibe el nombre de enlace fosfodiéster 3’ 5’.

Monosacáridos.
Son polihidroxialdehídos y polihidroxicetonas. Tienen en común un grupo carbonilo y una cadena
polihidroxilada. El enlace polimerizante de los monosacáridos es el enlace acetal(enlace glucosídico) que se
establece entre el OH anomérico de un monosacárido y un OH de otro monosacárido.

Los monosacáridos presentan isomería óptica ya que en su estructura hay carbonos asimétricos, según la
posición del OH unido a este carbono y teniendo como referencia al gliceraldehido ellos se clasifican en la
serie D o L y desvían la luz polarizadas hacia la derecha (dextrógiros) o hacia la izquierda (levógiros)

Clasificación:
 Según la posición del grupo carbonilo:
Aldosas(carbono primario).
Cetosas(carbono secundario).

 Según el # de átomos de carbono:

Triosas(3).
Tetrosas(4).
Pentosas(5).
Hexosa(6).
 Según la serie estérica:
Serie D(es la que predomina).
Serie L.
 Según el tipo de anómero:
 o ß.

Funciones:
(cumplen con el principio de multiplicidad de utilización)
 Son precursores de los oligosacáridos y polisacáridos.
 Se utilizan como fuente de energía.
 Forman parte de otros compuestos como glicoproteínas y glicolípidos.
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Carácter reductor:
Cuando se interconvierten aldosas en cetosas o viceversa se forma un compuesto intermedio denominado
enodiol que es una sustancia reductora y reduce los iones Cu2+ a Cu1+. Esta propiedad es la base de la
prueba de Benedict que se utiliza para conocer los niveles de glucosa en orina.

Monosacáridos derivados:
Son aquellos que sufren transformaciones en sus grupos funcionales.
 Ácidos(por oxidación)
Ej. Ácidos aldáricos, urónicos y aldánicos.
 Polialcoholes(por reducción)
Ej. Glicerol.
 Azúcares aminados(por sustitución del grupo OH por amino)
Ej. D- glucosamina.
 Ésteres fosfóricos(por adicción de grupo fosfato)
Ej. Glucosa-6-fosfato.

Formacion del enlace glicosídico: La unión de los monosacáridos para formar oligosacáridos y
polisacáridos es mediante el enlace glicosídico, que es un enlace de tipo acetálico (véase capítulo 2).
Este enlace se establece entre el OH del carbono anomérico de un monosacárido y un OH (que puede o
no ser anomérico) de otro monosacárido:
El monosacárido presente en los nucleótidos puede ser la ribosa (aldopentosa) o su derivado la 2
desoxirribosa.

Aminoácidos.
Son ácidos orgánicos en los cuales al menos un hidrógeno ha sido sustituido por un grupo amino. En los -
aminoácidos el hidrógeno que se ha sustituido es un H.
Serina.
Con OH.
Treonina.

Cisteina.
Con azufre.
Metionina.

Aspártico.
Con COOH
Glutámico.

Lisina.
Con NH2 Arginina.
Histidina.

Fenilalanina.
Con anillo aromático. Tirosina.
Triptófano.

Glicina, alanina.
Con cadena hidrocarbonada
Valina, leucina, isoleucina.
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Clasificación:
 Presencia de grupos ácidos o básicos en la cadena lateral.
Básicos(histidina, lisina, arginina).
Ácidos(aspártico, glutámico).
Neutros(el resto).
 Presencia de grupos polares.
Polares.
1. Iónicos(aspártico, glutámico, arginina, lisina e histidina).
2. Poco iónicos (serina, treonina, tirosina, cisteína, triptófano, asparagina y glutamina).
3. Apolares(glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina y prolina).

Propiedades físicas:
 Sólidos cristalinos.
 Generalmente solubles en solventes acuosos.
 Tienen altos puntos de fusión y ebullición.

Propiedades ópticas:
 Todos menos glicina presentan actividad óptica.
 Serie estérica L.

Propiedades eléctricas:
Las propiedades eléctricas dependen del estado de disociación de los grupos disociables que varía en
dependencia del PH.
Si ph=pk entonces fd=fnd
Si phpk entonces fdfnd
Si phpk entonces fdfnd

FND FD
COOH COO + H+
NH3+ NH+ + H+

Si aumenta la concentración de iones hidrógeno, disminuye el ph favoreciéndose el sentido inverso de la

reacción por lo que predomina COOH y NH3+.
Si disminuye la concentración de iones hidrógeno o aumenta la concentración de OH, disminuye el ph
favoreciéndose el sentido inverso de la reacción por lo que predomina el COO y el NH2.

Punto isoeléctrico: es el ph al cual el aminoácido tiene carga neta 0 y no migra en un campo eléctrico. Es
específico para cada aminoácido.

Si ph=PI el aminoácido tiene carga neta 0 y no migra en el campo eléctrico.

Si phPI el aminoácido tiene carga neta + y migra al polo –(cátodo).
Si phPI el aminoácido tiene carga neta – y migra al polo +(ánodo).

Funciones:
 Son precursores de las proteínas y los péptidos.
 Algunos son metabolitos intermediarios.
 Algunos son neurotrasmisores.
 Algunos son antibióticos.
 Por descarboxilación se forman las amígenas biógenas.

Enlace peptídico:
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 Es una amida sustituída que se forma al reaccionar el grupo  carboxilo de un a.a con el  amino de otro
a.a. Se pierde una molécula de H2O.
 Es un enlace covalente fuerte y estable.
 Tiene carácter parcial de doble enlace por el fenómeno de resonancia, por lo tanto no presenta libertad de
giro. Los átomos del grupo peptídico están en un mismo plano.
 La libertad de giro se produce a nivel de los enlaces del carbono .

Interacciones entre los a.a:

 Entre un a.a ácido y a.a básico - Puente salino.
 Entre dos a.a con cadenas hidrocarbonadas - Interacción hidrofóbica.
 Entre un a.a básico y a.a con OH - Puente de H.
 Entre un a.a ácido y a.a con OH - Puente de H.
 Entre dos a.a con OH - Puente de H.
 Entre dos a.a con azufre - Enlace disulfuro.
 Entre dos a.a con anillo aromático - Fuerzas de Van Der Waals(fuerzas de apilamiento).

Características generales de las macromoléculas.

1. Elevado peso molecular: Velocidad de difusión lenta, no dializan y tienen alta velocidad de
sedimentación.
2. Carácter polimérico: Un polímero es una sustancia que se forma por la unión de varias moléculas más
pequeñas llamadas monómeras.
3. Carácter uniforme: Cada biomolécula se forma por la polimerización de precursores de la misma clase
por lo que el enlace polimerizante es el mismo en cada macromolécula.
4. Carácter lineal: Está presente cuando hay ausencia de ramificaciones.
5. Carácter tridimensional: Las macromoléculas existen en 3 dimensiones y para estudiar la estructura de
las macromoléculas se dividen en niveles de organización:
- Nivel primario: Orden o secuencia de los precursores en la cadena polimérica. Se mantiene estable por el
enlace polimerizante. Es el más estable.
- Nivel secundario: Forma que adopta la cadena en pequeños sectores de la misma. Se estabiliza por
interacciones débiles.
- Nivel terciario: Es la estructura tridimensional total de la macromolécula. Está estabilizado por
interacciones débiles (puentes de H, puentes salinos y fuerzas de Van Der Waals).
- Nivel cuaternario: Solo existe en las proteínas oligoméricas que son las que tienen más de una cadena
polipeptídica. Está estabilizado por interacciones débiles.
6. Carácter informacional: La información molecular está relacionada con la variedad estructural y
permite la realización de interacciones específicas entre diferentes macromoléculas. Existen 2 tipos de
información, la secuencial y la conformacional.

-La inf. Secuencial está contenida en la estructura primaria de las macromoléculas con secuencias
irregulares o variadas. Tiene como función la de construir los niveles superiores, no permite que se realicen
interacciones específicas en el espacio ya que aparece de forma lineal y determina la información
conformacional.
-La información conformacional está contenida en la estructura tridimensional de las macromoléculas, es
decir, en la conformación general de la macromolécula. Permite establecer interacciones específicas en el
espacio y tiene carácter funcional.

Un fenómeno que está ligado a la información conformacional es el de RECONOCIMIENTO

MOLECULAR que se define como la interacción específica entre una macromolécula y una biomolécula
que se le denomina ligando. El reconocimiento molecular se lleva a cabo en un sitio específico que se
conoce como sitio de reconocimiento.
7. Tendencia a la agregación: las macromoléculas tienden a agregarse unas con otras formando grandes
estructuras supramoleculares con una gran complejidad estructural y funcional. Estas asociaciones
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pueden realizarse de forma covalente o no y no contradice el carácter de uniformidad pues las
macromoléculas que se asocian no lo hacen con interrupción del eje covalente principal, sino que
emplean grupos químicos laterales para el enlace.
8. Relación estructura – función: se plantea que en las macromoléculas la función está directamente
relacionada con la estructura.

Proteínas.
 Lo monótono es el eje peptídico dado por el grupo peptídico y el Cα.
 Lo diverso Cadenas laterales de residuos de aminoácidos.
 Enlace polimerizante: peptídico.
 Carácter tridimensional: el nivel primario es la secuencia de los a.a en la cadena polipeptídica, el
secundario es el ordenamiento regular de determinados sectores de la cadena el cual está estabilizado
por puentes de hidrógeno y el nivel terciario consiste en la disposición tridimensional de la cadena
polipeptídica y está estabilizado por interacciones débiles. El nivel cuaternario solo está presente en
proteínas con más de una cadena polipeptídica y está estabilizado por interacciones débiles, consiste en
la asociación de las cadenas polipeptídicas.
Nivel secundario: Esta caracterizado por dos conformaciones
HÉLICE ALFA:
• enrollamiento helicoidal
• giro a la derecha
• 3,6 aminoácidos por vuelta
• puentes de hidrógeno intracatenarios, entre los elementos constantes del enlace peptídico.
• cadenas R hacia afuera
HOJA PLEGADA
• cadenas polipeptídicas dispuestas en zig-zag
• puentes de hidrógeno intercatenarios
• cadenas R por encima y por debajo del plano
• paralelas o antiparalelas

Nivel Terciario:se establec por l plegamiento de la cadena polipeptídica lo q ocasiona q se acerque los
riduos de aminoacidos en los niveles 1rio y 2rio.Se estabiliza mediante nteraciones debiles y por enlace
covalente por puente disulfuro q se establecen entre los grupos funcionales precentes en la cadena R de los
aminoacidos.
Nivel cuaternario:Se establece cuando se unen dos o mas subunidades proeicas mediante interacciones no
covalentes comoFuerzas de Van de Waals, Uniones hidrofóbicas, Puentes de hidrógeno, Puentes disulfuro

 Carácter informacional: existe carácter informacional porque hay diversidad estructural ya que las
proteínas pueden estar formadas hasta por 20 a.a que al combinarse dan lugar a secuencias variadas que
contienen la información secuencial. En dependencia de las secuencias serán las interacciones que se
establezcan y la conformación tridimensional de la proteína.
 Tipo de información que predomina: Conformacional.
 Relación estructura-función: en la conformación tridimensional aparecen hendiduras, hoyos y otras
estructuras que permiten que la proteína interactúe con otras biomoléculas mediante el reconocimiento
molecular, permitiendo que la proteína realice una función específica.

Acido nuleicos: Polímeros de nucleótidos unidos por enlace 3´5´-fosfodiéster

ADN: MOLÉCULA PORTADORA DE LA INFORMACIÓN GENÉTICA, PORTADORA DE LA
HERENCIA. Determina las características fenotípicas del organismo vivo. Responsable de la
transmisión de los caracteres hereditarios a la descendencia.
 Monótono Eje azúcar fosfato.
 Diverso orden de las bases nitrogenadas.
 Precursor: desoxirribonucleótidos de adenina, timina, guanina y citosina.
 Carácter tridimensional:
- nivel primario: orden o secuencia de los desoxirribonucleótidos en la cadena polinucleotídica unidos
mediante la cadena plinucleotidica.
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- Nivel secundario: (Modelo de Watson y Crick)
 La molécula de ADN está formada por 2 cadenas poliméricas de desoxirribonucleótidos que se enrollan
alrededor de un eje con giro a la derecha.
 Las cadenas tienen posición antiparalela y una envuelve a la otra y para separarlas hay que desenrollar la
doble hélice.
 Las bases nitrogenadas se disponen hacia el centro de la hélice y el eje pentosa fosfato hacia la periferia.
 Cada base nitrogenada se aparea mediante puente de hidrógeno con la base nitrogenada correspondiente
de la cadena opuesta y forman un par de bases casi perpendicular al eje de la hélice.
 Entre una base nitrogenada y otra se establecen fuerzas de apilamientos.
 En la superficie de la molécula existen 2 surcos, el mayor de 180° y el menor de 180°. Las proteínas
interactúan por el surco mayor.
 Carácter informacional: existe porque hay diversidad estructural.
 Tipo de información que predomina: Secuencial.
 Relación estructura-función: la función de conservar la información genética está dada por la disposición
de las BN hacia el centro y el echo de que una cadena envuelva a la otra lo que contribuye al
empaquetamiento de la molécula y a la protección de las BN. La función de trasmitir la información
genética está dada por la complementariedad de bases.
IMPORTANCIA DEL MODELO DE WATSON Y CRICK:
Explicó la forma en que se almacena la información genética en la molécula de ADN
Explicó la forma en que se transmite la información genética.

ARN de transferencia.
 Precursor: ribonucleótidos de adenina, uracilo, guanina y citosina.
 Carácter tridimensional:
- Nivel primario: orden o secuencia de los ribonucleótidos en la cadena polinucleotídica.
- Nivel secundario: presenta una forma de hoja de trébol. El extremo 5´ está apareado y el extremo 3´ no
está apareado y presenta la secuencia CCA.
- Nivel terciario: tiene forma de L invertida y está estabilizado por puentes de hidrógeno.
 Carácter informacional: existe carácter informacional ya que están formados por ribonucleótidos que al
combinarse forman secuencias variadas que contienen la información secuencial(anticodón).
 Tipo de información que predomina: Conformacional que está contenida en la estructura tridimensional
que tiene forma de L invertida cuando se pliega la molécula.
 Relación estructura –función: uno de los extremos de la L invertida contiene la secuencia CCA que le
permite interactuar con a.a y el extremo que contiene al anticodón permite la interacción con el codón
del ARN mensajero.

ARN mensajero.
 Carácter tridimensional: en eucarionte tiene modificado el extremo 5´ por la adición de un nucleótido de
7 metilguanina y el extremo 3´ tiene una cola de poliadenina.
 Carácter informacional: existe porque los ARN mensajeros están formados por ribonucleótidos que al
combinarse forman secuencias variadas que contienen la información secuencial(codón). La información
conformacional está contenida en la estructura tridimensional.
 Tipo de información que predomina: Secuencial.
 Relación estructura-función: el codón es la unidad informativa porque en dependencia del codón será el
a.a que se incorpore a la cadena polipeptídica. Además existe codones de inicio y terminación de la
síntesis de proteínas.
 Su tamaño varía en dependencia de la proteína que codifican.
 No presentan bases modificadas.
 El tiempo de vida media de estas moléculas es muy corto en comparación con los ARN ribosomal y de
transferencia.

ARN ribosomal.
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 Carácter informacional: está dado por la presencia de los ribonucleótidos que forman secuencias
variadas que contienen la información secuencial. La información conformacional está contenida en la
estructura tridimensional.
 Tipo de información que predomina: Conformacional.
 Relación estructura-función: forman parte de los ribosomas.
 Se encuentra en los ribosomas, donde está asociado a proteínas específicas.
 Presentan bases modificadas.
 Los ribosomas están formados por dos subunidades, la mayor o L y la menor o S.

Funcion de los ARN:

• Algunos participan en el procesamiento de otros ARN.
• Participan en el proceso de secreción de proteínas.
• Presentan actividad catalítica.
• En algunos virus son portadores de la información genética.

Polisacáridos:
 Monótono Azúcar-enlace glicosídico.
 Diverso Tipo de enlace glicosidico.
 Funciones
Almacenamiento: almidón en los vegetales y glucógeno en los animales.
Estructural: la celulosa en las plantas.
Reconocimiento: glúcidos de la membrana plasmática.
Funciones diferentes en cada uno de los Heteropolisacáridos
 Clasificacion
Homopolisacaridos polimeros del mismo monosacarido.Puede ser ramificado o no.
Heteropolisacarido polimeros de diferentes monosacaridos

Glucógeno.
 Composición elemental: CHO.
 Precursor: -D-glucosa.
 Enlace polimerizante: 1-4 y 1-6 en las ramificaciones.
 Carácter lineal: no está presente ya que existen ramificaciones cada 8 a 12 residuos de glucosa.
 Carácter tridimensional: si. Presenta una estructura globular.
 Carácter informacional: no existe porque hay monotonía estructural ya que solo hay -D-glucosa.
 Relación estructura-función: por la presencia de ramificaciones en un menor volumen se puede
almacenar gran cantidad de glucosa y además aportan un mayor número de sitios para la acción de las
enzimas. Es la forma de almacenar glucosa en los animales.

Almidón.
 Composición elemental: CHO.
 Precursor: -D-glucosa.
 Enlace polimerizante: 1-4 y 1-6 en las ramificaciones.
 Carácter lineal: no está presente ya que existen ramificaciones cada 24 a 30 residuos de glucosa.
 Carácter tridimensional: si. Presenta una estructura globular.
 Carácter informacional: no existe porque hay monotonía estructural ya que solo hay -D-glucosa.
 Relación estructura-función: por la presencia de ramificaciones en un menor volumen se puede
almacenar gran cantidad de glucosa y además aportan un mayor número de sitios para la acción de las
enzimas. Es la forma de almacenar glucosa en los vegetales.

Celulosa.
 Composición elemental: CHO.
 Precursor: -D-glucosa.
 Enlace polimerizante: 1-4.
 Carácter lineal: si hay porque no presenta ramificaciones.
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 Carácter tridimensional: si. Presenta una estructura fibrosa.
 Carácter informacional: no existe porque hay monotonía estructural ya que solo hay -D-glucosa.
 Relación estructura-función: las cadenas de celulosa se entrecruzan mediante puentes de hidrógeno
formando fibras resistentes a la tensión. Además el enlace 1-4 le brinda rigidez a la molécula.

Biocatalizadores.

Mecanismo básico de acción de las enzimas.

1era etapa: el sustrato se une a la enzima y forma el complejo enzima-sustrato. Esta etapa es reversible y se
conoce como ETAPA DE UNIÒN. Depende de la complementariedad espacial (la estructura del CA y del
sustrato deben ser complementarias) y complementariedad química (en el CA deben existir grupos que
puedan interactuar con los grupos químicos del sustrato).
2da etapa: transformación del sustrato obteniéndose el producto y la enzima libre que puede comenzar el
proceso de catálisis. Es un proceso irreversible y se le conoce como
ETAPA DE TRANSFORMACIÒN.

Características del centro activo.

 Constituye una pequeña porción del volumen total de la enzima.
 Se encuentra en la superficie lo que facilita el acceso del sustrato.
 Es una entidad tridimensional que generalmente tiene forma de cavidad y seque resulta del plegamiento
de la cadena polipeptídica cuando se forma la estructura terciaria.
 Los a.a que forman el CA no necesariamente se encuentran adyacentes. El acercamiento ocurre cuando
se pliega la cadena polipeptídica.
 Hay presencia de grupos químicos que tienen una orientación específica permitiendo que la unión E-S
sea íntima.
Componentes del centro activo.

1. Eje peptídico.
2. Grupos de ambientación. 1era etapa (Unión).
3. Grupos de fijación.

4. Grupos catalíticos. 2da etapa (Transformación)

 El eje peptídico está relacionado con la complementariedad espacial. Está formado por la parte
monótona de la cadena polipeptídica que al plegarse contribuye a dar la forma tridemensional del CA.
 Los grupos de ambientación son los que están presentes en las cadenas laterales de los a.a polares.
Impiden la entrada de agua al CA por lo que se refuerzan las interacciones que se establecen entre la
enzima y el sustrato. (Cria un centro hidrofobico)
 Los grupos de fijación son los que están presentes en las cadenas laterales de los a.a e interactúan de
manera específica con los grupos químicos del sustrato. Permiten la unión de la enzima con el
sustrato. Los puentes de hidrógeno orienta al sustrato a su entrada al CA.
 Los grupos catalíticos son los responsables de la transformación del sustrato. No están relacionados
con el reconocimiento molecular.

Existen 2 hipótesis que explican la unión del sustrato a la enzima:

Llave y cerradura.
Plantea que la estructura del CA y del sustrato es complementaria aún
cuando estos no se hayan unido.
Adaptación inducida.
Plantea que la estructura del CA es complementaria a la del sustrato solo cuando este ya esté unido al CA. A
medida que el sustrato va penetrando al CA, la estructura de este sufre un cambio conformacional y adopta
la estructura complementaria del sustrato.

Agentes modificadores del centro activo:

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 Los que modifican la estructura tridimensional del CA. Provocan una distorsión del CA lo que afecta la
actividad enzimática. Ej. Agentes desnaturalizantes.
 Los que alteran la distribución de las cargas eléctricas de la enzima. Modifican la actividad enzimática.
Ej. Ph(varía el estado de disociación de los grupos disociables)
 Los que son análogos del sustrato. Son sustancias generalmente similar al sustrato y se unen al CA
impidiendo la unión del sustrato al CA, por lo tanto, hay pérdida de la actividad enzimática.
 Los que modifican los grupos químicos del CA. Ej. Sustratos suicidas que se quedan unidos al CA lo
que provoca una pérdida de la actividad enzimática.

Especificidad de la enzimas.
 Especificidad de sustrato.(absoluta o relativa).
Al CA se puede unir un sustrato o un # pequeño de ellos con estructura similar.
 Especificidad de acción.
La enzima cataliza solo una de las posibles transformaciones del sustrato.

Principio de máxima eficiencia: las reacciones catalizadas por enzimas rinden el # máximo de moléculas
del producto sin que se obtengan productos secundarios.

CINÈTICA ENZIMÀTICA.

Factores que afectan la velocidad de la reacción:

1. Concentración de la enzima.
2. Concentración del sustrato.
3. Ph.
4. Temperatura.
5. Activadores.
6. Inhibidores.
7. Concentración de los cofactores.

Concentración de la enzima.
 La relación entre la velocidad de la reacción y la concentración de enzima es que son directamente
proporcionales, es decir, a medida que aumenta la concentración de enzima aumenta la velocidad de la
reacción.
 Cuando aumenta la concentración de enzimas se favorece la formación del complejo enzima – sustrato
por lo que aumenta la velocidad de la reacción.

Vo

Concentración de la enzima.

Concentración del sustrato.

 Al inicio al aumentar la concentración del sustrato aumenta en la misma medida la velocidad de la
reacción, luego al seguir aumentando la concentración de sustrato aumenta la velocidad de la reacción
pero no en la misma medida hasta que la velocidad de la reacción se hace prácticamente constante.
 La Vm se alcanza cuando se saturan las enzimas, es decir, cuando todos los centros activos han sido
ocupados por el sustrato. A este fenómeno se le conoce como efecto de saturación.
 Los parámetros cinéticos de la ecuación de Michaelis-Menten son la Vm y la Km.
 La Km es la constante de disociación del complejo enzima- sustrato y es una medida de la afinidad de la
enzima por el sustrato, es por esto que se puede decir que a poca afinidad mayor Km y a gran afinidad
menor Km.
 11
 La Km se puede interpretar como la concentración de sustrato a la cual se alcanza la mitad de la
velocidad máxima(Vm).

 Km = ES Vo
ES

Vm

Vm/2

Km concentración sustrato.

Ph.
 En la zona central de la campana se encuentran los valores máximos de la velocidad de la reacción.
 El Ph óptimo es al cual se alcanza la mayor velocidad de la reacción y al cual la enzima tiene su
conformación más activa.
 A valores extremos de Ph como 0 y 14 la velocidad de la reacción disminuye considerablemente ya que
la enzima se desnaturaliza.
 El Ph afecta el estado de disociación de los grupos disociables.

Vo

Ph óptimo. Ph.

Temperatura.
 El aumento de la temperatura refleja un aumento de la energía cinética de las moléculas lo que provoca
un aumento de los choques entre las moléculas de la enzima y el sustrato.
 A temperaturas muy elevadas disminuye la velocidad de la reacción porque la enzima se desnaturaliza.
Activadores.
 Estimulan la velocidad de la reacción y generalmente son iones inorgánicos y no necesariamente están
presentes.
Cofactores.
 Son compuestos que requieren las enzimas para poder producir la reacción.

Inhibidores.
 Competitivo: es un análogo del sustrato y se une al centro activo y lo mantiene ocupado impidiendo la
unión del sustrato al centro activo. La km aumenta. Cuando aumenta la concentración del sustrato este
desplaza al inhibidor competitivo y se logra alcanzar la Vm. Ej. Sulfas, metrotrexate y malonato.
 No competitivo: no tienen una estructura similar a la del sustrato, por lo tanto no impide la unión del
sustrato al centro activo. Se une a la enzima por un sitio diferente al centro activo provocando un cambio
en la conformación del CA impidiendo la transformación del sustrato. La Km no varía ya que el sustrato
se sigue uniendo a la enzima pero la Vm disminuye porque se afecta la capacidad catalítica de la enzima.
Ej. Iodoacetato.

Regulación enzimática.
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Regulación enzimática: posibilidad que tienen las enzimas de variar la velocidad de la reacción que
catalizan en respuesta a cambios que se producen en el medio. Pasar de un estado de reposo a actividad y
viceversa. Cuando un sistema o proceso es capaz de variar su comportamiento como respuesta a los
cambios que se producen en su entorno
Regulación.

Variación de la Vr.

Cambios cuantitativos. Cambios cualitativos.

Cantidad de enzima. Actividad enzimática.

Inducción Represión
Enzimática. Enzimática.
Presencia de una sustancia en Presencia de una sustancia en el medio que
el medio que aumenta la síntesis disminuye la síntesis de enzimas.
de las enzimas.

Regulación alostérica. Mecanismo por el cual una sustancia denominada efector alostérico se une a la enzima en un
lugar llamado sitio alostérico, mediante interacciones débiles y provoca cambios conformacionales, que modifican la
velocidad de la reacción.
 Gráfico de aspecto sigmoidal.
 Menor gasto de energía.
 Las enzimas tienen otro sitio de reconocimiento además del centro activo llamado sitio alostérico.
 Está presente el fenómeno de cooperatividad.
 El efector se une a la enzima por fuerzas no covalentes.
 Los estados conformacionales están en equilibrio.
 No existe el fenómeno de amplificación.
 ES TÍPICA DE ENZIMAS MULTIMÉRICAS.
 Alternan entre dos estados conformacionales
I. Uno Tenso e inactivo o estado T
II. Uno catalíticamente activo relajado o estado R
 La unión de moléculas de sustrato a la enzima desplaza el equilibrio conformacional hacia el estado R.
 La unión del inhibidor desplaza el equilibrio hacia la conformación Tensa (T), y disminuye la actividad
de la enzima, por lo cual reduce la velocidad de formación del producto.
 La unión del activador desplaza el equilibrio hacia la conformación relajada (R), y aumenta la actividad
de la enzima, por lo cual aumenta la velocidad de formación del producto.
 Cooperatividad: Existe cooperatividad cuando la unión de un ligando a la enzima influye sobre la unión
posterior de otros ligandos. Es positiva cuando al unirse el primer ligando aumenta la afinidad de la
enzima por otros ligandos y es negativa cuando al unirse el primer ligando disminuye la afinidad.

Regulación por modificación covalente. Es el mecanismo mediante el cual la unión por enlace covalente de un
grupo químico a la enzima, le provoca un cambio conformacional que produce una variación de las velocidad de reacción.
 Gráfico en forma de hipérbola.
 Mayor gasto de energía.
 Se requiere de una pareja de enzimas para el paso de una enzima a la otra.
 El sitio de modificación covalente no es un sitio de reconocimiento molecular.
 El efector(grupo fosfato) se une al sitio de modificación covalente por fuerzas covalentes.
 13
 La composición química de los estados conformacionales es diferente.
 Se dá el fenómeno de amplificación.
 Amplificación: Obtención de grandes respuestas en un breve tiempo a partir de pequeñas señales. El
grado de amplificación será mayor mientras más intermediarios enzimáticos involucre

Semejanzas:
 Existen 2 estados conformacionales interconvertibles con diferente actividad y afinidad por el sustrato.
 Las enzimas se ubican generalmente en el inicio de las vías metabólicas y esto hace que las enzimas
cumplan con el principio de máxima economía que plantea que la célula utiliza la cantidad indispensable
de sustancia y energía para su funcionamiento.
 Son mecanismos de regulación enzimática por modificación de la actividad de las enzimas.

Regulación alostérica:
 Existe cooperatividad cuando la unión de un ligando a la enzima influye sobre la unión posterior de otros
ligandos. Es positiva cuando al unirse el primer ligando aumenta la afinidad de la enzima por otros
ligandos y es negativa cuando al unirse el primer ligando disminuye la afinidad.
 Efecto homotrópico: cuando la unión del primer ligando influye sobre la unión posterior del mismo
ligando.
 Efecto heterotrópico: cuando la unión del primer ligando influye sobre la unión posterior de otros
ligandos.
 Modelo que explica las enzimas alostéricas: Simétrico o concertado.
- Plantea que las enzimas alostéricas existen en 2 estados conformacionales interconvertibles que están en
equilibrio: R y T.
- Plantea que las enzimas alostéricas son proteínas oligoméricas.
- Es simétrico porque todas las subunidades están en el mismo estado conformacional.
- Es concertado porque el paso de un estado conformacional a otro en una subunidad es trasmitido al resto
de las subunidades de manera que todas adoptan el mismo estado.
- Este modelo no permite formas híbridas.
 Las enzimas alostéricas tienen además del centro activo otros sitios específicos con una conformación
específica que permite que los ligandos se unan a 1 de los 2 estados conformacionales. Estos sitios
alostéricos son sitios de reconocimiento molecular en el que el ligando se une mediante fuerzas no
covalentes y de manera reversible. Cuando se une el ligando no ocurre transformación.

Regulación por modificación covalente.

 Para que la enzima pase de una forma a la otra requiere de la formación o ruptura del enlace covalente.
 Para que la enzima pase de una forma a otra se requiere de una pareja de enzimas, una que anade el
grupo químico y la otra que lo elimine.
 Los estados conformacionales se diferencian en su actividad de manera que un estado es más activo que
otro.
 Existe amplificación cuando a partir de una senal metabólica la intensidad de la respuesta que se obtiene
es mucho mayor que la del estímulo. Esto se debe a que los intermediarios son enzimas.

Cofactores enzimáticos.
Son moléculas de bajo peso requeridas por muchas enzimas en el desarrollo de la reacción.
Inorgánicos:
- Cationes divalentes. Ej.Ca2+, Mg2+, Mn2+, Fe2+ y Zn2+.
- Cationes monovalentes. Ej. K+.
- Aniones. Ej.Cl-.
Orgánicos(coenzimas):
- Atendiendo a la fortaleza con que se unen a la enzima se clasifican en coenzimas que se unen débilmente
y grupos prostáticos que se unen fuertemente mediante enlace covalente.
- Moléculas inorgánicas con propiedades físico-químicas específicas. No están unidos a la cadena
polipeptídica y actúan junto a las enzimas en la reacción.
Función de los cofactores inorgánicos:
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 Contribuyen a la unión del sustrato a la enzima. Ej. Mg2+ en las quinasas.
 Estabilizan la enzima en su conformación más activa. Ej. Ca2+ en las lipasas.
 Constituyen en ocasiones el centro catalítico principal y al unirse a la enzima favorecen la reacción y
adquieren especificidad. Ej. Fe2+ en las oxidoreductasas.
Función de los cofactores orgánicos:
 Transportan parte del sustrato que puede ser electrones, átomos o grupos funcionales.
 Son interenzimáticos los que transportan parte del sustrato de una enzima a otra y esta es la forma de
actuar más común de las enzimas orgánicas.
 Son intraenzimáticos los que transportan parte del sustrato de un sitio a otro dentro de la misma enzima.
Son grupos prostéticos.

Nucleótidos de piridina.
1. NAD+.
2. NADP+.
Tienen en su estructura nicotidamina que es la parte funcional y vitamina del complejo B.
 Están formados por un nucleótido de nicotidamina y otro de adenina unido por un enlace anhidrido de
ácido. El NADP+ tiene también un grupo fosfato.
 Participan en las reacciones de oxidación - reducción que son catalizadas por deshidrogenasas.
 Actúan con enzimas que sustraen 2 átomos de hidrógeno directa o indirectamente unidos al mismo
átomo de carbono.
 El NAD+ generalmente participa en la oxidación de sustratos en vías catabólicas por lo que se considera
una coenzima eminentemente catabólica.
 El NADP+ actúa generalmente en la reducción de sustratos en vías anabólicas por lo que se considera
una coenzima eminentemente anabólica.
 El NAD+ participa en la oxidación de alcoholes a aldehidos o cetonas.

Nucleótidos de flavina.
1. FAD.
2. FMN.
 La parte funcional es el anillo de isoaloxacina.
 El FAD está formado por un nucleótido de flavina y otro de adenina unidos por un enlace anhídrido de
ácido.
 El FMN está formado por un nucleótido de flavina.
 Participan en las reacciones de oxidación reducción catalizadas por deshidrogenasas y oxidasas.
 Actúan con coenzimas que sustraen 2 átomos de hidrógeno unidos a carbonos adyacentes.
 El FAD participa en la oxidación de alcanos a alquenos.

Coenzima A.(CoASH)
 Presenta en su estructura al ácido pantolénico que es una vitamina del complejo B, AMP y 
mercaptoetilamina.
 El grupo funcional es el sulfidrilo.
 Participa en las reacciones de transferencia de grupo acilo.

ATP
 Está formado por una adenina, azúcar tipo ribosa y 3 grupos fosfatos.
 No posee vitamina en su estructura.
 Son fuente de energía por la presencia de enlaces anhidrido fosfórico que cuando se rompen liberan
energía.
 Son fuente de elementos estructurales cuando aparece en el producto un elemento de la estructura del
ATP.
Componentes celulares: estructura de las membranas biológicas.
Lípidos de membrana.
Los lípidos que se encuentran formando parte de las membranas presentan la propiedad de ser anfipáticos
debido a la presencia en la estructura de una porción polar y otra apolar.
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1. Esfingolípidos.
a) Fosfatados: la porción polar es la fosfocolina y la apolar la ceramida. Ej. Esfingomielina.
b) No fosfatados: la porción polar es el glúcido y la apolar la ceramida.
Ej. Glicoesfingolípidos(cerebrósidos, sulfátidos y gangliósidos).
2. Fosfolípidos.
 Son anfipáticos.
 La porción polar es el grupo fosfato más un grupo polar y la porción apolar es la cola hidrofóbica.
3. Colesterol.
 Tienen carácter anfipáticos.
 La porción apolar es el OH de la posición 3 y la porción apolar el anillo de
ciclopentanoperhidrofenantreno.
4. Triacilglicéridos.
 No tienen cabeza polar.

Los ácidos grasos forman parte de los fosfolípidos, los esfingolípidos y los triacilglicéridos. Los saturados
son el ácido palmático y esteárico y los insaturados tienen doble enlace.

Teniendo en cuenta el carácter anfipático de los lípidos estos se disponen en forma de bicapa. La cabeza
polar se dispone hacia la superficie y la cola hidrofóbica hacia el interior.

Interactúa con el solvente mediante Interactúan mediante fuerzas de

puentes de hidrógeno o interacciones Van der Waalls e interacciones
ión-dipolo. Una cabeza interactúa con hidrofóbicas.
otra mediante unión salina o pte de H.

Características de la bicapa lipídica:

 La bicapa lipídica es asimétrica porque la composición de la capa externa e interna es diferente. En la
capa interna predominan la fosfatidil serina y fosfatidil etanolamina y en la capa externa predominan la
fosfatidil colina y la esfingomielina.
 La bicapa es una estructura fluida y la fluidez depende de la longitud de los ácidos grasos y del grado de
insaturación de estos. Aumenta la fluidez cuando más cortos y más insaturados sean los ácidos grasos.
 La presencia de colesterol contribuye a la fluidez de la bicapa.
 La bicapa se comporta como una barrera permeable para las sustancias lipídicas e impermeable para los
iones y compuestos polares excepto el agua.
 Forman compartimientos cerrados y si se producen alteraciones en la bicapa estas pueden autorepararse.

Proteínas de membranas.
1. Integrales o intrínsecas.( 70% ).

 Están incluidas total o parcialmente en la bicapa.

 Cuando están incluidas totalmente se llaman proteínas transmembranales.
 La porción que queda fuera de la bicapa presenta un elevado contenido de a.a polares y la porción
contenida en la bicapa presenta un elevado contenido de a.a apolares.
 Función:
- Contribuyen a la organización estructural de la membrana.
- Manifiestan diversas actividades como enzimas y como transportadoras o formadoras de canales.
- Tienen función de receptores de membrana, capaces de interactuar con ligandos específícos por medio
del reconocimiento molecular.
2. Periféricas o extrínsecas.
 Se disponen en la superficie interna o externa de la bicapa.
 Presentan un elevado contenido de a.a polares.
 Contribuyen a la organización estructural de la membrana y pueden actuar como enzimas.
Glúcidos de membrana.
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 Constituyen del 2 al 10%.
 Se presentan en forma de oligosacáridos que están unidos covalentemente a lípidos y sobre todo a
proteínas formándose glicolípidos y glicoproteínas.
 Se disponen hacia la cara citoplasmática de la membrana.
 Función:
- Contribuyen a la organización estructural de la membrana.
- Intervienen en las interacciones entre las membranas celulares.
- Confieren propiedades antigénicas a las membranas.

Modelo del mosaico fluido.

 Plantea que la bicapa lipídica es la estructura básica de la membrana y que las proteínas se disponen en
forma de mosaico.
 Plantea que las membranas son estructuras fluidas y el grado de fluidez influye en las funciones de la
membrana.
 Plantea que las proteínas realizan movimientos de traslación en la bicapa y que existe asimetría en la
disposición de lípidos, proteínas y sobre todo de los glúcidos.

Funciones de la membrana lipídica.

 Delimita la célula y la interrelaciona con otras.
 Presenta permeabilidad selectiva; permiten el paso libre de algunas sustancias e impiden el de otras
según el tamano y la solubilidad.
 Participan en los mecanismos mediante los cuales la célula secreta y expulsa sustancias al exterior.
 Trasmiten ondas exitatorias a células vecinas como respuesta de algunas senales.
 Reciben senales del medio a través de las proteínas receptoras de membranas.
 Participan en el transporte selectivo de sustancias entre la célula y el medio.
 Incorporan grandes moléculas mediante el mecanismo de fagocitosis.
 Confieren especificidad antigénica a la célula.

Complejos Multimoleclares.
COMPLEJO LÍPIDOS PROTEÍNAS: BALSAS LIPÌDICAS
Existen microdominios de colesterol-esfingolìpidos en la cara externa de la membrana plasmàtica,
ligeramente màs gruesa y màs ordenadas (menos fluido), que los microdominios vecinos ricos en
fosfolìpidos, que estàn rodeando a estos ùltimos . Estos microdominios se comportan como balsas de
esfingolìpidos . (dificil de disolver con detergentes).
El colesterol juega un papel importante en el mantenimiento de la integridad de la bolsa

BALSAS LIPÍDICAS :RELACIÓN ESTRUCTURA FUNCIÓN.

Las proteínas que están unida a estas balsas se pueden desplazar con mayor velocidad que las que están
unida a la parte normal de la bicapa lipídica. Cuando 2 proteína forman parte de una misma balsas están
pueden interactuar o chocar más fácilmente y esto le permite a estas desarrollar más eficientemente sus
funciones ejemplos de estos son los receptores de membranas y proteínas de señalización.
 Las balsas lipídicas están enriquecidas de varios tipos de proteínas de receptores de membranas
ubicadas en la superficie celular , también como proteínas de señalización que se unen a los
receptores y que son activadas por las primeras.
 Estos complejos de lípidos y proteínas sólo se pueden formar en el medio ambiente hidrofóbico de
la bicapa lipídica.
 El complejo facilita la detección de las señales químicas del medio ambiente externo y la siguiente
activación de los eventos citosólicos.

COMPLEJO LÍPIDOS PROTEÍNAS:LAS CAVIOLAS

 Las caviolas son balsas especiales en la superficie de la células en formas de pequeñas cuevas,
involucra ambas caras de la bicapa lipídica. En ellas se encuentran las proteínas llamadas caveolinas.
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 La caveoilina es una proteína integral de membrana que tiene dos dominios globulares, conectada
por un dominio hidrofóbico en forma de horquilla que une la proteína a la cara interna de la
membrana plasmática.
 La caveolina se une al colesterol y fuerza a la bicapa lipídica que esta asociada a ella a curvarse
hacia dentro y formar la caveola.

LAS CAVIOLAS: RELACIÓN ESTRUCTURA FUNCIÓN

 Las caveolas intervienen en diversas funciones celulares, entre las que incluyen el tráfico a través de
membranas dentro de las células y la transducción de señales externas en respuestas celulares.
 Los receptores de insulina y de otros factores de crecimiento y proteínas quinasas asociadas con la
señalización transmembrana parecen estar localizadas en balsas y en caviolas.

COMPLEJOS LÍPIDO PROTEÍNAS: ACUAPORINAS

La AQP-1 tiene 4 monómeros asociado en un tetrámero, en el que cada monómero forma un poro
transmembrana tetramérico canal con un diámetro de 2 a 3 Å suficiente para permitir el paso de
moléculas de agua en fila.
En cada monómero contiene secuencias de asparagina, prolina y alanina (NPA). Estás secuencias
que contienen (NPA) se extienden hacia el centro de la bicapa desde lados opuestos y sus regiones
NPA se solapan en el centro de la membrana para formar parte del filtro de especificidad, esta
estructura es la que permite que sólo pase agua.

COMPLEJOS LÍPIDOS PROTEÍNAS: RECEPTORES DE MEMBRANAS

Los receptores de membranas son proteínas transmembranales cuya función especializada es constituir
un eslabón fundamental en la comunicación intercelular.

Diferentes tipos de receptores:

 Canales iónicos.
 Enzimas receptoras.
 Receptores que se acoplan a la proteínas G.
 Receptores nucleares.
 Receptores que carecen de actividad enzimáticas.
 Receptores que interactúan con la matriz celular

COMPLEJOS ÁCIDOS NUCLEICOS PROTEÍNAS: LOS RIBOSOMAS

 Los ribosomas son complejos multimoleculares en los que participan ARN ribosomal y proteínas
ribosomales.
 Los ribosomas están constituidos por 2 subunidades una menor y otra mayor.
 Los ribosomas procariotas están formados por 3 moléculas diferentes de ARN ( 23S, 16S y 5S) y en
los eucariotas por 4 moléculas diferentes de ARN (28S, 18S, 5,8S y 5S) y 52 proteínas ribosomales
en procariotas y 83 en los eucariotas.
 Los ribosomas son los componentes más abundante de la célula se encuentran en el citoplasma y
tienen la función de ser la estructura donde se efectúa la síntesis de proteínas en la célula.

COMPLEJOS ÁCIDOS NUCLEICOS PROTEÍNAS: LA CROMATINA

 La cromatina es una de las formas en que se organiza el material genético, se encuentra

desenrollado, en el núcleo interfase y se transcribe de forma continua.
 La cromatina en interfase se encuentra unida a proteínas denominadas histonas formándose una
estructura supramolecular de ADN-proteína que recibe el nombre de nucleosoma.
 Este último es la unidad fundamental de organización de la cromatina a partir de la cual se
organizan el empaquetamiento de orden superior.
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COMPLEJOS ÁCIDOS NUCLEICOS PROTEÍNAS: LOS NUCLEOSOMAS.
 El nucleosoma esta formado por el ADN enrollado sobre un octamero de proteínas básicas, las
Histonas. Existen 5 tipos de histonas H1, H2a, H2b, H3 y H4.
 El ADN se enrolla 1 2/3 veces sobre el octámero; esta porción enrollada se corresponde con 146 pb.

COMPLEJOS ÁCIDOS NUCLEICOS PROTEÍNAS: LOS CROMOSOMAS

ESTRUCTURA EN SOLENOIDES PERMITE EL EMPAQUETAMIENTO DE LOS NUCLEOSOMAS
.
CLASIFICACIÓN DE LOS CROMOSOMAS SEGÚN LA POSICIÓN DE LOS BRAZOS Y EL
CENTROMERO
 Cromosomas metacéntricos: El centrómero esta localizado en la mitad de los brazos.
 Cromosomas sub-metacéntricos: El centrómero es localizado asimétricamente. Hay un brazo largo
y otro corto.
 Cromosomas acrocéntricos: El centrómero es localizado cerca del final de los brazos.
 Cromosomas telocéntricos: El centrómero parece estar localizado muy cerca del final del brazo-

ALTERACIONES DEL CARIOTIPO

 Síndrome de Down. Trisomía cromosoma 21
 Individuos con estatura baja, perfil facial plano, lengua voluminosa, manos anchas, retraso mental es
generalmente intenso, poses un carácter tímido y apacible.
 Síndrome de Klinefelter. Trastornos en los cromosomas sexuales. 47 XXY.
 Estos individuos son estéril y con ligera disminución a la inteligencia.