Sei sulla pagina 1di 40

REACCION ENTRE 2 AMINOACIDOS :

FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO


Aminocido Aminocido

enlace peptdico : enlace amida


AA1 AA2 AA3 AA4
enlaces peptdicos

extremo extremo
amino libre carboxilo libre
N terminal C-terminal
El enlace peptdico tiene carcter de doble enlace y
una rotacin restringida
El enlace peptdico tiene una geometra plana

slo existe libre rotacin


en torno al C
GRAFICA DE RAMACHANDRAN

Muestra los valores permitidos para los


ngulos psi y phi.

El color mas oscuro muestra la


conformacin mas estable.
ESTRUCTURA DE PROTEINAS

estructura estructura estructura estructura


primaria secundaria terciaria cuaternaria

secuencia -hlice plegamiento ensamblaje de


de tridimensional subunidades
aminocidos
ESTRUCTURA PRIMARIA:
corresponde a la secuencia de aminocidos de una protena
y es mantenida por los enlaces peptdicos

amino carboxilo
terminal terminal
ESTRUCTURA PRIMARIA
Estructura secundaria
Alfa-hlice
Estructura beta (sabana beta, lmina beta)
Vueltas beta
LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE
PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES
DE LA CADENA POLIPEPTIDICA

ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
estructuras peridicas, con ngulos f y y que se repiten
a lo largo de la estructura.

-hlice lmina plegada


ESTRUCTURA SECUNDARIA
-hlice
La -hlice se estabiliza a travs de puentes de
hidrgeno que se forman entre el grupo >C=O
de un enlace peptdico y el grupo >NH de otro

residuo i con i + 4
-hlice
los puentes de hidrgeno
son paralelos al eje central
de la hlice

Los radicales van dirigidos


hacia afuera
3,6 aminocidos / vuelta
la -hlice es
right-handed
LA PRESENCIA DE PROLINA INTERRUMPE LA a-HELICE

GRUPO CARBOXILO
C

GRUPO
AMINO

Su C no puede rotar libremente


ESTRUCTURA SECUNDARIA
estructura : es una forma extendida de la cadena
polipeptdica

Estas formas extendidas se asocian formando lminas


Las lminas se estabilizan por puentes de H entre los
grupos >C=O y >NH de enlaces peptdicos de cadenas
diferentes

A. lmina
antiparalela

vista
desde
arriba Los radicales de los
aminocidos van
sobre y bajo el
plano medio de la
lmina, en forma
alternada.
Es ms estable con
vista aminocidos
lateral con R pequeos.
B. paralela

vista
desde
arriba

vista
lateral
Antiparallel and Parallel Pleated
Sheets
Lmina plegada entre
segmentos
de una misma cadena
( en verde )
Vueltas beta
Estn compuestas por 4 residuos de
aminocidos.
ESTRUCTURA TERCIARIA

La ESTRUCTURA TERCIARIA
corresponde a plegamientos tridimensionales.
La protena se pliega sobre s misma y
tiende a una forma globular

En su mantencin participan los grupos


radicales de los aminocidos.
PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO
HIDROGENO HIDROFOBICA

PUENTE DISULFURO

INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA

Mioglobina Protena ligante de ac. grasos


ESTRUCTURA
TERCIARIA

segmentos con -hlice y otros con estructura


Los radicales hidrofbicos se alejan del agua
En las protenas en un medio acuoso, los aminocidos
apolares (amarillos) se localizan preferentemente
hacia el interior de la protena

mioglobina seccin transversal de


la mioglobina
DOMINIO
Un polipptido de ms de 200 residuos
puede plegarse en dos o ms asociaciones
globulares llamadas dominio.
Los dominios son unidades
estructuralmente independientes de un
polipptido y pueden tener funciones
diferentes.
ESTRUCTURA CUATERNARIA

La ESTRUCTURA CUATERNARIA
corresponde a la asociacion de cadenas
polipeptdicas o SUBUNIDADES,
cada una de ella con su estructura
terciaria.

Se mantiene por enlaces entre los


radicales de cadenas diferentes.
Son los mismos enlaces que mantienen
la estructura terciaria, pero intercadenas.
Se excluye el puente disulfuro.
HEMOGLOBINA dmero

TBP

tetrmero

HEMOGLOBINA
Protenas solubles

Protenas asociadas a membranas

Potrebbero piacerti anche