Las Enzimas

Una caracterstica fundamental de la materia viva es la demanda y utilizacin constante de

energa, la cual es empleada en la realizacin de actividades comunes a todas las clulas.
Los organismos realizan actividades gracias a una serie de reacciones qumicas que producen
cambios energticos, esta energa de enlaces moleculares de los alimentos es transferida al ADP
(Adenosin tri fosfato) y el cual se transforma en ATP (Adenosin tri fosfato) o transportador y
almacenador de energa; estos procesos son catalizados por compuestos que se denominan enzimas
o biocatalizadores.

Una enzima es una molcula proteica que

interviene en todas las reacciones de
degradacin o de sntesis que se dan en la clula.
Las enzimas son de accin especfica ya que
actan exclusivamente catalizando un tipo de
reaccin qumica. Es un biocatalizador porque
acelera la velocidad de las reacciones qumicas,
actan en pequeas cantidades y permanece
inalterada despus de la reaccin donde
participa. Ejemplo, las oxidasas solo actan
catalizando reacciones de oxidacin. Las enzimas
presentan las siguientes caractersticas, son:
Muy especficas para las reacciones que catalizan
Protenas, por lo tanto, responden a todas las
caractersticas de las mismas Biolgicas

Nomenclatura de las enzimas : El nombre que se les da a las enzimas puede hacerse tomando en
cuenta dos factores: a.- El Substratum, sobre el cual actan y en este caso se le agrega al
substratum el sufijo asa. Ejemplo; las enzimas que actan sobre los lpidos reciben el nombre de
lipasas. b.- El tipo de reaccin que ellas catalizan y en esta caso se le agrega el sufijo asa al
nombre de la reaccin catalizada. Ejemplo, Las Oxidasas, que son las enzimas que catalizan las
reacciones de oxidacin . Las deshidrogenasas que transportan el hidrgeno desde un substratum
hasta otra enzima o un aceptor final.

Estructura de la enzima: Las enzimas se pueden clasificar segn su estructura, en simples y

compuestas. Son simples cuando estn formadas slo por protenas y son compuestas cuando estn
formadas por una parte proteica y una prosttica. La parte proteica recibe el nombre
deapoenzima y es responsable de la especificidad de la enzima, es decir, la enzima se caracteriza
por participar exclusivamente en una determinada reaccin y sobre un determinado sustrato .
Este ltimo es la sustancia sobre la cual se fija la enzima. La parte prosttica recibe el nombre
decoenzima , es de naturaleza no proteica, de bajo peso molecular y termostable, esto ltimo
significa que no es alterada por los cambios de temperatura. La coenzima junto con la apoenzima
son necesarias para que se realicen determinadas funciones. Las reacciones de transferencia de
radicales, las de xido-reduccin y las de formacin de enlaces covalentes requieren de la
presencia de coenzimas; entre las principales coenzimas se encuentran las transportadoras de
hidrgeno: NAD : Nicotin Adenin dinucletido NADP: Nicotin Adenin dinucletido fosfato FAD:
Flavinadenin-dinucletido Acido lipico y ubiquinona, y transportadoras de otros radicales distintos
al hidrgeno son: ATP: Adenosin trifosfato GTP: Guanosin triposfato UTP: Uridin trifosfato CTP:
Citidin trifosfato CoA: Coenzima A Biotina y Colabamina
Mecanismo de accin enzimtica: Las enzimas actan acelerando la velocidad de reaccin o
realizando una reaccin, Cuando se dice que acelera la velocidad de reaccin, quiere decir que,
aquellas reacciones orgnicas que por accin enzimtica se efectan en pocos segundos,
demoraran hasta 20 aos realizarlas en el laboratorio y, cuando se seala que hace posible una
determinada reaccin, quiere decir que sin la enzima la reaccin no se lleva a cabo.

Para realizar su accin, la enzima se une al

substratum por absorcin, encajando la
superficie de una en la otra de forma tal, que
podramos compararla con la llave de una
cerradura. Esta combinacin origina un complejo
reversible enzima-substratum intermedio, que
luego se descompone para liberar los productos
de la reaccin, y, la enzima que es capaz de
unirse a otra molcula del mismo substratum
para comenzar de nuevo la accin.

En 1984 Emil Fisher, enunci el principio de la

llave y cerradura donde explica la accin que
realiza la enzima para unirse al sustrato.

"Fisher"
Especificidad de las enzimas , Las enzimas son
protenas que tienen un alto grado de
especificidad, ya que cada una de ellas acta
exclusivamente en una determinada reaccin y
sobre un determinado substratum.

De acuerdo con la grfica anterior, si observamos la superficie de la enzima y de cada uno de los
substratum, se pueden dar cuenta que en la enzima solo puede combinarse con el substrato 3 ya
que los dems no presentan superficies semejantes. Se conocen varios tipos de especificidad
enzimtica que son:

Especificidad Optica: Las enzimas presentan generalmente una especificidad ptica absoluta por
lo menos para una porcin de la molcula del substrato.

Especificidad de Grupo: Cuando una enzima acta solo sobre grupos qumicos y particulares.

Especificidad de sustrato: acepta solo un tipo de sustrato.

Especificidad de reaccin: llevan a cabo una reaccin especfica, independiente del sustrato

Activacin energtica: No todas las molculas poseen la misma energa, ya que tienen un promedio
energtico lo que significa que mientras la mayora de las molculas tienen un valor medio
energtico, algunas lo tienen muy bajo y otras muy alto.

De acuerdo a la teora de la colisin, las molculas capaces de reaccionar son las que poseen
energa suficientemente alta, al chocar unas con otras producirn una reaccin qumica, esta
energa extra que necesitan las molculas para reaccionar se llama energa de activacin, que no es
otra cosa que la cantidad de energa sobre el promedio energtico que se necesita para que las
molculas entren en colisin y realicen una reaccin qumica. Una interpretacin de la energa de
activacin sera la energa necesaria para que las molculas que van a chocar se aproximen
bastante para vencer la repulsin elctrica entre sus nubes electrnicas, esto permitira un
rearreglo de electrones y por consiguiente se efectuara la ligadura qumica.

La teora de la colisin postula, que al chocar las molculas poseen la energa de activacin
necesaria formando un intermedio transitorio llamado complejo activado. Este rpidamente se
reacomodara para originar los productos de la reaccin.

Ejemplo: en una reaccin hipottica de molculas a y b para producir c y d , se formara un

complejo intermedio activado (ab) . a + b (ab) c + d
Las relaciones de una reaccin qumica para la
activacin energtica se entienden mejor en el
diagrama donde dos molculas a y b chocan y
reaccionan una con otra y por lo tanto deben
tener la suficiente energa para llegar a la cima
de la barrera energtica. Esta energa
representa la energa de activacin y las
molculas en colisin que la poseen son capaces
de formar el complejo activado (ab), este
complejo tiene la mayor energa del sistema,
estando en la cima de la barrera energtica y se
acomoda para formar las molculas c y d.

La diferencia entre el promedio relativo de energa de los reactivos a y b y el del complejo

activado (ab), es la energa de activacin. Si la cantidad de energa dada en el arreglo del complejo
activado para producir c y d es mayor que la energa de activacin, entonces esta energa ser
liberada y la reaccin qumica se llama exergnica. Por otra parte, si la diferencia entre el
promedio relativo de energa del complejo activado y los productos c y d es menor que la energa
de activacin a la reaccin qumica se le llama endergnica.

Factores que afectan la velocidad de reaccin

de las enzimas:
l.- La concentracin de la enzima y del sustrato; a
mayor concentracin de la enzima o del sustrato
mayor es la velocidad de reaccin enzimtica. Sin
embargo, hay un punto lmite despus del cual, la
velocidad de la reaccin permanece igual.

2.- La formacin de intermediarios covalentes inestables; favorecen la reaccin para formar los
productos, estos intermediarios se originan por la combinacin del sustrato con algunas enzimas.

3.- Cuando se proporciona a la reaccin grupos

funcionales los cuales son capaces de actuar
como dadores o aceptores de protones, (H + y
OH - ) la enzima puede efectuar catlisis general
cida o bsica, a mayor concentracin de
sustancia cida o bsica mayor incremento de la
velocidad de reaccin.

En este caso se considera que el factor que

afecta la velocidad de reaccin enzimtica son
las concentraciones de hidronios (H + H 3 O + )
o lo que es igual el pH. Las enzimas presentan un
pH ptimo a la cual transforman mayor cantidad
de molculas de sustrato por unidad de tiempo, la
protena enzimtica puede ser destruida por un
extremo, ya que la mayora de las enzimas
presentan un pH ptimo cerca de 7.

4.- Los cambios de estructura de la enzima;

aumentan la velocidad de la reaccin, debido a
que la enzima se adapta al sustrato.

5.- La temperatura; cuando la temperatura est

por encima de 0 C, las molculas de una
sustancia determinada estn en movimiento, y a
medida que aumenta la temperatura el
movimiento aumenta, es decir, se hace mayor la
energa cintica, por lo tanto, al aumentar la
temperatura en un reaccin enzimtica aumenta
la velocidad de la reaccin ya que chocan las
molculas y por lo tanto su capacidad de difusin.

Las enzimas de constitucin protenica estn

sujetas a trabajar a temperatura relativamente
bajas ya que si sta se eleva se desnaturalizan
perdiendo la capacidad de accin, esta propiedad
se conoce con el nombre de termolabilidad, la
inactivacin de las enzimas es irreversible, de ah
que las elevadas temperaturas hacen que las
clulas mueran; cuando la temperatura es menor
cesa la accin enzimtica.

7.- Las enzimas pueden ser activadas e inhibidas por sustancias qumicas; entre las sustancias
activadoras tenemos los iones de magnesio (Mg ++ ), manganeso (Mn ++ ), Zinc (Zn ++ ) y fluor (F ++
) y algunas que inhiben la accin enzimtica son los metales pesados como el cobre (Cu), el mercurio
(Hg), agentes desnaturalizantes y tambin las sustancias que compiten con el sustrato.

Enzimas reguladoras del metabolismo; En las vas metablicas encontraremos enzimas que
regulan ciertos pasos muy importantes, donde las siguientes reacciones se vern favorecidas o
reprimidas, dependiendo de las necesidades del cuerpo.

Enzimas covalentemente moduladas; se encuentran en forma inactiva y slo se activan con la

presencia de otra enzima, por ejemplo, el tripsingeno es la forma precursora de la tripsina
(enzima pancretica que degrada protenas), y cuando es segmentada por otra enzima se activa.

Enzimas isoenzimas; son la misma enzima, es decir, tienen la misma funcin y se hallan en varios
puntos del metabolismo. La glucoquinasa y hexoquinasa son enzimas que fosforilan la glucosa; la
glucoquinosa se encuentra en las clulas del hgado, fosforilando la glucosa que entra a l; en el
msculo es la hexoquinosa la que est presente y realiza la misma funcin.

Enzimas alostricas; son enzimas que tienen cuatro cadenas peptdicas, entre ellas se encuentran
las fosfofructuoquinasa, la cual tiene como funcin fosforilar la fructuosa 6 fosfato.