IMPORTANCIA BIOLGICA DE LAS METALOPROTEINAS

Las metaloproteinas son una protena que contiene un ion metlico como cofactor.

Las funciones de las metaloprotenas son muy variadas en las clulas, actuando
como enzimas, protenas de transporte y almacenamiento, y en la transduccin de
seales.

La hemoritrina es un metaloproteina transportador de oxgeno que contiene hierro.

El oxgeno sitio de unin a oxgeno es un centro de hierro binuclear. Los tomos
de hierro estn coordinados a la protena a travs de carboxilatos de las cadenas
laterales de glutamato, aspartato y cinco residuos de histidina. La incorporacin de
O2 por la hemoritrina es acompaado por la oxidacin de dos electrones del centro
reducido binuclear, con la produccin de perxido (OOH-). Los mecanismos de
captura y liberacin de oxgeno son conocidos en detalle.

Las hemocianinas transportan oxgeno en la sangre de la mayora de

los moluscos y algunos artrpodos como el cangrejo herradura.

La calmodulina es un ejemplo de transduccin de seal de protenas. Se trata de

una pequea protena que contiene cuatro motivos mano EF, cada uno de los
cuales puede unirse a un ion de Ca2+.

En un bucle de mano EF los iones de calcio son coordinados en una configuracin

pentagonal bipiramidal. Seis residuos de cido glutmico y cido
asprtico participan en la unin en las posiciones 1, 3, 5, 7, 9, de la cadena del
polipptido. En la posicin 12 hay un ligando de glutamato o aspartato, que se
comporta como un (ligando bidentado), proveyendo de dos tomos de oxgeno. El
noveno residuo en el bucle debe ser necesariamente una glicina debido a
exigencias conformacionales de la cadena polipeptdica. La esfera de coordinacin
del calcio contiene slo tomos de oxgeno del carboxilato y ningn tomo de
nitrgeno.
La protena tiene dos dominios de aproximadamente simtricos, separados por
una regin "bisagra" flexible. La unin de calcio provoca un cambio conformacional
en la protena. La calmodulina participa en los sistemas de sealizacin
intracelular al actuar como un segundo mensajero ante los primeros estmulos.

Las metaloproteinas mencionadas anteriormente son indispensables para el buen

funcionamiento de las clulas, ya que sin ellas su labor no podra llevarse a cabo.

Muchos factores de transcripcin contienen una estructura conocida como dedo

de zinc, se trata de un mdulo estructural donde una regin de la protena se
pliega en torno a un ion de zinc. El zinc no toma contacto con el ADN al cual se
unen estas protenas, en su lugar el cofactor es esencial para la estabilidad de la
cadena de la protena ajustadamente plegada. En estas protenas el ion de zinc
generalmente se encuentra coordinado por pares de cistena e histidina de las
cadenas laterales.

Aproximadamente un cuarto a un tercio de todas las protenas requieren metales

para llevar a cabo sus funciones. El metal suele estar coordinado por tomos
de nitrgeno, oxgeno o azufre pertenecientes a los aminocidos de la cadena
polipeptdica y/o un ligando macrocclico incorporado en la protena.