Sei sulla pagina 1di 31

Le proteine

La prolina
Formando un legame peptidico con un
altro amminoacido, la prolina forma
un'ammide terziaria, non ha quindi atomi
di idrogeno per formare legami a idrogeno
con le restanti parti del polipeptide.
Lelica
Lelica
L'-elica l'elemento di
struttura secondaria pi
comune nelle proteine.
L'-elica una struttura
regolare, caratterizzata da
parametri ben precisi.
Si forma quando un certo
numero di coppie successive
di angoli , e , hanno valori
compresi fra -60 e -50. In
questo modo i piani peptidici
si dispongono in maniera
elicoidale intorno ad un asse
longitudinale.
L' -elica ha un passo di 5.4
e ogni spira dell'elica
costituita da 3.6 residui
amminoacidici.
Interazioni tra le
catene laterali in un
elica (Asp100 rosso
e Arg103 blu)
Il dipolo elettrico di un
legame peptidico
viene trasmesso
lungo il segmento
dellalfa-elica
attarverso i legami
idrogeno e questo d
luogo a un dipolo
dellalfa-elica.
LA CONFORMAZIONE BETA
La conformazione beta si estende a zig-zag
invece che a elica.
I legami idrogeno si formano tra catene
adiacenti.
Le catene adiacenti possono essere parallele o
antiparallele, la struttura simile anche se il
periodo leggermente diverso in lunghezza
(6,5 A per la parallela e 7.5 per lantiparallela).
I gruppi R devono essere abbastanza piccoli
(ingombro sterico).
LA CONFORMAZIONE BETA
La struttura beta
foglietto una delle due principali strutture secondariainsieme all' alfa
elica. Fu trovata per la prima volta nella fibrina, proteina che
costituisce il principale componente della seta.
Nella struttura, la catena amminoacidica assume un andamento a zig
-zag.
Il beta
foglietto, infatti, si forma quando pi componenti della stessa catena a
mminoacidica interagiscono tra di loro attraverso ponti idrogeno
che si formano tra gruppi NH di una catena e C=O della catena adia
cente lo scheletro del polipeptide e non coinvolgono le catene laterali
degli aminoacidi
che sporgono perpendicolarmente rispetto al piano del legame peptidic
.
Catene polipeptidiche adiacenti possono avere lo stesso orientamento
(per esempio entrambe dall N al C terminale) e sono dette catene
parallele, mentre se hanno direzioni opposte sono dette antiparallele.
Some proteins that are disordered or
helical as monomers, such as amyloid
(amyloid plaque) can form -sheet-rich
oligomeric structures associated with
pathological states. The amyloid
protein's oligomeric form is implicated as a
cause of Alzheimer's.
Beta-antiparallelo
Beta-parallelo
turns
Nelle prteine globulari circa un terzo degli aminoacidi si
trovano in turns o loops nei quali la catena cambia
direzione.
Quindi ci sono degli elementi di connessione tra diversi
segmenti o di elica o di foglietto.
Un motivo molto comune il turn che connette due
segmenti adiacenti di -sheet.
La struttura di giro di 180comprende 4 aminoacid i di
cui il primo forma un legame idrogeno col quarto.
La glicina e la prolina partecipano spesso al -turn.
Aminoacidi della piruvato
chinasi
Struttura di un pelo
La alfa cheratina dei peli e capelli un alfa
elica. Coppie di eliche si avvolgono in
modo sinistrorso per formare unelica a
due catene. Queste poi si combinano in
strutture superiori chiamate protofilamenti
e protofibrille.
La permanente
Quando i capelli vengono riscaldati possono
essere stirati. A livello molecolare le eliche
della cheratina vengono stirate fno a
raggiungere la conformazione .
Quando si raffreddano si riformano
spontaneamente le eliche.
La facile sturabilit delle cheratine cos come i
ponti disolfuro sono alla base della permanente.
I capelli vengono arrotolati intorno ad una forma.
La permanente
Si aggiunge un agente riducente che riduce i
ponti disolfuro e i capelli vengono scaldati, le -
eliche si stirano .
A questo punto si rimuove lagente riducente e si
aggiunge un agente ossidante che che stabilizza
nuovi ponri disolfuro.
I capelli vengono lavati e raffreddati cos da
riformare le eliche.
I capelli cos si arricciano nella forma desiderata
a causa dei nuovi ponti disolfuro che esercitano
una torsione nelle eliche.
La permanente
Agente riducente: tioglicolato