IMPORTANCIA BIOLOGICA DE LAS PROTEINAS

MARIANA FIGUEROA A
JUAN LOPEZ LOPEZ

V SEMESTRE

UNIVERSIDAD DEL ATLANTICO

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA EDUCACION
LIC. BIOLOGIA Y QUIMICA
BIOQUIMICA

BARRANQUILLA
2017
INTRODUCCION
En los vegetales y animales se encuentra una sustancia que, sin lugar a duda, es
la ms importante de todas las conocidas de la materia viva, sin la cual sera
imposible la existencia del hombre y de los animales. A esta sustancia se le
denomina PROTEINA.
El origen etimolgico de la palabra protena proviene de proto que significa
de primera categora y fue sugerida por Jons Jacob Berzelius y empleada por
primera vez por el quimio Holands Mulder en 1838.
Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno,
oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de
protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden
considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de
aminocidos y seran, por tanto, los monmeros unidad.

Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo

nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el nmero de aminocidos que
forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior
a 10 se llama polipptido y si el nmero es superior a 50 aminocidos se habla
ya de protena.

Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que se pliegan adquiriendo
una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones.
Las protenas estn codificadas en el material gentico de cada organismo,
donde se especifica su secuencia de aminocidos, y luego son sintetizadas por
los ribosomas.
Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las
biomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimticas,
transportadora.
PROTEINAS
Las protenas son las principales y ms verstiles biomolculas de la clula.
Estn formadas por aminocidos. Los -aminocidos son molculas que
contienen, al menos, un grupo amino (NH2) y otro cido (COOH) sobre el
mismo tomo de carbono, el C. Este carbono completa sus cuatro sustituyentes
con un H y un radical orgnico que se llama cadena lateral y los caracteriza. Los
nombres de los aminocidos se abrevian con un cdigo de tres letras o de una
letra mayscula.
Los aminocidos se unen mediante el enlace peptdico dando pptidos. Las
protenas son polipptidos, y la diferencia entre pptidos y protenas se basa
principalmente en el tamao, pero es ambigua. Existen oligopptidos de gran
importancia biolgica que actan como hormonas, neurotransmisores, etctera.
Las protenas, ms grandes, se clasifican segn su composicin (en simples y
conjugadas), forma (globulares y fibrosas), solubilidad y funcin. Los dos
ltimos criterios son ms informativos pero variados. Todas tienen una
estructura tridimensional llamada estructura nativa, esencial para llevar a cabo
su funcin. Su complejidad hace que se establezcan 4 niveles de estudio,
primario, secundario, terciario y cuaternario.
La estructura primaria define la secuencia de aminocidos en la o las cadenas
polipeptdicas que forman la protena, desde el N- al C-terminal.
La secundaria introduce ciertos elementos de simetra que pueden encontrarse
en toda o en una parte de la protena. Las ms frecuentes son la hlice y la
hoja plegada o lmina . La primera es dextrgira, con las cadenas laterales
hacia el exterior de la hlice. Cada residuo gira 100 respecto al anterior. Los
grupos peptdicos (CONH) forman enlaces por puentes de hidrgeno que
la estabilizan. La lmina son cadenas en zig-zag siguiendo las aristas de una
hoja plegada. Los puentes de hidrgeno aparean enlaces peptdicos de cadenas
vecinas, aunque en este caso pueden ser intercatenaria o intracatenarios.
La estructura terciaria consiste en el plegamiento espacial completo de cada
cadena, con el conjunto de fuerzas que la gobiernan (puentes disulfuro, de
hidrgeno, hidrofbicas, inicas, catin-, de van der Waals etc.). En muchos
casos, la estructura terciaria contiene zonas compactas de entidad topolgica
propia, los dominios, que son un nivel de organizacin intermedio entre la
secundaria y la terciaria.
La estructura cuaternaria depende del nmero de cadenas o monmeros que
contiene una molcula de protena y su disposicin espacial.
Las protenas fibrosas tienen estructuras secundarias casi coincidentes con la
terciaria, y la cuaternaria es una fibra tridimensional formada por muchos
monmeros, caso de las -queratinas y -queratinas. La protena fibrosa
humana ms abundante es el colgeno. Su estructura primaria es singular, pues
la glicina se repite cada tres residuos, y es muy abundante la prolina, como tal
o hidroxilada. Por tanto, la secuencia Gly-X-(OH)Pro, se encuentra muy
repetida. Las cadenas se pliegan en unidades de tropocolgeno, una
hlice tritrenzada dirigida por el pequeo tamao de la glicina y los puentes de
hidrgeno de la hidroxiprolina, que se asocian para formar la fibra de colgeno.
La mayor parte de las protenas globulares forman disoluciones coloidales,
debido a su naturaleza polinica y macromolecular. Las protenas presentan un
punto isoelctrico (pI) que depende de su composicin de aminocidos. A pH
< pI, las protenas son cationes, y a pH > pI, aniones. Su solubilidad depende
de factores como la presencia de contraiones o el grado de solvatacin. Su
tamao no permite el paso por membranas semipermeables, haciendo posible la
ultrafiltracin y la dilisis, con el efecto Donan. Las protenas de membrana no
son solubles por los residuos hidrofbicos expuestos en su periferia, pero
pueden solubilizarse en micelas por tratamiento con detergentes.
La prdida de la estructura tridimensional nativa de la protena se llama
desnaturalizacin. Este proceso se produce por factores fsicos y qumicos,
como el calor, pH extremos, entre otros. Debido al mantenimiento de la
estructura primaria, la desnaturalizacin, podra ser reversible, y en
determinadas condiciones producirse la renaturalizacin, pero, en la gran
mayora
de los casos, es irreversible. Los mecanismos que dirigen a una cadena
polipeptdica a adoptar su conformacin nativa son multifsicos, aunque en la
cadena existen posiciones crticas que actan de centros de nucleacin y pueden
guiar el plegamiento. El proceso en una cadena recin formada est favorecido
respecto a la posible renaturalizacin in vitro porque, entre otros factores, la
clula tiene chaperonas que dirigen el plegamiento correcto de la cadena.
IMPORTANCIA BIOLOGICA DE LAS PROTEINAS
En la Naturaleza, la forma sigue a la funcin. Para que un polipptido recin
sintetizado madure hacia una protena que sea funcional desde el punto de vista
biolgico, capaz de catalizar una reaccin metablica, impulsar el movimiento
celular, o formar las varillas y los cables macromoleculares que proporcionan
integridad estructural a pelo, huesos, tendones y dientes, debe plegarse hacia
una disposicin tridimensional especfica, conocida como conformacin.
Adems, durante la maduracin, las modificaciones postraduccionales pueden
aadir nuevos grupos qumicos o eliminar segmentos peptdicos
transitoriamente necesarios. Las deficiencias genticas o nutricionales que
obstaculizan la maduracin de protenas son nocivas para la salud. Algunos
ejemplos de las primeras comprenden enfermedad de CreutzfeldtJakob,
encefalopata espongiforme ovina, enfermedad de Alzheimer y encefalopata
espongiforme bovina (enfermedad de las vacas locas). El escorbuto
representa una deficiencia nutricional que altera la maduracin de protenas.

Las protenas hem, mioglobina y hemoglobina, mantienen un aporte de oxgeno

esencial para el metabolismo oxidativo. La mioglobina, una protena
monomrica del msculo esqueltico, almacena oxgeno como una reserva
contra la privacin del mismo. La hemoglobina, una protena tetramrica de los
eritrocitos, transporta O2 hacia los tejidos, y favorece el transporte de CO2 y
protones hacia los pulmones. El cianuro y el monxido de carbono son letales
porque alteran la funcin fisiolgica de las protenas hem citocromo oxidasa y
hemoglobina, respectivamente. La estructura secundaria-terciaria de las
subunidades de hemoglobina semeja a la de la mioglobina.
Sin embargo, la estructura tetramrica de la hemoglobina permite interacciones
cooperativas fundamentales para su funcin. Por ejemplo, el 2,3-
bisfosfoglicerato (BPG) promueve la liberacin eficiente de O2 al estabilizar la
estructura cuaternaria de la desoxihemoglobina. La hemoglobina y la
mioglobina ilustran tanto relaciones entre estructura y funcin de protena,
como la base molecular de enfermedades genticas, como la drepanocitosis y
las talasemias.
LOS HIERROS HEM Y FERROSO CONFIEREN LA CAPACIDAD
PARA ALMACENAR OXGENO Y TRANSPORTARLO
La mioglobina y la hemoglobina contienen hem (hemo), un tetrapirrol cclico
que consta de cuatro molculas de pirrol enlazadas por puentes de -metileno.
Esta red planar de dobles enlaces conjugados absorbe luz visible y da al hem un
color rojo oscuro. Los sustitutos en las posiciones son grupos metilo (M),
vinilo (V) y propionato (Pr) dispuestos en el orden M, V, M, V, M, Pr, Pr, M
(fig. 1) Un tomo de hierro ferroso (Fe2+) reside en el centro del tetrapirrol
planar. Otras protenas con grupos prostticos tetrapirrol que contienen metal
comprenden los citocromos (Fe y Cu) y la clorofila (Mg). La oxidacin y
reduccin de los tomos de Fe y Cu de citocromos son esenciales para su
funcin biolgica como transportadores de electrones. En contraste, la
oxidacin del Fe2+ de la mioglobina o de la hemoglobina hacia Fe3+ destruye
su actividad biolgica.

Fig. 1 Hem. Los anillos pirrol y los carbonos de puente de metileno son
coplanares, y el tomo de hierro (Fe2+) reside casi en el mismo plano. La quinta
y sexta posiciones de coordinacin de Fe2+ estn dirigidas perpendiculares
y directamente por arriba y por debajo de al plano del anillo hem.
LA MIOGLOBINA ES RICA EN HELICE
El oxgeno almacenado en la mioglobina del msculo esqueltico es liberada
durante disminucin de la tensin de O2 (p. ej., ejercicio intenso) para que las
mitocondrias del msculo lo utilicen en la sntesis aerbica de ATP. La
mioglobina, un polipptido de 153 residuos aminoacilo (masa molecular
relativa [Mr] de 17 000), se pliega hacia una forma compacta que mide 4.5
3.5 2.5 nm (fig. 2). Proporciones extraordinariamente altas, alrededor de 75%,
de los residuos estn presentes en ocho hlices diestras de 7 a 20 residuos.
Empezando en el amino terminal, stas se denominan hlices A-H. Tpico de
las protenas globulares, la superficie de la mioglobina es polar, mientras que
con dos excepciones el interior slo contiene residuos no polares, como
Leu, Val, Fen y Met. Las excepciones son His E7 y His F8, los residuos sptimo
y octavo en hlices E y F, que yacen cerca del hierro hem, donde funcionan en
la unin de O2.

Fig. 2 Estructura tridimensional de la mioglobina. Se muestra un diagrama de

listones que traza el esqueleto polipeptidico de la mioglobina. El color de la
cadena polipeptidica esta graduado a lo largo del espectro visible desde azul (N
terminal) hasta marron claro (C terminal). El grupo prostetico hem se muestra
en color rojo. Las regiones helicoidales estn designadas de la A a la H. Los
residuos histidina distal (E7) y proximal (F8) estn resaltados en azul y naranja,
respectivamente. Note de que modo los sustituyentes propionato polares (Pr) se
proyectan hacia afuera del hem hacia el agua.
(Adaptado de Protein Data Bank ID no. 1a6n.)
EL HIERRO SE MUEVE HACIA EL PLANO DEL HEM CUANDO EL
OXIGENO ESTA UNIDO
El hierro de la mioglobina no oxigenada yace a 0.03 nm (0.3 A) fuera del
plano del anillo hem, hacia His F8; por ende, el hem se pliega un poco.
Cuando el O2 ocupa la sexta posicion de coordinacion, el hierro se mueve
hacia dentro de 0.01 nm (0.1 A) del plano del anillo hem. De este modo, la
oxigenacion de la mioglobina se acompaa de movimiento del hierro, de His
F8, y de residuos enlazados a este ltimo.

LAS CURVAS DE DISOCIACIN DE OXGENO PARA LA

MIOGLOBINA Y LA HEMOGLOBINA SON IDNEAS PARA SUS
FUNCIONES FISIOLGICAS

Por qu la mioglobina no es adecuada como una protena de transporte de O2,

pero es ideal para el almacenamiento de O2? La relacin entre la concentracin,
o presin parcial, de O2 (Po2) y la cantidad de O2 unido se expresa como una
isoterma de saturacin de O2 (fig.3). La curva de unin a oxgeno para la
mioglobina es hiperblica; por ende, la mioglobina carga O2 con facilidad a la
PO2 del lecho capilar pulmonar (100 mm Hg). Sin embargo, dado que la
mioglobina slo libera una pequea fraccin de su O2 unido a los valores de
PO2 que por lo general se encuentran en el msculo activo (20 mm Hg) o en
otros tejidos (40 mm Hg), representa un vehculo ineficaz para el aporte de O2.
Cuando el ejercicio extenuante disminuye la PO2 del tejido muscular a
alrededor de 5 mm Hg, la mioglobina libera O2 para la sntesis mitocondrial de
ATP, lo que permite que contine la actividad muscular.
Fig. 3 Curvas de unin a oxgeno de la hemoglobina y la mioglobina. La tensin
arterial de oxgeno es de alrededor de 100 mm Hg; la tensin venosa mixta de
oxgeno es de alrededor de 40 mm Hg; la tensin de oxgeno capilar (msculo
activo) es de cerca de 20 mm Hg, y la tensin de oxgeno mnima requerida para
la citocromo oxidasa es de cerca de 5 mm Hg. La asociacin de cadenas hacia
una estructura tetramrica (hemoglobina) da por resultado un aporte de oxgeno
mucho mayor que el que sera posible con cadenas nicas.