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UNIDAD IV
AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS
Aminoácidos
4.1 Generalidades
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4.2 CLASIFICACIÓN
Valina
Val
V
117
Leucina
Leu
L
131
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.
Isoleucina
Ile
I
131
Prolina
Pro
P
115
Fenilalanina
Phe
F
165
Triptófano
Trp
W
204
Metionina
Met
M
149
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.
Aminoácidos con grupos R polares
Serina
Ser
S
105
Treonina
Thr
T
119
Cisteina
Cys
C
121
Tirosina
Tyr
Y
181
Asparagina
Asn
N
132
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BIOQUÍMICA (Unidad IV).
.
Glutamina
Gln
Q
146
Aminoácidos ácidos
D CH2
133 COOH
COO-
Ácido glutámico
+
H3N-C-H
Glu
CH2
E
CH2
147
COOH
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.
Aminoácidos básicos
COO-
+
H3N-C-H
Lisina
CH2
Lys
CH2
K
CH2
146
CH2-NH2
COO-
+
H3N-C-H
Arginina CH2
Arg CH2
R CH2
174 NH
C=NH2+
NH2
Histidina
His
155
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.
A los aminoácidos también los podemos clasificar de la siguiente manera.
Aminoácidos esenciales
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.
A más de los 20 aminoácidos corrientes y de algunos poco frecuentes, se encuentran
biológicamente muchos aminoácidos, ya sea con forma libre o combinada, pero nunca como
componentes de las proteínas.
CHO COOH
OH-C-H H2N-C-H
CH2OH R
L – gliceraldehído L- aminoácido
Se producen por hidrólisis de las proteínas, son sólidos, cristalinos, muchos poseen
olor y sabor desagradables.
Los aminoácidos son sustancias incoloras, relativamente solubles en agua (excepción
hecha de la cistina, la tirosina y la leucina) y poco solubles o insolubles en los solventes
orgánicos. Es característico de los aminoácidos su alto punto de fusión. Todos ellos con
excepción de la glicina, poseen por lo menos un carbono asimétrico; el carbono en donde está
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.
el grupo amino. Los aminoácidos aislados por hidrólisis ácida poseen actividad óptica. Los
aminoácidos de estos organismos pertenecen todos a la misma serie óptica: la serie L. Es
importante destacar que de ciertos péptidos y proteínas, producidos principalmente por
microorganismos, se han aislado también aminoácidos que corresponden a la serie D.
Cada molécula de aminoácido tiene por lo menos un grupo ácido (el carboxilo) y otro
básico (amino). En consecuencia, los aminoácidos poseen importantes propiedades ácido
base.
a) En primer lugar, ya sea en estado sólido, los grupos ácido y básico de cada molécula
se neutralizan mutuamente, originando una sal interna. Estas sales internas constituyen
iones híbridos, o zwitteriones.
CH CH
R R
zwitterion
CH CH CH
R R CH3
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4.6 Reacciones químicas de los aminoácidos.
Químicamente, los aminoácidos dan las reacciones de los grupos amino y de los
grupos carboxilo. Algunos de ellos dan reacciones características por la naturaleza de su
grupo R.
Con frecuencia se emplean los ésteres de aminoácidos como derivados protegidos para
evitar que el grupo carboxilo reaccione en forma indeseada. Los ésteres metílicos, etílico y
bencílico son los grupos protectores más comunes. Una adición acuosa ácida se puede
emplear para hidrolizar al éster y regenerar al aminoácido libre.
Los ésteres bencílicos son especialmente útiles como grupos protectores, porque se
pueden eliminar por hidrólisis ácida o por hidrogenólisis neutra (“ruptura por adición de
hidrógeno”). La hidrogenación catalítica rompe al éster bencílico y convierte al grupo bencilo
tolueno y el aminoácido queda desprotonado. Aunque no se conoce bien el mecanismo de esta
hidrogenólisis, aparentemente depende de la facilidad de formación de los intermediarios
bencílicos.
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El grupo amino se convierte en amida al tratarse con un agente acilante adecuado. Con
frecuencia la acilación del grupo amino, se lleva a cabo para protegerlo de reacciones
nucleofílicas no deseadas. Se emplea una amplia variedad de cloruros y de anhídridos de
ácido para llevar a cabo esta reacción.
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Péptidos
Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos
mediante enlaces peptídicos.
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4.7 Enlace Peptídico
Los aminoácidos de una proteína están unidos entre sí por enlaces covalentes que se
han formado por la condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino
de otro el enlace entre estos dos grupos se denomina "enlace peptídico".
Enlace peptídico
Los péptidos sencillos que contienen dos, tres, cuatro o más restos aminoácidos es
decir, los dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos, etc., que se hallan unidos covalentemente,
procedente de la hidrólisis parcial de cadenas polipeptídicas de las proteínas mucho más
largas. Centenares de diferentes péptidos se han aislado de tales hidrolizados o han sido
sintetizados. Los péptidos se forman también en el tracto gastrointestinal durante la digestión
de las proteínas por las proteasas, enzimas que hidrolizan los enlaces peptídicos. Los péptidos
se designan a partir de sus restos aminoácidos componentes en la secuencia que comienza con
el resto amino-terminal (N-terminal).
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Una amplia evidencia experimental apoya la conclusión de que el enlace peptídico es
el único enlace covalente existente entre los aminoácidos que constituyen el esqueleto de la
estructura lineal de las proteínas.
Solamente existe otro tipo de enlace covalente entre los aminoácidos; es el enlace
disulfuro de la cistina, que actúa en algunas proteínas como enlace transversal entre dos
cadenas polipeptídicas separadas (enlace disulfuro intercadenas) o entre curvaturas de una
misma cadena /enlaces disulfuro intracadenas)
H NH3+
-
OOC-C-CH2-S-S-CH2-C-COO-
NH3+ H
Además del gran número de diferentes péptidos cortos, identificados como productos
de la hidrólisis parcial de las proteínas, se han encontrado en la materia viva, otros muchos no
derivados de las proteínas. Por ejemplo, el tripéptido glutatión hallado en todas las células de
los animales superiores, contienen un resto de ácido glutámico unido mediante un enlace
peptídico poco frecuente en el que interviene un grupo γ-carboxilo en lugar del grupo α-
carboxilo. La carnosina dipéptido del músculo, contiene un β – aminoácido. En las proteínas
no aparecen β-aminoácidos, ni enlaces γ-peptídicos ni D-aminoácidos; es probable que estas
variaciones de estructura protejan a estos péptidos especializados de la acción de las
proteasas, las cuales son generalmente específicas para los péptidos que poseen.
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4.10 Propiedades de los péptidos
Los péptidos poseen habitualmente puntos de fusión elevados, lo cual indica que
cristalizan de las disoluciones neutras en forma de retículo iónico como iones bipolares igual
que los aminoácidos.
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