TEMA 1.

AMINOCIDOS: ESTRUCTURA
Y PROPIEDADES. ENLACE PEPTDICO
Los aminocidos son las unidades bsicas de las protenas. Encontraremos varios
cientos diferentes, pero las protenas slo sern constituidas por 20 aminocidos, los llamados
proteinognicos.

Los aminocidos se conforman por un grupo amino (bsico, con carga positiva a pH
fisiolgico) y un grupo carboxilo (cido, con carga negativa), unidos covalentemente a un
carbono (llamado carbono alpha) al que tambin se une un tomo de hidrgeno y una cadena
R. Estas molculas se unirn entre ellas para formar pptidos (dipptidos, tripptidos) por el
llamado enlace peptdico entre un grupo carboxilo de uno de ellos y el amino de otro. Si se
unen hasta 40 aminocidos entre s, hablamos de polipptidos; cuando estn en un nmero
mayor a 50, consideramos a estos protenas.

1. CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS POR POLARIDAD

Segn la polaridad de la cadena unida al carbono alpha de los aminocidos, los clasificamos en:

Apolares:

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Los tres ltimos son muy absorbentes en ultravioleta, por la presencia de enlaces dobles
alternos, con lo que son fciles de cuantificar a 280nm de longitud de onda.

Polares sin carga (a pH fisiolgico):

Polares con carga (a pH fisiolgico):

Aparecern en algunas protenas de algunos organismos 2 aminocidos ms, la selenocistena

y la pirrolisina, que son introducidos como tales, sin modificacin postraduccional. En algunas
protenas encontramos estos aminocidos modificados y componentes no proteicos (grupos
prostticos).

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 Aminocidos esenciales: algunos organismos pueden sintetizar todos estos 20
aminocidos. En el caso de los humanos, podemos sintetizar slo 10 de ellos.
Llamaremos aminocidos esenciales a aquellos 10 que no podemos sintetizar por
nosotros mismos.

Casi todos los aminocidos presentan un carbono asimtrico, el carbono alpha, adquiriendo
actividad ptica, as como al menos 2 enantimeros. No sucede con la glicina, al unirse dos
tomos de hidrgeno al carbono alpha.

En la formacin de una cadena peptdica, los aminocidos podrn ser modificados una vez
estn unidos a ella, pero no antes.

2. PROPIDADES CIDO-BASE DE LOS AMINOCIDOS

El grupo carboxilo de un aminocido presenta un valor de pKa en torno a 2; el grupo

amino, est comprendido entre 9-10. As, a un pH 7, por ejemplo, encontraremos un
aminocido protonado en el grupo amino, y desprotonado en el grupo carboxilo. Observamos
entonces un zwitterion, in con carga negativa y positiva que presenta una carga neta neutra.
Diremos por tanto que un aminocido estar cargado positiva o negativamente, o que no est
cargado, dependiendo del pH.

Si aumentamos el pH desde 0, el grupo carboxilo se desprotona antes que el amino, ya que

tiene un valor de pKa ms bajo, es decir, tiene el protn ms cido. En la curva de valoracin,
el valor de pH para cada punto de inflexin equivale al valor de pKa de la especie protonada
anterior a ese punto. En este, especie protonada y desprotonada se encuentran en
concentraciones equimolares.

En un equilibrio entre una especie protonada y desprotonada, podemos servirnos de la

ecuacin de Henderson-Hasselbach para determinar concentraciones de stas en el intervalo
de tampn:

[]
= +
[]

Punto isoelctrico: valor de pH para un aminocido al que se consigue anular su carga,

es decir, momento de formacin del zwitterion. Se logra como media aritmtica del
pKa anterior y posterior a la forma neutra:

1 + 2
=
2

Un aminocido tiene capacidad de actuar como buffer entre una unidad por encima y una por
debajo del pKa.

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 3. ENLACE PEPTDICO

Los aminocidos se unirn entre ellos para formar pptidos (dipptidos, tripptidos) por
el llamado enlace peptdico entre un grupo carboxilo de uno de ellos y el amino de otro. Si se
unen hasta 40 aminocidos entre s, hablamos de polipptidos; cuando estn en un nmero
mayor a 50, consideramos a ste protena.

Encontramos rotacin a lo largo de enlaces simples, entre carbono-alpha carbono (grupo

carbonilo) y nitrgeno carbono-alpha. Respecto al enlace carbono nitrgeno, los grupos
laterales se dan en disposicin trans, para eliminar impedimento estrico.

El enlace peptdico es plano y rgido. Encontramos un grupo carbonilo unido a un nitrgeno

unido al carbono alpha. Entre el oxgeno y el carbono del carbonilo, y el nitrgeno adyacente,
encontramos resonancia, con lo que el enlace C-N presenta un carcter parcial de doble enlace
que no le permite rotar sobre s mismo. As, podrn rotar:

- ngulo PSI: carbono-alpha carbono.

- ngulo PHI: nitrgeno carbono-alpha.

Estos toman valores entre -180 y +180. Se les da el valor de 0 a estos ngulos cuando dos
planos peptdicos son coplanares. El giro es positivo en direccin de las agujas del reloj;
negativo en contra.

El enlace peptdico es muy estable, muy fuerte. Solo se hidroliza por enzimas llamadas
peptidasas o por ebullicin con cidos o bases fuertes.

Leeremos el pptido desde el grupo amino terminal al carboxiterminal, de izquierda a

derecha. Un ejemplo de cmo se leera un pptido es: Glicil-Alanil-Serina.

FUNCIONES DE PPTIDOS:
Antioxidantes: glutatin.
Hormonas: insulina, glucagn
Neurotransmisores: encefalinas, endorfinas
Antibiticos: valinomicina, gramicidina
Agentes vasoactivos: angiotensina, vasopresina