Concepto de fermentacin

La palabra fermentacin es confusa en Microbiologa porque con ella se hace

referencia a cuatro tipos de procesos diferentes: el metabolismo microbiano en
ausencia de oxgeno, la produccin de metabolitos secundarios, la modificacin de
compuestos qumicos por microorganismos en crecimiento y el crecimiento
bacteriano en s cuando el inters del cultivo es la produccin de biomasa.

El sentido en que vamos a utilizarla en la clase de hoy es el primero: fermentacin

es el proceso por el que las clulas pueden obtener energa sin llevar a cabo un
proceso de fosforilacin oxidativa. Esto es: en la fermentacin, la energa se
obtiene mediante un proceso qumico de fosforilacin a nivel de substrato sin que
se produzca una variacin neta del poder reductor de la clula.

Los primeros estudios cientficos serios sobre procesos de fermentacin se

llevaron a cabo por Pasteur en el anlisis de los procesos de produccin y
alteracin del alcohol durante la fabricacin del vino.

Los procesos de fermentacin son universales; esto es: se encuentran en todo tipo
de organismos y, por consiguiente, probablemente represente una de las formas
ms antiguas de conservacin de la energa.

1.1.- Diferencias entre fermentacin y respiracin: en los procesos de

fermentacin la energa qumica tambin deriva de la oxidacin de compuestos
reducidos. En cualquier proceso de oxidacin se produce una transferencia de
electrones desde el compuesto reducido que se oxida hasta el compuesto oxidado
que se reduce, y en esa transferencia de electrones se produce la liberacin de
energa. En los procesos oxidativos el aceptor final de los electrones de la
oxidacin es el oxgeno o, de una manera ms general, cualquier compuesto
inorgnico oxidado. Sin embargo, en los procesos fermentativos, la transferencia
de electrones se produce hasta llegar a un aceptor final que es un compuesto
orgnico oxidado. Por consiguiente, en un proceso de fermentacin tanto el
donador de electrones como el aceptor son compuestos orgnicos, mientras que
en un proceso de respiracin el donador de los electrones es orgnico y el aceptor
inorgnico.

Otra manera de plantear el mismo proceso es considerar que en un proceso de

respiracin el aceptor final de electrones es siempre externo mientras que en un
proceso de fermentacin el aceptor final es interno.

La respiracin es mucho ms efectiva energticamente que la fermentacin

porque en aqulla la oxidacin del compuesto orgnico es ms completa que en
esta y, como resultado de ello, se liberan 688 kcal/mol (DGo) en la respiracin de
glucosa y slo 58 kcal/mol en la fermentacin. (Estos valores hay que
considerarlos a la luz de la necesidad de 7.3 kcal/mol para la sntesis de ATP).
Las rutas fermentativas son anaerobias porque no requieren oxgeno como
aceptor final de los electrones. Esto no quiere decir que en ausencia de oxgeno
slo se pueda producir fermentacin: el aceptor final de los electrones puede ser
un compuesto inorgnico oxidado que los reciba al final de la cadena respiratoria
producindose un proceso de fosforilacin oxidativa en ausencia de oxgeno. En
estos procesos decimos que los microorganismos son capaces de respirar otras
molculas diferentes al oxigeno como son los nitratos (NO3--) los sulfatos (SO4=).

2.- Rutas fermentativas para la utilizacin del piruvato

En la oxidacin de un mol de glucosa a piruvato se producen en total 2 moles de

ATP como rendimiento neto (se producen 4 moles de ATP y se consumen dos) y
se genera tambin un mol de NADH+H+. Cuando se produce la entrada en el ciclo
de Krebs del piruvato se va a generar una gran cantidad de NADH+H + que se
reoxida principalmente mediante la fosforilacin oxidativa.

Cuando una clula carece de cadena respiratoria, el NADH+H + no puede

reoxidarse a NAD+ y, por consiguiente, no se puede regenerar el agente aceptor
de hidrgeno necesario para las primeras fases de la glicolisis. Los procesos
fermentativos reducen el piruvato regenerando el NAD+ necesario para los
procesos metablicos iniciales del catabolismo de la glucosa.

Diferentes tipos de bacterias reducen el piruvato de maneras diversas dando lugar

a distintos procesos de fermentacin que se conocen por sus productos finales.

2.1.- Fermentacin etanlica o alcohlica: el piruvato se reduce para formar

etanol y CO2:

Glucosa + 2 ADP + 2 Pi 2 etanol + 2 CO2 + 2 ATP

este es el proceso de fermentacin que lleva a cabo Saccharomyces cerevisiae y

algunas (pocas) bacterias.

Su importancia industrial es evidente: la fermentacin alcohlica produce el

alcohol presente en las bebidas fermentadas (vino cerveza, etc.) y el CO2 que se
libera en esta fermentacin es el causante del esponjamiento de la masa de pan
durante su fermentacin. En este ltimo caso el proceso de coccin posterior
durante la fabricacin permite eliminar todo el alcohol de manera que no queda
presente en el producto final.

2.2.- Fermentacin homolctica: se denomina as la fermentacin cuyo nico

producto final es el cido lctico. Su ecuacin global es:

Glucosa + 2 ADP + 2 Pi 2 cido lctico + 2 ATP

Estas bacterias producen el piruvato por catabolismo de la glucosa siguiendo la
ruta de Embden-Meyerhof (va glucoltica clsica).

Es un proceso de fermentacin presente en muchas bacterias del grupo lctico:

Streptococcus (grupo de enterococos), Pediococcus y varios grupos de
Lactobacillus.

Su importancia industrial estriba en la bajada del pH de los productos donde se

encuentran estas bacterias: esta bajada del pH como consecuencia de la
liberacin de cido lctico es suficiente para producir unos cambios qumicos en el
producto (precipitacin de protenas durante el cuajado de la leche), cambios
microbiolgico (proteccin del deterioro microbiano de alimentos como
consecuencia de la eliminacin de la flora competidora) y organolpticos (los
cidos orgnicos de cadena corta, y entre ellos el cido lctico tienen
caractersticas de produccin de sabor) que hacen de esta fermentacin un
proceso muy relevante en la produccin de alimentos.

La fermentacin homolctica es la causante de las agujetas producidas en los

msculos despus de un esfuerzo intenso en el que la cantidad de oxgeno
aportada a las fibras musculares no es suficiente para asegurar toda la
reoxidacin del NADH+H+. Las agujetas se producen por los depsitos de cido
lctico entre las fibras musculares. Asimismo, la fermentacin homolctica es
responsable de la alteracin del esmalte dental en la boca causado por bacterias
lctica flora habitual.

2.3.- Fermentacin heterolctica: denominada as porque su producto final no es

exclusivamente cido lctico. El proceso tiene un rendimiento menor al de la
fermentacin homolctica como se desprende de la produccin de slo un mol de
ATP por mol de glucosa fermentada. La obtencin del piruvato en estas bacterias
se logra mediante el catabolismo de la glucosa por la ruta de las pentosas.

La reaccin global es:

Glucosa + ADP + Pi Ac. lctico + etanol + CO2 + ATP

Este proceso lo llevan a cabo bacterias del grupo lctico pertenecientes a los
gneros Leuconostoc y Lactobacillus.

Industrialmente el proceso es relevante en la produccin de alimentos

fermentados (por ejemplo el sauerkraut). Otra bacteria productora de este tipo de
fermentacin es Lactobacillus acidophilus que facilita el metabolismo de la leche.

2.4.- Fermentacin del cido propinico: las bacterias que presentan este tipo
de fermentacin se pueden utilizar tanto azcares como lactato como puntos de
partida para el proceso. La ruta es un proceso complejo en el que se genera
acetato, CO2 y cido propinico como productos finales.
Esta ruta fermentativa la presentan las bacterias del tipo Propionibacterium y otras
anaerobias estrictas presentes en el rumen de herbvoros donde llevan a cabo una
fermentacin secundaria de los productos de las fermentaciones lcticas
primarias.

Industrialmente Propionibacterium es importante en la fermentacin del queso

para producir el tipo suizo: la fermentacin propinica utiliza en este caso el lactato
producido en las fermentaciones lcticas primarias produciendo CO 2 responsable
de los ojos del queso suizo y acumulacin de cidos orgnicos de cadena corta
responsables de caractersticas organolpticas.

2.5.- Fermentacin cido-mixta: La fermentacin cido mixta produce cido

actico, etanol, H2 ,CO2 y proporciones diferentes de cido lctico o propinico
(frmico) segn las especies. Es un tipo de fermentacin que llevan a cabo las
enterobacterias. En esta ruta de fermentacin se produce ATP adems de la
reoxidacin del NADH+H+.

La produccin de formiato o CO2 + H2 depende de la presencia en la bacteria de

una enzima denominada formiato-liasa responsable del paso. No todas las
bacterias la tienen y su actividad es detectable por la produccin de grandes
cantidades de gas (el H2 es insoluble) como consecuencia de la fermentacin del
azcar.

2.6.- Fermentacin butanodilica: es una variante de la anterior presente en

algunas enterobacterias como Klebsiella, Serratia y Erwinia, especie en la que se
da una fermentacin cida mixta butanodilica. En esta ruta se desprende CO 2 y
se logra como producto final el 2.3-butanodiol. Como paso intermedio de la ruta se
produce acetona que puede servir para la identificacin de las bacterias que
presentan esta ruta mediante la reaccin de Voges-Proskauer que permite
distinguir bacterias muy semejantes como Escherichia y Enterobacter.

2.7.- Fermentacin del butanol: es un tipo de fermentacin llevado a cabo por

bacterias anaerobias estrictas del gnero Clostridium. En el curso de esta
fermentacin se producen compuestos orgnicos disolventes de gran importancia
industrial y que, histricamente, han sido los primeros productos industriales
bacterianos de importancia econmica relevante durante la 1 Guerra Mundial
(trabajo de Weizmann).

3.- Rutas fermentativas de utilizacin de aminocidos

En algunas bacterias del gnero Clostridium se producen procesos acoplados de

oxidacin de aminocidos con el objeto de produccin de energa. Como en estos
procesos no se utiliza ningn aceptor externo de los electrones de la oxidacin (el
aceptor es el segundo aminocido de la pareja) tcnicamente constituyen
procesos de fermentacin de aminocidos en los que se llega a la desaminacin y
descarboxilacin de los aminocidos que intervienen en la pareja.
El ejemplo ms representativo es la desaminacin y descarboxilacin oxidativa de
la alanina a acetato acoplada con la desaminacin reductiva de la glicina en el
proceso conocido como reaccin de Stickland.

4.- Conclusin

Los procesos de fermentacin, en sentido metablico, son aquellos en los que se

produce una oxidacin de compuestos orgnicos reducidos siendo el aceptor final
de electrones un compuesto orgnico interno que se reduce. En estos procesos
puede producirse algn rendimiento energtico; pero su principal funcin es la
reoxidacin del NADH+H+ a NAD necesario para poder iniciar los primeros pasos
del catabolismo. Los diferentes procesos pueden identificarse por sus productos
finales.

Una bomba de protones son complejos enzimticos integrales de membrana

que es capaz de movilizar protones a travs de la membrana de una clula, de la
mitocondria o de cualquier otro compartimento subcelular.

En la respiracin celular, las bombas de protones, localizadas en la membrana

interna de la mitocondria, secuestran protones de la matriz mitocondrial y los
transloca al espacio intermembrana. Este transporte de protones, que est
acoplado a una corriente de electrones, crea un gradiente tanto en pH como en
carga elctrica y establece un potencial electroqumico que acta como una
batera o reserva de energa para la clula. Debido a que el bombeo de protones
se realiza contra gradiente supone un gasto de energa que es proporcionada por
el flujo de electrones de la cadena respiratoria.

La membrana mitocondrial interna funciona, pues, de manera similar a un dique en

un ro, bloqueando el flujo de protones hacia la matriz; los protones solo pueden
regresar a la matriz a travs de las ATP sintasas; lo hacen a favor de gradiente y
ello genera energa en forma de ATP.

Las bombas de protones son los complejos I, III y IV.

En ocasiones el flujo de protones va desde el citosol celular al exterior, como

ocurre en las clulas epiteliales del revestimiento del estmago, consiguindose
as el ambiente extremadamente cido en el lumen del estmago.

ATPasas tipo V[editar editar fuente]

Las ATPasas tipo V, tambin llamadas bombas de protones vacuolares, son

bombas que introducen protones en el lumen de varios orgnulos en contra de
gradiente. Acidifican as el medio interno de dichos orgnulos. Su actuacin es de
especial importancia en procesos como la digestin celular en vacuolas/lisosomas,
que requieren de un medio cido para su consecucin.
Son orgnulos presentes en todas las clulas eucariotas que acumulan en forma
de ATP la energa liberada por la oxidacin enzimtica de las molculas nutritivas.
Organelas rodeadas de 2 membranas del tamao aproximado de una bacteria.
Contienen ADN y realizan la fosforilacin oxidativa por lo que producen la mayor
parte del ATP de las clulas eucariotas.
Localizacin: en clulas eucariotas aerobias.
Forma: generalmente filamentosas, redondeadas o helicoidales.
Tamao: son de 05 micras de ancho hasta entre 2 y 50 micras de largo.
Numero: depende del tipo de clulas (como ejemplo se cogen los hepatocitos)
1000-1600 mitocondrias en hepatocitos
300000 mitocondrias en ovocitos
1 mitocondria en flagelados.
Distribucin: las mitocondrias estn por todo el citoplasma pero si la clula es
especializada las mitocondrias se agruparan en las zonas donde hace falta ms
energa (tbulos renales, conos y bastones, espermatozoides y clulas
musculares estriadas).
Movimiento: estn movindose continuamente, se parten se deforman se
fusionan.
Estructura: son homogneas (Altman: las llamo bioblastos al considerarlos unidad
de vida (1884) y Benda las llamo mitocondrias (1897)) (la primera vez que se
observaron fue en los tbulos renales)

Ultraestructura: a partir de 1952 aparece el microscopio electronico (Palade) de

manera que comienza un mejor estudio. En realidad fueron creados en 1940 por
los alemanes para la guerra pero fueron mantenidos en secreto.
Tcnicas: (cortes ultrafinos o secciones, tincin negativa y criofractura).
- Cortes ultrafinos: La membrana externa esta separada de la membrana interna
por la cmara externa o espacio intermembrana. La membrana interna se
prolonga en unas cisternas o tmulos llamados crestas que pueden ser laminares
o tubulares.
Laminares: saquitos aplanados que pueden ser longitudinales o transversales.
Tubulares: son tubos que incluso pueden ser triangulares.
La matriz mitocondrial:
Elementos constantes: (en todos)
o ADN en forma de 2 a 6 anillos.
o Motorribosomas (70s en levaduras y 55s en vertebrados)
o Granulos densos: grandes, oscuros de naturaleza lipdica. Son zonas de
acumulo de iones bivalentes (bsicamente calcio).

Elementos variables: (no en todos, son especificos)

o Proteinas
o Glucogeno
o Ferritina (proteina+hierro)

Tincin negativa: se vio que en la membrana interna habia una estructura con un
tallo de tipo ATPasa y esta (F0F1ATPasa) posee una base Fo, un tallo llamado F1
y una cabeza de 9 nanmetros.
Criofractura: hacia los aos 70 se dio su mximo esplendor, se estudio la
membrana descubriendo que la interna posea zonas lisas y otras con muchsimas
partculas.

ORGANIZACIN MACROMOLECULAR DE LAS MITOCONDRIAS

- Membrana externa:
Porinas: se dan en la membrana externa de cloroplastos y bacterias. Son un
canal proteico transmembrana por el que pueden pasar iones y la mayora de
molculas pequeas de 5000 daltons. Estudios importantes han descubierto que
las porinas son 3 canales, 3 monmeros formados por protenas.
Enzimas: relacionadas con la sntesis de lpidos. Existe un tipo de enzimas que
convierten los sustratos lipiditos en formas que son metabolizadas en la matriz
(modifican lpidos)
- Membrana interna:
Proteinas: que llevan a cabo la cadena de transporte de electrones y sus
reacciones de oxidacin. (ej. ATPsintasa que forma ATP en la matriz).
Protenas de transporte: (membrana interna es impermeable) que permiten el
paso de metabolitos hacia el interior y el exterior de la matriz.
- Matriz: Hay un cmulo de enzimas para la oxidacin del piruvato y los ac. grasos,
para la realizacin del Ciclo de Krebs del acido ctrico, la sntesis de ac. grasos y
protenas y la replicacin del ADN.
- Cmara externa: posee enzimas para la solidificacin del ATP de la matriz para
fosforilar otros nucletidos.

Cadena respiratoria o cadena de transporte de electrones: lleva a cabo la

fosforilacin oxidativa. Esta formada por complejos enzimticos respiratorios de la
membrana interna.
- Complejo I: NADH deshidrogenasa
- Complejo III: citocromo b-c1
- Complejo IV: citocromo-oxidasa
Estn formados por protenas y otros grupos qumicos que llevan iones metlicos
y forman una va de paso de los electrones a travs de los complejos. Los
electrones pasarn del CI al CIII y seguidamente al CIV.
(La ATPsintasa fue vista por primera vez con tincin negativa formada por
3unidades alfa y 3beta.
Las mitocondrias sintetizan ATP que sale al exterior. En el hialoplasma los H de
carbono aparecen en la primera etapa de las oxidaciones. En la gliclisis se
forman cadenas cortas de carbono que entran en la matriz mitocondrial donde
tiene lugar la 2etapa de la oxidacin: la oxidacin del piruvico y el ciclo de Krebs.
Como resultado de las 2 oxidacines se obtiene CO2 y ATP.
El piruvato y los ac. Grasos se oxidan y se forman acetilCOA que entra en el ciclo
de Krebs y se forma CO2 que es expulsado, tb se forma NADH que va a ceder
electrones que van al CI al CIII y al mismo tiempo se bombean protones a el
espacio intermembrana. Los electrones llegan al O2 y unidos a protones forman
agua. Estos protones pasan a travs de la ATPasa y se produce la sntesis de
ATP.
El bombeo activo de protones:
1. Genera un gradiente de concentracin de protones (de PH) a travs de la
membrana mitocondrial interna (PH8 en la matriz y PH7 en la cmara externa.
2. Como resultado de la perdida de protones e iones positivos se genera un
potencial de membrana a travs de la membrana interna (carga negativa en el
interior y positiva en exterior).
El gradiente electroqumico de protones se utiliza para impulsar la sntesis de ATP
va enzimtica ATP sintasa.
ATP sintasa: esta formada por una subunidad alfa (F1). La unin tonel ATP y ADP
promueve la sntesis de ATP por la subunidad beta que cataliza la sntesis de
ATP. La subunidad beta regula el flujo de protenas a travs del canal de
protenas.
La subunidad Fo esta formada por la sub-c que forma el canal de H+ y por la sub
a,b que estabilizan el canal. Esta subunidad acta como transportador
transmembrana para los protones que pasan haciendo que el tallo gire
rpidamente dentro de la cabeza inducindole a fabricar ATP. (100 moleculas de
ATP/segundo-1 molecula de ATP/3 protones que pasan).
Si el gradiente de protones cae por debajo de un cierto nivel, la ATPsintasa
hidrolizar ATP reconstituyendo el gradiente de protones
A travs del ciclo del ac. ctrico o de Krebs se producen electrones de elevada
energa que son transportados por molculas transportadoras NADH y FADH.
El NASDH cede un hidruro H- que es transformado en un protn H+ y en 2
electrones de alta energa que son transferidos a la membrana interna donde
entran en la cadena respiratoria.
Durante la transferencia de electrones desde NAD hasta el oxigeno, los protones
son bombeados a travs de la membrana por cada uno de los complejos
enzimticos respiratorios.
La ubiquinona (Q) y el citocromo c actan como transportadores mviles que
trasportan electrones desde un complejo al siguiente.
La transferencia de electrones a lo largo de la cadena respiratoria es
energticamente muy favorable ya que los electrones comienzan con una gran
cantidad de energa que van perdiendo a lo largo de la cadena.
Finalmente entran en el citocromo-oxidasa donde se combinan con una molcula
de oxigeno y forman agua.
El transporte de electrones genera un gradiente a travs de la membrana.
Cada complejo enzimtico respiratorio acopla la energa liberada por la
transferencia de electrones que se produce a su travs, con la captacin de
protones del agua de la matriz mitocondrial y los libera al otro lado de la
membrana en el espacio intermembrana o cmara externa.
Cuando se impide de forma natural o artificial el gradiente de protones:
- 2-4 dinitrofenol (DNP) desacoplador de la fosforilacin oxidativa. Soluble en
membranas fosfo lipidicas y en soluciones acuosas. Transporta protones a travs
de la membrana interna de manera que no se forma el gradiente de concentracin
de protones ni el potencial elctrico de membrana. La energa liberada se disipa
en forma de calor de manera que no se forma ATP.
- Termogenia: desacoplador natural de la fosforilacin oxidativa. Las mitocondrias
 de la grasa parda (grandes, redondeadas y con crestas como tabiques
concntricos) tienen en su membrana interna termogenia, una protena
transmembrana que convierte los gradientes de protones en calor.
La grasa parda por ello la tienen los fetos y nios recin nacidos adems de
animales en hibernacin y adaptados al fro (focas).

poseen los litotrofos que utilizan energa luminosa para realizar biosntesis de sus compuestos

Arqueas fotosisntticas (halobacteriun)

Bacterias fotosintticas.
o Bacterias verdes del azufre
o Bacterias verdes filamentosas
o Bacterias purpreas del azufre
Cianobacterias
Eucariotas fotosintticos.
o Rodfitos
o Euglenofitos
o Dinoflagelados
o Fefitos . Xantofitos . Crisofitos . Bacilarofitos
o Clorfitos - Plantas

El proceso ms comn de la fotosntesis actualmente es la sntesis de la glucosa con desprendimiento de O2

6 CO2 + 6 H2O -> C6H12O6 + 6 O2

El proceso fotosinttico es muy complejo en bacterias y cloroplastos, ms sencillo en arqueas.

Parece haber surgido independientemente en arquas y el resto de los organismos fotolitotrofos

Arqueas:

Bomba que expulsa protones del citoplasma en presencia de luz. Bacteriorodopsina. (Mxima absorcin en
el verde y azul) ATP sintetasa que obtiene ATP por entrada de protones
La energa se utiliza para reducir materia orgnica

Bacteriorodopsina en Wikipedia
Bacterias y cloroplastos:

Se realiza en Cloroplastos en eucariotas y en lamelas

en procariotas

Consta de dos fases diferentes:

Captacin de la energa electromagntica :

Fase luminosa
Se crean nucletidos reducidos a partir de la
energa de la luz y de un dador de H (DH2)
El dador puede ser agua, SH2 o un compuesto
orgnico
Se obtiene enega en forma de ATP
o NADP ----> NADPH2
o DH2 ------> D
o ADP+Pi ---> ATP

Sntesis de compuestos orgnicos: Fase oscura

Reduccin de compuestos inorgnicos a
orgnicos, principalmente C

- CO2 + 2 NADPH2 + ATP ----> (CHO) + 2NADP + H2O + ADP + Pi

- NO3- + 4 NADPH2 + H+ + ATP ----> NH3 + 4 NADP + 3 H2O + ADP + Pi

Fase luminosa de la fotosntesis

Captacin de la energa de la luz

Reduccin de NADP y bombeo de protones
Obtencin de ATP

Fase oscura de la fotosntesis

Reduccin del Carbono: Ciclo de Calvin

Reduccin del Nitrgeno
Reduccin del Azufre

Fase Luminosa

Se produce en la membrana de los tilacoides de cloroplastos eucariotas o en lamelas procariotas

Muy semejante en muchos sentidos a cadena respiratoria pero en sentido inverso
 Captacin de energa de la luz.
Obtencin de electrones y reduccin de un dador H2O u otro.
Transporte de electrones que reducen NADP a NADPH2
Bombeo de protones dentro de la membrana
ATP asa cloroplstica es capaz de obtener ATP

Captacin de la energa de la luz

La energa de la luz necesaria para la fotosntesis es absorbido por los llamados Pigmentos
fotosintticos
Los pigmentos fotosintticos son molculas liposolubles quer se encuentran localizados en el
interior de membranas.
Son muy efectivos en la captacin de la luz y por ello son sustancias coloreadas.
Los fotones cambian su configuracin electrnica; se excitan . Pueden pasar esa excitacin a
otros pigmentos fotosintticos.
Pueden finalmente perder el electrn excitado e ionizarse.

Fotosistemas

Son conjuntos de pigmentos fotosintticos que son capaces

de ionizar una protena.
Constan de:

Pigmentos antena
Molculas de pigmentos fotosinttico que se excitan y pasan la excitacin a otros.
Constan de unas 200 a 400 molculas de varios tipos y algunas protenas en un
fotosistema
Pigmentos diana
Pasan electrones al primer aceptor.
Contan de una molcula de clorofila unida a protena.
Reciben el nombre de P680 o P700 dependiendo de su mximo de absocin de luz

Tipos de pigmentos fotosintticos

Clorofilas

Fundamentales en todos los organismos fotosintticos (excepto

arqueas)
Pigmentos con mnimo de absorcin en el verde por lo que
presentan este color
Tienen un anillo pirrlico con un in de magnesio unido a un
terpeno: fitol
Hay varios tipos que presentan ligeras modificaciones
- Las plantas tienen clorofilas a y b .
- Otros organismos pueden llevar otrso tipos de clorofilas pero
siempre la a
Cambian a conformacin excitada cuando absorben un fotn de
longitud de onda adecuada
Algunas van unidas a protenas: P680 y P700 (mximos de
absorcin en nm)

Pigmentos accesorios

Gran variedad de compuestos

capaces de absorber la luz

Carotenoides
Terpenos - Caroteno
(plantas)
Xantofilas (algas)
Ficobilinas
Pirroles abiertos
Ficoeritrina (algas)
Ficocianina(
cianobacterias)
Las clorofilas del centro de reaccin estn asociadas a un dador y aceptor.
Al excitarse ceden un electrn al aceptor, quedan cargadas positivamante y aceptan un electrn del dador.

Reduccin del NADP y bombeo de protones

Se oxida un dador de electrones

Energticamente imposible con un fotn de luz visible oxidar el agua. Hacen falta dos fotones

Bacterias fotosintticas

Pueden hacerlo con otros dadores

SH2 --> S + 2H+ + 2e-
CH3-CHOH-CH3 --> CH3-CO-CH3 + 2H+ + 2e-

Complejo P700 toma e- del dador y quedan 2H+ dentro

Complejo antena capta un fotn y la cede a la clorofila del P700
Clorofila del complejo eleva la energa de los electrones y los cede a aceptores hasta el NADP

Rendimiento de la fase luminosa en

bacterias fotosintticas
DH2 D
NADP NADPH2
2 Fotones 2H+ dentro

Cianobacterias y cloroplastos.
 Tienen dos fotosistemas para poder reducir el agua mucho ms abundante que otros
dadores de electrones
Diferente energa de activacin de la que parten

Tipo Protena y Obtencin de Trasmisin de electrones

localizacin electrones
Fotosistema Complejo P680 Obtiene e- del - Plastoquinona Plastoquinona
2 Abunda ms en agua - Citocomo bf transporta H+
PS II tilacoides de los - Plastocianina fuera
grana - Fotosistema I
Fotosistema Complejo P700 Obtiene e- de la - Ferredoxina Reduce el
1 Abunda ms en plastocianina - NADP NADP
PS I tilacoides del Puede ser
estroma cclico
 Cuando funcionan en serie los dos fotosistems se transportan 4 H+ dentro del espacio
tilacoidal
Dos se obtienen del agua. Dos los transporta la plastoquinona y el citocromo

Rendimiento de la fase luminosa acclica

H2O O2
NADP NADPH2
4 Fotones 4 H+ dentro

El fotosistema 1 puede ser cclico sin reducir NADP y solo bombeando protones
La Ferredoxina cede los electrones al la Plastoquinona (que transporta H+) esta alos
Citocromos b y f y estos citocromos a la Pastocianina que los entraga de nuevo al P700

Bombea un protn por cada fotn absorbido

El ajuste entre el proceso cclico y no cclico logra la relacin adecuada entre NADPH2 y
ATP para sntesis (generalmente en relacin 2 / 3)

Rendimiento de la fase luminosa cclica

1 Fotones 1 H+ dentro
Obtencin de ATP

Los cloroplastos y lamelas procariotas poseen una ATPasa que bombea protones semejante a la
mitocondrila o de membranas respiratorias
La ATPasa cloroplstica obtiene 1 ATP por cada 3 protones transportados (en lugar de 2 como en
mitocondrias)

Rendimiento Global de la fasa luminosa Rendimiento Global de la fasa luminosa

acclica cclica
H2O O2 1/3 ADP + Pi 1/3 ATP
NADP NADPH2 1 Fotn
4/3 ADP + Pi 4/3 ATP
4 Fotones

Estructura y localizacin de los fotosistemas en los cloroplastos

Fase Oscura

Tiene lugar en el citoplasma de bacterias litotrofas o en el estroma de los cloroplastos eucaritas.

Se utiliza el ATP y NADPH2 obtenidos en la fase luminosa para reducir compuestos inorgnicos a orgnicos
El principal compuesto que se reduce es el CO2 , menor importancia tiene la reduccin de NO3- y SO4=

Fijacin del carbono

El Carbono es el principal elemento de las molculas orgnicas

La fuente habitual de carbono inorgnico en los litotrofos es el CO2

El paso del Carbono del CO2 a molculas orgnicas se realiza en un proceso cclico denominado Ciclo de
Calvin

Se adiciona el CO2 a la ribulosa 1-5 di fosfato por el enzima ribulosa 1,5 difosfato
carboxilasa.
Se excinde el producto con agua rindiendo dos molculas de 3-fosfoglicerato
Se fosforilan los 3-fosfoglicerato a 1,3 -bifosfoglicerato
Se reducen con NADPH2 dando fosfoglicerato
Se regenera la ribulosa 5 fosfato por reacciones entre azcares de 3 a 7 carbonos

Rendimiento de la fijacin de C. Ciclo de

Calvin
3 CO2 CHO.CHOH.CH2O-P
3 H2O
9 ATP 9 ADP + Pi
6 NADPH2 6 NADP

Diversos intermediarios del ciclo de calvin dan lugar a diferentes molculas orgnicas

Reduccin del nitrgeno

Casi todos los auttrofos toman N en forma de nitrato

Se reduce a amoniaco que se incorpora a los compuestos orgnicos en forma de glutamina

NO3- + 4NADPH2 + H+ ---> NH3 + 3 H2O + 4NADP

Se Consumen de 4 molculas de NADPH2

Algunas cianobacterias pueden reducir Nitrgeno molecular (tambin algunas bacterias)

Supone mucho gasto energtico
Esta fijacin es importantes en ecosistemas pobres en N rganico
Simbiomntes de plantas como las leguminosas

Reduccin del azufre

 Casi todos los auttrofos reducen el azufre que toman en de sulfatos
Se reduce a sulfito y luego a sullfhdrico que se incorpora a la acetilcistena rindiendo cistena
De la cistena parten las rutas de utilizacin del azufre

Balance energtico de la fotosntesis

ndice
Siguiente

FOTOSNTESIS

26
FOTOSINTESIS
Material elaborado por: J. Monza, S. Signorelli, O. Borsani y M. Sainz.
Las plantas, algas y cianofceas (bacterias verde-azules), sintetizan materia orgnica a partir de molculas
inorgnica: son auttrofos. La fotosntesis requiere de energa lumnica y H2O para sintetizar ATP y NADPH.H,
molculas usadas posteriormente para producir glcidos a partir de CO2, con liberacin simultnea de O2 a la
atmsfera. Los organismos hetertrofos, animales, bacterias y hongos, dependen de estas conversiones de
materia y energa para su subsistencia.
La fotosntesis en eucariotas tiene lugar en los cloroplastos
En las hojas y en los tallos verdes de las plantas se encuentra el parnquima clorofiliano, tejido que
presenta en sus clulas cloroplastos en nmero variable.
Los cloroplastos estn rodeados por dos membranas que delimitan por un lado el espacio
intermembrana y por otro el estroma. En el interior se encuentran vesculas llamadas tilacoides, que
apiladas forman agrupamientos denominados granas (figura 1), relacionadas entre s por las lminas
intergrana.
En el estroma hay molculas de ADN y ribosomas, de manera que los cloroplatos pueden sintetizar
protenas requeridas para algunas de sus funciones: son organelos semiautnomos.
En las cianobacterias, que no tienen compartimentos membranosos como ncleo, mitocondrias y
plastos, la fotosntesis tiene una etapa asociada a la membrana celular, la fase luminosa, y otra al
citoplasma, la fijacin de CO2.
Figura 1. Estructura del cloroplasto. A. Esquema de un cloroplasto (tomado de biologia.edu.ar) y B.
Fotomicrografa electrnica de un cloroplasto (tomado de biologia.arizona.edu).
El intercambio de gases se realiza a travs de los estomas
En la epidermis de las hojas se encuentran estomas, orificios limitados por clulas oclusivas que
pueden aumentar o disminuir su tamao (figura 2) y definir as la magnitud del intercambio de gases:
oxgeno, dixido de carbono y vapor de agua.
Figura 2. Estomas de hojas de Lotus (130 X). Se indican las clulas oclusivas y el orificio o estoma.
Izquierda estoma abierto, derecha estomas cerrados. Laboratorio de Bioqumica, Facultad de Agronoma.
 Page 2
FOTOSNTESIS
27
En la fotosntesis se distinguen dos fases, la luminosa y la de fijacin de CO2
Como cualquier proceso bioqumico la fotosntesis se puede representar por una ecuacin global, que en
este caso resume una reaccin de xido-reduccin en la que el H2O cede electrones (en forma de
hidrgeno) para la reduccin del CO2 a glcidos (CH2O)n, con liberacin de O2.
CO2 + H2O luz
O2 + (CH2O)n
Fase luminosa
En esta etapa, tambin llamada fotodependiente, porque se da slo en presencia de luz, ocurren dos
procesos bioqumicos necesarios para la sntesis de glucosa: la reduccin de NADP a NADPH.H con los
hidrgenos de la molcula de agua y la sntesis de ATP.
En la fase luminosa los pigmentos como las clorofilas a y b (figura 3), carotenos, xantofilas, ficoeritrinas
y ficocianinas, que se encuentran asociados a la membrana tilacoidal, captan fotones y se excitan.
Figura 3. Modelo de una molcula de clorofila. La regin inferior de la molcula
corresponde a una cadena hidrofbica. En la parte superior se observa el anillo
con dobles enlaces, y asociado a un Mg. Modificado de efn.uncor.edu
Los fotones, o cuantos de luz, son cantidades discretas de energa que se propagan como ondas. La
luz visible corresponde a la regin del espectro electromagntico comprendida entre 400 y 700 nm,
regin en la que absorben los pigmentos presentes en las plantas y cianobacterias.
Segn su longitud de onda (), los fotones tienen diferente cantidad de energa, de manera que cuanto
menor es , mayor es la energa, que decrece desde la regin violeta a la roja (figura 4).
Figura 4. Espectro electromagntico. Se representan las regiones del espectro y sus longitudes de
onda. La longitud de onda est relacionada inversamente con la energa. Modificado de a-diba.net

Page 3
FOTOSNTESIS
28
La diversidad de pigmentos permite absorber fotones en todo el rango del espectro visible
Los pigmentos, con mximos de absorcin en longitudes de onda caractersticas (figura 5), se agrupan
en la membrana tilacoidal en estructuras llamadas antenas, formadas por unas 200 300 molculas.
Los distintos pigmentos absorben fotones con diferentes longitudes de onda, de manera que su
diversidad le da a la planta la posibilidad de aprovechar todo el espectro visible (figura 5).
Figura 5. Espectros de absorcin de pigmentos fotosintticos. El conjunto
de pigmentos absorbe fotones en todo el rango visible del espectro. Estos
pigmentos forman las antenas, mientras que el centro de reaccin est
formado slo por clorofila. Tomado de monografas.com
Los pigmentos de la antena se excitan con la energa de los fotones
Los pigmentos contienen electrones fcilmente excitables. Los electrones ms externos pueden
absorber la energa de un fotn y pasar a un estado excitado de mayor energa, y por lo tanto ms
inestable. Los electrones excitados se estabilizan al volver al estado basal, liberando la energa
absorbida (figura 6).
Figura 6. Esquema de la excitacin de un electrn. Un electrn perteneciente a un
orbital molecular puede ser excitado y pasar a otro orbital molecular de mayor energa,
por el aporte externo de energa. En el ejemplo usado la energa proviene de un fotn
(h.). El mismo electrn al volver al estado basal libera la energa absorbida ().

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FOTOSNTESIS
29
De esta forma, la energa se transmite entre molculas adyacentes en la antena, hasta alcanzar el
centro de reaccin (figura 7). Como la transmisin de la excitacin electrnica acompaa la pendiente
de energa, esta pasa de un pigmento cuyo pico de mxima absorcin es menor que el del pigmento
siguiente, es decir, con menor requerimiento de energa para excitarse.
Figura 7. Representacin de la antena y centro de reaccin de un fotosistema. Un fotn excita un
electrn de un pigmento que funciona como captador de energa, que se transfiere de una molcula de
pigmento a otra, hasta llegar al centro de reaccin. Cuando se excita la molcula de clorofila del centro
de reaccin se oxida: pierde un electrn. Modificado de recursos.cnice.mec.esm
La transferencia de energa desde la antena al centro de reaccin se realiza con una prdida mnima,
en 10-10 seg. En este proceso de transferencia es determinante el ordenamiento preciso en la
membrana de los tilacoides de los componentes de la antena y del centro de reaccin.
La clorofila del centro de reaccin se oxida: pierde un electrn
Las antenas, centros de reaccin y transportadores de electrones (figura 8) conforman los fotosistemas:
el fotosistema I (PSI) o P700 (cuyo centro de reaccin tiene el mximo de absorcin a 700 nm) y el
fotosistema II (PSII) o P680 (cuyo centro de reaccin tiene un mximo de absorcin a 680 nm).
Cuando un fotn excita a un pigmento antena del PSII, un electrn se eleva a un potencial ms alto, y
cuando vuelve al nivel basal la energa es transferida a otro pigmento antena y as sucesivamente hasta
que se excita el centro de reaccin P680, que pierde un electrn. El electrn que pierde el P680 es
captado por la feofitina, una clorofila sin Mg. A partir de la feofitina una cadena de transporte electrnico
lleva al electrn al centro de reaccin del PSI (figura 8). El PSII sin el electrn queda como un radical
catinico (con carga +).
El PSII requiere de un electrn para llenar el hueco electrnico que se gener. En esto es clave el papel
del agua, que mediante la fotlisis se descompone en 2H+ y 2 e- (figura 8). Estos ltimos llegan, de a
uno, al P680 oxidado (figura 8), mientras el oxgeno se libera a la atmsfera como O2.
Cuando un fotn excita a un pigmento antena del PSI, ocurre lo mismo que en la antena del PSII. Un
electrn se eleva a un potencial ms alto y comienza una transferencia de excitacin entre pigmentos
de la antena, de manera que la energa es transferida al centro de reaccin P700. Este se oxida, y el
electrn perdido es captado por un aceptor primario diferente al del PSII (figura 8).

Page 5
FOTOSNTESIS
30
El electrn cedido por el P700 pasa por una secuencia de transportadores y despus de una serie de
reacciones redox, reduce al NADP a NADPH.H (figura 8). El NADPH.H aporta en la fase de fijacin de
CO2 el poder reductor necesario para reducir el CO2 a glucosa (figura 10).
Observar que ocurre un continuo flujo de electrones desde el agua hasta el NADPH.H, segn se
observa en el diagrama Z representado en la figura 8. En este flujo no cclico de electrones ocurren
reacciones redox, donde pierden gradualmente energa que es usada para generar un gradiente
protnico y sintetizar ATP.
Cuando no es necesario el poder reductor ocurre el flujo cclico de electrones. En este, los electrones
del P700 llegan a la ferredoxina, y en lugar de derivar al NADP vuelven nuevamente al P680 (figura 8):
el flujo cclico permite producir ATP sin reducir al NADP.
La energa de los fotones genera un gradiente protnico que permite la produccin de ATP
La energa liberada por los electrones entre el PSII y el PSI es utilizada para bombear protones contra
gradiente electroqumico, a travs de una membrana impermeable a H+, desde el estroma hacia el
interior de los tilacoides (figura 9).
Este bombeo de protones desde el estroma produce alcalinizacin en este compartimento (pH 8) y
acidificacin del espacio intratilacoidal (pH 5). El potencial electroqumico que se genera a ambos lados
de la membrana tilacoidal hace que los H+ pasen al estroma, a travs de los canales protnicos CFo
(figura 9). La energa liberada es usada para la conversin de ADP + Pi en ATP, proceso conocido
como fotofosforilacin.
La disposicin de los transportadores de electrones y de la ATPasa en la membrana tilacoidal (figura 9),
hace que el ATP y el NADPH.H se sinteticen del lado del estroma, donde sern consumidos en la
fijacin de CO2.
En mitocondrias y cloroplastos el mecanismo de sntesis de ATP se explica a travs de la generacin
de un gradiente protnico. Una diferencia entre ambos es en la orientacin del gradiente: en la
mitocondria se establece desde el espacio intermembrana a la matriz (de afuera a adentro), con la
Figura 8. Diagrama Z: una representacin del flujo de electrones a travs de los fotosistemas. En el mismo
diagrama
se puede observar tanto el flujo cclico de electrones como el no cclico. Los electrones son excitados por la luz
y
pasan por una cadena transportadora de electrones a favor de un gradiente de energa hasta llegar al PSI,
donde se
haba generado un hueco electrnico. Desde el centro de reaccin del PSI sale un electrn por vez, que reduce
al
NADP, previo pasaje por una cadena de transportadores. Modificado de ecogenesis.com.ar

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FOTOSNTESIS
31
ATPasa dirigida hacia la matriz, mientras que en los cloroplastos es desde el espacio intratilacoidal
hacia el estroma (de adentro hacia afuera), con la ATPasa dirigida hacia el estroma (figura 9).
Figura 9. Esquema del proceso de fotofosforilacin. La energa liberada por los electrones es usada para
bombear
protones desde el estroma al espacio tilacoidal. Esto crea un gradiente electroqumico cuya energa permite que
los
protones se muevan a favor del gradiente a travs del complejo de CFo, y en la ATP sintetasa (CF1) se fosforila
el
ADP. Modificado de euita.upv.es
Fase de fijacin de CO2
La fijacin de CO2 y su reduccin a molculas glucdicas (CH2O)n se da en el estroma del cloroplasto a travs
de
reacciones reductivas, fuertemente endergnicas: el poder reductor (NADPH.H) y la energa (ATP) son
producidos en la fase luminosa.
Segn el mecanismo de fijacin de CO2 se establecen tres modelos fotosintticos, el de las plantas C3, el de
las
C4 y el de las CAM (Crassulacean Acid Metabolism). Las ms abundantes son las plantas C3, es decir, las que
slo presentan ciclo C3, porque tanto las plantas C4 como CAM presentan adems un ciclo C3.
Ciclo C3 o ciclo de Calvin: permite la conversin del CO2 en glcidos
La energa y poder reductor generados en las reacciones fotoqumicas se usan para la conversin del
CO2 en glcidos en el Ciclo de Calvin (figura 10). Este ciclo ocurre en el estroma del cloroplasto, donde
se encuentran las enzimas que catalizan la conversin de dixido de carbono (CO2) en glcidos (triosas
y glucosa).
El CO2 ingresa a travs de los estomas (figura 2) y se une al aceptor, la ribulosa 1,5 bifosfato, por
accin de la enzima rubisco (ribulosa bifosfato carboxilasa oxigenasa). La rubisco constituye
aproximadamente el 50% de las protenas del cloroplasto y es la protena ms abundante en la
naturaleza.
El primer producto estable despus de la carboxilacin es el cido 3 fosfoglicrico (3PGA), un
compuesto de 3 carbonos, al que se debe la denominacin de ciclo C3. En un ciclo se fijan 6 moles de
CO2 a 6 moles de ribulosa 1,5 bifosfato, y se forman 12 moles de 1,3PGA con un consumo de 12 moles
de ATP (figura 10).
Para llegar a molculas de glcidos es necesaria la reduccin del 1,3PGA a GA3P, lo que se logra con
12 moles de NADPH.H (figura 10): observar que la direccin de las reacciones son las mismas que las
ocurridas en la glucognesis.
El ciclo se cierra con la regeneracin del aceptor, ribulosa 1,5P a partir de 10 moles de GA3P y el
consumo de 10 moles de ATP: 10 GA3P x 3C = 30C (6 ribulosa 1,5P x 5C = 30C).

Page 7
FOTOSNTESIS
32
Por otro lado los 2 moles de GA3P restantes pueden sintetizar glucosa en el cloroplasto y acumular
almidn, o pueden ser transportado al citosol y ser usado en la gluclisis, o sintetizar glucosa y
sacarosa, entre otros compuestos carbonados.
En perodos de oscuridad las clulas fotosintticas se comportan como hetertrofas, y las clulas de
tallos no fotosintticos y races siempre se comportan como hetertrofas, de manera que dependen
para su nutricin de molculas glucdicas como la sacarosa, que llegan desde los tejidos fotosintticos
va floema.
Figura 10. Esquema del ciclo de Calvin. Se indica el nmero de molculas que participan para sintetizar una
molcula de glucosa: 6 CO2, 12 NADH.H y 12 ATP. Tomado de kambry.es
La rubisco puede carboxilar u oxigenar a la ribulosa 1,5 P
La enzima rubisco est formada por 16 subunidades, 8 mayores codificadas en el ADN del cloroplasto, y 8
menores codificadas en el ADN nuclear.
La rubisco tiene la propiedad de unir en el mismo centro cataltico al CO2 o al O2, es decir tiene dos
sustratos, y cataliza la carboxilacin o la oxigenacin: de ah su nombre ribulosa 1,5 bifosfato
carboxilasa oxigenasa.
Cuando la enzima acta como carboxilasa fija CO2 a la ribulosa 1,5P dando comienzo el ciclo C3: se
asimila el carbono. Cuando la enzima acta como oxigenasa, y oxigena a la ribulosa 1,5P, comienza un
proceso conocido como fotorrespiracin figura 11.
Si bien en la atmsfera hay un 21% de O2 y un 0.03% de CO2, la kM de la rubisco por el CO2 es 12 M,
mientras que la kM por el O2 es 250 M. Esto hace que la asimilacin del CO2 sea mayor a al
incorporacin de O2 a la ribulosa 1,5P, es decir, a la fotorrespiracin.
 Page 8
FOTOSNTESIS
33
Figura 11. Fotorrespiracin y asimilacin de carbono. La rubisco puede actuar como
carboxilasa dando origen a la fijacin de CO2, es decir a la asimilacin de C, o como
oxigenasa dando origen a la fotorrespiracin.
La funcin de la fotorrespiracin es ms evidente en plantas en condiciones de estrs
La capacidad oxigenasa de la rubisco tiende a ser vista como un mecanismo intil para la planta, porque desde
el punto de vista de la eficiencia, no se aprecia una funcin til para la planta: la fotorrespiracin no conduce a la
fijacin sino a la prdida de CO2, con gasto de ATP.
En condiciones normales de presin parcial de O2 y CO2 en atmsfera, hasta el 50% del carbono fijado
por la fotosntesis puede perderse por fotorrespiracin. As, este proceso reduce la eficiencia
fotosinttica en algunas plantas.
La importancia de este proceso es ms comprensible en plantas en condiciones de estrs. A partir de
resultados observados en plantas de tabaco, en las que se logr disminuir la velocidad de la
fotorrespiracin mediante ingeniera gentica, se encontr que las plantas con niveles normales de
fotorrespiracin toleraron ms la alta intensidad lumnica, respecto a las plantas con fotorrespiracin
disminuida.
Ciclo C4: las plantas con esta estrategia minimizan la fotorrespiracin
Plantas como Paspalum, maz y caa de azcar, entre otras, tienen una va de captacin de CO2
conocida como ciclo C4 que minimiza el proceso de fotorrespiracin. Este ciclo ocurre en el citosol
de las clulas del mesfilo, mientras que el ciclo C3, que ocurre seguidamente al ciclo C4, lo hace
en los cloroplastos de las clulas de la vaina (figura 12).
Figura 12. Corte trasversal de una hoja de Paspanum, una gramnea C4. Laboratorio de
Botnica, Facultad de Agronoma.

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FOTOSNTESIS
34
En las plantas C4 la PEP carboxilasa incorpora el CO2 a una molcula de fosfoenolpiruvado (PEP),
de 3 carbonos, que se transforma en oxalacetato (OAA), de 4 carbonos (figura 13). El OAA se
transforma en malato (o en aspartato), que pasa a la clula de la vaina donde hay cloroplastos con
rubisco. En la clula de la vaina el malato es decarboxilado y rinde CO2 y una molcula de 3C
(figura 13).
Mientras la molcula de 3C vuelve a la clula del mesfilo y regenera el PEP, con gasto de ATP, el
CO2 es usado por la rubisco para carboxilar a la ribulosa 1,5P y dar comienzo al ciclo C3 (figura
13).

En las clulas de la vaina la concentracin CO2 puede ser tres o cuatro veces mayor que su
concentracin en la atmsfera. De esta forma se evita buena parte de la actividad de oxigenasa de
la rubisco, y la fotorrespiracin no es evidente: las plantas C4 minimizan la fotorrespiracin.
Esta estrategia hace a las plantas C4 ms eficientes que las plantas C3, si se relaciona fotn
absorbido con CO2 fijado, ambas en su condicin ptima. En las plantas C4 la condicin ptima se
caracteriza por requerimientos de alta cantidad de luz, y elevada humedad y temperatura.
Figura 13. Esquema general de la fijacin de carbono por las plantas C4. En las
clulas del mesfilo el CO2 se une al PEP por accin de la enzima PEPcarboxilasa
(PEPc). El producto de esa reaccin, de 4C, pasa a la clula de la vaina y abastece
de CO2 al ciclo de Calvin (o ciclo C3) y permite la regeneracin de PEP a partir del
cido piruvato(de 3C). Tomado de fisicanet.com.ar
REDUCCIN
ASIMILATORIA
REDUCCIN
DESASIMILATORIA
NO
3
-
NO
2
-
Nitratorreductasa
Reprimido NH3
Nitratorreductasa
Reprimido NH3
NH
2
OH
NH
3
R-NH
2
(Hidroxilamina)
(Amoniaco)
(N orgnico)
NH
3
NO
N
2
O
N
2
Nitratorreductasa
desreprimido por anoxia
Reduccin
fermentativa
del nitrito
Nitratorreductasa
desreprimido por anoxia
(Oxido
Ntrico)
(Oxido
Nitroso)
Atmsfera
Atmsfera
Atmsfera
Oxidonitricorreductasa
desreprimido por anoxia
Oxidonitrosorreductasa
desreprimido por anoxia
Valores algo mas altos de Eh, bajo pH y altas concentraciones de
NO3
- favorecen N2O (aunque es menos del 10% del N perdido)
El N2 se ve favorecido por altas concentraciones de MO

Page 13
1- BACTERIAS FIJADORAS EN ESTADO LIBRE:
Aerobias: Cianobacterias, Azotobacter
Microaerfilas: Rhizobium, Azospirillum, metanotrofos
Anaerobias facultativas: Enterobacter, Klebsiella
Anaerobias: Clostridium, fottrofos anoxignicos, Desulfovibrio, algunas arqueas
2- BACTERIAS FIJADORAS EN ASOCIACIONES SIMBITICAS
Ndulos: Rhizobium en leguminosas, Frankia en alisos, etc..
Rizosfera: Azospirillum, Azotobacter paspali, Klebsiella
Oxidacin
Oxidacin

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REDUCCIN ASIMILATORIA
DESULFURACIN
TRANSFORMACIONES OXIDATIVAS DEL S
El SO4
2- es reducido a nivel de sulfuro (-SH) para poder ser asimilado por
los productores primarios y muchos microorganismos heterotrficos.
Durante la descomposicin de la M.O. el S se libera como mercaptanos (R-SH)
y SH2.
El SH2 presente en la atmsfera es oxidado a SO2 y SO3 y finalmente
transformados a SO4H2 y origina las lluvias cidas.
El SH2 en medios acuticos se oxida
qumicamente a S0 y S2O3
2-
SH2 es muy reactivo y puede ser:
Oxidado por el O2 qumica o fotoqumicamente.
Oxidado biolgicamente en aerobiosis.
Oxidado fototrficamente por microorganismos en anaerobiosis.

Page 18
El SH2 en presencia de O2 es usado como fuente de energa por microorganismos
quimiolitotrofos como Beggiatoa, Thiovulum, Thiothrix y el termfilo Thermothrix.
Algunos Thiobacillus (neutrfilos) tambin oxidan SH2 y otros compuestos de S
reducidos. El S0
resultante se acumula intracelularmente,pudiendo oxidarse
posteriormente a SO4
2=
SH2 + 1/2 O2
S0 + H2O
Beggiatoa
Thiovulum
Thiothrix
Otras especies de Thiobacillus acidfilas y arqueas termoacidfilas como Sulfolobus
obtienen energa de la oxidacin del S0 y otros compuestos inorgnicos de S
reducido, generando directamente SO4
2=, creando as su propio ambiente cido
S0 + 3/2 O2 + H2O SO4H2
OXIDACIN DEL SH
2
EN AMBIENTES AEROBIOS:
SULFOOXIDACIN

Page 19
Gusanos
vestimentferos
Algunas bacterias sulfooxidantes se asocian simbiticamente
con animales que viven en ambientes ricos en SH2
Tambin se asocian con plantas enraizadas en suelos/sedimentos
anxicos, detoxificando el microentorno de la raz

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Bacterias rojas (Chromatiaceae) y verdes (Chlorobiacea) del azufre
fotorreducen el CO2 mientras oxidan el SH2 a S0 (y en caso necesario
el S0 a SO4
2=, lentamente, sin acidificar el medio).
Ejercen una actividad sulfooxidante en condiciones anaerobias
CO2 + SH2
S0 + (CH2O) (fotosntesis anoxignica)
OXIDACIN FOTOTRFICA DEL SH
2
EN AMBIENTES ANAEROBIOS
Chromatium sp
Chlorobium sp

Page 21
TRANSFORMACIONES REDUCTIVAS DEL S
SULFATORREDUCCIN
Respiracin anaerobia con SO4
2- como aceptor terminal de e-.
 El producto final es directamente SH2
Es una reduccin desasimilativa realizada por bacterias sulfatorreductoras:
Desulfovibrio, Desulfotomaculum, Desulfobacter, Desulfonema , Desulfosarcina.
*H2 + SO4
2- SH2 + 2H2O + OH-
*Como donadores de e- pueden usar tambin
ac. orgnicos, ac. grasos, o etanol.
Desulfovibrio
SULFORREDUCCIN
Respiracin anaerobia con S0 como aceptor terminal de e-
El producto final es SH2
Es una reduccin levada a cabo por bacterias y arqueas sulforreductoras
Frecuentemente asociadas sintrficamente con bacterias verdes del azufre
CH3COOH + 2H
2
O + S0 4SH
2
+ 2CO2
(Acetato) Ej, Desulfuromonas acetooxidans
H
2
+ S0 SH
2
Ej arqueas termfilas

Page 22
DESPROPORCIN DEL AZUFRE
Desproporcin: Desdoblamiento de un compuesto en dos nuevos compuestos,
uno ms oxidado y otro ms reducido que el compuesto original
Algunas bacterias sulfatorreductoras (ej, Desulfovibrio sulfodismutans)
pueden utilizar compuestos del azufre en estados intermedios de oxido-
reduccin, dando dos nuevos compuestos uno ms oxidado y otro ms
reducido que el sustrato original
S2O3
= + H2O
SO4
= + H2S
G= -21,9 KJ
4SO3
= + 2H+
3SO4
= + H2S
G= -235,6 KJ
4S0 + 4H2O + MnO2
3H2S + SO4
= + 2H+ + Mn2+ + 2OH-
G= -100,6 KJ

Page 23
AEROBIOSIS
DMSP
DMS + acrilato (fuente de C y energa para microorganismos)
ANAEROBIOSIS
Bacterias metanognicas: DMS
CH4 + H2S
Bacterias fotosintticas rojas del azufre: DMS DMSO (dimetilsulfxido)
Donador de electrones
Respiradores anaerobios: DMSO DMS
Aceptor terminal de electrones
Dimetil sulfonio propionato DMSP: Soluto compatible de algas marinas
Dimetil sulfuro DMS H3C-S-CH3 (45x106 T/ao)
COMPUESTOS
ORGNICOS DE S

Page 24
DMS
Oxidacin
fotoqumica
CH3SO3
-
(metanosulfonato)
+ SO2 + SO4
2=
Formacin de
ncleos de
condensacin

Page 25
Recarga de sulfato al medio terrestre

Page 26
CORROSIN ANAEROBIA DE ACERO Y ESTRUCTURAS DE HIERRO
EN SEDIMENTOS Y SUELOS CON SO
4
=
El hierro metlico de la superficie reacciona con agua formando una fina capa de
hidrxido ferroso y H2
Fe0 + 2H2O
Fe(OH)2 + H2
Las bacterias sulfato-reductoras ( Ej., Desulfovibrio desulfuricans), eliminan el
H2 y forman H2S
El H2S ataca el hierro qumicamente y forma sulfuro ferroso y H2
H2 + SO4
=
H2S + Fe(OH)2 + 2H2O
2H2S + Fe2+
FeS + H2
La suma de todas estas reacciones da como resultado que el hierro metlico es
convertido en hidrxido ferroso y sulfuro ferroso
4Fe0 + CaSO4 + 4H2
FeS + 3Fe(OH)2 + Ca(OH)2

Page 27
Metano atmosfrico

pesar de su aparente estabilidad, las clulas vivas deben

experimentar un continuo proceso de renovacin.

Para mantener su funcionamiento, repararse, y/o reproducirse, las
clulas deben adquirir nutrientes de su ambiente. Estos nutrientes
sern utilizados tanto para generar los intermediarios requeridos
en los procesos de sntesis de molculas y macromolculas
necesarias, como para producir la energa requerida para estos
procesos.
Uno de los aspectos ms claros en los procesos de renovacin
celular es el rpido recambio de protenas y cidos nucleicos, las
macromolculas que son ms importantes en la complejidad de
los procesos responsables del funcionamiento de las clulas
vivas.
Adicionalmente, la capacidad tanto de degradar, como de
sintetizar estas molculas en los tiempos precisos permite a los
organismos responder adecuadamente a las seales fisiolgicas o
fisio-patolgicas procedentes del organismo mismo o de su
ambiente.

Page 3
Metabolismo Aminocidos
1) Ciclo del nitrgeno y sntesis de compuestos
orgnicos nitrogenados
2) Funcin biolgica de las protenas.
Requerimientos de protenas de la dieta.
Recambio de protenas y vida media de las
protenas. Balance nitrogenado positivo, negativo
y Equilibrio Nitrogenado. Aminocidos esenciales
y Valor Biolgico de las protenas. Efectos del
dficit de protenas en la dieta. Desnutricin.
3) Digestin de las protenas y enzimas digestivas
proteolticas. Absorcin y transporte de
aminocidos: Cotransporte con Na+ y sistema del
-glutamato.

Page 4
Metabolismo Aminocidos
4) Catabolismo de los aminocidos. Destino y eliminacin
del grupo amino. Transaminaciones, transaminasas y
Piridoxal Fosfato (PxP). Sntesis de aminocidos no-
esenciales y transporte de N entre los tejidos.
Deaminaciones, detoxificacin del amonaco (o amonio)
y sntesis de urea.
5) Patologas asociadas a alteraciones metablicas del
ciclo de la urea y de la sntesis de aminocidos.
6) Catabolismo de los aminocidos. Utilizacin del
esqueleto carbonado o -cetocidos.
7) Integracin con el metabolismo de hidratos de carbono y
lpidos. Aminocidos glucognicos y cetognicos:
gluconeognesis, cetognesis y lipognesis.
8) Regulacin del metabolismo de los aminocidos.

Page 5
El Grupo Amino
En casi todos los tejidos extra hepticos, el grupo amino del glutamato es liberado
por desaminacin oxidativa como NH4
+. El amonio es llevado al hgado como el
grupo amida de la glutamina. La reaccin dependiente de ATP en la cual el
glutamato es convertido a glutamina es catalizada por la glutamina sintetasa:
L-Glutamato + NH4
+ + ATP > L-Glutamina
Despus de su transporte al hgado, la glutamina es hidrolizada por la glutaminasa
para formar glutamato y NH4
+. Un NH4
+ es generado por la glutamato
deshidrogenasa que convierte el glutamato a -cetoglutarato:
L-Glutamina + H2O > L-Glutamato + NH4
+
L-Glutamato + H2O + NAD+ > -Cetoglutarato + NADH + H+ + NH4
+

La mayor parte del amonio producido por la degradacin de aminocidos es

debida a la desaminacin oxidativa del L-glutamato. El resto del amonio es
producido por otras reacciones catalizadas por otras enzimas que veremos a
continuacin.

Page 6

Page 7

Page 8
Metabolismo general de los aminocidos

Page 9
Poza de
Aminocidos
Circulantes
Ciclo de
la Urea
Ciclo
de
Krebs
Sntesis de
Protenas
Recambio protenas
Protena Estructural
Hormonas
enzimas
Sntesis de copuestos
nitrogenados no proteicos
Hemo
Aminas
Purinas
Pirimidinas
creatina
CO
2
+H
2
O+
ATP

Page 10
Absorcin Intestinal de Amino
cidos
El nitrgeno es obtenido por la gran mayora de los seres vivos
mediante la protena adquirida como alimento.
En los vertebrados las protenas son digeridas para formar
aminocidos por la accin combinada de las proteasas
producidas por el estmago, el pncreas y las clulas del
epitelio intestinal.
Las clulas del epitelio intestinal son capaces de absorber los
aminocidos as formados y transportarlos al torrente
sanguneo, de donde pueden ser captados por otras clulas del
organismo.
El transporte de aminocidos a nivel intestinal es estimulado
por la presencia de Insulina.
Los aminocidos son utilizados por las clulas para la sntesis
de protenas, ste es un proceso sumamente dinmico; las
protenas se encuentran en un proceso continuo de recambio y
la mayora son rpidamente sintetizadas y degradadas.

Page 11
Esenciales y No Esenciales
Los aminocidos esenciales (histidina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano y valina) son
requeridos en la dieta.
La arginina y cantidades suplementarias de histidina son
requeridas durante periodos de crecimiento.
Los aminocidos no esenciales pueden ser sintetizados en el
organismo. El esqueleto carbonado de 10 de los aminocidos
no esenciales puede ser derivado de la glucosa.
La cistena deriva su azufre del aminocido esencial metionina.
La tirosina se produce por hidroxilacin del aminocido esencial
fenilalanina.
Los aminocidos son utilizados para la sintesis de muchos
otros compuestos nitrogenados, tales como las bases pricas y
pirimdicas, hemo, creatina, nicotinamida, tiroxina, epinefrina y
otras aminas nitrogenadas, melanina, y esfingosina.

Page 12
Liberacin del -amino Nitrgeno
como NH
4
+
Algunos aminocidos poseen mecanismos enzimticos que
les permiten liberar su -amino nitrgeno directamente
como ion amonio, NH
4
+.
1.
La Glutamato deshidrogenasa cataliza la desaminacin
oxidativa del glutamato. La reaccin libera NH
4
+ y forma -
cetoglutarato. La reaccin de la Glutamato deshidrogenasa es
completamente reversible y requiere como coenzima NAD o
NADP.
2.
La Histidina es desaminada por la histidasa para formar NH
4
+
y urocanato.
3.
La serina y la treonina son desaminadas por la serina
dehidratasa, utilizando Piridoxal fosfato como coenzima. La
serina es convertida en piruvato y la treonina en -
cetobutirato; se libera NH
4
+.
4.
El grupo amida de la glutamina y de la asparagina son
liberados por hidrlisis como ion amonio. La Glutaminasa
convierte a la glutamina en glutamato y NH
4
+. La
Asparaginasa convierte a la asparagina en aspartato y NH
4
+.

Page 13
Adicin y Supresin del Nitrgeno
de Aminocidos
Cuando los aminocidos son sintetizados, debe agregarse
el -amino nitrgeno a los precursores carbonados.
Cuando los aminocidos son oxidados para producir
energa, el nitrgeno debe ser liberado y convertido a urea.
El -amino nitrgeno puede ser transferido de un
aminocido a otro por el mecanismo de transaminacin, en
el cual siempre intervienen dos diferentes pares de
aminocidos y sus correspondientes -cetocidos.
El glutamato y el -cetoglutarato fungen usualmente como
uno de los pares.
La transaminacin requiere Piridoxal fosfato como cofactor.
El Glutamato es pues, un compuesto eje en el metabolismo
de los aminocidos

Page 14
Aminocidos
 Los -aminocidos, adems de su papel como unidades
monomricas de las protenas, son metabolitos energticos y
precursores de muchos compuestos biolgicos importantes que
contienen nitrgeno, tales como el hemo, las aminas
fisiolgicamente activas, el glutatin, los nucletidos y las
coenzimas nucleotdicas.
El exceso de aminocidos de la dieta ni se acumula para su
uso futuro, ni se excreta. Son convertidos en metabolitos
intermediarios comunes tales como el piruvato, el oxalacetato y
el -cetoglutarato.
Los aminocidos tambin son precursores de la glucosa, de los
cidos grasos y de los cuerpos cetnicos y, por lo tanto, son
combustibles metablicos.
Los intermediarios no aminados ms importantes producidos
por la degradacin de los aminocidos son piruvato,
intermediarios del Ciclo de cidos tricarboxlicos, acetil-CoA y
acetoacetato.

Page 15
Metabolismo de Aminocidos
Degradacin, Sntesis, Utilizacin
Empezaremos examinando las etapas comunes que participan en la
degradacin de los aminocidos
1. La desaminacin (la eliminacin del grupo amino), mediante la cual los grupos
amino se convierten en amonaco o en los grupos amino del aspartato.
2. La incorporacin de los tomos de nitrgeno del amonaco a molculas
orgnicas.
3. Mecanismo de sntesis de la urea para excrecin de amonaco
4. La conversin de los esqueletos de carbono de los aminocidos (los -
cetocidos producidos por la desaminacin) en intermediarios metablicos
comunes.
A continuacin, estudiaremos las rutas biosintticas de los
aminocidos.
Despus examinaremos las rutas mediante las cuales se utilizan los
aminocidos para la sintesis del hemo, de las aminas fisiolgicamente
activas y del glutatin
Terminaremos con una breve discusin sobre la fijacin del nitrgeno,
un proceso que convierte el N
2
atmosfrico en amonaco y constituye
la fuente ltima del nitrgeno metablicamente til.

Page 16
Grupo Amino
Existe una caracterstica importante que distingue el
destino metablico de los aminocidos: cada aminocido
contiene un grupo amino.
Por tanto, las rutas de sntesis o degradacin de los
aminocidos incluyen un paso clave en el que se fija o
separa el grupo amino del esqueleto carbonado.
En el caso del catabolismo de los aminocidos el grupo
amino debe ser desviado hacia rutas especiales
encargadas del metabolismo del grupo amino y su
excrecin como producto txico.
Trataremos en primer lugar el metabolismo del grupo
amino y la excrecin de nitrgeno y seguiremos con el
destino de los esqueletos carbonados obtenidos a partir
de los aminocidos.

Page 17
Grupo Amino
Los aminocidos obtenidos a partir de las protenas
de la dieta son la fuente de la mayor parte de grupos
amino.
La mayora de aminocidos se metabolizan en el
hgado.
Parte del amonaco generado en este proceso se
recicla y se utiliza en diversas rutas biosintticas.
El exceso se excreta directamente o se convierte en
urea o cido rico para su excrecin, segn el
organismo de que se trate.
El exceso de amonaco generado en otros tejidos
(extra hepticos) se transporta al hgado (en forma
de grupos amino) para ser convertido en la forma
adecuada para su excrecin.

Page 18
Utilizacin del Nitrgeno (NH
3
)

Page 19
Catabolismo
Los aminocidos no solo son parte de la estructura de
las protenas, sino que constituyen intermediarios
indipensables en una gran variedad de procesos
metablicos y regulatorios.
Los aminocidos no se almacenan son convertidos
invariablemente a otros intermediarios metablicos.
Su catabolismo comprende tres etapas fundamentales:
 Desaminacin: el grupo amino debe ser convertido en
amonio
Incorporacin del amonaco a la sntesis de urea
Conversin de los esqueletos carbonados en intermediarios
comunes que puedan ser reutilizados como fuente de
energa o en otras rutas metablicas

Page 20

Page 21
1. Aminotransferasas (suelen usar -Cetoglutarato y son especficas para el aa

Page 22
Desaminacin de Aminocidos
La primera reaccin en la degradacin de los aminocidos es
casi siempre la eliminacin de su grupo -amino con el objeto
de excretar el exceso de nitrgeno y degradar el esqueleto de
carbono restante
En los vertebrados terrestres el exceso de nitrgeno se excreta
como urea, sintetizada a partir de amonio y aspartato
El esqueleto carbonado es degradado o convertido en glucosa
La mayora de los aminocidos pierden su grupo amino
por el proceso de transaminacin:
Aminocido + -cetoglutarato -cetocido + glutamato
Glutamato + oxaloacetato -cetoglutarato + aspartato

Page 23
Las aminotransferasas (o transaminasas) son un conjunto de
enzimas del grupo de las transferasas, que transfieren grupos
amino desde un metabolito a otro, generalmente aminocidos.
Estas enzimas son inducibles, porque su actividad puede
aumentarse por la accin de diversas hormonas como la tiroxina
o los glucocorticoides, su reaccin es libremente reversible y su
constante de equilibrio est cercana a la unidad.
Las transaminasas necesitan de una coenzima llamada piridoxal
fosfato (derivado de la piridoxina o vitamina B6) para ejercer su
funcin.
Esta coenzima acta como transportador del grupo amino entre
los sustratos, alternando su estructura entre la forma aldehdica
(piridoxal) y la forma aminada (piridoxamina).

Page 24
Piridoxal Fosfato
Todas las aminotransferasas contienen como grupo prosttico al
fosfato de Piridoxal (PLP), el cual es un derivado de la piridoxina
(vitamina B
6
).
El fosfato de Piridoxal incluye un anillo de piridina que es levemente
bsico y un grupo hidroxilo que es levemente acdico. As pues, los
derivados del fosfato de Piridoxal pueden tomar formas tautomricas
estables en donde el nitrgeno de la piridina est protonado y, por lo
tanto, cargado positivamente, mientras que el grupo hidroxilo est
desprotonado, formando un fenolato.

Page 25
Ocurre por mecanismos
enzimticos multisustrato de tipo
ping-pong
Requiere Fosfato de Piridoxal como
cofactor, el cual pasa de su forma
de piridoxal a la forma de
piridoxamina.
Presentan diferentes afinidades por
el sustrato aminado inicial, pero
slo aceptan como segundo
sustrato dos cetocidos:
oxaloacetato y a-cetoglutarato.
As, grupos amino de varias
procedencias convergen a slo dos
aminocidos, glutamato y aspartato
Que son interconvertibles por la
Aspartato aminotransferasa

Page 26
Las aminotransferasas o transaminasas catalizan la transferencia
del grupo -amino de muchos aminocidos al -cetoglutarato,
formando glutamato, el cual puede ser desaminado oxidativamente
en las mitocondrias hepticas liberando un ion amonio (NH
4
+).
El mecanismo de accin de las aminotransferasas incluye dos
pasos:
1. El grupo amino de un aminocido es transferido a la enzima,
produciendo el correspondiente -cetocido y la enzima
aminada.
Aminocido + enzima -cetocido + enzima-NH2
2. El grupo amino es transferido al cetocido aceptor (Vgr. el -
cetoglutarato) formando el aminocido producto (Vgr. el
glutamato) y regenerando la enzima.
-Cetoglutarato + enzima-NH2 enzima + glutamato
Page 27

Page 28
Mecanismo enzimtico de las aminotransferasas es del tipo ping-pong
Glutamato
-Cetocido I
Aminocido I
-Cetoglutarato

Page 29
Para transportar el grupo amino, las transaminasas
requieren la participacin del piridoxal-5'-fosfato (PLP), un
derivado de la piridoxina (vitamina B6).
El PLP se une covalentemente a la enzima mediante una
unin por base de Schiff (imina) formada por la
condensacin de su grupo aldehdo con el grupo -amino
de un resto de lisina de la enzima.
Esta base de Schiff, que est conjugada al anillo piridnico
de la coenzima, es el foco de la actividad de la
coenzima.
El grupo amino del aminocido se acomoda por
conversin de esta coenzima a piridoxamina-5'-fosfato
(PMP).
Esmond Snell, Alexander Braunstein y David Metzler
demostraron que la reaccin ocurre mediante un
mecanismo de bi bi ping pong

Page 30
Aminotransferasa
El fosfato de Piridoxal se fija a la enzima formando
una base de Schiff con la lisina 268 de la enzima. Un
residuo de arginina en el sitio activo ayuda a orientar
los sustratos fijndose a sus grupos -carboxilato.

Page 31
Treonina y Lisina
Existen transaminasas para todos los
aminocidos, excepto para treonina y para
lisina
Con estas dos excepciones podemos concluir
que el efecto de las reacciones de
transaminacin es recoger los grupos amino
de casi todos los aminocidos en forma de L-
glutamato.
 El glutamato funciona a continuacin como
dador de grupos amino, sea para rutas
biosintticas o bien para iniciar las rutas de
excrecin que conducen a la eliminacin de
productos nitrogenados de desecho.

Page 32
Aspartato Aminotransferasa
La Aspartato Aminotransferasa (EC 2.6.1.1), antes conocida
como transaminasa glutmico-oxalactica (GOT).
Se encuentra en varios tejidos del organismo de los mamferos,
especialmente el hgado, el corazn y el tejido muscular.
Cataliza la reaccin de transferencia de un grupo amino desde el
L-aspartato al 2-oxoglutarato formndose L-glutamato y
oxaloacetato.
L-aspartato + 2-oxoglutarato oxaloacetato + L-glutamato
Esta enzima tambin puede actuar sobre la L-tirosina, la L-
fenilalanina y el L-triptofano.
Esta actividad la hace semejante a la transaminasa especializada
en aminocidos aromticos: aminocido aromtico transaminasa

Page 33
Aspartato Aminotransferasa (EC 2.6.1.1), antes conocida
como transaminasa glutmico-oxalactica (GOT).

Page 34
Degradacin de Aminocidos
La degradacin de aminocidos ocurre en todos los tejidos,
no solo en el hgado.
Por ejemplo, los msculos utilizan aminocidos como
combustible durante los periodos largos de ejercicio, as
como durante el ayuno prolongado.
En el msculo. como en el hgado, el primer paso para
catabolizar aminocidos es la supresin del grupo amino.
Sin embargo el msculo carece de la maquinaria enzimtica
necesaria para procesar el amoniaco que es un producto
sumamente txico.
Por lo tanto el nitrgeno debe ser liberado en una forma
que pueda ser transportada al hgado para su conversin a
urea.

Page 35
Ciclo de la Glucosa-Alanina
El Nitrgeno es transportado del msculo al
hgado principalmente de dos maneras.
 Por el ciclo llamado de la Glucosa-Alanina, en el cual el
grupo amino de los aminocidos es transportado al
hgado como alanina.
El nitrgeno puede ser tambin transportado como
glutamina. La enzima Glutamino Sintetasa de msculo
cataliza la sntesis de glutamina a partir de glutamato
y NH
4
+ en una reaccin dependiente de ATP. Los
nitrgenos de la glutamina pueden ser convertidos a
urea en el hgado.

Page 36
Ciclo Glucosa-Alanina
Una excepcin importante a esta situacin lo constituyen
un grupo de aminotransferas musculares que aceptan al
piruvato como su sustrato -cetocido.
La reaccin produce alanina, la cual es liberada al torrente
sanguneo y transportada al hgado donde sufre
transaminacin para producir nuevamente piruvato que
puede ser utilizado en la gluconeognesis.
La glucosa resultante vuelve al msculo donde ser
degradada glucolticamente a piruvato.
Este es el ciclo de la glucosa-alanina.
El grupo amino termina en amonaco o aspartato para la
biosntesis de la urea.
Evidentemente, el ciclo de la glucosa-alanina funciona para
transportar nitrgeno del msculo al hgado.

Page 37
Una excepcin importante a esta situacin lo constituyen
un grupo de aminotransferas musculares que aceptan al
piruvato como su a-cetocido sustrato.
El aminocido producido, la alanina, es liberado al
torrente sanguneo y transportado al hgado donde sufre
transaminacin para producir nuevamente piruvato que
ser utilizado en la gluconeognesis.
La glucosa resultante vuelve al msculo donde ser
degradada glucolticamente a piruvato.
El grupo amino termina en amonaco o aspartato para la
biosntesis de la urea.
Este es el ciclo de la glucosa-alanina.
Evidentemente, el ciclo de la glucosa-alanina funciona
para transportar nitrgeno del msculo al hgado.
 Page 38
El hgado es el sitio principal de formacin de urea
Existe un grupo importante de aminotransferasas musculares
que aceptan piruvato como sustrato, produciendo alanina

Page 39
Otras formas de Desaminacin
La accin consecutiva, sobre un aminocido dado, de
una transaminasa seguida de la accin de la glutamato
deshidrogenasa, implica la desaminacin de dicho
aminocido y se conoce como transdesaminacin
Enzimas inespecficas de oxidacin de aminocidos que
utilizan FAD
D-Aminocido oxidasa
L-Aminocido oxidasa
Mecanismo importante para muy pocos aminocidos
(serina e histidina)
Aminocido + FAD + H
2
O -Cetocido + NH
3
+ FADH
2
FADH
2
+O
2
FAD + H
2
O
2

Page 40
Desaminacin Oxidativa
Actividad de la L-aminocido
Oxidasa

Page 41
La transaminacin no produce desaminacin neta, sino
redistribucin del grupo amino
La desaminacin neta se produce generalmente por la
desaminacin oxidativa del glutamato catalizada por la
Glutmico Deshidrogenasa.
La reaccin requiere NAD+ o NADP+ como agente oxidante y
regenera el -cetoglutarato para ser usado en nuevas
reacciones de transaminacin
Glutamato + NAD(P)+ + H2O -cetoglutarato + NH4
+
+NAD(P)H
Existen otras formas de desaminacin que son especficas
para determinados aminocidos

Page 42
La transaminacin, por supuesto, no produce desaminacin neta,
sino redistribucin del grupo amino
La desaminacin neta se produce generalmente por la
desaminacin oxidativa del glutamato catalizada por la Glutmico
Deshidrogenasa.
L-glutamato + H
2
O + NAD(P)+ -Cetoglutarato + NH3
+
NAD(P)H
Hasta la fecha se han encontrado tres enzimas diferentes en la
naturaleza:
Glutamato deshidrogenasa (NAD (P)+), EC 1.4.1.3, llamada
abreviadamente GLUD y utiliza tanto NADH como NADPH. Esta es la
forma presente en los mamferos.
Glutamato deshidrogenasa, EC 1.4.1.2, utiliza solamente NADH.
Glutamato deshidrogenasa (NADP+), EC 1.4.1.4, utiliza solamente
NADPH.

Page 43
La glutamato deshidrogenasa es inhibida por el GTP y activada por el
ADP in vitro sugiriendo que estos nucletidos regulan la enzima in vivo.
Sin embargo, estudios de las concentraciones de los sustratos y productos
celulares indican que la enzima funciona in vivo cerca del equilibrio
(GO).
Es poco probable que cambios en la actividad de la glutamato
deshidrogenasa debidos a interacciones alostricas produzcan cambios
en el flujo.
El NAD(P)(H) se puede unir a la enzima en un segundo sitio en cada
subunidad. El NAD (H) se une 10 veces mejor que el NADP (H), y la forma
reducida mejor que la oxidada. Se ha sugerido que la unin de la
coenzima reducida inhibe la enzima y que la unin de la coenzima
oxidada la activa, aunque los efectos an no estn claros.
Lo ms probable es que el flujo est controlado por las concentraciones
de sustratos y productos. La posicin de equilibrio favorece la formacin
de glutamato sobre la formacin de amonaco.
Dado que las concentraciones elevadas de amonaco son txicas, la
posicin de equilibrio ayuda a mantener bajas las concentraciones de
amonaco, lo cual es fisiolgicamente importante.
El amonaco producido se convierte en urea

Page 44
Hemos visto que, los grupos
amino de muchos
aminocidos se recogen en
el hgado en forma de
grupos amino de la molcula
del L-glutamato.
El glutamato libera su grupo
amino en forma de
amonaco en el hgado
En los hepatocitos el
glutamato es transportado
desde el citosol a la
mitocondria en donde ser
utilizado como sustrato para
su desaminacin oxidativa
por una enzima clave, la
Glutamato Deshidrogenasa
(GLUD) (Mr 330 000).

Page 45
El ser humano posee dos isozimas de la glutamato
deshidrogenasa, la GLUD1 y la GLUD2. Ambas forman
homohexmeros y su localizacin es la matriz
mitocondrial.
La GLUD1 tiene un rol clave en el metabolismo del
nitrgeno, del glutamato y de la homeostasis energtica.
Se expresa en altos niveles en el hgado, cerebro, pncreas
y riones, pero no en los msculos. Se piensa que en las
clulas pancreticas la GLUD1 participa en el mecanismo
de secrecin deinsulina.
La GLUD2 se expresa principalmente en la retina,
testculos y en un menor nivel en elcerebro. Es importante
para reciclar el principal neurotransmisor excitatorio, el
glutamato, durante la neurotransmisin.

Page 46
Serina y Treonina Dehidratasas
La mayora de los grupos amino de los aminocidos
son transferidos a un -cetoglutarato antes de ser
liberados y metabolizados.
 Existen dos excepciones, el grupo amino de la
serina y de la treonina pueden ser liberados
directamente y convertidos en NH
4
+
Estas desaminaciones directas son catalizadas por
dos enzimas, la serina dehidratasa y la treonina
dehidratasa.
En estas reacciones tambin se utiliza el fosfato de
Piridoxal como cofactor:
Serina Piruvato + NH4
+
Treonina a-cetobutirato + NH4
+

Page 47
Estas enzimas son llamadas
dehidratasas porque la
deshidratacin precede a la
desaminacin.
La Serina pierde un hidrgeno
de su -carbono y un grupo
hidrxido de su carbno ,
producindose como
intermediario un aminoacrilato.
Este derivado es sumamente
inestable y reacciona con agua
para dar finalmente piruvato y
NH
4
+
Es pues aparente que la
presencia del grupo hidroxilo
fijo al carbono de cada uno
de estos dos aminocidos es lo
que permite que ocurra la
desaminacin de manera
directa.

Page 48
Glutamina Sintasa
Produce glutamina, uno de los 20 aminocidos de las
protenas.
Glutamato + NH
4
+ + ATP glutamina + ADP + Pi + H+
 La glutamina sirve como donador de nitrgeno en varias
vas biosintticas: purinas, citosina.
La glutamina es muy abundante en la circulacin, pues
sirve como una forma de transporte inocua del
amonaco, que es txico, hacia el hgado y el rin
El hgado y el rin poseen la enzima mitocondrial
Glutaminasa que libera el amonio,
Glutamina + H
2O glutamato + NH3

Page 49

Page 50
En los mamferos y en las plantas, la Glutamato Deshidrogenasa
se encuentra en mitocondria y cataliza una reaccin cercana al
equilibrio, aunque usualmente con un flujo neto hacia la
transformacin de glutamato en -cetoglutarato.
El papel principal de la Glutamato Deshidrogenasa en los
animales es la degradacin de aminocidos y la liberacin de
NH4
+.
Probablemente los mamferos utilizan la degradacin de
protenas y nucletidos de su alimentacin como fuente primaria
de nitrgeno y requieren utilizar muy pequeas cantidades de
amonio libre.
Otro mecanismo crtico para la asimilacin de amonio en muchos
organismos es la formacin de glutamina a partir de glutamato y
NH4
+, reaccin catalizada por la enzima Glutamina Sintetasa.
La glutamina funciona como un donador de nitrgeno en varias
reacciones biosintticas y funciona como un acarreador de
amonio para evitar la produccin de concentraciones altas de
este intermediario txico en los tejidos.

Page 51
La formacin de Glutamina es catalizada por la
Glutamina Sintasa mitocondrial.
Puesto que la sntesis del enlace amdico esta acoplada
a la hidrlisis del ATP para formar ADP y Pi, la reaccin
favorece fuertemente la formacin de Glutamina.
Una funcin de la Glutamina es la de secuestrar el
amonio en una forma no txica.

Page 52
 La actividad de la Glutaminasa, liberando el nitrgeno
amdico de la Glutamina en la forma de NH
4
+, favorece
fuertemente la produccin de Glutamato.
As pues, la reaccin de la Glutaminasa procede de
manera esencialmente irreversible en la direccin de
formacin de glutamato y NH
4
+.
La actividad de la Glutaminasa hidroliza el nitrgeno
amdico de la glutamina, no el nitrgeno del carbono
alfa.
Las reacciones concertadas de la Glutamina Sintasa y la
Glutaminasa producen la interconversin de Glutamina y
amonio libre lo que produce un importante mecanismo
regulatorio sobre la concentracin de este in txico.
Una reaccin anloga es catalizada por la enzima L-
Asparaginasa.

Page 53
Prcticamente todos los organismos poseen algunos mecanismos
comunes para la utilizacin del nitrgeno inorgnico en forma de
amonio.
Todos los organismos utilizan el amonio en rutas metablicas que
producen glutamato, glutamina, asparagina, y carbamil fosfato
El amonio funciona como sustrato para cinco enzimas que lo convierten
en varios compuestos nitrogenados.
Formacin de Glutamato - Glutamato deshidrogenasa
Glutamato sintasa. Cataliza una accin semejante
Formacin de Glutamina - Glutamina Sintetasa
Formacin de Asparagina - Asparagina Sintetasa
Formacin de Carbamil fosfato- Carbamil Fosfato Sintetasa
La mayor parte del nitrgeno inorgnico (amonio) que es convertido a
aminocidos o a otros compuestos nitrogenados lo hace por medio del
glutamato y de la glutamina.
Es pues claro, que el amino-nitrgeno del glutamato y el amido-
nitrgeno de la glutamina son puntos extraordinariamente activos
durante la biosntesis de compuestos nitrogenados.

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Mecanismos Particulares

Page 55
a. Intermediarios de la gluclisis sirven como precursores en
la sntesis de serina, glicina, cistena, y alanina.
b. La serina puede ser sintetizada a partir del intermediario
glucoltico 3-fosfoglicerato, el cual es oxidado,
transaminado por el glutamato y defosforilado.
c. La glicina y la cistena pueden ser derivados de la serina.
(1) La glicina, deriva de la serina mediante una reaccin en la
cual un grupo metileno es transferido al tetrahidrofolato.
(2) La cistena deriva su esqueleto carbonado y el -amino
nitrgeno a partir de la serina. La metionina, un aminocido
esencial, proporciona el azufre.
d. La alanina puede ser sintetizada por transaminacin del
piruvato

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a. El aspartato es producido por transaminacin del
oxaloacetato.
b. La asparagina se produce por la amidacin del aspartato.
c. El glutamato es producido a partir del -cetoglutarato por la
fijacin de NH
4
+ catalizada por la glutamato deshidrogenasa
o bien por transaminacin
d. La glutamina, la prolina y la arginina son derivadas del
glutamato:
(1) La glutamina es producida por amidacin del glutamato.
(2) La prolina y la arginina son derivados del semialdehdo
glutmico, el cual es formado por la reduccin del glutamato. La
prolina es producida por la ciclizacin del semialdehdo glutmico.
(3) La arginina deriva de la ornitina mediante el ciclo de la urea, la
ornitina misma es producida por la transaminacin del
semialdehdo glutmico

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La degradacin de los aminocidos los convierte en intermediarios
del ciclo del cido ctrico o sus precursores, de modo que pueden ser
metabolizados a CO
2
yH
2
O o utilizados en la gluconeognesis.
De hecho, la degradacin oxidativa de los aminocidos representa
entre el 10 y el 15% de la energa metablica generada por los
animales.
Los 20 aminocidos "'estndar" (los aminocidos de las protenas)
tienen esqueletos de carbono muy diferentes, por lo que sus
conversiones a intermediarios del ciclo del cido ctrico siguen vas
muy diversas.
No describiremos todas las mltiples reacciones involucradas en
detalle. En cambio, consideraremos cmo estn organizadas estas
rutas y nos centraremos en unas pocas reacciones de inters qumico
y/o mdico.

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Todos los aminocidos "estndar" son degradados a
uno de estos siete intermediarios metablicos:
piruvato, a-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato,
oxalacetato, acetil-CoA o acetoacetato
Por lo tanto, los aminocidos pueden dividirse en dos
grupos segn su ruta catablica:
1. Aminocidos glucognicos, cuyos esqueletos de carbono
se degradan a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-CoA,
fumarato u oxalacetato y son, por lo tanto, precursores
de la glucosa.
2. Aminocidos cetognicos, cuyos esqueletos de carbono
son degradados a acetil-CoA o acetoacetato y pueden
ser convertidos en cidos grasos o cuerpos cetnicos

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La leucina y la lisina son los nicos aminocidos cuyo
catabolismo es claramente cetognico; su esqueleto de
carbono se convierte en acetil-CoA y en acetoacetato.
Dado que los animales carecen de rutas metablicas para
la conversin neta de acetil-CoA o de acetoacetato en
precursores gluconeognicos, la sntesis neta de
carbohidratos a partir de leucina, o de lisina no es posible.
La isoleucina, la fenilalanina, la treonina, el triptfano y la
tirosina son tanto glucognicos como cetognicos; la
isoleucina, por ejemplo, se degrada a succinil-CoA y acetil-
CoA y, por lo tanto, es precursor tanto de carbohidratos
como de cuerpos cetnicos (Seccin 24-3E).
Los 13 aminocidos restantes son puramente
glucognicos.

Page 60
leucina y lisina son los nicos dos
aminocidos cuyo catabolismo
es claramente cetognico
la fenilalanina, el triptfano y la tirosina son
tanto glucognicos como cetognicos

Page 61
 Cinco aminocidos, la alanina, la cistena, la glicina, la serina y la treonina
se degradan para producir piruvato. El triptfano tambin debera ser
incluido en este grupo dado que su producto de degradacin es la alanina,
la que, como hemos visto, es sujeta de transaminacin formando piruvato.
La serina se convierte en piruvato a travs de la deshidratacin mediada
por la serina deshidratasa. Esta enzima dependiente de PLP, al igual que las
aminotransferasas, funciona formando un aminocido base de Schiff del
PLP para facilitar la eliminacin del tomo de hidrgeno a del aminocido.
En la reaccin de la serina deshidratasa, sin embargo, el carbanin Ca se
degrada con la eliminacin del C-OH del aminocido, en vez de por
tautomerizacin, de manera que el sustrato sufre eliminacin de H
2
0 en vez
de desaminacin.
El producto de la deshidratacin, la enamina aminoacrilato, se tautomeriza
no enzimticamente a la correspondiente imina, la que espontneamente
se hidroliza a piruvato y amonaco.

Page 62
L-Treonina

Page 63
Cistena, Glicina
La cistena puede convertirse en piruvato a
travs de varias rutas en las que el grupo
sulfhidrilo se libera como H
2
S, SO4- o SCN-
.
La glicina se convierte en serina mediante
la accin de la enzima serina hidroximetil
transferasa, otra enzima que contiene PLP.
Esta enzima utiliza el N
5
,N
10
-metiln-
tetrahidrofolato como donador del grupo
hidroximetilo.

Page 64
Glicina - Cistena
La glicina, en una reaccin opuesta a la
seguida durante su sntesis, reacciona con el
metilen-tetrahidrofolato para formar serina, la
cual es degradada por la serina dehidratasa
como ya vimos anteriormente.
La glicina tambin puede reaccionar con NAD+
y tetrahidrofolato para producir C0
2
y NH4+.
La glicina puede ser convertida a glioxalate, el
cual a su vez puede ser oxidado a CO
2
yH
2
0
o convertido a oxalato.
La cistena forma piruvato. El azufre,
originalmente derivado de la metionina, es
convertido a H
2
S0
4
.

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Aminocidos relacionados con el
glutamato forman -cetoglutarato
A.
La glutamina es convertida a glutamato por la Glutaminasa
liberando su nitrgeno amdico como NH
4
+.
B.
La prolina puede ser oxidada, lo cual provoca que su anillo se
abra y se forme glutamato.
C.
La arginina puede ser hidrolisada por la Arginasa heptica,
formando urea y ornitina. La ornitina puede ser transaminada
con el semialdehdo glutmico, el cual puede ser oxidado a
glutamato.
D.
La histidina puede ser convertida a formiminoglutamato (FIGLU).
El grupo formimino es transferido al tetrahidrofolato (FH4), y los
restantes cinco carbonos forman glutamato.
E.
El glutamato puede ser desaminado por la actividad de la
glutamato deshidrogenasa o transaminado para formar -
cetoglutarato.
Page 66
A
B
C
D
E

Page 67
Aminocidos que Forman
Succinil-CoA
Cuatro aminocidos son convertidos a propionil-CoA, la cual es carboxilada
formamdo metilmalonil-CoA en una reaccin que requiere Biotina como
cofactor. La metilmalonil-CoA es rearreglada para formar succinil-CoA en
una reaccin que requiere vitamina B12.
(1) La treonina es convertida por la serina dehidratasa en NH
4
+ y -
cetobutirato, este ltimo es convertido a propionil-CoA por descarboxilacin
oxidativa. En una reaccin diferente la treonina puede ser convertida a
glicina y acetil-CoA.
(2) La metionina es un provedor de grupos metilos para la sntesis de varios
compuestos; su azufre es utilizado para formar cistena; los carbonos
restantes forman succinil-CoA.
la metionina y el ATP forman S-adenosilmetionina (SAM), la cual puede donar un grupo
metilo y formar homocistena.
La homocistena es reconvertida a metionina aceptando un grupo metilo de la poza del
tetrahidrofolato por medio de la vitamina B12.
La homocistena puede tambin formar cistationina. La degradacin de la cistationina
produce cistena, NH4
+, y a-cetobutirato, el cual puede ser convertido a propionil-CoA.
(3) y (4) La valina y la isoleucina, dos de los tres aminocidos ramificados,
forman succinil-CoA

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Cuatro aminocidos son convertidos a
propionil-CoA, la cual es carboxilada
formando metilmalonil-CoA en una
reaccin que requiere Biotina como
cofactor.
La metilmalonil-CoA es rearreglada para
formar succinil-CoA en una reaccin que
requiere vitamina B12.
(1) La treonina es convertida por la serina
dehidratasa en NH4
+ y -cetobutirato,
este ltimo es convertido a propionil-CoA
por descarboxilacin oxidativa. En una
reaccin diferente la treonina puede ser
convertida a glicina y acetil-CoA.
(2) La metionina es un provedor de grupos
metilos para la sntesis de varios
compuestos; su azufre es utilizado para
formar cistena; los carbonos restantes
forman succinil-CoA.
(3) y (4) La valina y la isoleucina, dos de los
tres aminocidos ramificados, forman
succinil-CoA

Page 69
Aminocidos Ramificados
La degradacin de los tres aminocidos ramificados
empieza por una transaminacin seguida de una
descarboxilacin oxidativa que cataliza el complejo
enzimtico -cetoacido ramificado deshidrogenasa.
Esta enzima, como la -cetoglutarato
deshidrogenasa, requiere pirofosfato de tiamina,
acido lipoico, coenzima-A, FAD, y NAD+.
La valina es eventualmente convertida en succinil-CoA va
propionil-CoA y metilmalonil-CoA.
La isoleucina tambin forma succinil-CoA despus de que
dos de sus carbonos son liberados como acetil-CoA.

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Aminocidos que forman
Fumarato
(1) La fenilalanina es convertida a tirosina por la
fenilalanina hidroxilasa, en una reaccin que
requiere tetrahidrobiopterina y 0
2
(2) La tirosina, obtenida de la dieta o por la
hidroxilacin de la fenilalanina, es convertida a
homogentisato, cuyo anillo aromtico es abierto
y roto, formando fumarato y acetoacetato
(3) El aspartato es convertido a fumarato durante
su actuacin en el ciclo de la urea y en el ciclo de
los nucletidos de purina : en el cual el aspartato
reacciona con el IMP para dar origen al AMP
liberando fumarato

Page 71
Aminocidos que forman
Oxaloacetato
El aspartato es transaminado para formar
oxaloacetate.
La asparagina pierde su nitrgeno amdico para
formar NH4+, formando aspartato en una
reaccin catalizada por la Arginasa.

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Aminocidos que son convertidos
a acetil-CoA o a acetoacetato
Cuatro aminocidos (lisina, treonina, isoleucina,
y triptofano) pueden formar acetyl-CoA
fenilalanina y tirosina forman acetoacetato.
La leucina es degradada para formar ambos,
acetoacetato y acetil-CoA

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El organismo humano es incapaz de sintetizar cerca de la mitad
de los veinte aminocidos comunes, pero sin ninguna excepcin
los requiere indispensablemente a todos ellos para la sntesis de
protenas y su funcionamiento normal.
Un aminocido esencial es aquel que el organismo considerado
(normalmente el humano, o en general los mamferos) requiere
para su funcionamiento normal, pero no posee los recursos
enzimticos necesarios para sintetizarlo, por lo que debe
obtenerlo a partir de su alimentacin.
Los aminocidos no esenciales son tambin necesarios para la
sntesis de protenas y el funcionamiento del organismo, pero
pueden ser sintetizados in vivo a partir de determinados
metabolitos producidos dentro del organismo a partir de otros
intermediarios metablicos.
Existen aminocidos que son esenciales slo en determinadas
situaciones patolgicas o en organismos jvenes y en desarrollo.
A estos se les ha aplicado la denominacin convencional de
"condicionalmente esenciales".

Page 74
Fuentes de protena animal, como carne, peces,
huevos y leche proveen todos los aminocidos
esenciales.
Numerosos alimentos vegetales muestran
limitaciones importantes en su contenido de
algn aminocido esencial.
De ah la importancia de variar la dieta y
mezclar varias fuentes de protenas.
Dietas vegetarianas restrictas tambin exigen
cuidado, y frecuentemente exigen la ingestin
de algunos productos de origen animal, dieta
ovolcteo-vegetariana o de suplementos
alimenticios.

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No esenciales
Esenciales Condicionalmente
esenciales
Alanina
Fenilalanina
Arginina
Asparagina
Histidina
Cistena
Aspartato
Isoleucina
Glicina
Glutamato
Leucina
Glutamina
Serina
Lisina
Prolina
Metionina
Tirosina
Treonina
Triptofano
Valina
La mayora de las plantas y bacterias consigue sintetizar la totalidad de los
aminocidos, no existiendo en estos organismos el concepto de "aminocido
esencial".

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Aminocidos agrupados de acuerdo a su
precursor metablico
-Cetoglutarato
Glutamato
Glutamina
Prolina
Arginina
3-Fosfoglicerato
Serina
Glicina
Cistena
Oxaloacetato
Aspartato
Asparagina
Metionina
Treonina
Lisina
Piruvato
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Fosfoenolpiruvato
y Eritrosa-4-fosfato
Triptofano
Fenilalanina
Tirosina
Ribosa-5-fosfato
Histidina

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Page 78
Degradacin de aminocidos
Rutas generales
Ciclo del
cido
Ctrico

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Page 80
Sntesis de Serina
80
OH
H
CH2OPO3
-2
C
CO2
-
CH2OPO3
-2
CO2
-
C=O
NH3
+
H
CH2OPO3
-2
C
CO2
-
NH3
+
H
CH2OH
CO2
-
C
Glucosa
Gluclisis
3-Fosfo-
glicerato
3-Fosfo-hidroxi
piuvato
3-Fosfoserine
Serina (Ser)
Deshidrogenasa
NAD+
NADH + H+
Glutamato
-Cetoglutarato
Transaminasa
Fosfatasa
Inhibe

Page 81

Page 82
GABA es un importante neurotransmisor inhibitorio.
Drogas (como las benzodiazepinas) que aumentan los efectos inhibitorios
del GABA son tiles en el tratamiento de la epilepsia
Formacin de GABA
NH3
+
-
O2
CCH2
CH2
CHCO 2
-
NH3
+
-
O2
CCH2
CH2
CH2
Glutamato
Gamma-aminobutirato
(GABA)
Glutamato
decarboxilasa
CO
2

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Page 84
1-Pirrolina-5
-Carboxilato
L-Glutamato-5
-semialdehdo
L-Glutamato-5
-semialdehdo
L-Glutamato
L--Glutamil-
fosfato
La prolina se sintetiza a partir del glutamato
formando el semialdehdo glutmico como
intermediario

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Page 86

Page 87
TRANSULFURACIN Y
METILACIN
Ambas vas se encuentran ntimamente conectadas

Page 88

Page 89
 Page 90
90
Homocistinuria
Rara; deficiencia de cistationina -sintetase
Dislocacin del Cristalino
Retraso Mental
Osteoporosis
Enfermedades Cardiovasculares
muerte
Niveles sanguneos altos de homocistena asociados con
enfermedad cardiovascular
El Folate aumenta la conversin de homocistena a metionina
Por lo tanto puede tener relacin con una ingesta deficitaria de
cido flico

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El tomo de azufre de la metionina se convierte en el
azufre de la cistena. El sulfato que se genera por el
catabolismo de la cistena se excreta o es utilizado en
varias vas metablicas. Las vas de transulfuracin y
metilacin estn ntimamente relacionadas.

Page 92

Page 93
La tetrahidrobiopterina (tambin llamada
sapropterina o BH4) es un cofactor esencial de las
tres hidroxilasas de aminocidos aromticos:
Fenilalanina-4-hidroxilasa (para la conversin de
fenilalanina a tirosina),
Tirosina-3-hidroxilasa (para la conversin de tirosina a
L-dopa), y
Triptfano-5-hidroxilasa (para la conversin de
triptfano a 5-hidroxitriptfano).
Tambin es esencial para la sntesis de xido
ntrico mediante la xido ntrico sintasa.
La tetrahidrobiopterina se sintetiza a partir de
GTP mediante tres reacciones enzimticas (GTP
ciclohidrolasa I, 6-piruvoil-tetrahidropterina
sintasa, y sepiapterina reductasa).

Page 94
En el curso de las reacciones en las que participa como cofactor, la
tetrahidrobiopterina se oxida, produciendo dihidrobiopterina.
Posteriormente esta es reducida nuevamente a tetrahidrobiopterina
mediante la accin de la dihidropterina reductasa, que utiliza NADH
como coenzima.
Dihidropterina
Reductasa

Page 95
Destino de la Fenilalanina de la dieta:
A protenas ~25%
A Tirosina ~75%

Page 96
Aspartato y Asparagina
Biosntesis

Page 97

Page 98
P
iridoxal
,
M
ecanismo de Accin

Page 99

Page 100
Las rutas de biosntesis de los aminocidos valina e isoleucina
utilizan las mismas cuatro enzimas:
Acetohidroxicido Sintasa, que requiere Tiamina Pirofosfato
Acetohidroxicido Isomeroreductasa, que utiliza NADPH
Dihidroxicido Dehidratasa
Aminocido ramificado Glutamato Transaminasa, que requiere PLP
La sntesis de isoleucina empieza con una reaccin de
condensacin entre el -cetobutirato (un derivado de la treonina)
y el piruvato.
En la sntesis de valina este primer paso de condensacin se realiza
entre dos molculas de piruvato.
La leucina se sintetiza en una serie de reacciones que se inician con
el -cetoisovalerato, el cual es un intermediario en la sntesis de
valina.

Page 101
Biosntesis de Valina, Leucina
e Isoleucina (1)
Page 102
Biosntesis de V
alina, Leucina e Isoleucina (2)

Page 103
Biosntesis de Corismato.
El corismato es un intermediario de la ruta
llamada del Chiquimato (shikimate pathway).
La formacin del corismato comprende el
cierre del intermediario -ceto-3-deoxiarabino-
heptulosonate-7-fosfato formando un anillo.
Subsecuentemente se tendrn que formar
dos dobles enlaces.
La cadena lateral del corismato se deriva del
fosfoenolpiruvato (PEP).
El corismato es tambin un precursor en la
sntesis de los anillos aromticos presentes en
los terpenoides mixtos Vgr. los tocoferoles, las
ubiquinonas, y la plastoquinona
En la lamina siguiente podemos ver el camino
biosinttico de los aminocidos aromticos,
triptofano, tirosina y fenilalanina a partir del
corismato.

Page 104

Page 105
C
COO
-
+
H3N
H
CH2
CH2
CH2
NH3
+
C
COO
-
+
H3N
H
CH2
CH2
CH2
NH
CO
NH2
C
COO
-
+
H3N
H
CH2
CH2
SH
C
COO
-
+
H3N
H
CH2
CH2OH
Aminocidos no proteicos: intermediarios metablicos
Ornitina
Citrulina
Homocistena
Homoserina