*la velocidad de una reaccin catalizada por enzimas es proporcional a

la concentracin del complejo enzima-sustrato predicho por la ecuacin

de Michaelis-Menten
*la constante de especificidad multiplicada por la concentracin de la
enzima (kcat / Km E0).
* Estudiaron la invertasa, que se llam as porque su reaccin da como
resultado la inversin de la rotacin ptica de positivo para sacarosa
a un negativo neto para la suma de fructosa ms glucosa.
*monitore la velocidad de la reaccin catalizada por invertasa en
varias concentraciones de sacarosa midiendo cuidadosamente la rotacin
ptica
* Su objetivo era probar la teora de que "la invertasa forma un
complejo con sacarosa que es muy lbil y se desintegra para liberar la
enzima, la glucosa y la fructosa", lo que lleva a la prediccin de que
"la tasa de inversin debe ser proporcional a la concentracin de
sacarosa prevaleciente". complejo enzimtico ".
Michaelis y Menten reconocieron que los productos de la reaccin eran
inhibidores
*realizaron mediciones de velocidad inicial en funcin de la
concentracin de sacarosa variable y ajustaron sus datos sobre la base
de la suposicin de que la unin de sacarosa estaba en equilibrio con
la enzima y el postulado de que la velocidad de la reaccin era
proporcional a la concentracin del complejo enzima-sustrato.
* la relacin hiperblica predicha, proporcionaron evidencia para
respaldar la hiptesis de que la catlisis enzimtica se deba a la
formacin de un complejo enzima-sustrato,
*Tambin derivaron expresiones de inhibicin competitiva y
cuantificaron los efectos de los productos sobre las tasas de reaccin
para obtener estimaciones para la disociacin
* Michaelis y Menten no tenan forma de conocer la concentracin de la enzima en sus
experimentos, por lo que todas las referencias eran a cantidades relativas de enzima aadido a
las mezclas de reaccin.

*Henri, que primero deriva una ecuacin para predecir la relacin entre la velocidad y la
concentracin de sustrato sobre la base de un modelo racional que implica la formacin de
una enzima cataltica - complejo sustrato.

*l no tuvo en cuenta la lenta mutarrotacin de los productos de la reaccin (equilibrio de la

y anmeros de glucosa), y se descuidan para reaccin (equilibrio de la y anmeros de
glucosa), y se descuidan para reaccin (equilibrio de la y anmeros de glucosa), y se
descuidan para reaccin (equilibrio de la y anmeros de glucosa), y se descuidan para
reaccin (equilibrio de la y anmeros de glucosa), y se descuidan para controlar el pH.