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Segn Karp pones el numero la velocidad de una reaccin qumica no es determinada por la energa
libre de reactantes y productos si no por la capacidad de una enzima particular para descender
la barrera de energa de activacin, cabe destacar que diferentes tipos de reacciones
suministran distintos tipos de barreras y como consecuencia las enzimas varan mucho en su
capacidad para catalizar reacciones.
Segn Harper pones el nmero que sea la velocidad de las reacciones enzimticas tambin se ve
influida por la temperatura y por el pH, que afectan la atraccin entre los aminocidos de la
molcula proteica y tambin entre el sitio activo y el sustrato.
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por cada 10C de
incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas
siguen esta ley general. Sin embargo, al ser protenas, a partir de cierta temperatura, se
empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad cataltica es
mxima se llama temperatura ptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reaccin debido a la temperatura es contrarrestado por la prdida de actividad
cataltica debida a la desnaturalizacin trmica, y la actividad enzimtica decrece rpidamente
hasta anularse Harper
El Ph
Segn Pratt pones la cita que sea las enzimas poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos -
COOH; amino -NH2, etc.) en las cadenas laterales de sus aminocidos, segn el pH del medio,
estos grupos pueden tener carga elctrica positiva, negativa o neutra.
Para la mayora de enzimas la actividad optima se encuentra entre un pH de a 8, cuando la
actividad se encuentra por encima o por debajo de estos valores la velocidad de reaccin cae
ms o menos rpidamente blanco
Los cambios del pH del medio afectan el estado de ionizacin de grupos funcionales en la
molcula de enzima y tambin en la del sustrato, cabe destacar que para la formacin del
complejo enzima sustrato es necesaria una correcta distribucin de cargas en ambas
molculas blanco
El pH ptimo es aquel en el cual el estado de disociacin de los grupos esenciales es el ms
apropiado para interaccionar con el complejo enzima sustrato, por otra parte pH extremos
provocan desnaturalizacin de la molcula enzimtica blanco
Referencias
Karp, G. (Libro). Biologa Celular y Molecular. (8va Ed). Buenos Aires: McGraw-Hill; 2014.
Harper. . (Libro). Bioqumica. (28ava Ed). Espaa: McGraw - Hill; 2013.
Vsquez, E. La temperatura y las Enzimas. [Internet]. [Consultado el 29 de mayo de 2017].
Disponible en: http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/ 0403/velocidad%20reaccion %2 e n
zimatic a3.html.
Pratt, C. (Libro). Bioqumica. Espaa: Manual Moderno:2012.