Generalidades

Son biomolculas que catalizan (incrementan la

velocidad en que se alcanza el estado de equilibrio en
las reacciones qumicas).
La mayora son protenas con excepcin de las
ribozimas (molculas pequeas de ARN catalticamente
activas).
Se distinguen por su especificidad de sustratos, que es
la habilidad para discriminar entre molculas muy
similares.
Muchas enzimas estn reguladas, pueden cambiar de
un estado de baja actividad a uno de actividad alta,
dependiendo de las condiciones celulares
 Algunas enzimas consisten enteramente de
protenas, mientras que otras tienen porciones
no proticas, llamadas cofactores.
Los cofactores pueden ser iones metlicos
(grupo prosttico) o sustancias orgnicas
(coenzimas).
Una enzima desprovista de los cofactores o
los grupos prostticos que puedan ser
necasarios para su actividad se denomina
apoenzima, el cul es catalticamente inactivo
La enzima activa (holoenzima) que resulta
de la combinacin de una apoenzima y su(s)
cofactor(es).
Las enzimas que catalizan la misma reaccin
que difieren en su nivel estructural primario, se
denominan isoenzimas.
Los Zimgenos o Proenzimas, son enzimas
que deben sufrir cambios para alcanzar su
conformacin activa, ya sea por la prdida de
algunos residuos o la ganancia de algn grupo
funcional.
La caracterstica ms sobresaliente de las
enzimas es su poder Cataltico y su
Especificidad.
Son susceptibles de ser inhibidas por diversas
sustancias.
 Se conocen ms de 2000 enzimas.
No modifican el equilibrio de la reaccin.
Se requieren en cantidades mnimas.
Pueden ser regulables.
Modifica la estructura qumica del sustrato.
El RNA fue considerado como un
biocatalizador primitivo.

Sin enzimas la vida no es posible.

Un catalizador reduce la barrera de energia para una reaccin, con lo que aumenta la
fraccin de molculas que tienen la energa suficiente para alcanzar un estado de
transicin y hacer que la reaccin se vaya mas rapido.

Energa libre: cantidad de energa necesaria para llevar los reactivos al estado de
transicin.
Estado de transicin: energa necesaria y acomodo correcto de los tomos para
generar los productos.
ENZIMAS: mecanismo accin.-
Se denomina estado de transicin o estado
activado, aqul en el que la molcula de sustrato
tiene debilitados sus enlaces y tiene ms
probabilidad de convertirse en producto.
ENZIMAS: mecanismo accin.-
ENZIMAS: mecanismo accin.-
Las enzimas lo que hacen es bajar la energa de
activacin. Con lo que aceleran la velocidad de la
reaccin.
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
 CARACTERISTICAS COMUNES DE LOS SITIOS ACTIVOS DE LAS
ENZIMAS

El sitio activo de una enzima al ser la regin que se une al sustrato, contiene los
residuos que participan directamente en la produccin y ruptura de enlaces. Grupos
catalticos.

1. Es de tamao pequeo, constituido por una regin de pocos

aminocidos.
2. Es una entidad tridimencional: algunos aminocidos interactan
mas frecuentemente que otros con el sustrato debido a la carga o
caracterstica de sus grupos funcionales libres de la cadena
polipeptidica.
3. La unin E+S se da por numerosos fuerzas dbiles.
4. Los sitios activos son hoyos o hendiduras: formacin de un
complejo muy compacto.
5. Especificidad: un sustrato debe de tener una forma muy
adecuada para introducirse en el centro. Proceso de
reconocimiento dinamico.
FACTORES QUE CONTRIBUYEN A LA CATLISIS ENZIMATICA
EFECTO DE PROXIMIDAD Y TENSIN
El sustrato debe de acercarse y orientarse de manera precisa a los grupos catalticos del
lugar activo.
EFECTOS ELECTROSTTICOS
Las interacciones dbiles reducen las fuerzas de atraccin entre las molculas del
complejo E+S, por lo que hay una disminucin en la energa libre, lo cual acelera la
reaccin.
CATLISIS CIDO BSICA
Los grupos qumicos pueden hacerse mas reactivos aadiendo o eliminando un protn
(transferencia de protones en las sustituciones necleofilicas). Los sitios activos de las
enzimas tienen grupos de cadenas laterales que actan como donadores o aceptores de
protones.
CATLISIS COVALENTE
En las enzimas el grupo nucleofilico de la cadena lateral forma un enlace covalente
inestable con el sustrato. Entonces el complejo E+S forma el producto.
 CONSTITUYENTES NO PROTEICOS EN LAS REACCIONES
ENZIMATICAS

Adems del componente proteico, muchas enzimas requieren la

presencia de ciertos constituyentes no proteicos para funcionar como
catalizadores.
Grupos prostticos; porcin no aminocida de una protena que le
confiera alguna propiedad particular. Este se mantiene unido por fuerzas
no covalentes. Grupo hemo de la hemoglobina.
Cofactores; pequeos iones orgnicos.
Coenzimas: molculas orgnicas, derivadas de vitaminas, esenciales
para la actividad de numerosas enzimas. Se obtienen a partir de la
alimentacin.
holoenzima: la protena y todos los factores.
apoenzima: parte proteica libre de cofactores.
 FUNCIN DE LOS COFACTORES EN LA CATLISIS ENZIMATICA

Para la catlisis las enzimas requieren de factores no

proteicos, es decir cationes metlicos y coenzimas.
Metales: debido a sus estructuras electrnicas los
metales de transicin suelen participar en la catlisis (Fe
2+, Cu 2+).

Estos iones proporcionan una concentracin elevada de

cargas positivas que es especialmente til para la unin
de las molculas pequeas. Debido a que sus valencias
dirigidas les permiten interaccionar con dos o mas
ligandos, los iones metlicos ayudan al sustrato a
orientarse en el sitio activo.
El complejo sustrato-ion metlico polariza al sustrato y
estimula la catlisis.
 ESTRUCTURA Y FUNCIN DE LAS COENZIMAS

Tienen afinidad por la enzima igual que el sustrato.

Se considera un segundo sustrato.
Funciona cerca del centro activo en el proceso cataltico.

Algunas coenzimas, no todas, se sintetizan a partir de las

vitaminas del grupo B. La vitamina B6, piridoxina, requiere
de una pequea modificacin para transformarse en la
coenzima activa, el piridoxal fosfato.
COENZIMAS DE LA RIBOFLAVINA
Las dos formas caractersticas de la riboflavina son;
FMN (riboflavina 5-fosfato).
FAD (flavina adenina dinucletido)
Estas funcionan en reacciones de oxidacin-reduccin
aceptando y donando electrones.
Succinato Fumarato
succinato deshidrogenasas
 EFECTO DE LA TEMPERATURA Y EL pH SOBRE LAS REACCIONES ENZIMATICAS

Cualquier factor ambiental que distorsione la estructura proteica puede alterar la

actividad enzimatica. Especialmente la temperatura y el pH.
Cuanto mayor es la temperatura, mayor es la velocidad de la reaccin, debido a
que hay mas molculas con la energa suficiente para entrar en estado de
transicin. Sin embargo, las enzimas son protenas que se desnaturalizan con
temperaturas altas.
Variaciones en la concentracin del ion hidrgeno pueden afectar a la ionizacin
de los grupos del sitio activo.
Si un sustato contiene un grupo ionizable, un cambio en el pH puede alterar su
capacidad para unirse al sitio activo.
Cambios en el pH conducen a su desnaturalizacin.
 Clasificacin tradicional

Deshidrogenasas: Catalizan la prdida de

hidrgeno (H+ y e-) de un sustrato teniendo como
aceptor una molcula diferente al oxgeno.
Oxidasas: Catalizan la prdida de hidrgeno de
un sustrato teniendo como aceptor al oxgeno.
Cinasas (Quinasas). Catalizan la transferencia de
grupos fosfato del ATP a otra molcula.
Transaminasas: Transfieren grupos amino a
grupos carbonilo.
 Fosfatasas: Rompen enlaces fosfoster en
presencia de agua.
Tiocinasas (tioquinasas): Forman enlaces
tioster dependientes de ATP a partir de la
coenzima A y cidos carboxlicos.
Mutasas. Catalizan rearreglos intramoleculares
de grupos funcionales.
Transaldolasas y transcetolasas. Transfieren
grupos de tres y dos carbonos respectivamente.
 Epimerasas: Catalizan la formacin de
compuestos con formaciones espaciales
diferentes. pe. D LL D
Descarboxilasas. Eliminan grupos carboxilo
Sintetasas. Forman nuevos compuestos por
condensacin de sustratos.
Hidrolasas. Rompen enlaces introduciendo
una molcula de agua.
 Nomenclatura

Algunas enzimas tienen nombres descriptivos

(tripsina, quimiotripsina, pepsina, etc.)

Se denominan con la terminacin -asa tomando

como base el tipo de reaccin que catalizan.
 Nomenclatura

Hay varias formas de nombrar una enzima:

Nombres particulares
Nombre sistemtico
Cdigo de la comisin de enzimas (EC =
Enzyme Comission) de la UIB
 Nomenclatura
Nombres Particulares
Antiguamente, los enzimas reciban nombres particulares,
asignados por su descubridor.

Ejemplos: amilasa (hidroliza el almidn)

glucoquinasa
Glc + ATP Glc-6P + ADP

Al ir aumentando el nmero de enzimas conocidas, se hizo

necesaria una nomenclatura sistemtica que informara sobre
la accin especfica de cada enzima y los sustratos sobre los
que actuaba.
 Nomenclatura
Nombre Sistemtico
Consta actualmente de 3 partes:
el sustrato preferente
el tipo de reaccin catalizada
terminacin "asa"
ejemplo:
ATP:glucosa fosfo transferasa
Glc + ATP Glc-6P + ADP
 Nomenclatura
Comisin de Enzimas
El nombre es identificado por un cdigo numrico:
encabezado por las letras EC (enzyme commission)
seguidas de cuatro nmeros separados por puntos.
El primer nmero indica a cual de las seis clases
pertenece la enzima,
El segundo se refiere a distintas subclases dentro de
cada grupo,
El tercero y el cuarto se refieren a los grupos qumicos
especficos que intervienen en la reaccin y el n de
orden en la lista.
 Comisin de Enzimas
Ej.: la ATP: glucosa fosfotransferasa
(glucoquinasa)
Glc + ATP Glc-6P + ADP

Glucoquinasa
EC 2.7.1.2.
2: transferasa (Clase)
7: fosfotransferasa (Subclase)
1: el aceptor es un grupo OH (grupos qumicos especficos)
2: es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.
QFB Felipe Riveroll Aguirre
 Clasificacin General de las Enzimas
1. xido Reductasas.- Catalizan reacciones de
xido-reduccin entre dos sustratos.
El sustrato que se oxida es un donador de
hidrogeniones, y el nombre sistemtico de estas
enzimas se denomina donador: aceptor oxido-reductasa.
El nombre comn recomendado por la IUB es el de
sustrato seguido de deshidrogenasa, aunque tambin
puede utilizarse el de reductasa, y en caso de que el
aceptor sea el oxgeno molecular se denominan
oxidasas. Adems, entre las subclases tambin se
encuentran las oxigenasas y las peroxidasas.
 Clasificacin General de las Enzimas
1. xido Reductasas (reacciones de oxido- reduccin)
Deshidrogenasa alcohlica.
Deshidrogenasa del glicerol.
Oxidasas de la glucosa

NAD = Nicotinamida Adenina Dinucletido (abreviado NAD+,

tambin llamada difosfopiridina nucletido y Coenzima I)
 Clasificacin General de las Enzimas
2.-TRANSFERASAS.- Estas enzimas transfieren un
grupo (G) distinto del hidrogeno de un sustrato (S) a otro.

Los grupos que se transfieren son muy diversos (amino,

carboxilo, carbonilo, metilo, fosforilo y acilo), y de
acuerdo con ellos se han establecido las
correspondientes subclases. Los nombres comunes de
estas enzimas suelen llevar el prefijo trans-, y entre ellas
se encuentran las transaminasas, transmetilasas y las
transcarboxilasas.
 Clasificacin General de las Enzimas
2.-TRANSFERASAS
Catalizan el traspaso de grupos qumicos, excepto el H.
Transaminasas
Transacetilasas

THF = Tetrahidrofolato
 Clasificacin General de las Enzimas
3.- HIDROLASAS
Catalizan la ruptura hidroltica de uniones CO, CN,
CC y otros enlaces del sustrato, por la adicin de una
molcula de agua (reacciones de hidrlisis).
Entre las hidrolasas se encuentran las: Estearasas,
Fosfatasas, Glicosidasas, Peptidasas
 Clasificacin General de las Enzimas
4.- LIASAS
Catalizan la eliminacin atmica de grupos en enlaces
CC, CR, CN u otros, dando lugar a la formacin de
dobles enlaces, sin la participacin de agua u oxidacin.
De forma inversa, tambin catalizan la inclusin de
grupos a los dobles enlaces
Entre las liasas se encuentran las descarboxilasas, las
hidratasas, las deshidratasas, las desaminasas y las
sintasas.
 Clasificacin General de las Enzimas
4.- LIASAS
Catalizan la adicin o eliminacin de un grupo qumico a
una doble ligadura
Descarboxilasas
Aldehdo-liasas
Cetocido-liasa
 Clasificacin General de las Enzimas
5.- ISOMERASAS
Esta clase est constituida por un grupo heterogneo de
enzimas, que catalizan distintos tipos de
reordenamientos intramoleculares. Dichos
reordenamientos pueden ser cambios geomtricos,
pticos o estructurales (ismeros de posicin) de una
molcula. En funcin del tipo de isomera que catalizan,
pueden denominarse racemasas, epimerasas,
cistransisomerasas, tautomerasas, mutasas o
clicloisomerasas.
 Clasificacin General de las Enzimas
5.- ISOMERASAS
Catalizan cambios geomtricos o estructurales dentro de
la misma molcula (ismeros).
Racemasas, epimerasas
Isomerasas cis-trans
Oxidoreductasas intramoleculares
Transferasas intramoleculares
 Clasificacin General de las Enzimas
6.-LIGASAS
Catalizan la unin de dos molculas, acoplada a la
hidrolisis de una molcula de ATP o compuesto de
similares caractersticas, de forma que normalmente en
la reaccin se forma (o se hidroliza) un enlace rico en
energa. Los nombres comunes de muchas ligasas
incluyen el termino sintetasa, aunque a veces esta
denominacin ha sido mal aplicada a enzimas que
catalizan reacciones de sntesis que no conllevan la
hidrolisis de un enlace fosfrico rico en energa. A estas
enzimas se las denomina sintasas.
 Clasificacin General de las Enzimas
6.-LIGASAS
Permiten la unin de dos molculas simultneamente a
la degradacin del ATP u otro enlace qumico.
Ejemplo de ligasa tenemos la piruvato carboxilasa (E.C.
6.4.1.1. piruvato: dixido de carbono ligasa), AcetilCoA
sintetasa y Enzimas activadoras de aminocidos
 Componentes de una Enzima:

SITIO ACTIVO:
Sitio de la enzima al cual se unen
el o los sustratos y ocurre la
reaccin.(tamao,forma,union,inter
accion,especificidad).
Sitio
Sitio Activo
Alostrico

SITIO ALOSTRICO:
Sitio distinto al sitio activo, a este
se une una sustancia llamada
"regulador alostrico"
 Partes de un sistema Enzimtico:

Sustrato. (molcula sobre la que acta la enzima y

cuya transformacin est condicionada por ella.)
Producto. (es la molcula resultante de la accin de la
enzima sobre los sustratos)
Coenzima. (reciben o ceden un fragmento
qumicamente activado. (Solo actan captando y
liberando ciertos grupos participantes)
Grupo prosttico. (parte del sistema enzimtico, con
peso molecular bajo (por lo tanto dializable),
termostable y no proteica, adherida de manera mas o
menos laxa a la apoenzima)
 Partes de un sistema Enzimtico:

Activadores. (son iones que aceleran la velocidad de

una reaccin y a menudo son indispensables para
realizar la accin enzimtica)
Moduladores. (molculas que actan sobre enzimas
oligomricas con caractersticas de cooperatividad
funcional, que influyen sobre la velocidad de las
reacciones enzimticas; son si estimulan la velocidad
de reaccin y si la inhiben)
Isoenzima. Diversas y multiples formas de una enzima
Holoenzima = apoenzima + coenzima
 Partes de un sistema Enzimtico:
Inhibidores. (Son sustancias que impiden la actividad
la actividad de las enzimas por combinarse con
radicales indispensables para el funcionamiento
enzimtico o por ser agentes desnaturalizantes)
Proenzima. (Ciertas enzimas son sintetizadas como
precursores no funcionales, suelen activarse a travs
de la eliminacin de un enlace peptdica de su
molcula)
 COENZIMAS
NOMBRE ABREV. VITAMINA Grupo acarreado Enfermedad
en forma activada

Dinucletido de NAD+ Nicotinamida Hidruros H Pelagra

nicotidamina y adenina

Fosfato de Dinucletido NADP+ Nicotinamida Hidruros H Pelagra

de nicotidamina y
adenina

Mononucletido de FMN Riboflavina Hidrgenos H2 Queilosis, dermatitis,

riboflavina glositis, seborreica,
etc
Dinucletido de flavina y FAD Riboflavina Hidrgenos H2 Queilosis, dermatitis,
adenina glositis, seborreica,
etc

Pirofosfato de tiamina TPP Tiamina Aldehdos Beriberi

 COENZIMAS
NOMBRE ABREV. VITAMINA Grupo acarreado Enfermedad
en forma activada

Biocitna ------------- Biotina CO2 No se conoce

(Poco importante)

Tetrahidrofolato FH4 Acido flico Fragmentos de Anemia Macroctica

un C

Coenzima B12 ------------- B12 Metilos Anemia Perniciosa

Fosfato de Piridoxal P5P Piridoxina Amino Cuadros

convulsivos?

Coenzima CoA Ac. Acilos No se conoce

Pantotenico
 Actividad Enzimtica

Que tan rpido puede trabajar una enzima

Velocidad de reaccin

La velocidad se define como el cambio en la

cantidad de materiales iniciales o de productos,
por unidad de tiempo.

Un catalizador incrementa la velocidad de la

reaccin qumica, pero sin cambiar l mismo
durante el proceso.
 Actividad Enzimtica

Temperatura
pH
Cuatro Variables
[Enzima]
[Sustrato]
Efecto de la temperatura
Un incremento de
temperatura, aumentar la
energa cintica de las
molculas en una reaccin
qumica, favoreciendo un mayor
numero de choques entre ellas,
lo que aumentar la probabilidad
de formacin de producto.
Todas las enzmas tienen una
temperatura ptima, para su
actividad mxima.
Las clulas bsicamente son
isotermas (a temperatura
constante).
 Efecto de la temperatura
Si una enzima se calienta por arriba de su
temperatura ptima, se inactiva.
Los enlaces se rompen.
Esto significa que la protena pierde su estructura
secundaria y terciaria o cuaternaria.

Desnaturalizacin
de
la enzima
Efecto del pH
La dependencia del pH

usualmente refleja el
ambiente en el cual la
enzima es activa.
La mayora presentan
actividad, dentro de un
rango de pH de 3-4
unidades.
Arriba del pH ptimo, se
rompen los enlaces
inicos.
Tambin se ven afectados
los residuos cargados en
el sitio activo
Efecto de la [Enzima]
Efecto de [E], sobre la
velocidad inicial (v0) de
una reaccin catalizada
a una [S] fija de
saturacin.
La velocidad de la
reaccin est influda por
la concentracin de
enzima, pero no por la
concentracin de otro
reactante [S].
Efecto de la [Sustrato]
Para una reaccin catalizada
por enzima, que sigue una
cintica de Michaelis-Menten, la
unin de cada punto del
experimento, da lugar a una
curva hiperblica.
A baja [S], la curva tiende a
una recta que asciende con
mucha pendiente. En esta
regin la curva depende de [S].
Para una alta [S], la enzima
est casi saturada y la v0 de la
reaccin no cambia mucho,
cuando aumenta la [S]
 Cintica Michaeliana
Vmax, es alcanzada a altas [S],
donde estn saturadas todas las
molculas enzimticas, dando una
velocidad constante
Km, [S] a 0.5Vmax

Medida de la afinidad
relativa, de una enzima por
su sustrato.

Valores de Km Grandes Poca

Valores de Km afinidad
Pequeos Gran
afinidad
 Grfica de Leneweaver-Burk
La grfica de V Vs. [S] con
forma hiperblica, no es una
herramienta muy til, para la
determinacin cuantitativa
de los parmetros cinticos
clave Km y Vmax, debido a la
dificultad para su
extrapolacin.
Hans Lineweaver y Dan
Brurk convirtieron esta
relacin hiperblica a la
siguiente funcin lineal:
 Cintica Enzimtica
La idea/concepto de complejo enzima-sustrato, en
el campo de la cintica enzimtica, fue introducida en
1892 por Brown.
Brown, y Col, encontraron, que la velocidad de una
reaccin enzimtica se desviaba del comportamiento
cintico de segundo orden.
Centrndonos en los trabajos de Brown, ste
primeramente observ que la hidrlisis de la sacarosa
por las levaduras pareca ser independiente de la
concentracin de sacarosa.
En 1902 Brown reexamino sus resultados y dedujo que el
complejo enzima-sustrato que impona un lmite a la velocidad
de reaccin en funcin de la cantidad o concentracin posible de este
complejo.
E + S (ES) P + E
(Modelo de Brown)

A principios del siglo XX, 1902-1903, Henri critica el modelo de

Brown, ya que ste asuma para el complejo ES una vida fija, una
duracin permanente.

E + S =ES =EP E + P
(Modelo de Henri)
Problema: No control de la acidez del medio del pH.
Los primeros experimentos de cinetica enzimtica, realizados
bajo condiciones controladas de pH, lo realizaron Michaelis y
Menten en 1913, (una vez que en 1909 Sorensen introdujera el
concepto de pH).

E + S = ES E + P
(Mecanismo de Michaelis Menten)

Este modelo es el que, bsicamente, se ha utilizado para el

desarrollo de la Enzimologa clsica.
- En la aproximacin del equilibrio rpido asumimos que el
equilibrio:
k1 -> k2
E + S = ES P + E
<- k-1
- Prcticamente no se ve afectado por la reaccin de
transformacin del complejo ES en P.
- Esta asuncin ser tanto ms cierta cuanto menor sea el valor
de k2 respecto de k-1.
* En este caso, la constante de equilibrio, Ks, como ya hemos

indicado, la podemos definir como:
Donde: E S
Ks
[E]: es la concentracin de enzima libre
[S]: es la concentracin de sustrato libre

ES
 Condiciones de la Ecuacin de Michaelis-Menten

Formacin de un rpido equilibrio entre la enzima libre y

el sustrato inicial
La concentracin de substrato inicial es muy superior a la
enzima
Las velocidades son siempre iniciales
Velocidad inicial es proporcional a la constante de
catlisis y a la [ES]
Paso limitante de la reaccin total es el paso de ES P
Valor de la constante de catlisis kcat <<<k-1
 Cintica Michaeliana
Vmax, es alcanzada a altas [S],
donde estn saturadas todas las
molculas enzimticas, dando una
velocidad constante
Km, [S] a 0.5Vmax

Medida de la afinidad
relativa, de una enzima por
su sustrato.

Valores de Km Grandes Poca afinidad

Valores de Km Pequeos Gran afinidad
Curva de progreso de la reaccin S P
 Grfica de Lineweaver-Burk

La grfica de V Vs. [S] con

forma hiperblica, no es una
herramienta muy til, para la
determinacin cuantitativa
de los parmetros cinticos
clave Km y Vmax, debido a la
dificultad para su
extrapolacin.
Hans Lineweaver y Dan
Brurk convirtieron esta
relacin hiperblica a la
siguiente funcin lineal:
La ventaja del uso del mtodo
de la doble recproca radica en
la determinacin ms precisa
de Vmx
Y cmo se utilizan
las enzimas en la
medicina?
 Enzimas Patologas
Enzimopatas
Anemia hemoltica por deficiencias enzimticas:
Glucosa 6-P deshidrogenasa
Piruvato cinasa

Enfermedades del almacenamiento del glucgeno

Enfermedad de von Gierke: Glucosa 6-fosfatasa
Enfermedad de Pompe: Glucosidasa 1-4 y 1-6
Enfermedad de Cori: Enzima desramificadora

Albinismo
Tirosinasa
 Enzimas en el Diagnstico

Pruebas analticas
Glicemia: Glucosa oxidasa
ELISA
Enzimas de escape
TGO, TGP
LDH, CPK
Lipasa, Amilasa

Marcadores tumorales
Fosfatasa cida
PK-M2
 Enzimas en Teraputica

Correccin de enzimopatas
Hemofilia: Factores de la coagulacin

Agentes teraputicos
Trombosis: Estreptomicina

Deficiencias enzimticas
Insuficiencia pancretica: Pancreatina
Intolerancia a la lactosa: Lactasa
 Enzimas en Farmacologa

Blancos teraputicos
Inflamacin, ASA: COX-1 y Cox-2
Hipertensin, Captopril: ECA
SIDA, Saquinavir: Proteasas de HIV
SIDA, Zidovudina: Transcriptasa reversa
Diseo de frmacos
Enfermedad cido pptica, Omeprazol: H+-ATPasa
Inflamacin, Rofecoxib: Cox-2
Sntesis de frmacos
Antibiticos, Cefalosporinas: penicilin acilasa
 ASPECTOS CLNICOS
La medida de la actividad enzimtica en el suero es importante
para:

Diagnstico
pancreatitis aguda se mide -amilasa

Medir el progreso luego de terapia

Seudocolinesterasa en intoxicaciones del hgado

Detectar recuperacin luego de ciruga

CK puede utilizarse para seguir el progreso de las enfermedades miopticas y valorar su
respuesta al tratamiento

Detectar rechazo de trasplantes perfil pancreatico

 DETERMINACIN DE LA ACTIVIDAD
ENZIMTICA PARA DIAGNSTICO CLNICO

REQUIERE:
La enzima este presente en Los niveles enzimticos
sangre, orina o fluido
aumentan por:
disponible.
La enzima debe ser fcil de Dao analizar y el mtodo
al tejido
automatizado. Proliferacin celular
(neoplasia).
Las diferencias entre las actividades enzimticas entre
la condicin normal y la enfermedad debe ser
significativa.
La enzima debe ser estable para poder ser
almacenada por un tiempo limitado.
 PLASMA y SUERO
PLASMA SUERO
Sangre sin plaquetas, eritrocitos ni Es el plasma sin
leucocitos (con EDTA).
factores de coagulacin
Es abundante en protenas. como el fibringeno.

Se obtiene tras permitir

la coagulacin de la
sangre y eliminar el
cogulo de fibrina y
otros componentes,
(sin EDTA).
Aumento de CPK
Varias condiciones fisiolgicas pueden aumentar el nivel de creatinfosfoquinasa
 Otras Aplicaciones de las Enzimas
Enzimas en La Alimentacin
Las enzimas tienen una funcin muy importante que favorece de
gran manera a la industria alimenticia.

Por ejemplo, en la fabricacin de lcteos se utiliza la enzima

lipasa, perteneciente al grupo de las hidrolasas (quesos) en
los que los cidos de cadena corta contribuyen al equilibrio de
los componentes del sabor.

Tambin se utiliza la enzima salolasa, perteneciente al sub-

grupo de las estereasas (hidrolasas) porque es capaz de
hidrolizar fenil salicilato y es indicadora del efecto trmico de la
leche.

En la industria quesera se ocupa renina y pertenece al grupo

de las proteasas se ocupa para el cuajado
 Otras Aplicaciones de las Enzimas
Enzimas en la Industria Lctica
En la produccin de quesos se
ocupan dos enzimas digestivas
que son quimosina y pepsina
producidas por el cuajar de las
terneras jvenes y las cuales
rompen la casena de la leche y
producen su coagulacin. Tambin
se ocupa la lactasa. sta rompe la
lactosa.
Todas estas son hidrolasas, pues
son enzimas digestivas que se
rompen por medio de la hidrlisis.
 Otras Aplicaciones de las Enzimas
Enzimas en la Industria Panadera
Aqu es utilizada la lipoxidasa, (cataliza la oxidacin de
los grupos metilenos de cidos grasos) como
blanqueante de la harina y para mejorar la forma de
amasado. Esta enzima es oxirreductasa, pues la
funcin aqu es la oxidacin.

Tambin se aade amilasa, para facilitar la accin de la

levadura, y a veces se utilizan las proteasas para
romper la estructura del gluten y mejorar la plasticidad
de la masa. La amilasa es de tipo Hidrolasa, pues bien
el almidn se rompe en presencia del agua (hidrlisis).
 Otras Aplicaciones de las Enzimas
Enzimas en la Industria Cervecera
Se utilizan la papana (enzima de
la papaya) y la bromelana
(enzima de la pia) para
fragmentar las protenas presentes
en la cerveza y evitar que sta se
enturbie durante el
almacenamiento o refrigeracin.
Las amilasas, que se encargan de
la rotura del almidn para la
formacin de azcares sencillos
que sern fermentados por las
levaduras despus.
El tipo de enzima hidrolasas, pues
el almidn se rompe por medio de
hidrlisis.
 Otras Aplicaciones de las Enzimas
Enzimas en la Industria Textil
Las enzimas utilizadas en Este tipo de enzimas son
esta industria actan sobre hidrolasas, pues rompen el
molculas especficas y almidn ocupando la
actan bajo condiciones hidrlisis.
suaves, y son las siguientes:
Amilasas: intervienen en la Lipasas: son enzimas que
degradacin del almidn por degradan lpidos , y al igual
medio de hidrlisis por lo que que las amilasas se usan
ocupan amilasas bacterianas para el desengrasado de las
que provienen de Bacillus fibras.
subtilis y Bacillus lichenformis
que estn establemente a Son de tipo hidrolasas,
altas temperaturas, para pues bien funcionando igual
evitar la desnaturalizacin de que las amilasas.
estas enzimas.
 Otras Aplicaciones de las Enzimas

Pectinasas : utilizada para que la fibra de algodn se

vuelva hidrfila y absorbente, facilitando su posterior
utilizacin.

Son de tipo
hidrolasas, pues
menciona que la
fibra se vuelve
hidrfila.
 Otras Aplicaciones de las Enzimas

Catalasas: utilizada para descomponer en O y H202 (agua

oxigenada) residual despus del blanqueo de las fibras de
algodn.
Son de tipo oxidorreductasas, pues hay una reaccin donde
interviene el O y este se descompone o altera.

Peroxilasas: utilizadas para la reduccin del perxido de

hidrogeno formado en el blanqueo. Tambin se puede usar
despus del teido, para reducir los colorantes residuales.
Son de tipo oxidorreductasa, pues disminuyen el perxido
que contiene oxido.
 Otras Aplicaciones de las Enzimas

Celulasas: degradan las fibras sueltas y microfibrillas,

haciendo a los tejidos ms lisos y blandos, producen la
apariencia pre lavado en los jeans y no desgasta las fibras.
Es de tipo hidrolasas ya que desintegra o rompen en
presencia del agua.

Lactasas: Son del tipo fenol-oxidasa tienen la capacidad de

catalizar reacciones de desmetilacin y es utilizada en la
oxidacin del colorante de tipo fenlico (ndigo) en la
preparacin de telas para jeans, por lo tanto es de
oxidorreductasas.
 Otras Aplicaciones de las Enzimas
Enzimas en la Limpieza Textil
En lo relacionado con la fabricacin de telas, se realiza un
proceso llamado lavado enzimtico.

Las amilasas pertenecen al grupo de las hidrolasas, y

tiene la funcin de digerir el glucgeno y el almidn para
formar azucares simples. En el caso de los detergentes
remueven las manchas de chocolate y de papa.

Se utiliza la lipasa (hestereasas) pertenecientes a las

hidrolasas y se ocupan para el desengrasado de la ropa
ocasionado por derrames accidentales de comida, pues es la
encargada de disociar los enlaces covalentes entre los
lpidos.
 Otras Aplicaciones de las Enzimas
Enzimas en la Industria Forestal:
Fabricacin del Papel
En la fabricacin del papel se utilizan las enzimas celulasas
pertenecientes a las hidrolasas para degradar la celulosa,
componente principal de la madera.
El tratamiento con enzimas celulasas parece aumentar el
rea de enlaces entre fibras y mejora algunas propiedades
de los papeles.

Las amilasas pertenecen al grupo de las hidrolasas y

sirven tambin para el tratamiento del reciclaje de papel
pues provoca un debilitamiento en la estructura del papel y
disminucin de resistencia a la penetracin de fluidos.
 Modelo de la llave y cerradura
La forma del centro activo de la enzima es
complementaria a la forma del sustrato.
Explica la especificidad absoluta
 MODELO DE GUANTE Y MANO

Decan que al unirse el sustrato con la enzima, se

producan deformaciones y que producto de esta unin
algunos enlaces del sustrato, del centro activo o de
ambos, se deformaban hasta alcanzar una mayor
complementariedad lo que facilitaba la unin y por
ende la transformacin del sustrato en producto.

Ajuste inducido
Explica la especificidad amplia
Modelo de llave y cerradura

Modelo de guante y mano