Bioqumica Estrutural

UNIDADE 2
AMINOCIDOS, PEPTDEOS E PROTEINAS

Voc sabia que precisamos ingerir alimentos proticos que serviro de fonte de
aminocidos essenciais para a sntese de protenas com funes diversas em nosso organismo!
Temos protenas com funo de transporte de oxignio como a hemoglobina e as mais diversas
protenas desempenhando funo de catlise (enzimas) e defesa (anticorpos ou imunoglobulinas),
dentre outras. Como possvel que esse alfabeto molecular seja responsvel por ampla
diversidade de estruturas e funes biolgicas? Algumas respostas para essas e outras perguntas
so dadas neste captulo.

1. CONCEITOS E CLASSIFICAES DOS AMINOCIDOS

Todas as protenas que compem o organismo vivo so construdas a partir do mesmo

conjunto de 20 aminocidos, unidos covalentemente em sequncia linear. Como consequncia
das diferentes propriedades qumicas das cadeias laterais desses aminocidos, pode-se dizer que
os aminocidos so considerados como o alfabeto atravs da qual se escreve a linguagem da
estrutura protica.
Unidades monomricas simples como os aminocidos, so a chave para o entendimento
da estrutura de milhares de protenas diferentes. Unindo os mesmos 20 aminocidos em
diferentes combinaes e sequncias, a clula pode formar uma ampla gama de produtos
diversos como enzimas, anticorpos, transportadores, hormnios, antibiticos, fibras musculares,
revestimento da pele e matriz ssea, protenas de reserva de sementes, penas de aves, venenos
de cobras, protenas do cristalino ocular, casco de tartarugas e outras substncias com distintas
atividades biolgicas.
Aminocidos so compostos de dupla funo, uma funo amina e uma funo
carboxlica, ambas ligadas a um mesmo carbono, denominado carbono (alfa), ao qual tambm
se ligam um tomo de hidrognio e um grupo R ou cadeia lateral (Figura 12).

Figura 12. Estrutura de um -aminocido (A) e do

aminocido mais simples, glicina (B).

Todos os aminocidos padres, exceto a

glicina, tm um tomo de carbono assimtrico,
sendo um centro quiral; e por isso mesmo, estas
biomolculas podem ocupar dois ordenamentos diferentes no espao que so imagens
especulares no superponveis. Estas duas formas so chamadas ismeros ticos, enantimeros
ou estereoismeros.
Os estereoismeros dos aminocidos podem ser classificados como D ou L mediante
comparao dos quatro grupos substituintes ao redor do carbono quiral com os estereoismeros
de um composto de referncia, o gliceraldedo, um acar de trs tomos de carbono, sendo o
menor acar a ter um tomo de carbono assimtrico. Esta nomenclatura dos estereoismeros
dos aminocidos denominada de configurao absoluta.
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Todos os aminocidos encontrados nas protenas so L-aminocidos ou seja, possuem a

mesma quiralidade do L-gliceraldeido, que o oposto do D-gliceraldeido (Figura 13).

Figura 13. A estereoqumica do aminocido

alanina.

O primeiro aminocido descoberto foi a

asparagina, em 1806, e o ltimo dos 20
aminocidos padres a ser encontrado, a
treonina, s foi identificada em 1938. Todos os
20 amincidos padres recebem nomes
comuns ou simplificados que, em alguns casos, provm da fonte pela qual foram isolados
inicialmente. Assim, o nome do aminocido asparagina provm do aspargo, glutamato de glten
do trigo, tirosina do grego Tyros que quer dizer Queijo e glicina do grego Glycos que quer dizer
Doce, devido ao seu sabor semelhante ao acar de mesa.
Para facilitar descrev-los nos peptdeos e protenas, os aminocidos padres receberam
abreviaes de uma ou trs letras, como por exemplo, Glicina (G ou Gly), Alanina (A ou Ala) e
Valina (V ou Val).
Existem vrias classes de aminocidos. Os aminocidos padres, primrios ou proticos
so os 20 aminocidos frequentemente encontrados em protenas (Figura 14). Os aminocidos
especiais, secundrios ou raros so aqueles que ocorrem apenas em certos tipos de protenas.
Normalmente so derivados dos aminocidos padres, como por exemplo, 4-hidroxiprolina e 5-
hidroxilisina (colgeno), N-metil-lisina (miosina), -carboxiglutamato (protrombina) e desmosina
(elastina). Existem ainda aminocidos no proticos, que possuem uma grande diversidade de
funes nas clulas mas que, porm, no fazem parte de protenas. Fazem parte desta classe os
aminocidos ornitina e citrulina (Ciclo da reia). E finalmente, sob o ponto de vista da nutrio, os
aminocidos so ditos especiais quando devem ser supridos pela dieta, uma vez que o organismo
humano no capaz de sintetiz-los, ou sua velocidade de sntese insuficiente para suprir as
necessidades orgnicas. Metade dos aminocidos padres encontram-se nesta classe, so eles:

DICA: FIL2M T2V AH* (Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Treonina, Triptofano,
Metionina, Valina, Arginina e Histidina).

Os aminocidos padres primrios ou proticos so classificados ainda com base na

polaridade de seus grupos R ou cadeias laterais em pH 7,0. As 4 classes so: Aminocidos com
grupos R apolares (hidrofbicos), Aminocidos com grupos R polares sem carga (hidroflicos),
Aminocidos com grupos R carregados negativamente ou aminocidos cidos (hidroflicos) e
Aminocidos com grupos R carregados positivamente ou aminocidos bsicos (hidroflicos).

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Figura 14. Os 20 aminocidos comumente encontrados em protenas e sua classificao quanto a

polaridade dos grupos R.

:: HORA DE TRABALHAR!!! ::

Que tal exercitar o que Voc aprendeu? Para isso, responda as

questes abaixo:
- Que importncia tem o estudo dos aminocidos na compreenso da
estrutura protica?
- Diferencie aminocidos padro de aminocidos essenciais
- Em que se baseia a classificao das quatro famlias principais dos
aminocidos? Quais as quatro famlias e suas principais caractersticas?
Exemplifique cada uma delas.
- Dada a afirmativa: Todos os aminocidos padres encontrados nas
protenas possuem um tomo de carbono alfa assimtrico e por isso, so
molculas opticamente ativas, podendo ocorrer em duas formas
estereoisomricas (D e L) no espao. Dizer se esta afirmativa verdadeira ou
falsa e explicar, por qu?
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2. COMPORTAMENTO CIDO-BASE E CURVA DE TITULAO DOS AMINOCIDOS

Os aminocidos em soluo aquosa esto ionizados e podem atuar como cidos ou bases.
O conhecimento deste comportamento da maior importncia para a compreenso de muitas das
propriedades das protenas.
Aminocidos monoaminocarboxlicos cristalizam a partir de solues aquosas neutras em
espcies totalmente ionizadas, chamadas ons dipolares ou zwitterions (do alemo on hbrido).
Na forma dipolar, em soluo aquosa neutra, o aminocido tm cargas eltricas em seus dois
plos devido ao grupamento amina se encontrar protonado (NH3+) e a carboxila dissociada (COO
). A forma de sal (natureza dipolar) evidenciada pelo fato dos aminocidos serem slidos,
cristalinos, solveis em gua e possurem mais alto ponto de fuso que os de outras molculas
orgnicas do mesmo tamanho.
Na sua forma dipolar (dissolvido em gua), um aminocido como a alanina, pode atuar
como um cido (Figura 15) ou como uma base (Figura 16).

Figura 15. on dipolar agindo como um cido.

Figura 16. on dipolar agindo como uma base.

As substncias com esta dupla natureza so ditas anfotricas (do grego amphi ambos),
tambm chamadas de anflitos, de eletrlitos anfotricos.
Como j vimos na Unidade 1, a titulao a adio ou remoo gradual de prtons de um
eletrlito fraco por meio da adio ao meio de uma base ou cido forte. A curva de titulao de
um aminocido d uma imagem quantitativa de suas propriedades cido-base (Figura 17).

Figura 17.
Transformaes
estruturais da glicina
ao longo de sua
titulao.

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Se submetermos uma determinada concentrao do aminocido glicina a um experimento

de titulao e plotarmos num grfico as leituras de pH versus volume de base forte (NaOH)
adicionado, obtemos uma curva de titulao (Figura 18), que representa a separao de dois
prtons da glicina, um aminocido diprtico. A partir do exame desta curva pode ser obtido o pK
de cada grupo ionizvel, as regies de pH na qual a glicina um bom tampo, as estruturas das
espcies predominantes a cada pH e a carga mdia do aminocido em cada pH.
Numa titulao, o pK corresponde ao pH em que a relao entre a base conjugada e o
cido conjugado 1, ou seja, equimolar. Neste ponto, o pH igual ao pK pela equao de
Handerson-Hasselbach, e a substncia que est sendo titulada encontra-se no pH onde possui
maior poder tampo. Na figura, os pontos 2 e 4 da titulao do aminocido glicina correspondem a
dois pKa (pK1 e pK2), o primeiro para o grupo -COOH e o segundo para o grupo -N+H3, uma
vez que o aminocido apresenta dois grupos que podem se ionizar (diprtico).
O pI ou pH isoeltrico corresponde ao pH em que a substncia titulada apresenta-se com
carga eltrica nula (neutra) e por isso, no se move quando submetida a um campo eltrico. O
ponto 3 da curva de titulao marca o instante em que 100% das molculas possuem somatrio
de cargas igual a zero ou seja, na prtica, esto no seu pI.

Figura 18. Curva de titulao do aminocido glicina

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:: ARREGAANDO AS MANGAS!! ::

Estudamos que os aminocidos padres possuem grupos ionizveis que

podem atuar como cidos ou bases, cada um destes grupos possuindo um pK, que
corresponde ao pH em que a relao entre a base conjugada e o cido conjugado
1 ou seja, quando o aminocido funciona como um bom tampo. Agora a vez de
voc aprofundar seus conhecimentos. Portanto, mos a obra na resoluo das
questes a seguir:
- Baseado nos valores de pK (pK1=2,09; pK2=9,82 e pKR= 3,86) do
aminocido aspartato, cuja cadeia lateral em pH 7,0 CH2 COO-, pede-se:
a) Representar a titulao deste aminocido com NaOH do pH 1 ao pH 14;
b) Calcular o ponto isoeltrico (pI) deste aminocido;
c) Em qual (is) pH pode-se utilizar este aminocido no preparo de solues
tampo?

3. PEPTDEOS E LIGAO PEPTDICA

Peptdeos so polmeros de aminocidos ou ainda, sequncias de aminocidos unidos

covalentemente por ligaes peptdicas (Figura 19).

Figura 19. Formao da ligao peptdica e caractersticas dos peptdeos.

Ligaes peptdicas so aquelas que ocorrem quando o grupamento -carboxila de um

aminocido unido covalentemente ao grupamento -amina de um outro aminocido. Tambm
chamada de ligao amida, tal ligao se forma por remoo dos elementos da gua de um grupo
-COOH (perde OH) de um aminocido e do grupo -N+H3 (perde H) de outro.

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A ligao peptdica possui carter de dupla ligao parcial, rgida e planar, apresenta-se
na configurao geomtrica trans e sem carga, porm polar (Figura 20)

Figura 20. Resumo das caractersticas da ligao peptdica

Por conveno, a extremidade -amino livre da cadeia peptdica denominada N-

terminal, sendo escrita esquerda, e a extremidade -carboxila livre, C-terminal, direita. Cada
aminocido dentro da cadeia denominado resduo. Os peptdeos possuem mais de uma
nomenclatura. Seu comportamento cido-base pode ser predito a partir dos grupos -amino e -
carboxila livres e da natureza de seus inmeros grupos R ionizveis.
Os peptdeos so classificados quanto ao nmero de resduos de aminocidos
constituintes em:
a) Oligopeptdeos possuem de 2 a 10 resduos na cadeia peptdica;
b) Polipeptdeos possuem de 11 a 100 resduos em sua cadeia peptdica;
c) Protenas possuem mais que 100 resduos de aminocidos ou massa maior que 10.000 Da
(1Dalton = Massa de 1 tomo de hidrognio).

4. PEPTDEOS BIOLOGICAMENTE IMPORTANTES

a) Oxitocina (9 resduos)
No organismo humano, a oxitocina (Figura 21) o hormnio peptdico que, quando
liberado pela hipfise posterior, induz o trabalho de parto em gestantes e controla as contraes
do msculo uterino. O hormnio tambm atua na estimulao do fluxo de leite em uma me que
amamenta.

Figura 21. Sequncia de aminocidos do oligopeptdeo oxitocina.

b) Vasopressina (9 resduos)
A vasopressina (Figura 22) um hormnio peptdico tambm sintetizado na hipfise
posterior que atua no controle da presso sangunea, regulando as contraes do msculo liso. O
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hormnio estimula a reabsoro renal de gua, possuindo efeito antidiurtico, o que leva a
reteno de gua no organismo, culminando em aumento da presso arterial.

Figura 22. Sequncia de aminocidos do oligopeptdeo vasopressina

c) Encefalinas (5 resduos)
As encefalinas (Figura 23) so analgsicos naturais produzidos no crebro que atuam
aliviando a dor. So considerados opiceos do prprio organismo.

Figura 23. Sequncia de aminocidos dos oligopeptdeos Leucina - Encefalina (A) e Metionina
Encefalina (B)

d) Insulina (51 resduos)

Polipeptdeo composto por duas cadeias (Figura 24), uma de 30 e outra de 21 resduos,
unidas entre si por pontes dissulfeto. Trata-se de um hormnio sintetizado pelas ilhotas de
Langerhans do pncreas em resposta elevao do nvel sanguneo de glicose. Uma vez
liberado na corrente sangunea, estimula a captao da glicose, sendo por isso considerado como
hormnio hipoglicemiante.

Figura 24. Sequncia

de aminocidos do
polipeptdeo insulina.

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e) Glucagon
Hormnio polipeptdico pancretico de 29 resduos (Figura 25), que juntamente com o
hormnio insulina, responsvel pelo controle dos nveis de glicose no sangue. um hormnio
de ao oposta insulina, pois uma vez liberado na corrente sangunea, tende a elevar os nveis
de glicose, sendo por isso considerado como hormnio hiperglicemiante.

Figura 25. Sequncia de aminocidos do polipeptdeo glucagon.

:: HORA DE TRABALHAR!!! ::

Voc aprendeu mesmo sobre os peptdeos? Demonstre seu nvel de

aprendizado, respondendo as questes abaixo:

Com base na sequncia de aminocidos do peptdeo:

Val - Met - Ser - Ile - Phe - Arg - Cys - Tyr Leu
Responda:
a) Qual o resduo 3 no peptdeo?
b) Qual (is) resduos do peptdeo possui(em) grupos laterais ionizveis?
c) Qual o resduo N-terminal?
d) Qual o resduo C-terminal?
e) Qual a carga lquida total do peptdeo em pH 7,0?
Como diferem em estrutura e funo os hormnios oxitocina e
vasopressina?

5. CONCEITO, IMPORTNCIA, FUNES E CLASSIFICAES DAS PROTENAS

Protenas so macromolculas que possuem de 100 a vrias centenas de unidades de -

aminocidos ou resduos unidos covalentemente atravs de ligaes peptdicas, com ampla
variedade estrutural e de funes biolgicas diversas. Tambm podem ser definidas como
macromolculas compostas de uma ou mais cadeias polipeptdicas, cada uma possuindo uma
sequncia de aminocidos e peso molecular caractersticos.

As protenas formam a classe de biomolculas mais abundantes da clula, sendo os

instrumentos da expresso da informao gentica e por isso mesmo, apresentando uma ampla
gama de funes nos seres vivos (Tabela 4).

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Tabela 4. Algumas funes biolgicas das protenas.

Funo Protenas
Cataltica Enzimas pepsina, catalase ... etc
Nutriente ou Reserva Albumina (ovo), casena (leite)
Transporte Hemoglobina, lipoprotenas, transferrina, GLUTs
Contrctil ou de movimento Actina e miosina (msculo), tubulina
Estruturais Colgeno,
Defesa Anticorpos ou imunoglobulinas, fibrinognio e protrombina
Hormonal ou reguladora Insulina,
Reconhecimento celular Lectinas
Outras Protenas anticongelantes, monelina

As protenas homlogas desempenham a mesma funo, porm, encontram-se em

tecidos ou em espcies diferentes. Podem apresentar pequenas diferenas estruturais,
reconhecveis imunologicamente, resultantes de modificaes na sequncia de aminocidos. A
sequncia que sofre modificao denominada de segmento varivel. J a sequncia que no
sofre alterao denominada de segmento fixo, sendo indispensvel para o funcionamento
dessas protenas.
Existem vrias classificaes para as protenas. As mais importantes baseiam-se na
solubilidade, forma, composio qumica e nmero de cadeias.
Quanto solubilidade, as protenas so classificadas em:

a) Albuminas protenas solveis em gua. So geralmente pobres em glicina e,

quando agitadas, tendem a formar cogulos. So exemplos: albumina de ovo, albumina do soro
do sangue, albumina do leite, legumelina de ervilhas, leucosina de trigo.
b) Globulinas protenas insolveis em gua, mas solveis em solues salina.
Apresentam glicina em sua composio .So exemplos: ovoglobulina de gema de ovo, globulina
de soro de sangue, miosina de msculo, faseolina de feijes, legumina de ervilhas.
c) Prolaminas protenas insolveis em gua e solues salinas, mas solveis em
lcoois como etanol a 50-80%. So ricas em prolina, no entanto, quase no apresentam lisina,
so encontradas principalmente em sementes. So exemplos: zena de milho e gliadina do trigo.
d) Glutelinas protenas insolveis em gua mas solveis em solues cidas
(glutelinas cidas) ou bsicas (glutelinas bsicas), no entanto so insolveis em solventes
neutros. Elas so protenas de plantas. Exemplo: glutelina de trigo.

Quanto forma, as protenas so classificadas em:

a) Protenas Fibrosas insolveis em gua e fisicamente duras, de forma estendida e

que apresentam funo estrutural ou protetora do organismo. Este tipo de caracterstica
encontrado em protenas estruturais, como o colgeno do tecido conjuntivo; as queratinas dos
cabelos, unhas e chifres; esclerotinas do tegumento dos artrpodes; conchiolina; fribrina do soro
sanguneo ou miosina dos msculos.

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b) Protenas Globulares solveis em sistemas aquosos, de forma esfrica e que

apresentam funo mvel e dinmica. So representantes desta classe as enzimas;
transportadores como a hemoglobina e protenas com funo de defesa como os anticorpos.

Quanto composio qumica, as protenas so classificadas em simples e

conjugadas:

a) Protenas Simples - apresentam apenas aminocidos em sua composio. Ex.

quimotripsinognio;

b) Protenas Conjugadas - apresentam outros compostos orgnicos e inorgnicos

(grupo prosttico) alm dos aminocidos em sua composio (Tabela 5).

Tabela 5. Classe de protenas conjugadas e seus grupos prostticos.

Classe Grupo prosttico Exemplo
Lipoprotenas Lipdeos Lipoprotenas do sangue
Glicoprotenas Carboidratos Imunoglobulina G
Fosfoprotenas Fosfato Casena do leite
Hemoprotenas Heme (ferroporfirina) Hemoglobina, Citocromo c
Flavoprotenas Nucleotdeos de flavina Succinato desidrogenase
Metaloprotenas Ferro Ferritina
Zinco lcool desidrogenase
Cobre Plastocianina

Quanto ao nmero de cadeias polipeptdicas, as protenas so classificadas em:

a) Protenas Monomricas protenas que apresentam uma nica uma cadeia

polipeptdica, ou seja, uma nica seqncia de aminocidos. Exemplo: mioglobina.
b) Protenas Oligomricas So protenas que apresentam mais de uma cadeia
polipeptdica, ou seja, mais de uma extremidade N-terminal e C-terminal. Exemplo: hemoglobina.

6. NVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTENAS

Os nveis estruturais das protenas referem-se organizao estrutural que observada

desde a sequncia de aminocidos, seu enovelamento, at a associao das cadeias
polipeptdicas numa protena oligomrica. Esta organizao descrita por meio de quatro nveis
estruturais de complexidade crescente:

a) Estrutura primria - Sequncia de aminocidos do esqueleto covalente da cadeia

polipeptdica de uma protena (Figura 26). Tambm inclui a localizao das pontes de dissulfeto
na cadeia. Embora seja o nvel organizacional mais simples, o mais importante, pois determina a
estrutura terciria da protena.

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Figura 26. Trecho de sequncia primria de uma protena. Esto presentes os aminocidos
fenilalanina, cido glutmico, cistena e alanina

b) Estrutura secundria - Arranjo geomtrico especfico de um dado trecho da cadeia

polipeptdica ao longo de um eixo. A -hlice e a -conformao so os principais exemplos de
estrutura secundria. A estrutura secundria estabilizada por pontes de hidrognio que so
intracadeia na -hlice (Figura 27) e intracadeia e intercadeia na -conformao.
A -hlice caracterizada por apresentar vrias pontes de hidrognio que ocorrem entre
o hidrognio e o oxignio do quarto resduo adjacente sua frente. Por apresentar vrios centros
polares, a estrutura enrola-se e forma uma hlice. A cadeia peptdica dobra-se em estruturas
repetitivas e regulares. Cada volta formada por 3,6 resduos de aminocidos, geralmente com
cadeia lateral pequena. Trata-se de uma estrutura bastante estvel onde os resduos de prolina
so praticamente ausentes, mas, quando presentes, provocam curvaturas que interrompem a
estrutura em -hlice.

Figura 27. Estrutura secundria em -hlice.

A -conformao ou folha apresenta associaes feitas por pontes de hidrognio que

ocorrem entre o oxignio e o hidrognio da ligao peptdica, estas pontes so feitas de forma
intercadeia ou intracadeia, resultando em uma estrutura rgida e achatada. As pontes de
hidrognio so perpendiculares ao eixo das cadeias, com as cadeias laterais dos aminocidos
projetando-se para cima e para baixo do plano da folha. As folhas podem ser paralelas ou anti-
paralelas (Figura 28).

Figura 28. Estrutura secundria em folha .

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c) Estrutura terciria - Enrolamento tridimensional completo de uma cadeia polipeptdica

de uma protena monomrica (Figura 29). Para manter-se, a estrutura terciria envolve a
integrao de diversos tipos de foras moleculares como: arranjo da estrutura em -hlice e -
conformao, coordenao pela presena de ons metlicos, pontes de dissulfeto entre resduos
de cistena, pontes de hidrognio entre grupos laterais de resduos, interaes hidrofbicas entre
resduos com cadeias laterais hidrofbicas (valina, leucina e isoleucina), foras de Wan der Waals
e atraes eletrostticas entre grupos livres de NH3+ e COO- de resduos. A mioglobina um dos
modelos de estrutura mais usado para representar a estrutura terciria.

Figura 29. Estrutura da mioglobina construda no Protein Data Bank.

d) Estrutura quaternria - Consiste naquela resultante da associao de vrias cadeias

polipeptdicas na conformao nativa de uma protena oligomrica. As foras moleculares
envolvidas na manuteno da estrutura quaternria so as mesmas da estrutura terciria e mais
as interaes possveis de ocorrer entre as cadeias polipeptdicas ou subunidades. Um exemplo
deste tipo de estrutura a hemoglobina (Figura 30) que composta por quatro subunidades
semelhantes.

Figura 30. Representao (A) e estrutura da hemoglobina feita no Protein Data Bank(B).

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 Bioqumica Estrutural

7. DESNATURAO DAS PROTENAS

Desnaturao a perda da estrutura secundria e terciria da protena, fazendo com que

a mesma mude a sua estrutura tridimensional nativa (natural) para uma estrutura ao acaso. Uma
importante consequncia da desnaturao de uma protena a perda de sua atividade biolgica
caracterstica, na maioria dos casos.
Na prtica os principais fatores desnaturantes so as mudanas de pH e temperatura, e a
exposio das protenas a solventes orgnicos, uria e detergentes.

:: TA NA WEB!!! ::

O estudo dos aminocidos, peptdeos e protenas fica muito mais fcil

quando podemos visualizar as molculas no plano espacial. Isto pode ser feito
atravs do site do Protein Data Bank pelo link http://www.pdb.org/pdb/home/home.do

:: ARREGAANDO AS MANGAS!! ::

Finalmente, para obter o mximo de aproveitamento desta unidade, voc

deve exercitar seus conhecimentos sobre protenas respondendo as questes
abaixo:
- Defina protenas.
- O que uma protena conjugada? O que um grupo prosttico?
Exemplifique.
- Classificar morfolgica, qumica e quanto funo biolgica as protenas:
hemoglobina, colgeno e queratina.
- Diferenciar estrutura primria, secundria, terciria e quaternria de uma
protena.
- Discutir a seguinte afirmao: a estrutura primria de uma protena
determina a sua estrutura terciria.
- Relacione quatro tipos de foras responsveis pela manuteno da
estrutura terciria de uma protena. Cite exemplos de grupos nas protenas que esto
envolvidos em cada tipo de interao.
- O que desnaturao de uma protena? Pode este processo ser
reversvel? Explique.

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 Bioqumica Estrutural

UNIDADE 3
CARBOIDRATOS

Voc j parou pr refletir sobre a importncia dos carboidratos na nossa vida? Na

sociedade moderna, com o aumento da obesidade, a principal preocupao com a ingesto de
carboidratos, pois eles podem nos conduzir ao aumento de peso ou a outras complicaes como
o diabetes melitus. O prprio cncer surge a partir da mudana do padro glicdico das
membranas celulares. Apesar desse lado sombrio, os carboidratos so a principal fonte de
energia dos habitantes de pases subdesenvolvidos, uma vez que mais barato comprar um quilo
de farinha que um quilo de carne, que apresentam praticamente o mesmo rendimento energtico.
Outro fato interessante que dois polmeros do acar glicose, amido e celulose, produzidos
como resultado da fotossntese dos vegetais, so responsveis pelo armazenamento de mais da
metade do carbono orgnico total de nosso planeta.
Os carboidratos ou hidratos de carbono, geralmente representados pela frmula
[C(H2O)]n, onde n3, so as biomolculas mais abundantes da natureza. O nome carbo provm
de carbono e hidrato provm de hidros= gua, ou seja, so hidratos de carbono.
Desempenham uma ampla variedade de funes biolgicas, destacando-se
principalmente as energticas e estruturais. Assim, carboidratos como a sacarose e o amido, de
origem vegetal, so essenciais dieta humana, na maior parte dos pases subdesenvolvidos. Em
nosso organismo, carboidratos como a glicose e frutose, provenientes da digesto da sacarose e
amido, bem como as reservas de glicognio heptico e muscular, quando oxidados, so a
principal forma de obteno de energia na maioria das clulas dos organismos heterotrficos.
Outro polmero da glicose, a celulose, o principal componente estrutural da parede celular
vegetal.

1. CONCEITO, IMPORTNCIA E CLASSIFICAES DOS CARBOIDRATOS

Carboidratos so poliihidroxialdeidos ou poliidroxicetonas ou ainda, substncias que

por hidrlise originam aldedos ou cetonas livres.
A maior parte dos carboidratos recebe nomes comuns que apresentam o sufixo ose,
mas esta no uma regra, como pode ser verificado para os aucares glicognio, amido, etc.
Os carboidratos so classificados de acordo com o grupo funcional, nmero de tomos
de carbono e quanto as suas unidades monomricas.

Quanto ao grupo funcional, dividem-se em duas grandes famlias:

a) Aldoses - Apresentam uma cadeia carbnica no ramificada onde o primeiro tomo de
carbono unido a um tomo de oxignio por uma dupla ligao formando um grupo carbonila e os
demais, unidos a grupos hidroxila e tomos de hidrognio. Ou seja, podem ser definidos como
aldedos poliidroxilados (Figura 31).
A aldose mais simples o gliceraldeido, que possui apenas um carbono assimtrico, o
carbono 2. Como consequncia, pode ocorrer em 2 formas espaciais ou estereismeros, a forma
L, quando o grupo hidroxila (lcool) do carbono assimtrico encontra-se voltado para a esquerda
ou D, quando o grupo hidroxila encontra-se voltado para a direita.

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