PONTIFICIA UNIVERSIDADCATLICA DEL ECUADOR

FACULTAD DE MEDICINA
HEMATOLOGA
GABRIELA ESPINOSA

TIPOS DE HEMOGLOBINA
 Clsificacin de la hemoglobina:
Hemoglobibas normles Variantes anormales
Individuos sanos Presencia de alteraciones genticas.

-Embrionales -Hemoglobinas C, D, E, G, H, I, J, K, L, M, N, y S.
-Fetales -S y C ( responsabes hemoglobinopatas congnitas).
-De adultos

Trastornos en los cuales hay una estructura y produccin anormal de

la molcula de la hemoglobina. Se transmite de padres a hijos
(hereditario).
Hemoglobinas normales:

Embrionales:
Aparecen en el saco vitelino hasta el 3er mes de gestacin.

Gower 1 (22) Gower 2 (22) Hemoglobina

Portland (22)

Dos cadenas psilon y Dos cadenas alfa y Dos zadenas z y dos

dos zeta. dos psilon. gamma.
Primitiva embrionaria. Se encuentra en el Se encuentra en el
Se encuentra durante saco vitelino entre la saco vitelino entre la
la hematopoyesis 4ta -13va semana de 4ta -13va semana de
(saco vitelino), entre la gestacin. gestacin.
4ta a la 5ta semana de Alcanza entre el 50 y
gestacin. 60 % de toda la
hemoglobina
embrionaria.
 Fetal:

Hemoglobina F (22)

Caractersticas
Formada en el hgado y mdula sea de feto.
90-95% de la produccin total de la Hb a las 34-35 semanas de gestacin.

Debido a sus dos cadenas gamma la Hb F es un compuesto poco afin a unirse

con 2,3-difosfoglicerato. Posee mayor afinidad a por el oxgeno.

La concentracin de Hb es un 50% superior en el feto que en el adulto.

Se degrada a los primero das de vida del beb siendo susttuda por Hb A.
2% en adultos.
 De adultos:

Hemoglobina A Hemoglobina A2 (22) Hemoglobina F (22)

(22)
Aparece a la 9na 2.5% despus del Durante toda su vida
semana de nacimiento. el sujeto normal
gestacin. produce pequeas
Representa el 97% Sufre un aumento cantidades de
Hb degradada en el marcado en beta talasemia hemoglobina F.
aduto. al no poder sintetizar
globinas beta.

Determinacin es
importante para
diagnstico de tipos de
hemoglobinopatas
cuantitativas.
 Variantes anormales:
Las hemoglobinas C, S, y E son formas anormales de hemoglobina que
se producen a consecuencia de la herencia de un gen anormal.
Hemoglobinas inestables dan por anormalidad de sus cadenas.
Producen diversas efermedades (hemoglobinopatas).
 Hemoglobina C
Sustitucin de cido glutmico de la cadena beta por la lisina poduciendo
deshidratacin de los eritrocitos.
Es hereditario y conlleva a anemias que ocurren cuando los eritrocito se
descomponen antes de lo normal.
Hemoglobina D
Presenta clulas blanco y disminucin de la fragilidad osmica.
Puede unirse con la HbS produciendo deshiemoglobina siendo una
varien teve de la anemia de clulas falciformes.
Hemoglobina E
Amenia micrtica, baja supervivencia ertrocito, fragilidad osmica.
Presenta disminucin de afinidad por oxgeno.
Se produce sintesis de HbE en lugar de HbA.
Hemoglobina S
Alterada genticamente presente en la anemia de clulas
falciformes.
Al unicon la HbC presenta cadenas anormales beta, lo que aumenta
la concentracin de Hb eritrocitos.
 Otras clases de hemoglobinas

Metahemoglobina:

El grupo hemo tiene al hierro en estado frrico o Fe III (oxidado).

Hemoglobina tenga una afinidad por el oxigeno demasiado alta, por lo

que disminuye su capacidad de liberarlo a los tejidos.

La presencia de metahemoglobina en proporciones que superan los

valores normales (1%) puede deberse a fallas congnitas o a exposicin
a ciertas sustancias (txicos, ciertos frmacos, etc.)
Sulfohemoglobina: Carboxihemoglobina: Hemoglobina
glucosilada:
Se da por de la unin del Se encuentra normalmente
Ocurre cuando monxido de carbono a la en baja cantidad, pero en
los tomos de azufre molcula de patologas como la diabetes
incorporados dentro hemoglobina. Es letal en este tipo de hemoglobina
de grandes concentraciones aumenta drsticamente.
la molcula de (40%).
hemoglobina. Es el resultado de la unin
El CO presenta una de la Hb con glucosa u
Generalmente obedece al afinidad 200 veces mayor otros carbohidratos libres.
consumo de ciertos que el oxgeno por la Hb,
frmacos azufrados. por lo que desplaza a este
fcilmente.
Este cambio irreversible
altera la capacidad de
transporte de oxgeno.
Bibliografa:
Vera, L. (2010). La hemoglobina: una
molcula prodigiosa. Universidad de
Valencia. Tomado de :
http://www.rac.es/ficheros/doc/00906.pdf
Brandan, N. (2008). Hemoglobina. UNNE.
Tomado de :
https://docs.moodle.org/all/es/images_es/
5/5b/Hemoglobina.pdf
En su normal funcionamiento, la hemoglobina se encuentra en dos posibles
estados de oxidacin.
Oxihemoglobina
(estado oxidado) unida al
oxgeno, tpica de la sangre
arterial.
Esta fraccin puede aumentar
excesivamente por enfermedad
cardaca, efecto altura, etc.
Carbaminohemoglobina:
Se forma cuando la hemoglobina
une CO2 despus del intercambio
gaseoso entre los glbulos rojos y
los tejidos.
Es una forma normal de
transporte y eliminacin de
dixido de carbono.