BIOLOGA TEMA 11

1. CLULA Y SER VIVO: SISTEMAS ABIERTOS.

El ser vivo y la clula son sistemas abiertos que estn en equilibrio dinmico y
realizando trabajo. Un organismo es un sistema abierto desde el punto de vista
energtico porque capta materia y energa, las transforma y, almacenando energa,
realiza actividades biolgicas. En la clula se manifiesta en el intercambio de sustancias
con su ambiente a travs de su membrana plasmtica. El medio es todo lo que la rodea
como el agua de una charca, los lquidos orgnicos o el medio de cultivo. El concepto
de sistema en equilibrio significa que el valor de unas determinadas variables
previamente definidas se mantiene con el tiempo dentro de un intervalo de tolerancia.
Estas variables tambin son denominadas constantes vitales, como la temperatura
corporal. La clula y todo ser vivo han de realizar diversos trabajos como reproducirse,
moverse, renovar tejidos, etc. El continuo intercambio de materia y energa con el
medio, y las transformaciones energticas internas hacen posible realizar dicho trabajo
sin dejar de estar en equilibrio. Esta es una situacin tpica del ser vivo, y se la
denomina sistema abierto en un equilibrio dinmico de flujos.

ALMACENAMIENTO DE ENERGA EN EL ATP.

Todas las clulas utilizan la molcula de ATP como fuente de su energa qumica til,
ya que posee dos enlaces de fosfato ricos en energa. Mediante reacciones de hidrlisis,
el ATP rinde ADP, cido fosfrico y energa qumica que las clulas utilizan para
realizar trabajo. Pero el ATP no es la nica molcula que intercambia energa: otros
nucletidos de citosina, guanina y uracilo intervienen en procesos metablicos
realizando la misma funcin energtica.

2. LAS ENZIMAS.

Las enzimas son protenas que catalizan de forma especfica determinadas reacciones
bioqumicas unindose a la molcula o metabolito que se va a transformar, el sustrato.
Existen otras enzimas de naturaleza ribonucleoproteica llamadas ribozimas. La regin
de la enzima donde se acomoda el sustrato es el centro activo. La unin entre enzima y
sustrato implica un reconocimiento estrico relacionado con la forma y el volumen del
propio sustrato al que se une especficamente. Por ello, la variedad de enzimas es
incalculable, pues son especficas para cada sustrato y para cada reaccin bioqumica.
Se comportan como cualquier otro catalizador en cuanto a que:
Disminuyen la energa de activacin del proceso en el que intervienen
acelerando las reacciones bioqumicas.
No cambian el signo ni la cuanta de la variacin de la energa libre, solo
aumentan la velocidad.
No modifican el equilibrio de una reaccin, sino que aceleran la llegada al
mismo.
Al finalizar la reaccin, quedan libres y sin alterarse como cualquier otro
catalizador, y pueden funcionar otras veces.
Han de ser sintetizadas por el propio organismo como el resto de las protenas, lo que
implica su codificacin gentica.
INFLUENCIA DEL PH Y DE LA TEMPERATURA EN LA ACTIVIDAD
ENZIMTICA

Las variaciones de temperatura inducen cambios conformacionales en la estructura

terciaria o cuaternaria de las enzimas, alterando sus centros activos y su actividad
biolgica. Cada enzima posee una temperatura y PH ptimos para actuar, de manera que
su actividad disminuir sensiblemente o incluso desaparecer cuando los valores de
ambas variables se alejen de los valores ptimos. La mayora actan a la temperatura de
los seres vivos. Las variaciones de PH del medio provocan un cambio en las cargas
elctricas superficiales de las enzimas, alterndose su estructura terciaria y, por tanto, su
actividad. Cada enzima acta a un PH ptimo.

COFACTORES ENZIMTICOS.

Algunas enzimas estn asociadas con otro tipo de molculas que tienen naturaleza no
proteica y de las cuales depende su actividad. Estas asociaciones o enzimas conjugadas
se denominan holoenzimas; las molculas con las que se asocian, cofactores, y la parte
proteica de la enzima, apoenzima. Los cofactores tienen diversa naturaleza:
Cationes metlicos, como Zn, Ca, Fe o Mg +2, que se unen a la apoenzima o
regulan su activacin.
Molculas orgnicas complejas: Se denominan coenzimas cuando se unen
dbilmente a la apoenzima, NAD+, y grupos prostticos cuando se unen
fuertemente mediante enlaces covalentes, como el grupo hemo, presente en la
catalasa.

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS.

Para nombrar las enzimas se aade el sufijo asa a la raz del nombre del sustrato sobre
el que actan, como la amilasa que acta sobre la amilosa y amilopectina del almidn.
En otros casos se nombran en funcin de la reaccin que catalizan, como las hidrolasas
o isomerasas. Actualmente, se realiza una clasificacin atendiendo a la reaccin que
catalizan:
Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrlisis de sustratos muy diversos con
intervencin del agua. Pueden hidrolizar enlaces ster, glucosdicos,
peptdicos
Liasas: Catalizan la liberacin de grupos funcionales diverosos en molculas que
poseen un doble enlace, y tambin la ruptura de molculas sin intervencin del
agua.
Transferasas: Catalizan la transferencia de radicales o grupos funcionales de
unas molculas a otras. Cuando el grupo transferido es un fosfato se denominan
quinasas.
Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerizacin, es decir transforman
molculas en ismeros.
Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidorreduccin de sustratos con
transferencia de hidrgeno, oxgeno o electrones.
Sintetasas o ligasas: Catalizan la sntesis de molculas con hidrlisis de ATP.
3. LA REACCIN ENZIMTICA.

Una reaccin bioqumica enzimticamente catalizada transcurre siempre mediante la

unin del sustrato a la enzima, formndose el complejo enzima-sustrato, imprescindible
para que la reaccin qumica pueda llevarse a cabo. Cualquier reaccin enzimtica se
puede representar mediante la ecuacin: E+S->ES->E+P.

ESPECIFICIDAD

Es una de las caractersticas ms importantes de la actividad de las enzimas que se debe

a que la conformacin tridimensional del centro activo de la enzima es tal, que resulta
complementaria a la molcula de sustrato a la que se une. Se dice que la unin sigue el
modelo de llave-cerradura. Sin embargo en ocasiones la unin del propio sustrato
induce un cambio conformacional en el sitio activo de la enzima, que permite el
perfecto y definitivo acoplamiento. Este modelo de acoplamiento se denomina
acoplamiento inducido.

INHIBICIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Las reacciones enzimticas estn reguladas por molculas o componentes celulares que
pueden inhibirlas de manera reversible o irreversible.
Inhibidores reversibles: Se unen de forma temporal a la enzima y se denominan
competitivos, ya que tienen una conformacin espacial similar a la del sustrato y
compiten con este por su unin al centro activo.
Inhibidores irreversibles o venenos: Se unen de forma irreversible al centro
activo y suprimen por completo la actividad de la misma

ALOSTERISMO

Los ligandos o efectores son molculas capaces de unirse especficamente a la enzima,

provocando en ella un cambio conformacional. Este cambio origina la transformacin
entre la forma inactiva de la enzima y la forma funcionalmente activa, o viceversa.
Ambas conformaciones son diferentes y estables. Estos ligandos se unen a la enzima en
los denominados centros reguladores, diferentes al centro activo. Existen ligandos
activadores e inhibidores: los sustratos de las enzimas suelen comportarse como
ligandos activadores, mientras que los productos de la reaccin suelen comportarse
como ligandos inhibidores, impidiendo la reaccin enzimtica. Estas enzimas se
denominan enzimas alostricas y el alosterismo supone un importante mecanismo de
regulacin en la reaccin enzimtica.

CINTICA DE LA REACCIN ENZIMTICA

La velocidad de la reaccin aumenta de forma lineal hasta alcanzar un mximo en el

que se produce la saturacin de la enzima. En ese momento, la velocidad solo depender
de la rapidez con la que la enzima sea capaz de procesar el sustrato. El turnover, nmero
de recambio o constante cataltica, expresa el nmero mximo de molculas de sustrato
que puede transformar una molcula de enzima en la unidad de tiempo, y equivale a la
actividad de la enzima cuando la velocidad de la reaccin es mxima. Otro parmetro
muy utilizado en la cintica enzimtia es la constante de Michaelis cuyo valor hace
referencia a la afinidad de la enzima por su sustrato. Por tanto, Km tiene relacin directa
con la velocidad a la que transcurre la reaccin enzimtica. Esto se conoce con el
nombre de eficacia cataltica.

4. VITAMINAS Y METABOLISMO.

Las vitaminas son biomolculas de muy variada complejidad, que pertenecen a varias
clases de principios inmediatos. Son indispensables en la dieta ya que no pueden ser
sintetizadas por los organismos animales, salvo algunas excepciones, como la vitamina
B5. Son los organismos vegetales quienes las sintetizan. La ausencia de vitaminas en el
organismo provoca las enfermedades carenciales que producen diversos trastornos
metablicos, al igual que el exceso de estos:
Avitaminosis: ausencia de una o varias vitaminas.
Hipovitaminosis: presencia insuficiente de una vitamina que el organismo
requiere.
Hipervitaminosis: exceso de vitaminas por acumulacin e imposibilidad del
organismo de eliminarlas.
Muchas vitaminas conocidas son precursoras de coenzimas y de molculas activas en el
metabolismo. Un ejemplo de la relacin entre vitaminas y formas moleculares activas se
observa en el ciclo visual que tiene lugar en la retina cuando es excitada por la luz.

CLASIFICACIN DE LAS VITAMINAS

Pueden ser hidrosolubles, es decir, solubles en agua que actan como coenzimas o
precursores de coenzimas como la vitamina C que tiene funcin antioxidante, es
cofactor de hidroxilacin y coenzimas en la sntesis de colgeno, o liposolubles, es
decir, insolubles en agua pero solubles en disolventes no polares que son lpidos
insaponificables como la vitamina E que inhibe la oxidacin de cidos grasos
insaturados.

5. ENERGTICA CELULAR.

Si no se suministra energa a un proceso natural, este tiende siempre hacia situaciones

de mayor desorden: los organismos se descomponen, los objetos se rompen La
energa que toman los organismos de su entorno la aprovechan para realizar sus
funciones vitales, devolviendo cantidades equivalentes mediante calor u otras formas de
energa que contribuyen al aumento de desorden del universo.

ENERGA LIBRE

La magnitud termodinmica que se utiliza para estudiar los procesos biolgicos y

predecir si son energticamente favorables o no es la energa libre, G, y concretamente,
la variacin de energa libre. La energa libre es la forma de energa til capaz de
realizar un trabajo en condiciones constantes de presin y temperatura. La relacin entre
la energa libre y la entropa, grado de desorden, se define con AG= AH-TAS. Esta
expresin indica la cantidad de energa til que la clula intercambia con el medio. Si la
variacin de energa libre es menor que cero quiere decir que la reaccin es
energticamente favorable y al desprenderse energa se denominan reacciones
exergnicas; cuando es mayor que cero quiere decir que la reaccin es energticamente
desfavorable y al absorber energa se denominan reacciones endergnicas; y cuando es
igual a cero, quiere decir que el sistema est en equilibrio y transcurre en ambos
sentidos a igual velocidad sin realizar trabajo ya que ni absorbe ni desprende energa.

ACOPLAMIENTO ENERGTICO ENTRE REACCIONES ENDERGNICAS Y

EXERGNICAS

6. CONSIDERACIONES GENERALES SOBRE METABOLISMO.

MOLCULAS QUE INTERVIENEN EN EL METABOLISMO

RENDIMIENTO Y BALANCE ENERGTICO DEL METABOLISMO

BALANCE ENERGTICO POSITIVO

BALANCE ENERGTICO NEGATIVO