Aminocido

Origem: Wikipdia, a enciclopdia livre.

Ir para: navegao, pesquisa
Este artigo ou se(c)o cita fontes fiveis e independentes,
mas elas no cobrem todo o texto (desde Janeiro de 2011).
Por favor, melhore este artigo providenciando mais fontes fiveis e
independentes, inserindo-as em notas de rodap ou no corpo do texto, nos
locais indicados.
Encontre fontes: Google notcias, livros, acadmico Scirus Bing. Veja como referenciar e
citar as fontes.

Estrutura geral de um aminocido

Um aminocido uma molcula orgnica que contm um grupo amina e um grupo
carboxila, e uma cadeia lateral que especfica para cada aminocido.1 Alguns
aminocidos tambm podem conter enxofre. Os elementos-chave de um aminocido so
carbono, hidrognio, oxignio e nitrognio. Eles so particularmente importantes em
bioqumica, onde o termo geralmente refere-se a alfa-aminocidos. So molculas
anfteras, ou seja, podem se comportar como cido ou como base liberando nesta ordem
H ou OH em uma reao. Se a reao for entre dois aminocidos o grupo amina de um
libera um H se ligando ao grupo carboxila do outro que libera um OH formando uma
peptdeo mais H2O.

A forma mais importante dos aminocidos, os alfa-aminocidos, que formam as

protenas, tem, geralmente, como estrutura um carbono central (carbono alfa, quase
sempre quiral) ao qual se ligam quatro grupos: o grupo amina (NH2), grupo carboxlico
(COOH), hidrognio e um substituinte caracterstico de cada aminocido.2 3

Os aminocidos se unem atravs de ligaes peptdicas, formando os peptdeos e as

protenas.4 Para que as clulas possam produzir suas protenas, elas precisam de
aminocidos, que podem ser obtidos a partir da alimentao ou serem fabricados pelo
prprio organismo.

Os aminocidos podem ser classificados nutricionalmente, quanto ao radical e quanto ao seu

destino.

ndice
1 Classificao nutricional
o 1.1 Aminocidos no-essenciais
 o 1.2 Aminocidos essenciais
o 1.3 Aminocidos essenciais apenas em determinadas situaes
fisiolgicas
2 Classificao quanto ao substituinte
3 Aminocidos alfa
o 3.1 Frmula geral
o 3.2 Outros aminocidos encontrados na natureza
4 Simbologia e nomenclatura
5 Estrutura
o 5.1 Estrutura tridimensional
5.1.1 Aminocidos apolares
5.1.2 Aminocidos polares neutros
5.1.3 Aminocidos polares cidos
5.1.4 Aminocidos polares bsicos
6 Classificao quanto ao destino
o 6.1 Destino cetognico
o 6.2 Destino glicognico
7 Ocorrncia
8 Isomeria
9 Sntese
10 Obteno
11 Ionizao
12 Propriedades
13 Curva de titulao
14 Outros aminocidos
o 14.1 Aminocidos mega
15 Notas
16 Referncias
17 Bibliografia

18 Ligaes externas
Classificao nutricional
Aminocidos no-essenciais

Aminocidos no-essenciais ou dispensveis so aqueles que o corpo humano pode

sintetizar.5

So eles:alanina, asparagina, cido asprtico, cido glutmico, serina.

Aminocidos essenciais

Ver artigo principal: Aminocido essencial

Os aminocidos essenciais so aqueles que no podem ser produzidos pelo corpo
humano. Dessa forma, so somente adquiridos pela ingesto de alimentos vegetais ou
animais.5 So eles: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina,
triptofano, histidina e valina.6 Nota 1

Aminocidos essenciais apenas em determinadas situaes fisiolgicas

Aminocidos condicionalmente essenciais so os aminocidos que devido a
determinadas patologias, no podem ser sintetizados pelo corpo humano. Assim,
necessrio obter estes aminocidos atravs da alimentao, de forma a satisfazer as
necessidades metablicas do organismo. So eles: arginina, cistena, glicina, glutamina,
prolina, tirosina.7

Classificao quanto ao substituinte

A classificao quanto ao substituinte pode ser feita em:

Aminocidos apolares: Apresentam como substituintes hidrocarbonetos apolares ou

hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. So substituintes hidrofbicos. Alanina:
CH3- CH (NH2) - COOH Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH Valina: CH3-
CH(CH3)-CH (NH2)- COOH Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH
Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa Fenilalanina: C6H5-
CH2-CH (NH2)- COOH Triptofano: R aromtico- CH (NH2)- COOH Metionina: CH3-
S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

Aminocidos polares neutros: Apresentam substituintes que tendem a formar ligao

de hidrognio. Glicina: H- CH (NH2) - COOH Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH
Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH
Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)-
COOH Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

Aminocidos cidos: Apresentam substituintes com grupo carboxlico.So hidrfilos.

cido asprtico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH cido glutmico: HCOO-CH2-CH2-
CH (NH2)- COOH

Aminocidos bsicos: Apresentam substituintes com o grupo amino. So hidrfilos

Arginina: {{{1}}}- CH (NH2)- COOH Lisina: NH3-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH3)-
COOH Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH

Aminocidos alfa
Frmula geral

So aqueles que apresentam frmula geral: R - CH (NH2)- COOH na qual R uma

cadeia orgnica. Nota 2 No aminocido glicina o substituinte o hidrognio; O carbono
ligado ao substituinte R denominado carbono 2 ou alfa. Os vrios alfa-aminocidos
diferem em qual cadeia lateral (grupo- R) est ligado o seu carbono alfa, e podem variar
em tamanho a partir de apenas um tomo de hidrognio na glicina a um grupo
heterocclico grande como no caso do triptofano.

Outros aminocidos encontrados na natureza

Ornitina e citrulina so -aminocidos que desempenham um papel vital no corpo. Eles

so usados como parte do ciclo da uria para se livrar dos ies de amnio, que de outro
modo iriam nos envenenar. No entanto, no so utilizados como blocos de construo
na sntese de polipptidos.8
Simbologia e nomenclatura
Na nomenclatura dos aminocidos, a numerao dos carbonos da cadeia principal iniciada a
partir do carbono da carboxila.

Nome Smbolo Abreviao Nomenclatura

Glicina ou cido 2-aminoactico ou cido 2-amino-
Gly, Gli G
Glicocola etanico
cido 2-aminopropinico ou cido 2-amino-
Alanina Ala A
propanico
cido 2-aminoisocaprico ou cido 2-
Leucina Leu L
amino-4-metil-pentanico
cido 2-aminovalrico ou cido 2-amino-3-
Valina Val V
metil-butanico
cido 2-amino-3-metil-n-valrico ou cido
Isoleucina Ile I
2-amino-3-metil-pentanico
Prolina Pro P cido pirrolidino-2-carboxlco
Phe ou cido 2-amino-3-fenil-propinico ou cido
Fenilalanina F
Fen 2-amino-3-fenil-propanico
cido 2-amino-3-hidroxi-propinico ou
Serina Ser S
cido 2-amino-3-hidroxi-propanico
Treonina Thr, The T cido 2-amino-3-hidroxi-n-butrico
cido 2-bis-(2-amino-propinico)-3-
Cisteina Cys, Cis C dissulfeto ou cido 3-tiol-2-amino-
propanico
cido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propinico
Tirosina Tyr, Tir Y
ou paraidroxifenilalanina
Asparagina Asn N cido 2-aminossuccionmico
Glutamina Gln Q cido 2-aminoglutarmico
Aspartato ou cido cido 2-aminossuccnico ou cido 2-amino-
Asp D
asprtico butanodiico
Glutamato ou
Glu E cido 2-aminoglutrico
cido glutmico
Arginina Arg R cido 2-amino-4-guanidina-n-valrico
cido 2,6-diaminocaprico ou cido 2, 6-
Lisina Lys, Lis K
diaminoexanico
Histidina His H cido 2-amino-3-imidazolpropinico
Triptofano Trp, Tri W cido 2-amino-3-indolpropinico
Metionina Met M cido 2-amino-3-metiltio-n-butrico
Observao: A numerao dos carbonos da cadeia principal pode ser substituda por
letras gregas a partir do carbono 2 ()

Exemplo: cido 2-amino-3-metil-pentanoico = cido -amino--metil-pentanico.

Estrutura

Alanina (Ala / A)

Arginina (Arg / R)

Asparagina (Asn / N)

cido asprtico (Asp / D)

Cisteina (Cys / C)


cido glutmico (Glu / E)

Glutamina (Gln / Q)

Glicina (Gly / G)

Histidina (His / H)

Isoleucina (Ile / I)

 Leucina (Leu / L)

Lisina (Lys / K)

Metionina (Met / M)

Fenilalanina (Phe / F)

Prolina (Pro / P)

Serina (Ser / S)


Treonina (Thr / T)

Triptofano (Trp / W)

Tirosina (Tyr / Y)

Valina (Val / V)

Estrutura tridimensional

Aminocidos apolares

H um grupo de aminocidos com cadeia laterais apolares. Desse grupo fazem parte a
alanina, a cistena, a glicina, a valina, a leucina, a isoleucina, a prolina, a fenilalanina, o
triptofano e a metionina. Em vrios elementos do grupo - isto , a alanina, a valina, a
leucina, e a isoleucina - a cadeia lateral um grupo hidrocarboneto aliftico. A prolina
tem uma estrutura cclica aliftica e o nitrognio est ligado a dois tomos de carbono.
Na terminologia de qumica orgnica, o grupo amina da prolina uma amina
secundria. Em contraste os grupos aminade todos os outros aminocidos so aminas
primrias. Na fenilalanina, o grupo hidrocarboneto aromtico(contm um grupo
cclico semelhante ao anel de benzeno) em vez de alinftico. No triptofano, a cadeia
lateral contm um tomo de nitrognio adicionado ao grupo hidrocarboneto aliftico.


Glicina (Gly / G)

Cisteina (Cys / Cis / C)

Alanina (Ala / A)

Leucina (Leu / L)

Isoleucina (Ile / I)


Valina (Val / V)

Metionina (Met / M)

Prolina (Pro / P)

Fenilalanina (Phe/Fen/F)

Triptofano (Trp / Tri / W)

Aminocidos polares neutros

Este grupo de aminocido tem cadeias laterais polares eletricamente neutras (sem
cargas) em pH neutro. Este grupo inclui a serina, a treonina, a tirosina, a glutamina, e a
asparagina. Na serina, e na treonina, o grupo polar uma hidroxila (-OH) ligadas a
grupos hidrocarboneto alifticos. O grupo hidroxila na tirosina ligado a um grupo
hidrocarboneto aromtico, o qual eventualmente perde um prton em pHs mais altos.

Asparagina (Asn / N)

Glutamina (Gln / Q)

Serina (Ser / S)

Treonina (Thr / The / T)

 Tirosina (Tyr / Tir / y)

Aminocidos polares cidos

Dois aminocidos, o cido glutmico e o cido asprtico, possuem grupos carboxila em

suas cadeias laterais, alm daquele presente em todos os aminocidos.

cido asprtico (Asp / D)

cido glutmico (Glu / E)

Aminocidos polares bsicos

H trs aminocidos (a histidina, a Lisina e a Arginina) que possuem cadeias laterais

bsicas, e em todos e eles cadeia lateral carregada positivamente em pH neutro ou
perto dele.

Arginina (Arg / R)

Histidina (His / H)


Lisina (Lys / Lis / K)

Classificao quanto ao destino

Essa classificao dada em relao ao destino tomado pelo aminocido quando o
grupo amina excretado do corpo na forma de uria(mamferos), amnia(peixes) e
cido rico(Aves e rpteis).

Destino cetognico

Quando o lcool restante da quebra dos aminocidos vai para qualquer fase do Ciclo de
Krebs na forma de Acetil coenzima A ou outra substncia.

Os aminocidos que so degradados a acetil-coa ou acetoacetil-coa so chamados de

cetognicos porque do origem a corpos cetnicos. A sua capacidade de formao de
corpos cetnicos fica mais evidente quando o paciente tem a diabetes melitus, o que vai
fazer com que o fgado produza grande quantidade dos mesmos.

Destino glicognico

Quando o lcool restante da quebra dos aminocidos vai para a via glicoltica.

Os aminocidos que so degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-coa, fumarato

ou oxaloacetato so denominados glicognicos. A partir desses aminocidos possvel
fazer a sntese de glicose, porque esses intermedirios e o piruvato podem ser
convertidos em fosfoenolpiruvato e depois em glicose ou glicognio.

Do conjunto bsico dos 20 aminocidos, os nicos que so exclusivamente cetognicos

so a leucina e a lisina. A fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina so tanto
cetognicos quanto glicognicos. E os aminocidos restantes (14) so estritamente
glicognicos (lembrando que o corpo pode gerar Acetil-Coa a partir da glicose)..

Ocorrncia
Os aminocidos alfa ( cerca de vinte ) so constituintes de todas as protenas e
peptdeos, portanto, de toda a matria viva.

Todos os aminocidos constituintes das protenas so alfa aminocidos. As protenas so

alfa-polmeros formados por alfa-aminocidos. Alguns autores relatam que para formar
uma protena necessrio uma cadeia com mais de 50 aminocidos. Uma cadeia
formada por dois alfa aminocidos um dipeptdeo, at 50 alfa-aminocido um
polipeptdeo.

Fixao de nitrognio
A fonte primria de nitrognio para os seres vivos o nitrognio atmosfrico, que tem
que ser convertido a uma forma metabolizvel como a amnia. Mas s algumas
bactrias conseguem converter nitrognio em amnia. A converso de nitrognio a
amnia, chamada de fixao de nitrognio, feita por um sistema enzimatico complexo,
denominado nitrogenase, que utiliza NADPH como doador de eltrons e s
processado com um consumo muito grande de ATP.

Isomeria

Os dois enantimeros da Alanina, D-Alanina e L-Alanina.

Com exceo nica da glicina, todos os aminocidos obtidos pela hidrlise de protenas
em condies suficientemente suaves apresentam atividade ptica. Esses aminocidos
apresentam 4 grupos diferentes ligados ao carbono central, ou seja, esse carbono
assimtrico, assim esse carbono chamado centro quiral.

A existncia de um centro quiral permite que esses aminocidos formem esteroismeros

devido aos diferentes arranjos espaciais pticamente ativos. Dentre os esteroismeros
existem aqueles que se apresentam como imagens especulares um do outro sem
sobreposio, a estes chamamos enantimeros.

Os enantimeros podem ser D ou L, sendo essa classificao referente semelhana

com a estrutura do aminocido D-gliceraldedo e do L-gliceraldedo, respectivamente.
Somente os L-aminocidos so constituintes das protenas.

Sntese
Todos os aminocidos so derivados de intermedirios da gliclise, do ciclo do cido
ctrico ou das via das pentoses-fosfato. O nitrognio entra nessas vias atravs do
glutamato. H uma grande variao no nvel de complexidade das vias, sendo que
alguns aminocidos esto a apenas alguns passos enzimticos dos seus precursores e em
outros as vias so complexas, como no caso dos aminocidos aromticos.

Os aminocidos podem ser essenciais ou no-essenciais.

 Os aminocidos no-essenciais so mais simples de serem sintetizados e o so
produzidos pelos prprios mamferos. Por isso eles no necessariamente
precisam estar na alimentao.
J os aminocidos essenciais precisam estar presentes na dieta, j que no so
sintetizados pelos mamferos.

As biossintticas de aminocidos so agrupadas de acordo com a famlia dos

precursores de um deles. Existe a adio a esses precursores do PRPP (fosforribosil
pirofosfato).

As principais famlias so:

1. A do alfa-cetoglutarato que origina o glutamato, a glutamina, a prolina e a

arginina.
2. A do 3-fosfoglicerato de onde so derivados a serina, a glicina e a cistena.
3. O oxaloacetato d origem ao aspartato, que vai originar a asparagina, a
metionina, a treonina e a lisina.
4. O piruvato dar origem a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina.

Obteno
Hidrlise de protenas

As protenas so molculas formadas por at milhares de aminocidos unidos por

ligaes peptdicas (que ocorre entre a carboxila de um aminocido e o grupo amino de
outro). Essas ligaes podem ser quebradas por hidrlise produzindo uma mistura
complexa de aminocidos.

Sntese

Rearranjo de Hoffmann, sntese de Strecker e sntese de Gabriel so mtodos sintticos

para a obteno de alfa-aminocidos.
A condensao de dois aminocidos para formar uma ligao peptdica
Ionizao
Os aminocidos so substncias anfteras, ou seja, pode atuar como cidos ou como
bases.

Existem 2 grupos cidos fortes ionizados, um COOH e um NH3+ . Em soluo essas

duas formas esto em equilbrio protnico. R-COOH e R-NH3+, representam a forma
protonada ou cida, parceiras nesse equilbrio. E as formas R-COO- e R-NH2 so as
bases conjugadas.

Assim, dependendo do meio, os aminocidos podem atuar como cidos (protonado,

podendo doar prtons), neutros (a forma protonada e a forma receptora de prtons em
equilbrio) e base (base conjugada do cido correspondente, ou seja, perdeu prtons, e
agora receptora deles).

Os aminocidos reagem com o cido nitroso produzindo nitrognio e um hidroxi-acido.

A aplicao desta reao a determinao da dosagem de aminocidos,no sangue,
medindo-se o volume de nitrognio produzido (mtodo de Slyke).

Na putrefao dos organismos, certas enzimas reduzem os aminocidos em aminas

como a putrescina e a cadaverina.

Propriedades
Organolpticas: Incolores. A maioria de sabor adocicado.

Fsicas: Slidos com solubilidade varivel em gua. Apresentam atividade ptica por
apresentarem carbono assimtrico, em geral,na forma levgira. A glicina solvel em
gua e no apresenta atividade ptica
Qumicas: O grupo carboxlico (-COOH) na molcula confere ao aminocido uma
caracterstica cida e o grupo amino (-NH2) uma caracterstica bsica. Por isso, os
aminocidos apresentam um carter anftero, ou seja, reagem tanto com cidos como
com bases formando sais orgnicos.

Curva de titulao
muito comum o uso da titulao atravs da adio ou remoo de prtons para se
descobrir caractersticas dos compostos. Para aminocidos essas caractersticas tambm
so evidentes. Os valores dessa curva variam entre os aminocidos. Porm esta tem
algumas caractersticas em comum.

No incio da curva observa-se que os grupos dos aminocidos carboxilo e amino esto
completamente protonados. Com a titulao o grupo carboxlico vai liberar prtons.
Durante essa liberao evidenciado um ponto onde a concentrao desse doador de
prtons igual concentrao do on dipolar desse aminocido, ponto de inflexo,
correspondente a pH igual a pK (medidor da tendncia de ceder prtons) do grupo
protonado que no est sendo titulado.

O ponto onde se observa o fim da liberao de prtons por parte do carboxilo o ponto
isoeltrico, pI, esse ponto possui um pH caraterstico, onde se observa todo o
aminocido como on dipolar, ou seja, a carga total igual a zero. Com a continuao da
titulao, o prton do grupo NH3+ ser liberado. Tambm se observa um ponto de
inflexo nessa segunda parte da curva de titulao.

Outros aminocidos
cido -aminopropinico (-alanina): aminocido natural componente do cido
pantotnico (vitamina do grupo B).

Aminocidos mega

cido -aminocaproico: aminocido sinttico usado na fabricao de fibras sintticas e

de plsticos.

"Aminocidos" nocivos

Outro dos aminocidos so os cidos de aminas, que so pequenas particulas

unimolcolares incutidas nas amendoas e amendoins, por tanto so altamente nutritivas
para as unhas, cabelos e pele.

Notas
1. A arginina considerada como um aminocido semiessencial por alguns
autores. (em Belitz, H. D; Grosch, W,; Schieberle, P John M. Food Chemistry
(em ingls). 4 ed. Berlin Heidelberg: Springer, 2009. Captulo: 1. Amino Acids,
Peptides, Proteins, 1070 p. p. 8-34. ISBN 978-3-540-69933-0)
 2. A prolina uma exceo a esta frmula geral. Ela no tem o grupo NH2 por
causa da ciclizao da cadeia lateral e conhecida como um iminocido; ela se
enquadra na categoria de aminocidos estruturados especiais.

Referncias
1. University of Calgary, Department of Chemistry, Organic Chemistry On-Line
Learning Center, Chapter 27: Amino Acids, Peptides and Proteins, Summary [em
linha]
2. Sperelakis, Nicholas (editor); Pincus, Mathew R. (autor do captulo). Cell
Physiology Sourcebook: A Molecular Approach (em ingls). 3 ed. San Diego,
California: Academic Press. Captulo: 2:Physiological Structure and Function
of Proteins, 1235 p. p. 19. ISBN 0-12-656977-0
3. University of Calgary, Department of Chemistry, Organic Chemistry On-Line
Learning Center, Chapter 27: Amino Acids, Peptides and Proteins, -Amino
Acids [em linha]
4. University of Calgary, Department of Chemistry, Organic Chemistry On-Line
Learning Center, Chapter 27: Amino Acids, Peptides and Proteins, Terminology
and Conventions for Peptides and Proteins [em linha]
5. a b Newton, David E. Food Chemistry (em ingls). New York: Facts on File,
2007. 212 p. p. 67. ISBN 978-0-8160-5277-6
6. Belitz, H. D; Grosch, W,; Schieberle, P John M. Food Chemistry (em ingls).
4 ed. Berlin Heidelberg: Springer, 2009. Captulo: 1. Amino Acids, Peptides,
Proteins, 1070 p. p. 8-34. ISBN 978-3-540-69933-0
7. http://books.nap.edu/openbook.php?record_id=10490&page=593
8. Bolsover, Stephen R.; Hyams, Jeremy S.; Shephard, Elizabeth A.; White, Hugh
A.; Wiedemann, Claudia G. Cell Biology (em ingls). Hoboken, New
Jersey: John Wiley & Sons, 2004. 531 p. p. 191. ISBN 0-471-26393-1

Bibliografia
CAMPBELL, Mary K. Bioqumica. 3 edio, Artmed, 2006.

Ligaes externas

Outros projetos Wikimedia tambm

contm material sobre este tema:

Livros e manuais no Wikilivros

Imagens e media no Commons

Categoria no Commons
[Esconder]
ve

Aminocidos
Aminocidos no essenciais: Alanina | Asparagina | cido asprtico | Cistena | cido
 glutmico | Glutamina | Glicina | Prolina | Serina | Tirosina
Aminocidos essenciais: Valina | Treonina | Triptofano | Metionina | Fenilalanina | Lisina |
Isoleucina | Leucina | Histidina | Arginina
Protena | Pptido | Cdigo gentico
Portal da bioqumica

Portal da biologia

Esta pgina foi modificada pela ltima vez (s) 17h18min de 12 de maio de
2013.
Este texto disponibilizado nos termos da licena Atribuio-Partilha nos
Mesmos Termos 3.0 no Adaptada (CC BY-SA 3.0); pode estar sujeito a
condies adicionais. Consulte as condies de uso para mais detalhes.

Poltica de privacidade
Sobre a Wikipdia
Avisos gerais
Verso mvel