23/08/2017

UNINASSAU
DISCIPLINA: Bioqumica Humana
DOCENTE: Dr Valeska Santana de Sena Pereira
Objetivos
2

Identificar a caracterstica bsica das molculas de

aminocidos
Classificar os tipos de aminocidos
Diferenciar aminocidos essenciais e no-essenciais
Compreender o nvel organizacional das protenas
Classificar as protenas quanto forma e
composio
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Protenas Protenas
3 4

Componente celular Molculas mais

mais abundante Macromolculas diversificadas quanto
Lipdios forma e funo
Carboidratos

Protenas
cidos
nuclicos

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Aminocidos Aminocidos
5 6

Classificao de acordo com o

Estrutura bsica 20 aminocidos 240 milhes de
grupo R
molculas diferentes!
Aminocidos apolares
Arranjos incontveis entre as Grupo R hidrofbicos
cadeias peptdicas, uma vez que os Localizam-se no interior da molcula
diferentes aminocidos possuem
Aminocidos polares
diferentes propriedades qumicas
que, em conjunto, sero Grupo R hidroflico
responsveis pela funo da Localizam-se na superfcie da molcula
protena Subdividem-se em no-carregados,
bsicos (carga +) e cidos (carga -)
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Aminocidos essenciais e no-essenciais

7 8

Essenciais No-essenciais
Adquiridos na alimentao Produzidos no organismo
Arginina(1) Alanina
Lisina Asparagina
Leucina Glutamato
Isoleucina Glutamina
Metionina Glicina
Fenilalanina Prolina
Treonina Tirosina
Triptofano Cistena
Valina Serina
Histidina Asprtico
(1) A arginina produzida no hepatcito, porm consumida em grande escala na sntese da uria, o
que faz com que seja classificada como essencial (pelo menos em crianas)
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Erros inatos do metabolismo

9 10

Essencial No-essencial
Erros genticos na expresso ou controle das enzimas
Adquiridos na alimentao Produzidos no organismo
Arginina(1) Alanina envolvidas no metabolismo de aminocidos
Lisina Asparagina Deficincia na fenilalanina hidroxilase provocando
Leucina Glutamato o acmuno de fenilalanina que causa danos
Isoleucina Glutamina neuorlgicos severos
Metionina Glicina Deficincia na tirosinase, impedido a produo de
Fenilalanina Prolina
melanina, substncia que d cor e proteo
Treonina Tirosina
pele, cabelos e ris dos olhos.
Triptofano Cistena
Valina Serina Acmulo de tirosina no organismo
Histidina Asprtico A ausncia de tiroxina resulta em retardo do causando insuficincia heptica e renal,
Artrite insuficincia
desenvolvimento cerebral, nanismo, aguda e urina escurecida
raquitismo, catarata, retardamento no
(1) A arginina produzida no hepatcito, porm consumida em grande escala na sntese da uria, o da tireide e subdesenvolvimento dos rgos desenvolvimento fsico e mental
que faz com que seja classificada como essencial (pelo menos em crianas) genitais
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Peptdeos Polipeptdeos
11 12

Os aminocidos ligam-se por

uma reao de condensao -
ligao peptdica, formando
peptdeos
2 aa dipeptdeos
3 a 50 aa oligopeptdeos
> 51 aa polipeptdeos
Protenas podem ser formadas por uma ou mais
As protenas so polmeros de
centenas a milhares de cadeias polipeptdicas, contendo mais de 50
aminocidos Ligao peptdica aminocidos e desempenham funes especficas
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Exemplos Estrutura das protenas

13 14

Organizao espacial resultante do tipo de

aminocido e disposio

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Estrutura primria Anemia falciforme

15 17

Sequncia de aminocidos ao longo da cadeia Valina ao invs de glutamato no sexto aminocido

peptdica determinada geneticamente da cadeia polipeptdica da hemoglobina

GAA GUA
GAG GUG
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Estrutura secundria Estrutura secundria

18 19

Forma que a cadeia polipeptdica assume no

espao, que pode ser de -hlice ou -folha
pregueada

Folha -
pregueada entre
2 cadeias
peptdicas na
mesma molcula
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Estrutura secundria Estrutura terciria

20 21

Estrutura tridimensional
que confere Interao eletrosttica

estabilidade protena

IgG formada por folhas beta

Interao hidrofbica
Albumina formada por
-hlices

Prof Dr Valeska Sena Receptor quinase de isulina Prof Dr Valeska Sena

Estrutura terciria Estrutura quaternria

22 23

o arranjo entre cadeias peptdicas ou com

outros componentes por interaes no-
covalentes

HEMOGLOBINA
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CLASSIFICAO DAS PROTENAS CLASSIFICAO DAS PROTENAS

Quanto forma: Quanto forma:
24 25

Protenas fibrosas Protenas globulares:

Insolveis em gua, Geralmente solveis em gua,
compridas e formam estruturas compactas
filamentosas fortemente enroladas em
forma globular ou esfrica
Possuem grande
resistncia fsica Manuteno e regularizao
de processos vitais:
Funo estrutural ou enzimtica, transporte, defesa
protetiva e hormona
Ex. Colgeno Ex. hemoglobina
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CLASSIFICAO DAS PROTENAS Protenas conjugadas

Quanto composio:
26 27

Protenas simples
Classe Grupo prosttico Exemplo
Apenas aminocidos Lipoprotenas Lipdios LDL
Ex. albuminas, globulinas Glicoprotenas Carboidratos Imunoglobulinas
Fosfoprotenas Fosfato Casena do leite
Protenas conjugadas Hemoprotenas Heme Hemoglobina
Grupos prostticos: carboidratos, ons, lipdios Metaloprotenas Ferro Ferritina
Zinco lcool desidrogenase
Clcio Calmodulina

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Lipoproteina (ex.) Glicoprotena (ex.)

28 29

Lipoprotena de baixa Glicoprotenas de superfcie

densidade LDL celular
Funo:
Transporte de lipdeos
Composio: Funo:
Apoprotinas Reconhecimento celular
Ester de colesterol Proteo
Colesterol
Hidratao
Fosfolipdios
Triacilgliceris
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Hemoprotena Vampirismo
30 31

Hemoglobina
Protena com 4 cadeias
polipeptdicas: 2 e 2
4 grupos Heme
Funes:
Transporte de O2
Transporte de CO2
Porfiria
Deficincias em uma das enzimas
envolvidas na sntese do heme
Causa o acmulo de um de seus
precursores, as porfirinas
txicas em altas concentraes
Se manifestam atravs de
problemas na pele e/ou com
complicaes neurolgicas

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Desnaturao Enzimas
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Modificaes fsicas na conformao Protenas especializadas na catlise

tridimensional e na funo fisiolgica
Detergentes
pH extremos abaixo de 5,0
Temperaturas elevadas acima de 50C
A visualizao geralmente pela formao
de precipitado esbranquiado
Renaturao por chaperonas in vivo
Irreversvel in vitro
(aumento da velocidade) de reaes
biolgicas, sem serem consumidos no
processo
Aumenta de 1 milho a 1 trilho de
vezes a velocidade das reaes
Interagem com molculas denominadas
substratos convertendo-as em produtos
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Caractersticas Caractersticas
36 37

Diminuio da necessidade energtica So reutilizadas, necessitando de baixas

Aumento da velocidade da reao concentraes
Doena de von Gierke Especificidade
Adenina e
Glicognio Pentoses Guanina cido rico
elevadas
(...)
Glicose-6-fosfato

Glicose-6-fosfatase
Glicose
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Velocidade das reaes Velocidade das reaes

38 39

explicada pela teoria das

colises:
Para reagir, as molculas devem
colidir com orientao apropriada,
adquirindo energia suficiente
(Energia de ativao) para atingir
um estado reativo

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Stio-ativo ou stio de ligao Co-fator

40 41

Regio da enzima So substncias

onde ocorre o orgnicas ou inorgnicas
encaixe do que permitem o encaixe
substrato, perfeito da enzima com o
formando um substrato
complexo enzima- Ativa uma enzima que
substrato
estava inativada
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Tipos de cofatores Exemplos de coenzimas

42 43

Grupo prosttico: cofator que est ligado

firmemente enzima

Elementos inorgnicos: K+, Mg2+, Zn2+, Fe2+, Cu 2+

Coenzimas: molculas orgnicas

(vitaminas, coenzima A)
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Nomenclatura Regulao enzimtica

44 45

Sulfixo ase ao nome do substrato ou nome do Regulao por feedback

substrato + tipo de reao que a enzima catalisa
+ ase
Amilase, urease, lipase
Glicognio sintase, lcool desidrogenase
Alguns so excees
Tripsina, pepsina
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Regulao enzimtica Regulao enzimtica

46 47

Regulao por mudanas estruturais nas Regulao por

enzimas mudanas estruturais
Alostrica nas enzimas
Ativao Ligao covalente
Inibio reversvel (fosfato
inorgnico, AMP...)

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Regulao enzimtica
48

Regulao por mudanas estruturais nas

enzimas
Clivagem proteoltica
Zimognio: enzima com aminocidos a mais dos que os
necessrios para a funo cataltica
Exemplos de enzimas cujas concentraes plasmticas so alteradas em
49 determinadas condies patolgicas
Vasoconstrio
Reabsoro e de sdio
e gua
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