ANEMIA, METABOLISMO DEL HIERRO

1. Cul es la funcin de la transferrina?

El higado secreta la apotransferrina en la bilis , el cual al llegar al duodeno se une al hierro libre y a otros
compuestos que la contienen como la mioglobina y la mioglobina esta union se llama transferrina. La
transferrina es captada por receptores en las clulas epiteliales del intestino y endocitada por pinocitosis. Al
ingresar al torrente sanguineo se denomina transferrina plasmtica. La union del hierro con la transferrina es
muy debil por lo que puede ser liberado en cualquier celula tisular del cuerpo.
Una caracterstica importante es que se une furetemente a receptores presentes en las membranas celulares de
los eritoblastos en la mdula osea.
2. Cul es la funcin de la ferritina?
Ferritina tiene la funcion de almacenar hierro. En el citoplasma celular , el hierro se combina con la
apoferritina formando la ferritina. La apoferritina tiene un peso molecular de unos 460 000. Ferritina puede
almacenar poca o gran cantidad de hierro.
3. Cul es la funcin de la hemosiderina?
Cuando la cantidad de hierro en el organismo es mayor de lo que puede almacenar la ferritina. Se almacena de
una forma muy insoluble en la hemosiderina. La hemosiderina se acumula en grandes cmulos en la clula y
puede llegar a ser observable en la microscopa en forma de grandes partculas.
4. A qu nivel se absorbe el hierro y en qu forma?
Absorcin del hierro inorgnico
El hierro inorgnico por accin del cido clorhdrico del estmago pasa a su forma reducida, hierro ferroso
(Fe2+), que es la forma qumica soluble capaz de atravesar la membrana de la mucosa intestinal. Algunas
sustancias como el cido ascrbico, ciertos aminocidos y azcares pueden formar quelatos de hierro de bajo
peso molecular que facilitan la absorcin intestinal de este. Aunque el hierro puede absorberse a lo largo de
todo el intestino, su absorcin es ms eficiente en el duodeno y la parte alta del yeyuno. La membrana de la
mucosa intestinal tiene la facilidad de atrapar el hierro y permitir su paso al interior de la clula, debido a la
existencia de un receptor especfico en la membrana del borde en cepillo. La apotransferrina del citosol
contribuye a aumentar la velocidad y eficiencia de la absorcin de hierro. En el interior del citosol, la
ceruloplasmina (endoxidasa I) oxida el hierro ferroso a frrico para que sea captado por la apotransferrina que
se transforma en transferrina. El hierro que excede la capacidad de transporte intracelular es depositado como
ferritina, de la cual una parte puede ser posteriormente liberada a la circulacin.
Absorcin de hierro hemo
Este tipo de hierro atraviesa la membrana celular como una metaloporfirina intacta, una vez que las proteasas
endoluminales o de la membrana del enterocito hidrolizan la globina. Los productos de esta degradacin son
importantes para el mantenimiento del hemo en estado soluble, con lo cual garantizan su disponibilidad para
la absorcin.11 En el citosol la hemoxigenasa libera el hierro de la estructura tetrapirrlica y pasa a la sangre
como hierro inorgnico, aunque una pequea parte del hemo puede ser transferido directamente a la sangre
portal. Aunque el hierro hemnico representa una pequea proporcin del hierro total de la dieta, su absorcin
es mucho mayor (20-30 %) y est menos afectada por los componentes de sta. No obstante, al igual que la
absorcin del hierro inorgnico, la absorcin del hemo es favorecida por la presencia de carne en la dieta,
posiblemente por la contribucin de ciertos aminocidos y pptidos liberados de la digestin a mantener
solubles, y por lo tanto, disponibles para la absorcin, ambas formas de hierro diettico. Sin embargo, el cido
ascrbico tiene poco efecto sobre la absorcin del hemo, producto de la menor disponibilidad de enlaces de
coordinacin de este tipo de hierro. Por su parte el calcio disminuye la absorcin de ambos tipos de hierro por
interferir en la transferencia del metal a partir de la clula mucosa, no as en su entrada a esta.
5. Qu es el p50?
Presin parcial de O2 a la cual la saturacin de O2 es del 50%
da una idea de la afinidad por el O2 de manera que a mayor P50 menor afinidad (se necesita una
mayor presin parcial de O2 para lograr la saturacin del 50%). A menor P50 mayor afinidad (se
necesita una menor presin parcial de o para lograr la saturacin del 50%).
6. Qu es el efecto Bohr?
establece que a un pH menor (ms cido), la hemoglobina se unir al oxgeno con menos afinidad. Puesto que
el dixido de carbono est directamente relacionado con la concentracin de hidrones (iones H) en la sangre,
un aumento de los niveles de dixido de carbono lleva a una disminucin del pH, lo que conduce finalmente a
una disminucin de la afinidad por el oxgeno de la hemoglobina.
Este efecto facilita el transporte de oxgeno cuando la hemoglobina se une al oxgeno en los pulmones, pero
luego lo libera en los tejidos, especialmente en los tejidos que ms necesitan de oxgeno. Cuando aumenta la
tasa metablica de los tejidos, su produccin de dixido de carbono aumenta. El dixido de carbono forma
bicarbonato mediante la siguiente reaccin:

CO2 + H2O H2CO3 H+ + HCO3-

Aunque la reaccin suele ser lenta, las enzimas de la familia de la anhidrasa carbnica en los glbulos rojos
acelera la formacin de bicarbonato y protones. Esto hace que el pH de los tejidos disminuya, y por eso,
aumenta la disociacin del oxgeno de la hemoglobina en los tejidos, permitiendo que los tejidos obtengan
oxgeno suficiente para satisfacer sus necesidades. Por otro lado, en los pulmones, donde la concentracin de
oxgeno es alta, la unin del oxgeno provoca la liberacin de protones de la hemoglobina, que se combinan
con bicarbonato y se elimina el dixido de carbono en la respiracin. Dado que estas dos reacciones se
compensan, hay pocos cambios en el pH de la sangre. La curva de disociacin se desplaza hacia la derecha
cuando aumenta el dixido de carbono o la concentracin de iones de hidrgeno. Este mecanismo permite que
el cuerpo se adapte al problema de suministrar ms oxgeno a los tejidos que ms lo necesitan. Cuando los
msculos estn sometidos a una actividad intensa, generan CO2 y cido lctico como consecuencia de la
respiracin celular y de la fermentacin de cido lctico. De hecho, los msculos generan cido lctico tan
rpidamente que el pH de la sangre que pasa a travs de los msculos se reduce alrededor de 7,2. Dado que el
cido lctico libera su protones, disminuye el pH, lo que hace que la hemoglobina libere aproximadamente un
10% ms de oxgeno.
7. Qu es el efecto Haldane?
propiedad de la hemoglobina de desoxigenacin de la sangre incrementa la habilidad de la hemoglobina para
portar dixido de carbono; esa propiedad es el efecto Haldane. A la inversa, la sangre oxigenada tiene una
capacidad reducida para transportar CO2.
La ecuacin general del efecto es: H+ + HbO2 H+Hb + O2; aunque esta ecuacin puede ser confusa,
debido a que refleja el efecto Bohr. El significado de esta ecuacin yace en el hecho de que la oxigenacin de
Hb promueve la disociacin de un ion H+ del Hb, lo cual cambia el equilibrio del amortiguador bicarbonato a
la formacin de CO2, por lo que CO2 es liberado de los glbulos rojos.
8. Haga un esquema del metabolismo de la hemoglobina

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9. Cmo es el metabolismo del hierro en el organismo?

10. Cuntos tipos de hemoglobina hay y qu puede producir en el organismo? -

-Hemoglobina A o HbA, llamada tambin hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa
aproximadamente el 97% de la hemoglobina en el adulto. Est formada por dos globinas alfa y dos globinas
beta.
-Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina despus del nacimiento. Est formada por
dos globinas alfa y dos globinas delta. Sufre un aumento marcado en la beta-talasemia, al no poderse
sintetizar globinas beta.
-Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genticamente presente en la anemia de clulas falciformes. Afecta
predominantemente a la poblacin afroamericana y amerindia.
-Hemoglobina F: Hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma. Tras el
nacimiento desciende la sntesis de globinas gamma y aumenta la produccin de globinas beta.
-Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que posee unido oxgeno (Hb+O2)
-Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado frrico, Fe (III) (es decir,
oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir oxgeno. Se produce por una enfermedad congnita en la
cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima encargada de mantener el hierro como Fe(II). La
metahemoglobina tambin se puede producir por intoxicacin de nitritos.
-Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido CO2 despus del intercambio gaseoso
entre los glbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).
-Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unin con el CO. Es letal en grandes concentraciones
(40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el oxgeno por la Hb, por lo que desplaza a este
fcilmente y produce hipoxia tisular, pero con una coloracin cutnea normal (produce coloracin sangunea
fuertemente roja) (Hb+CO).
-Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente en sangre en baja cantidad, en
patologas como la diabetes se ve aumentada. Es el resultado de la unin de la Hb con glucosa u otros
carbohidratos libres.