BASES BIOLGICAS Y BIOQUMICAS.

Unidad II: Citoesqueleto.

CITOESQUELETO I.
Cmo se puede definir el citoesqueleto?
Es el esqueleto de la clula, pero tiene que
ver bsicamente con las capacidades que
existan para purificarla. Quedaron
finalmente como las estructuras que
permanecan despus de hacer una limpieza
con detergente no inico.
Por lo tanto, es una red compleja constituida
principalmente por protenas, lo que le
otorga estabilidad, pero tambin movilidad o
fluidez, es dinmica (capaz de armarse y
desarmarse) los organelos pueden
movilizarse a travs de l.
Uno de los movimientos ms comunes es el
de los cloroplastos en las clulas vegetales,
pero tambin podemos ver eso en las clulas
animales tales como las mitocondrias, que se
arman y se desarman.
La clasificacin que se hace en este
citoesqueleto es simple y depende
principalmente del tamao.
FILAMENTOS DE ACTINA, tamao
aproximado de 7 nanmetros.
FILAMENTOS INTERMEDIOS, tamao de
10 nanmetros. Son los nicos que no
tienen la capacidad de armarse y
desarmarse, son protenas ms fibrosas.
MICROTBULOS, tamao de 25
nanmetros. (MTOC: centro organizador
de Microtbulos, centriolos en las clulas
animales)
tanto, se arma ms de lo que se desarma.
En cambio, en el extremo negativo (constante
de asociacin/constante de disociacin <1), se
desarma ms de lo que se arma.
Para que esto pueda ocurrir es necesario el
ATP.
- +
Basta con ir agregando actinas en el extremo
positivo, para que las otras se vayan
desplazando hacia el extremo negativo, este
movimiento se denomina movimiento de
reptacin.
Citocalasina-D: impide que se formen estos
microfilamentos.
Faloidina: estabilizan la formacin de
microfilamentos.
Nosotros inicialmente requerimos un punto de
nucleacin, y en ese punto son varias actinas
que se renen formando lo que llamamos el
ncleo, y a partir de ella se comienzan a armar
en ambos sentidos (elongacin), pero al poco
tiempo hay uno que se transforma en el
extremo positivo, y el otro en el extremo
negativo.

Los que soportan una mayor cantidad de

fuerza, son los filamentos intermedios. Los
microtbulos se rompen rpidamente y
finalmente los filamentos de actina logran
soportar un poco ms pero tambin se
rompen.
O sea, los que les dan firmeza y flexibilidad al
citoesqueleto son los filamentos intermedios. Inicialmente en el extremo el dmero de
actina debe ir unido a ATP, pero al poco
FILAMENTOS DE ACTINA (microfilamentos). tiempo, a medida que va avanzando
Estn formados por una sola protena que se tenemos una hidrlisis de ATP y lo que
denomina actina, y esta se puede encontrar en tenemos ahora es actina unida ADP.
2 formas:

Forma G: forma globular, monomrica.

Forma F: forma filamentosa, polimrica. O
sea, un conjunto de protenas G-actina,
formando un polmero.

La actina es capaz de unirse formando

dmeros, esta unin que van haciendo es una
estructura en alfa hlice, y la vuelta completa
de la alfa hlice tiene 37 nanmetros.
Al irse uniendo puede tener 2 extremos, el Cuando se incluye en el extremo positivo la
extremo positivo (constante de actina est unida a ATP, en cambio cuando
asociacin/constante de disociacin >1) por lo
BASES BIOLGICAS Y BIOQUMICAS.
Unidad II: Citoesqueleto.
se va separando (disociando) en el extremo Para todo esto se necesita la presencia de un
negativo tenemos actina unida a ADP. segundo mensajero, que es el Ca+2 activa la
GELSOLINA, PIP2 (Fosfatidil inositol) remueve
Hay algunas protenas que tienen alta
el CAP y puede re-estructurarse de otra
similitud a las protenas actina, como las ARP
forma.
(protenas relacionadas a actina).
Haces contrctiles: -Actinina, sirve para
ARP2 y ARP3 son capaces de formar un
unir estructuras contrctiles, son necesarias
(complejo ARP), que sirven como sitio de
crecimiento de un nuevo filamento de actina,
o sea, se ubica en el extremo negativo del
microfilamento.
Las actinas pueden formar redes; un
filamento de actina puede crecer sobre otro
filamento de actina.

Al ponerle un casquete la protena es

capaz slo de crecer, ya que el extremo
negativo est tapado. Tienen un ngulo
siempre de 70.

Existen protenas que hacen que los

filamentos de actina se desarmen (ADF
cofilina).
principalmente en los msculos.
ADF COFILINA: Se une solamente a la actina
unida a ADP, por esta razn es capaz de
Redes: FILAMINA tiene la capacidad de unir
desarmar rpidamente los microfilamentos
haces que estn entrecruzados.
(aumenta la constante de disociacin), es
Haces paralelos: FIMBRINA es capaz de unir
capaz tambin de romper filamentos de
microfilamentos que estn paralelos.
actina.

La actina puede reemplazar el ADP por ATP, y

si lo reemplaza, el ADF COFILINA pierde la
afinidad por la actina, y estando con ATP
puede ser captada por otra protena que es
la PROFILINA.

PROFILINA: favorece la creacin de nuevos

filamentos de actina, favorece la
polimerizacin.

TIMOSINA: Inhibe la formacin de nuevos

microfilamentos, secuestra a la actina.

GELSOLINA: Cuando rompe el

microfilamento crea un CAP (casco), lo que
evita que el microfilamento se siga
desarmando.
BASES BIOLGICAS Y BIOQUMICAS.
Unidad II: Citoesqueleto.
PROTENAS MOTORAS EN LOS
MICROFILAMENTOS. MIOSINAS.

Miosina-I y Miosina-II: No tiene

adaptadores.

Las miosinas que tienen adaptadores tienen

la capacidad de caminar por sobre los
microfilamentos. Pueden llevar cargas en los
adaptadores tal como: vesculas, orgnulos,
cromosomas, otros filamentos, etc.

ESPECTRINA: Es un filamento intermedio,

tiene puntos de unin a actina y tambin a
las protenas de membrana.

Los microfilamentos de actina tambin

pueden unirse a cadherinas, mediante
protenas intermedias que son las catetinas-
que sirven para la conformacin de la zona
adherens, que forma el anillo de actina.

MICROVELLOSIDADES:
Quines caminan por sobre los
La actina no est sola, sino que est unida a microfilamentos de actina?
MIOSINA I-CALMODULINA. Lo que les
permite estar unida a la membrana y a los Todas aquellas miosinas que tienen
adaptadores (V, VI, XI).

Caminando hacia el extremo positivo se

mueve la miosina V, se mueve mucho ms
rpido ya que va en contra del movimiento
de reptacin.
Caminando hacia el extremo negativo se
mueve la miosina VI, a favor de movimiento
de reptacin.

Miosina V

Miosina VI

filamentos de actina.
La miosina II participa en la contraccin
Como la actina puede producir evaginaciones muscular formando ramilletes de miosina.
tambin puede producir invaginaciones.

Las cabezas globulares tienen la capacidad

de unir ATP.
 BASES BIOLGICAS Y BIOQUMICAS.
Unidad II: Citoesqueleto.
Los microfilamentos alrededor, tienen una
protena que se llama TROPOMIOSINA y est
regulada por un complejo de protenas que
se llama TROPONINAS (son 3 troponina t, c y
la i); troponina t unida a la tropomiosina,
troponina c tiene relacin con el calcio, y la I
es la que interacta con los inhibidores de la
contraccin muscular.

La miosina unida a ATP, se desplaza por el

microfilamento de actina, cuando aparece el
Magnesio el ATP se hidroliza y se convierte en
ADP, al mismo tiempo la Troponina C se une a
Calcio, el magnesio y el calcio se van, la
miosina vuelve a adquirir un ATP y da un
paso

ACTINA, MIOSINA Y MOVIMIENTO

CELULAR.

Contraccin muscular: En las clulas

musculares, la Miosina II es una protena
motora que utiliza ATP para generar
fuerzas mecnicas y movimiento. La
contraccin muscular resulta del
deslizamiento en direcciones opuestas de
los microfilamentos y filamentos de
miosina.
Ensamblados contrctiles de actina y
miosina ii en clulas no musculares: Son
responsables de diversos movimientos
celulares (ej, citocinesis).
Miosinas no convencionales: No actan en
procesos de contraccin. Sirven para
transportar vesculas de membrana u
orgnulos a lo largo de microfilamentos y
generar corrientes citoplasmticas (ej.,
miosina I, miosina V).
"Gateo celular" (cell crawling): Proceso
complejo en el que se forman extensiones
de la membrana plasmtica mediante
polimerizacin de microfilamentos en el
borde de avance de la clula. Estas
extensiones se unen despus al sustrato y
el borde posterior se retrae sobre el cuerpo
celular. En ambos procesos parecen estar
implicados motores tipo miosina.