Protena

Representacin de la estructura tridimensional digitalizada de la mioglobina. La animacin corresponde

a la transicin conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada.

Las protenas (del francs: protine, y este del griego' , proteios, prominente, de
primera calidad)1 o prtidos2 son biomolculas formadas por cadenas lineales
de aminocidos.
Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pueden clasificar en protenas simples
(holoproteidos), formadas solo por aminocidos o sus derivados; protenas conjugadas
(heteroproteidos), formadas por aminocidos acompaados de sustancias diversas, y
protenas derivadas, sustancias formadas por desnaturalizacin y desdoblamiento de las
anteriores. Las protenas son necesarias para la vida, sobre todo por su funcin plstica
(constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda clula), pero tambin por sus
funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son
protenas).3
Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms
verstiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una
enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

Estructural. Esta es la funcin ms importante de una protena (Ej.: colgeno)

Contrctil (actina y miosina)

Enzimtica (Ej.: sacarasa y pepsina)

Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actan como un tampn

qumico)

Inmunolgica (anticuerpos)

Produccin de costras (Ej.: fibrina)

Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibringeno)

Transduccin de seales (Ej.: rodopsina).

Las protenas estn formadas por aminocidos. Las protenas de todos los seres vivos estn
determinadas mayoritariamente por su gentica (con excepcin de algunos pptidos
antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en gran
medida qu protenas tiene una clula, un tejido y un organismo.
Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados los genes que las
codifican. Por lo tanto, son susceptibles a seales o factores externos. El conjunto de las
protenas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

Bioqumica[editar]
Los prtidos o protenas son biopolmeros formados por un gran nmero de unidades
estructurales simples repetitivas (monmeros) denominadas aminocidos, unidas por enlaces
peptdicos. Debido a su gran tamao, cuando estas molculas se dispersan en
un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con caractersticas que las
diferencian de las disoluciones de molculas ms pequeas. Muchas protenas presentan
carga neta en ciertos rangos de pH del medio. Por ello pueden considerarse ionmeros.
Por hidrlisis, las molculas de protena se dividen en numerosos compuestos relativamente
simples, de masa molecular pequea, que son las unidades fundamentales constituyentes de
la macromolcula. Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen
veinte especies diferentes y que se unen entre s mediante enlaces peptdicos. Cientos y miles
de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una
protena.
Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, y casi todas poseen
tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido
de nitrgeno representa, por trmino medio, 16 % de la masa total de la molcula; es decir,
cada 6,25 g de protena contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad
de protena existente en una muestra a partir de la medicin de N de la misma.
La sntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las clulas segn las directrices de
la informacin suministrada por los genes.
Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdicos entre
el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminocido adyacentes.
La secuencia de aminocidos en una protena est codificada en su gen (una porcin de ADN)
mediante el cdigo gentico. Aunque este cdigo gentico especfica los 20 aminocidos
"estndar" ms la selenocistena y en ciertos Archaea la pirrolisina, los residuos en una
protena sufren a veces modificaciones qumicas en la modificacin postraduccional: antes de
que la protena sea funcional en la clula, o como parte de mecanismos de control. Las
protenas tambin pueden trabajar juntas para cumplir una funcin particular, a menudo
asocindose para formar complejos proteicos estables.

Sntesis
Biosntesis
Artculo principal: Biosntesis proteica

Las protenas se ensamblan a partir de sus aminocidos utilizando la informacin codificada

en los genes. Cada protena tiene su propia secuencia de aminocidos que est especificada
por la secuencia de nucletidosdel gen que la codifica. El cdigo gentico est formado por un
conjunto de tri-nucletidos denominados codones. Cada codn (combinacin de tres
nucletidos) designa un aminocido, por ejemplo AUG (adenina-uracilo-guanina) es el cdigo
para la metionina. Como el ADN contiene cuatro nucletidos distintos, el nmero total de
codones posibles es 64; por lo tanto, existe cierta redundancia en el cdigo gentico, estando
algunos aminocidos codificados por ms de un codn. Los genes codificados en el ADN se
transcriben primero en ARN pre-mensajero mediante protenas como la ARN polimerasa. La
mayor parte de los organismos procesan entonces este pre-ARNm (tambin conocido como
trnscrito primario) utilizando varias formas de modificacin post-transcripcional para formar
ARNm maduros, que se utilizan como molde para la sntesis de protenas en el ribosoma. En
los procariotas el ARNm puede utilizarse tan pronto como se produce, o puede unirse
al ribosoma despus de haberse alejado del nucleoide. Por el contrario,
los eucariotas sintetizan el ARNm en el ncleo celular y lo translocan a travs de la envoltura
nuclear hasta el citoplasma donde se realiza la sntesis proteica. La tasa de sntesis proteica
es mayor en procariotas que en eucariotas y puede alcanzar los 20 aminocidos por
segundo.4
El proceso de sintetizar una protena a partir de un molde de ARNm se denomina traduccin.
El ARNm se carga en el ribosoma y se lee, tres nucletidos cada vez, emparejando
cada codn con su anticodncomplementario localizado en una molcula de ARN de
transferencia que lleva el aminocido correspondiente al codn que reconoce. La
enzima aminoacil ARNt sintetasa "carga" las molculas de ARN de transferencia(ARNt) con
los aminocidos correctos. El polipptido creciente se denomina cadena naciente. Las
protenas se biosintetizan siempre del extremo N-terminal al extremo C-terminal.
De esta forma, se consigue la estructura primaria de la protena, es decir, su secuencia de
aminocidos. Ahora sta debe plegarse de la forma adecuada para llegar a su estructura
nativa, la que desempea la funcin. Anfinsen en sus trabajos con la ribonucleasa A, postul
su hiptesis que dice que toda la informacin necesaria para el plegamiento se encuentra
contenida enteramente en la estructura primaria. Esto dio pie a que en 1969 Levinthal
sugiriese la existencia de una paradoja a la que se conoce como la paradoja de Levinthal: si
una protena se pliega explorando al azar todas las conformaciones posibles necesitara un
tiempo mayor que la edad del propio Universo. Dado que las protenas se pliegan en un
tiempo razonable y de forma espntanea, se ha resuelto esta paradoja indicando que las
protenas no prueban todas las conformaciones posibles, sino que eligen una va de
plegamiento especfica con un nmero de pasos finitos, es decir, se reduce el hiperespacio
potencial de plegamiento. Tambin cabe mencionar la existencia de chaperonas moleculares,
protenas que ayudan a otras a plegarse con gasto energtico (ATP). 5
El tamao de la protena sintetizada puede medirse por el nmero de aminocidos que
contiene y por su masa molecular total, que normalmente se expresa en daltons (Da)
(sinnimo de unidad de masa atmica), o su unidad derivada kilodalton (kDa). Por ejemplo, las
protenas de la levadura tienen en promedio 466 aminocidos y una masa de 53 kDa. Las
protenas ms largas que se conocen son las titinas, un componente de
el sarcmero muscular, con una masa molecular de casi 3.000 kDa y una longitud total de casi
27 000 aminocidos.6
Sntesis qumica[editar]
Mediante una familia de mtodos denominados de sntesis peptdica es posible sintentizar
qumicamente protenas pequeas. Estos mtodos dependen de tcnicas de sntesis
orgnica como la ligacin para producir pptidos en gran cantidad.7 La sntesis
qumica permite introducir aminocidos no naturales en la cadena polipeptdica, como por
ejemplo amino cidos con sondas fluorescentes ligadas a sus cadenas laterales. 8 Estos
mtodos son tiles para utilizarse en laboratorios de bioqumica y biologa celular, no tanto
para aplicaciones comerciales. La sntesis qumica es ineficiente para polipptidos de ms de
300 aminocidos, y las protenas sintetizadas puede que no adopten fcilmente su estructura
tridimensional nativa. La mayor parte de los mtodos de sntesis qumica proceden del
extremo C-terminal al extremo N-terminal, en direccin contraria por tanto a la reaccin
biolgica.9
Proteoma[editar]
El Proteoma son todas las protenas expresadas por un genoma, clula o tejido.10

Funciones[editar]
Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas constituyentes de
los seres vivos (biomolculas). Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la
presencia o la actividad de este tipo de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de
la variedad y trascendencia de las funciones que desempean. Son protenas:

La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la

contraccin

Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o

agentes patgenos

Funciones de reserva. Como la ovoalbmina en el huevo, o la casena de la leche

El colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn

Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos vivientes

La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre

Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares

Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de

desencadenar una respuesta determinada.
Todas las protenas realizan elementales funciones para la vida celular, pero adems cada
una de stas cuenta con una funcin ms especfica de cara a nuestro organismo.
Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:
1. Catlisis: Est formado por enzimas proteicas que se encargan de
realizar reacciones qumicas de una manera ms rpida y eficiente. Procesos que
resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, sta enzima
se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de protenas las cuales ayudan a que
exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de
la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de protenas tienen la funcin de dar resistencia y elasticidad
que permite formar tejidos as como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el
caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo. Glicoprotenas que se
encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos
extraos, o la queratina que protege la piel, as como el fibringeno y protrombina que
forman cogulos.
5. Transporte: La funcin de estas protenas es llevar sustancias a travs del
organismo a donde sean requeridas. Protenas como la hemoglobina que lleva
el oxgeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de protenas se encuentran en la membrana celular y llevan
a cabo la funcin de recibir seales para que la clula pueda realizar su funcin,
como acetilcolina que recibe seales para producir la contraccin.

Estructura[editar]
Artculo principal: Estructura de las protenas

Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta

forma, presentan una disposicin caracterstica en condiciones
fisiolgicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura
o pH pierde la conformacin y su funcin, proceso denominado
desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y sta
viene determinada por la secuencia de aminocidos,
termodinmicamente solo una conformacin es funcional.
Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin
en cuatro niveles de organizacin, aunque el cuarto no siempre est
presente.
Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin
tridimensional:

Estructura primaria

Estructura secundaria

Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria
Las protenas adquieren su estructura instantneamente, no pasan
por cada una de las estructuras.
Dentro de estos niveles estructurales tambin existen:

Giros: estn compuestos por tres o cuatro aminocidos, son giros

se encuentran en la superficie de una protena, formando curvas
cerradas que redirigen el esqueleto del polipptido de vuelta
hacia el interior, glicina y prolina son comnmente presentes en
los giros, son estructuras definidas.11

Bucles: pueden presentar diferentes formas, estos son partes del

esqueleto polipeptdico, son curvas ms largas que los giros.11

Motivos: o pliegues son combinaciones particulares de

estructuras secundaria, se acumulan en la estructura terciaria de
una protena. En algunos casos, los motivos son para una funcin
especfica asociada, los tres principales motivos son: 11

Hlice-giro-hlice: caracteriza a la familia de factores

transcripsionales.

Dedo de cinc: encontrado en protenas que enlazan ARN o

ADN.

Hlice superenrollada: presente en protenas fibrosas.

Dominios: es parte de la estructura terciaria de las protenas de

ms de 15.000 MW, es una regin compacta plegada del
polipptido, pueden ser diferentes combinaciones de motivos, por
ejemplo, la membrana viral presenta dos tipos de dominios, un
dominio globular y un dominio fibroso.

Propiedades de las protenas[editar]

Cinco son las propiedades principales que permiten la existencia y
aseguran la funcin de las protenas:

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan

como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es
decir, pueden comportarse como cidos (donando electrones) o
como bases (aceptando electrones).

Capacidad electroltica: Se determina a travs de

la electroforesis, tcnica analtica en la cual si las protenas se
trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga
negativa y viceversa.

Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que

est determinada por su estructura primaria.
 Estabilidad: La protena debe ser estable en el medio donde
desempee su funcin. Para ello, la mayora de protenas
acuosas crean un ncleo hidrofbico empaquetado. Est
relacionado con su vida media y el recambio proteico.

Solubilidad: Es necesario solvatar la protena, lo cual se consigue

exponiendo residuos de similar grado de polaridad al medio en la
superficie proteica. Se mantiene siempre y cuando los enlaces
fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y
el pH se pierde la solubilidad.

Desnaturalizacin[editar]
Artculo principal: Desnaturalizacin de protenas

Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH,

alteraciones en la concentracin, agitacin molecular o variaciones
bruscas de temperatura, la solubilidad de las protenas puede verse
reducida hasta el punto de producirse su precipitacin. Esto se debe
a que los enlaces que mantienen la conformacin globular se rompen
y la protena adopta la conformacin filamentosa. De este modo, la
capa de molculas de agua no recubre completamente a las
molculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre s dando lugar
a grandes partculas que precipitan. Adems, sus
propiedades biocatalizadoras desaparecen al alterarse el centro
activo. Las protenas que se hallan en ese estado no pueden llevar a
cabo la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son
funcionales.
Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La
desnaturalizacin no afecta a los enlaces peptdicos: al volver a las
condiciones normales, puede darse el caso de que la protena
recupere la conformacin primitiva, lo que se
denomina renaturalizacin.
Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como
consecuencia de la desnaturalizacin de la casena, la precipitacin
de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto
del calor o la fijacin de un peinado del cabello por efecto
de calor sobre las queratinas del pelo.12

Determinacin de la estabilidad proteica[editar]

La estabilidad de una protena es una medida de la energa que
diferencia al estado nativo de otros estados "no nativos" o
desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad termodinmica cuando
podamos hacer la diferencia de energa entre el estado nativo y el
desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso
de desnaturalizacin. Y hablaremos de estabilidad cintica cuando,
dado que la protena desnaturaliza irreversiblemente, solo podemos
diferenciar energticamente la protena nativa del estado de
transicin (el estado limitante en el proceso de desnaturalizacin) que
da lugar al estado final. En el caso de las protenas reversibles,
tambin se puede hablar de estabilidad cintica, puesto que el
proceso de desnaturalizacin tambin presenta un estado limitante.
Se ha demostrado que algunas protenas reversibles pueden carecer
de dicho estado limitante, aunque es un tema an controvertido en la
bibliografa cientfica.
La determinacin de la estabilidad proteica puede realizarse con
diversas tcnicas. La nica de ellas que mide directamente los
parmetros energticos es la calorimetra (normalmente en la
modalidad de calorimetra diferencial de barrido). En sta se mide la
cantidad de calor que absorbe una disolucin de protena cuando es
calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una
transicin entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva
asociada la absorcin de una gran cantidad de calor.
El resto de tcnicas miden propiedades de las protenas que son
distintas en el estado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se
pueden citar la fluorescencia de triptfanos y tirosinas, el dicrosmo
circular, radio hidrodinmico, espectroscopia infrarroja y la resonancia
magntica nuclear. Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a
medir para seguir la desnaturalizacin de la protena, podemos
distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente
desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen
uso de agentes qumicos (como urea, cloruro de
guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes, etc.). Estas ltimas
relacionan la concentracin del agente utilizado con la energa
necesaria para la desnaturalizacin. Una de las tcnicas que han
emergido en el estudio de las protenas es la microscopa de fuerza
atmica, sta tcnica es cualitativamente distinta de las dems,
puesto que no trabaja con sistemas macroscpicos sino con
molculas individuales. Mide la estabilidad de la protena a travs del
trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza
por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una
superficie.
La importancia del estudio de la estabilidad proteica est en sus
implicaciones biomdicas y biotecnolgicas. As, enfermedades como
el Alzheimer o el Parkinson estn relacionadas con la formacin
de amiloides(polmeros de protenas desnaturalizadas). El tratamiento
eficaz de estas enfermedades podra encontrarse en el desarrollo
de frmacos que desestabilizaran las formas amiloidognicas o bien
que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez ms
protenas van siendo utilizadas como frmacos. Resulta obvio que los
frmacos deben presentar una estabilidad que les d un alto tiempo
de vida cuando estn almacenados y un tiempo de vida limitado
cuando estn realizando su accin en el cuerpo humano.
Su uso en las aplicaciones biotecnolgicas se dificulta debido a que
pese a su extrema eficacia cataltica presentan una baja estabilidad
ya que muchas protenas de potencial inters apenas mantienen su
configuracin nativa y funcional por unas horas.

Clasificacin[editar]
Segn su forma[editar]
Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica.
Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de stas
son queratina, colgeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o
compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos
hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La
mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son
ejemplos de protenas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra parte
globular (en los extremos).
Segn su composicin qumica[editar]
1.- Simples
2.- Conjugadas
1.- Simples u holoprotenas: en su hidrlisis solo
produce aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y
el colgeno (globulares y fibrosas), albuminas.Protena
simple
2.-Conjugadas o heteroprotenas: estas protenas
contienen cadenas polipeptdicas y un grupo prosttico.
La porcin no aminoacdica se denomina grupo
prosttico, estos pueden ser un cido nucleico, un lpido,
un azcar o ion inorgnico. Ejemplo de estas son
la mioglobina y los citocromo. Las protenas conjugados
o heteroprotenas se clasifican de acuerdo a la
naturaleza de su grupo prosttico:
Nucleoprotenas: Su grupo prosttico son los cidos
nucleicos.
Lipoprotenas: Su grupo prosttico son los fosfolpidos,
colesterol y triglicridos.
Metaloprotenas: El grupo prosttico est formado por
metales.}
Cromoprotenas: Son protenas conjugadas por un grupo
cromforo (sustancia coloreada que contiene un metal).
Glucoprotenas: El grupo prosttico est formado por los
carbohidratos.13
Fosfoproteinas: Son protenas conjugadas con un radical
que contiene fosfato, distinto de un cido nucleico o de
un fosfolipido.

Nutricin[editar]
 Alimentos proteicos.

Fuentes de protenas[editar]
Las fuentes dietticas de protenas incluyen carne,
huevos, legumbres, frutos secos, cereales, verduras y
productos lcteos tales como queso o yogur. Tanto las
fuentes protenas animales como los vegetales poseen
los 20 aminocidos necesarios para la alimentacin
humana.
Calidad proteica[editar]
Las diferentes protenas tienen diferentes niveles de
familia biolgica para el cuerpo humano. Muchos
alimentos han sido introducidos para medir la tasa de
utilizacin y retencin de protenas en humanos. Estos
incluyen valor biolgico, NPU (Net Protein Utilization),
NPR (Cociente Proteico Neto) y PDCAAS (Protein
Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue
desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein
Efficiency Ratio). Estos mtodos examinan qu protenas
son ms eficientemente usadas por el organismo.
Reacciones de reconocimiento[editar]

Reaccin de Biuret
El reactivo de Biuret est formado por una disolucin
de sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el
enlace peptdico de las protenas mediante la formacin
de un complejo de coordinacin entre los iones Cu2+y los
pares de electrones no compartidos del nitrgeno que
forma parte de los enlaces peptdicos, lo que produce
una coloracin rojo-violeta.

Reaccin de los aminocidos azufrados

Se pone de manifiesto por la formacin de un precipitado
negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta reaccin en
la separacin mediante un lcali, del azufre de los
aminocidos, el cual al reaccionar con una solucin de
acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.
 Reaccin de Millon
Reconoce residuos fenlicos, o sea aquellas protenas
que contengan tirosina. Las protenas se precipitan por
accin de los cidos inorgnicos fuertes del reactivo,
dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente
rojo al calentar.

Reaccin xantoproteica
Reconoce grupos aromticos, o sea aquellas protenas
que contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales
el cido ntrico forma compuestos nitrados amarillos
Requerimientos proteicos de la dieta por edad y sexo