Neutros o Alifticos: En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo aliftico.

Son muy poco

reactivos, y fuertemente hidrofbicos (excepto la Gly, cuya cadena lateral es un tomo de
hidrgeno). Estos aa hidrofbicos tienden a ocupar la parte central de las protenas globulares, de
modo que minimizan su interaccin con el disolvente, contribuyendo a la estructura global de la
protena (forman las micelas proteicas). La glicina (G) tiene un importante papel estructural: es
invariante en las series filogenticas.

Aromticos: La cadena lateral es un grupo aromtico, benceno en el caso de la F, fenol en el caso

de la Y e indol en el caso del W. Estos aa, adems de formar parte de las protenas son precursores
de otras biomolculas de inters: Hormonas tiroideas, pigmentos o neurotransmisores. La
absorcin de luz UV por parte de las protenas, se debe a la presencia de los sistemas aromticos
que absorben luz UV alrededor de los 280 nm. Los aminocidos fenilalanina y triptfano son
hidrofbicos.

Hidroximinoacidos: Poseen un grupo hidroxilo en su cadena lateral. Son la treonina (T) y la serina
(S). El grupo -OH de la Ser es fundamental en el centro activo de las enzimas denominadas
protenas. Forma enlaces glucosdicos con oligosacridos en ciertas protenas. El grupo OH es
susceptible de fosforilacin y es una importante modificacin post-tradicional que regula la
actividad de muchas protenas.
Tioaminocidos: Contienen azufre. Son C y M. La cistena (C) tiene gran importancia estructural en
las protenas porque puede reaccionar con el grupo SH de otra C para formar un puente disulfuro (-
S-S-) permitiendo el plegamiento de la protena. Por este motivo, en algunos hidrolizados proteicos
se obtiene el aa cistina, que est formado por dos cistenas unidas por un puente disulfuro. Tienen
un importante papel estructural, especialmente la Cistena por la posibilidad de formar los enlaces
disulfuro. Participan en el centro activo de muchas enzimas. La metionina es el aminocido iniciador
de la sntesis de protenas (Codn AUG)

Iminoaminoacidos: Tienen el grupo -amino sustituido por la propia cadena lateral formando un
anillo pirrolidnico, es el caso de la prolina que tiene un importante papel estructural, es muy
abundante en el colgeno.

Dicarboxlicos Y Sus Amidas: Son el cido asprtico (D) y el cido glutmico (E) Sus amidas
correspondientes son la asparagina (N) y la glutamina (Q) Son importantes intermediarios en el
metabolismo nitrogenado, sobre todo el Glu y Gln. Forman parte del centro activo de las
glucosidasas y de las serin-enzimas. Proveen a la protena de superficies aninicas que sirven para
fijar cationes como el Ca+2.

Dibsicos: La cadena lateral de stos aa contiene grupos bsicos. El grupo bsico puede ser un grupo
amino como en la lisina (K), un grupo guanidino como en la arginina (R) o un grupo imidazol como
en la histidina (H) La lisina forma intermediaros covalentes del tipo iminas, en las reacciones
catalizadas por enzimas. Este aa (lisina) une determinadas coenzimas a la estructura de la protena.
En el caso de la Arg es un importante intermediario en el ciclo de la urea. La His forma parte del sitio
activo de muchas enzimas, debido al carcter nucleofilico del Imidasol. Contribuye al taponamiento
de los medios biolgicos para tener un pKa cercano al pH intracelular.

De los 20 aa proteicos, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no y por lo
tanto deben ser suministrados en la dieta: son los aa esenciales. Son esenciales: Val, Leu, Ile, Phe,
Trp, Tyr, Thr, Cis, Met y Lys. Son estructuras necesarias para el funcionamiento del organismo, pero
como no tenemos mecanismos para su sntesis, debemos adquirirlos de fuentes externas, por lo
que se conocen con el nombre de esenciales. En los recin nacidos el aa His es esencial porque su
organismo todava no ha madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo.