Protenas y enzimas

Biologa

Niveles de organizacin I. Nivel molecular:

Composicin qumica de los seres vivos (II):
Protenas y Enzimas.
1. Protenas: concepto e importancia
biolgica

Importante

Las protenas son macromolculas orgnicas compuestas bsicamente por

carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Adems, es frecuente el azufre y en
menor frecuencia fsforo, hierro, magnesio, cobre, etctera.
Estas son sus caractersticas principales:
Son compuestos de elevado peso molecular.

Forman ms del 50% en peso de la materia viva una vez seca.

Son fundamentales para la estructura y el funcionamiento celular. En

una sola clula puede haber miles de protenas diferentes.

Desempean funciones muy diversas dentro de las clulas.

 Son especficas, diferentes en las especies e incluso en individuos de
la misma especie.

Estn formadas por la unin de aminocidos, de los que hay 20

diferentes, unidos por enlaces peptdicos.

Son la expresin de la informacin gentica de la clula.

1.1. Aminocidos y enlace peptdico

Las protenas son grandes biomolculas que juegan un papel fundamental en los seres
vivos. Al igual que otras biomolculas, como por ejemplo los glcidos, las protenas estn
formadas por unidades bsicas que se unen para formar estas grandes molculas. Las
unidades bsicas que forman las protenas son los aminocidos , molculas de bajo peso
molecular que al unirse entre s mediante el enlace peptdico forman pptidos y
protenas.
Son 20 aminocidos distintos los que forman las protenas, y una protena se
diferencia de otra por el nmero y la posicin de aminocidos en la cadena, por lo que la
variedad de posibles secuencias es prcticamente ilimitada. Se podra hacer una
comparacin entre las protenas y los libros, con una veintena de elementos distintos (20
aminocidos en las protenas y 27 letras en el alfabeto latino) podemos obtener casi
infinitas combinaciones distintas.

Importante

Los aminocidos unidades bsicas que forman las protenas son

compuestos que tienen todos ellos un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo
amino (-NH 2 ) unidos al mismo tomo de carbono, denominado carbono
(alfa), diferencindose en las cadenas laterales o grupos representados por R.

Imagen modificada en Wikimedia Commons de YassineMrabet bajo Dominio Pblico

 AV - Actividad de Espacios en Blanco

Lee la frase y compltala con las palabras adecuadas.

Los aminocidos son compuestos formados por un un grupo
(-COOH), un grupo (-NH 2 ), una cadena

lateral o y un tomo de , todos ellos unidos a un nico

carbono, denominado carbono (C ).

Enviar

Clasificacin de los aminocidos proteicos

La clasificacin se basa en los grupos R, que en unos es polar e hidrfilo y en otros apolar
e hidrfobo.
Se suelen hacer cuatro grupos:
Neutros no polares o hidrfobos : carentes de grupos capaces de formar
enlaces de hidrgeno, con igual nmero de radicales amino que carboxilo.

Neutros polares sin carga : ms solubles en agua que los no polares, porque
sus radicales R pueden establecer puentes de hidrgeno.

cidos : con mayor nmero de radicales carboxilo que amino, por lo que su
carga neta es negativa.

Bsicos : con mayor nmero de radicales amino que carboxilo y con carga neta
positiva.
Imgenes modificadas en Wikimedia Commons de Sponk bajo Domino Pblico
 Importante

Los aminocidos se unen entre s para formar pptidos -constitudos por la

unin de entre 2 a 100 aminocidos- y protenas -formadas por ms de 100
aminocidos-. En cualquier caso, los aminocidos se unen mediante enlace
peptdico.
El enlace peptdico es un enlace covalente entre el grupo amino de un
aminocido y el grupo carboxilo del otro, con desprendimiento de una
molcula de agua (reaccin de deshidratacin). En el enlace peptdico, los
tomos del grupo carboxilo y los del grupo amino se hallan en el mismo plano,
con ngulos y distancias concretas, estabilizados por resonancia.
El enlace tiene caracter parcial de doble enlace, por lo que no permite giros
como en los dems enlaces covalentes normales. Este hecho es determinante
para la configuracin espacial de las protenas.

Animacin en Proyecto Biosfera bajo CC

Define qu son los aminocidos y los polipptidos.

Describe el enlace peptdico.

1.2. Estructura de las protenas

Importante

La actividad biolgica de las protenas depende de su configuracin espacial,

por ello adoptan la conformacin ms idnea para desempear su funcin.
Se puede hablar de cuatro niveles estructurales o tipos de estructuras.

Nivel primario o
estructura primaria : es
la secuencia lineal de
aminocidos en la cadena
polipeptdica. Cualquier
variacin en el nmero o
secuencia de los
aminocidos da lugar a una
protena distinta.

N ivel secundario o
estructura secundaria :
est determinada por la
disposicin espacial que
adopta la estructura
primaria o nivel primario, y
es consecuencia directa de
la capacidad de giro que
poseen los carbonos alfa de
cada aminocido. Los
modelos ms frecuentes
son la -hlice (alfa-hlice)
y la conformacin (beta)
o lmina plegada.

Nivel terciario o
Imagen en Wikimedia Commons de estructura terciaria :
National Human Genome Research Institute resulta del plegamiento
bajo Dominio Pblico
espacial de la estructura
secundaria. Esta estructura
es estable gracias a las
uniones que se establecen
entre los tomos
constituyentes de los
 aminocidos.
Las estructuras terciarias
ms frecuentes son las
globulares, en las que la
protena adopta formas
esfricas, y las fibrilares con
formas lineales. Las
primeras son solubles en
agua mientras las segundas
son insolubles.

Nivel cuaternario o
estructura cuaternaria :
se produce cuando varias
cadenas con estructura
terciaria constituyen
subunidades que se asocian
entre s, mediante enlaces
dbiles, encajando entre s
para formar una protena
completa.
Todas las protenas
alcanzan, como mnimo, la
estrutura terciaria, y solo
una parte de ellas presentan
estructura cuaternaria.

AV - Pregunta de Eleccin Mltiple

La estructura primaria de las protenas consiste en la unin de:

Nucletidos.

Aminocidos.

Monosacridos.
a:

Los grupos carboxilos (-COOH) de cada aminocido.

Los tomos de H de cada aminocido.

Los tomos que forman los grupos laterales R.

La estructura cuaternaria:

Se da en todas las protenas.

Solo la presentan aquellas protenas con varias subunidades.

Siempre la forman cuatro subunidades.

Los modelos ms frecuentes de estructuras secundarias son:

La -hlice y la configuracin .

La -hlice y la -plegada.

La , la y la hlice-plegada.
1.3. Diversidad funcional de las protenas

Las protenas son biomolculas capaces de adoptar una gran diversidad estructural, lo que
les confiere la capacidad de intervenir en funciones muy diversas.

Descripcin Ejemplos
Funcin

Forman
estructuras
celulares
bsicas en
todas las
Queratina
clulas y
(epidermis),
organismos
elastina
Estructural que sirven de
(tendones),
proteccin o
histonas
como
(cromosomas).
soporte para
otras Imagen en Wikimedia Commons
de Maksim bajo CC
biomolculas
y
estructuras.
Algunas
almacenan
aminocidos
Ovoalbumina
que sirven
(clara de huevo),
para formar
Reserva lactoalbumina
nuevas
(leche), zena
protenas
(maz).
durante el
Imagen en Wikimedia Commons
desarrollo de de Dbenbenn bajo Dominio Pblico
un ser vivo.

Son capaces
de Hemoglobina
transportar (sangre de
sustancias vertebrados),
Transporte
(oxgeno, hemocianina
lpidos, etc.) (sangre de
de un lugar a moluscos)
otro.
Imagen en Wikimedia Commons
de Zephyris bajo CC
 Participan en
el
movimiento
de los seres
vivos adems
de formar
estructuras Actina, miosina,
Contrctil
diseadas tubulina, etc.
para poderse
mover en Imagen en Wikimedia Commons

organismos de Goyitrina bajo CC

unicelulares
(cilios y
flagelos).

Son capaces
de defender
a un ser vivo
Inmunoglobulinas,
neutralizando
Defensiva trombina
sustancias
(coagulacin).
extraas o
reparando
lesiones. Imagen en Wikimedia Commons de
Gustavocarra bajo Dominio Pblico

Algunas Insulina, hormona

Hormonal actan como del crecimiento,
hormonas. etc.

Imagen en Wikimedia Commons

de bajo CC

Muchas
actan como
enzimas,
controlando
la velocidad
Catalasa, lipasa,
Enzimtica de las
peptidasas, etc.
reacciones
Imagen en Wikimedia Commons de
qumicas que Fvasconcellos bajo Dominio Pblico
se producen
en un ser
vivo.
Enumera 4 funciones de las protenas y pon un ejemplo de cada una.
2. Enzimas

Importante

Las enzimas son protenas que catalizan de manera especfica determinadas

reacciones que se producen en los seres vivos. Para ello se unen a la molcula
o catabolito que van a transformar, que se denomina sustrato . Sin la accin
cataltica de las enzimas, las reacciones qumicas seran tan lentas que el
metabolismo celular no podra desarrollarse.
A continuacin puedes ver algunas caractersticas de las enzimas:
Son biocatalizadores.

Todas las enzimas son protenas.

Actan en pequea cantidad y se recuperan indefinidamente.

Son especficas, tanto de sustrato como de reaccin a catalizar.

Slo actan dentro de un rango de pH y temperatura.

Su actividad radica en el centro activo , una regin de la enzima

por donde se une al sustrato de manera especfica.

Muchas enzimas necesitan para su funcionamiento de otras molculas

no proteicas, llamadas cofactores .

Qu diferencia existe entre las enzimas y los catalizadores no biolgicos?

2.1. Concepto de biocatlisis

La biocatlisis es el proceso por el que se aumenta la velocidad de una reaccin

metablica debido a la accin enzimtica.
Las enzimas no alteran el equilibrio qumico de la reaccin que catalizan, sino que
aceleran la reaccin. Intervienen sobre la energa de activacin de las reacciones
qumicas, disminuyndola, de manera que la reaccin ocurre con mayor velocidad.
Los catalizadores biolgicos o enzimas se unen al sustrato formando un complejo
enzima-sustrato para as catalizar la reaccin; cuando esta se produce, se forman los
productos y la enzima se recupera.

Imagen en Wikimedia Commons

Imagen modificada en Wikimedia Commons

de Gonn bajo CC
de KES47 bajo Dominio Pblico

AV - Pregunta de Seleccin Mltiple

a) Las enzimas son:

Protenas.

Biocatalizadores.

Especficas.
b) Las enzimas actan:

Disminuyendo la velocidad de la reaccin.

Acelerando la velocidad de la reaccin.

Disminuyendo la energa de activacin de la reaccin.

Mostrar retroalimentacin

c) El resultado de la unin entre enzima y sustrato:

Son los productos.

Son los sustratos.

Hace que se degrade la enzima.

Mostrar retroalimentacin
2.2. Introduccin a la cintica enzimtica

Importante

La cintica qumica es el estudio de la velocidad de las reacciones. Cuando se

mide la velocidad de una reaccin catalizada por una enzima en funcin de la
concentracin del sustrato y se representa grficamente, se obtiene una
grfica hiperblica que demuestra que la velocidad de la reaccin aumenta
mucho cuando las concentraciones de sustrato son pequeas, pero al
aumentar la concentracin se llega a un lmite, a un valor terico de velocidad
mxima.

Imagen en Wikimedia Commons de KES47 bajo Dominio Pblico

La velocidad de una reaccin enzimtica depende de varios factores:

Concentracin de sustrato.

pH.

Temperatura.

Presencia de sustancias activadoras.

 AV - Actividad de Espacios en Blanco

Lee el siguiente texto y completa los espacios:

La cintica enzimtica es el estudio de la de la reaccin.

Cuando se representa grficamente la velocidad de una reaccin enzimtica
en funcin de la concentracin de , la grfica resultante es

una . En esta grfica puede verse cmo aumenta

rpidamente la de la reaccin enzimtica cuando las

concentraciones de sustrato son pequeas. Al aumentar la concentracin de
sustrato, la velocidad llega a un lmite llamado

La velocidad de una reaccin enzimtica depende de la

de sustrato, del , de la

, de y de

Enviar

Importante

La inhibicin enzimtica consiste en la disminucin o anulacin de la

velocidad de la reaccin catalizada.
Los inhibidores son, por tanto, sustancias especficas que se unen a la
enzima y disminuyen parcial o totalmente la actividad enzimtica. Ahora bien,
no todas las molculas que se unen a las enzimas son inhibidores, los
activadores enzimticos tambin se unen a las enzimas incrementando su
actividad.
La inhibicin puede ser de dos tipos:
Irreversible ; cuando el inhibidor o veneno modifica o destruye la
enzima, que no puede recuperar su actividad.
Imagen en Wikimedia Commons de Jerry Crimson Mann bajo Dominio Pblico

Imagen en Wikimedia Commons de Yohan bajo Dominio Pblico

3. Apndice

En este apartado podrs conocer ms sobre protenas y enzimas. Entra y acomdate,

encontrars cuestiones muy interesantes en las secciones " Curiosidades " y " Para
saber ms ".

Imagen en Flickr de bbtkull bajo CC

3.1. Curiosidades

Curiosidad

" Proteo, el dios marino de los griegos, tena la capacidad de adoptar

innumerables formas, con l podramos comparar a las protenas. Las hay
globulares, casi esfricas; otras desarrollan formas dobladas, retorcidas y con
abundantes protuberancias, y otras aparecen como delicados filamentos,
generalmente arrollados helicoidalmente. Ninguna de ellas son formas
estticas, se hinchan, vibran, se estiran, se contraen o se desenrollan, a veces
con mucha brusquedad. Las protenas son los agentes principales de todo
proceso relacionado con los seres vivos ".
Fuente: Modificado de La clula viva , Christian de Duve

Imagen en Wikimedia Commons

de Mattes bajo Dominio Pblico

Curiosidad
 Imagen en Wikimedia Commons de
Dbenbenn bajo Dominio Pblico

Desnaturalizacin: la prdida de la funcin.

Cuando una protena pierde su estructura espacial, su forma, se dice que se
ha desnaturalizado. Las causas ms comunes son el aumento de temperatura
y los cambios bruscos de pH, ya que las protenas son activas en un intervalo
muy estrecho de temperatura y de pH.
Cuando fremos o cocemos un huevo, estamos desnaturalizando las protenas
que contiene.

Curiosidad

La forma de tu cabello, lacio o rizado, depende del modo en que se

establezcan los puentes disulfuro entre las molculas de queratina. Los
puentes disulfuro son enlaces que se establecen entre dos residuos del
aminocido cistena, que contiene grupos -SH. En los cabellos lacios, los
puentes disulfuro entre las -hlices de la queratina se establecen al mismo
nivel, mientras que en los cabellos rizados, los puentes establecen uniones
entre regiones que se sitan en diferente nivel, como cuando abrochamos mal
los botones de una chaqueta. El rizado del cabello en la peluquera se
consigue utilizando unos reactivos que rompen los puentes disulfuro del
cabello lacio natural y establece otros nuevos entre las diferentes regiones.
 Imagen en Wikimedia Commons de Imagen en Wikimedia Commons
Zo Cleren bajo Dominio Pblico de David Shankbone bajo CC

Imagen cedida a la CEJA de Marisa Cabello Mena bajo CC

Curiosidad

En muchos procesos industriales se emplean enzimas; para saber en

cuales, entra en esta pgina.
Otra cosa interesante sobre las enzimas es su nombre . La gran mayora
reciben el nombre del sustrato sobre el que actan, al que se aade, a
veces, el nombre de la funcin que desempean seguido de la terminacin
-asa . Fcil de recordar, no?
Ah van algunos ejemplos:
Sacarasa ; hidroliza la sacarosa.

Amilasa ; hidroliza el almidn.

 Curiosidad

La determinacin de la actividad de ciertas enzimas se utiliza en clnica para

diagnosticar determinadas patologas ; por ejemplo, niveles elevados de
actividad de las transaminasas pueden indicar enfermedades hepticas.
3.2. Para saber ms

Para saber ms

En este vdeo puedes ver cul es el papel de la protenas en el desarrollo de la

masa muscular de nuestro organismo:

Habrs podido comprobar que en muchos centros deportivos se ofrecen todo

tipo de complementos protenicos para conseguir una musculatura ms
potente, que, unidos al ejercicio fsico, prometen darnos una figura de
culturista. Pero es cierto todo esto que nos venden?
Si quieres saber algo ms sobre este asunto, lee este artculo de la
pgina de Consumer Eroski y reflexiona.

Para saber ms
dos alfa () y dos beta (), que contienen como grupo prosttico
componente no amnioacdico que forma parte de la estructura de algunas
protenas el grupo hemo, cuyo metal es el Fe 2+ . Se encuentra en los
eritrocitos y su funcin es el transporte de oxgeno en sangre.

Imagen en Wikimedia Commons de

Zephyris bajo CC

Para saber ms

Una de las propiedades ms caractersticas de las protenas es su

especificidad . El funcionamiento de la mayora de las protenas se basa en
la unin selectiva con diferentes molculas. Esta especificidad se basa en el
plegamiento particular de cada protena que, en ltimo trmino, depende de
la secuencia de aminocidos (estructura primaria).

Por lo tanto, cualquier cambio en la

secuencia de aminocidos de una protena
puede ocasionar una modificacin de la
estructura secundaria, terciaria y
cuaternaria (si la tiene) que provoca la
alteracin de la geometra de su superficie y,
en consecuencia, la disminucin o prdida de
su funcionalidad biolgica. Un ejemplo de
esto lo constituye la anemia falciforme .
La hemoglobina presenta una estructura
cuaternaria que le permite captar molculas
de O 2 de los pulmones y liberarlas ms
Imagen en Wikimedia Commons
de NIDDK bajo Dominio Pblico
tarde en los tejidos. En una de las cadenas
de la molcula de hemoglobina, en los
enfermos de anemia falciforme, existe una
sustitucin en la posicin 6 del aminocido valina por el cido glutmico (que
 Para saber ms

Las enzimas son catalizadores, por lo que aceleran la velocidad de reaccin,

pero debe tratarse de reacciones espontneas, en las que la energa de los
sustratos sea mayor que la de los productos ya que los catalizadores no
afectan a los parmetros termodinmicos no vara la constante de
equilibrio sino solamente la cintica de la reaccin.
Las enzimas actan disminuyendo la energa de activacin. Esta energa
acta como barrera cintica impidiendo el paso de los reactivos a los
productos en condiciones fisiolgicas, permitiendo que las molculas sean
estables. Los enzimas se combinan con los reactivos produciendo un estado
de transicin cuya energa de activacin es menor que en la reaccin no
catalizada. Esto acelera enormemente la velocidad de formacin de los
productos. Cuando estos productos se forman, las enzimas se recuperan.

Para saber ms

La unin de cada enzima con su sustrato sigue el modelo de llave-

cerradura .
Cada enzima (cerradura) solo puede unirse (abrirse) con su correspondiente
sustrato (llave). Aunque en realidad el centro activo de una enzima no es tan
rgido como una cerradura, ms bien se parece a un guante que adopta la
forma de la mano despus de ponerlo. Seguira as un modelo llamado de
acoplamiento inducido , siendo el sustrato el que induce el cambio
conformacional especfico del centro activo; en este modelo, tanto el sustrato
como la enzima se distorsionan.
Imagen en Wikimedia Commons de Fvasconcellos bajo Dominio Pblico
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