Estructura y Composicin[editar]

Modelo de contraccin muscular.

La miosina es una ATPasa, es decir, hidroliza el ATP para formar ADP y Pi, reaccin que
proporciona la contraccin muscular.
La miosina est compuesta de 2 cadenas pesadas idnticas, cada una de 230(unidad)|kDa]], 1
y 4 cadenas livianas de 20 kDa cada una. La molcula tiene una regin globular de doble
cabeza unida a una larga cadena helicoidal de doble hebra. Cada cabeza se une a dos
diferentes cadenas ligeras. Todas las miosinas tienen la secuencia:
Gly - Glu - Ser - Ala - Gly - Lys - Thr[cita requerida]
que es similar a la secuencia encontrada en el sitio activo de otras ATPasas. La lisina se une
al alfa fosfato del ATP.
La estructura -helicoidal ininterrumpida de la cola de la miosina es favorecida por la ausencia
de prolina en intervalos de ms de 1000 residuos y por la abundancia
de leucina, alanina y glutamato.
La porcin globular de la miosina tiene actividad ATPsica y se combina con la actina. Dos de
las cadenas ligeras son idnticas (una en cada cabeza) y pueden ser removidas sin prdida
de la actividad ATPsica. Las otras dos cadenas ligeras no son idnticas y se ven requeridas
para la actividad ATPsica y para la unin de la miosina a la actina.
La miosina puede escindirse con la tripsina en dos fragmentos llamados meromiosina ligera y
meromiosina pesada.
La meromiosina ligera forma filamentos, carece de actividad ATPsica y no se combina con la
actina; es una cadena de doble hebra alfa helicoidal de 850 de longitud. La meromiosina
pesada cataliza la hidrlisis del ATP, se une a la actina, pero no forma filamentos y genera la
fuerza para la contraccin muscular; consta de una barra corta unida a dos dominios
globulares que son las cabezas de la miosina. La meromiosina pesada puede escindirse por
la papana en dos subfragmento en forma de bastn llamado S2. Cada fragmento S1 tiene un
sitio con actividad ATPsica y un sitio de unin a la actina.
Cada miofibrilla consta de mltiples miofilamentos que son unas hebras delgadas o gruesas
compuestas qumicamente de dos protenas especiales, actina y miosina. Los miofilamentos
de una miofibrilla no abarcan toda la extensin de la fibra muscular sino que se dividen en
compartimentos llamados sarcmeros.
La agrupacin de miofilamentos delgados o de actina forman las bandas transversales claras
de una miofibrilla y la agrupacin de las segundas o de miosina, las bandas oscuras. Las
primeras se conocen tambin como bandas I y las segundas como bandas A. Estas bandas se
alternan. Las banda I y A en conjunto se denominan sarcmero. Adems de la actina los
miofilamentos delgados tienen otras dos molculas de protena que son tropomiosina y
troponina que intervienen en la regulacin de las contracciones musculares.
Un sarcmero est separado de los otros por zonas angostas de material denso que son
las lneas Z. Los filamentos delgados se fijan en las lneas Z y se proyectan en ambas
direcciones.
Adems de actina, los miofilamentos delgados contienen otros dos tipos de protena as como
sitios receptores de miosina. Cada filamento de miosina posee unas pequeas proyecciones
denominadas puentes, las que al interactuar con los filamentos de actina producen la
contraccin.
Los miofilamentos gruesos se interdigitan con los extremos libres de los miofilamentos
delgados y ocupan la banda A de la sarcmera. En la mitad de esta banda se aprecia la zona
H. Las molculas de miosina que la integran tienen zonas por las cuales pueden unirse a las
molculas de actina y otras, al AV caminando sobre un filamento de Actina F). 2

Tipos de miosina[editar]
Se conocen al menos 18 tipos de miosina:

Miosina de tipo I[editar]

La miosina I funciona como monmero y en el transporte de vesculas.3 Tiene un tamao de
paso de 10 nm, y se deduce que es responsable de la respuesta adaptativa de
la estereocilia en el odo interno.4

Miosina de tipo II[editar]

Modelo del filamento deslizante de la contraccin muscular.

La miosina tipo II impulsa la contraccin muscular y la citocinesis. Se observan en este tipo de

miosina las siguientes propiedades:

La miosina de tipo 2 contiene dos cadenas pesadas, con una longitud aproximada de
2000 aminocidos, y constituyen la cabeza y la cola del filamento de miosina. Cada una
de estas cadenas pesadas contiene una N-terminal en la cabeza, presentando un
engrosamiento en esta. Mientras que la cola es C-terminal y tiene una estructura
 helicoidal. Estas dos cadenas se unen formando una espiral, obteniendo as una miosina
con dos cabezas.

El tipo 2 de miosina contiene tambin cuatro cadenas ligeras (dos por cabeza) que ligan
ambas cadenas pesadas por el "cuello", es decir, la regin entre la cabeza y la cola. Estas
cadenas ligeras estn a menudo relacionadas con las cadenas ligeras esencial y
reguladora.
Miosina de tipo III[editar]
La miosina III es un miembro poco comprendido de la familia de las miosinas. Se ha
estudiado in vivo en los ojos de Drosophila, donde juega un papel en la fototransduccin.5 El
gen homlogo en humanos para miosina III, MYO3A, fue descubierto gracias al Proyecto
Genoma Humano y se expresa en la retina y en la cclea.6

Miosina de tipo V[editar]

Es una protena motora de la que existen tres subclases (miosina Va, b y c) en mamferos. 7
Miosina V est formada por dos cadenas pesadas, cada una con un dominio motor globular
con actividad ATPasa unido por la regin del cuello al dominio de la cola. 8 Este tipo de miosina
participa en el transporte intracelular de las vesculas. La movilidad de la miosina V es inhibida
por calcio. La molcula de miosina permanece unida al filamento de actina, durante el
desplazamiento, por una de sus cabezas.